Лидер триптофанового оперона

Лидер триптофанового оперона — это элемент РНК, находящийся в 5′ некоторых бактериальных триптофановых оперонов . Лидерная последовательность может образовывать две разные структуры, известные как терминатор и антитерминатор, в зависимости от количества триптофана в клетке. Лидер также кодирует очень короткую пептидную последовательность, богатую триптофаном . Структура терминатора распознается как сигнал терминации для РНК-полимеразы , и оперон не транскрибируется. Эта структура образуется, когда в клетке имеется избыток триптофана, и движение рибосомы по лидерному транскрипту не затруднено. ^[1] При дефиците заряженной триптофанил -тРНК рибосома, транслирующая лидерный пептид, останавливается, и может образоваться структура антитерминатора. Это позволяет РНК-полимеразе транскрибировать оперон.

Известно, что по крайней мере 6 различных аминокислотных оперонов регулируются этим ослаблением.

Trp РНК-связывающий аттенюаторный белок

TRAP 3 додекамер, Geobacillus stearothermophilus.

Для образования терминатора требуется trp РНК-связывающий аттенюаторный белок (белок TRAP) у видов Bacillus и родственных бактерий . Этот белок кодируется геном MtrB. ^[2] Белок TRAP образует олигомер из 11 субъединиц, в присутствии триптофана он связывается с участком РНК, содержащим 11 повторов (G/U)AG. Эта последовательность перекрывает антитерминаторную петлю, таким образом связывание TRAP предотвращает образование антитерминаторной петли. Когда TRAP связан, образуется терминаторная петля, и оперон не транскрибируется. ^{[3] [4]}

Триптофан РНК-связывающий аттенюаторный белок ингибиторный белок

Триптофан РНК-связывающий аттенюаторный белок-ингибиторный белок (белок Anti-TRAP или AT) — это короткий белок, кодируемый rtpA в Bacillus. Синтез анти-TRAP индуцируется незаряженной триптофановой тРНК . Анти-TRAP связывается с TRAP и ингибирует его связывание с лидером триптофанового оператора. Это приводит к образованию антитерминаторной петли и транскрибированию триптофанового оперона. ^{[3] [5] [6]}

Ссылки

1. Колтер, Р.; Янофски К. (1982). «Ослабление в биосинтетических оперонах аминокислот». Annu Rev Genet . 16 : 113–134. doi :10.1146/annurev.ge.16.120182.000553. PMID  6186194.
2. Бабицке П., Голлник П., Янофски К. (1992). «Оперон mtrAB Bacillus subtilis кодирует ГТФ-циклогидролазу I (MtrA), фермент, участвующий в биосинтезе фолиевой кислоты, и MtrB, регулятор биосинтеза триптофана». J Bacteriol . 174 (7): 2059–2064. doi : 10.1128 /jb.174.7.2059-2064.1992. PMC 205820. PMID  1551827. 
3. Бабицке П., Голлник П. (2001). "Посттранскрипционный контроль метаболизма триптофана в Bacillus subtilis с помощью белка trp РНК-связывающего ослабления (TRAP), анти-TRAP и структуры РНК". J Bacteriol . 183 (20): 5795–5802. doi :10.1128/JB.183.20.5795-5802.2001. PMC 99655. PMID  11566976. 
4. Бабицке П., Шаак Дж., Яхнин А.В., Бевилаква ПК (2003). «Роль структуры РНК в ослаблении транскрипции у Bacillus subtilis: оперон trpEDCFBA как модельная система». РНК-полимеразы и ассоциированные факторы, Часть D. Методы энзимологии. Том. 371. С. 392–404. дои : 10.1016/S0076-6879(03)71030-1. ISBN 9780121822743. PMID  14712717.
5. Valbuzzi A, Yanofsky C (2001). «Ингибирование регуляторного белка TRAP B. subtilis белком-ингибитором TRAP, AT». Science . 293 (5537): 2057–2059. Bibcode :2001Sci...293.2057V. doi :10.1126/science.1062187. PMID  11557884. S2CID  37923482.
6. Valbuzzi A, Gollnick P, Babitzke P, Yanofsky C (2002). «Анти-trp РНК-связывающий аттенюаторный белок (Anti-TRAP), AT, распознает триптофан-активируемый РНК-связывающий домен регуляторного белка TRAP». J Biol Chem . 277 (12): 10608–10613. doi : 10.1074/jbc.M111813200 . PMID  11786553.

Внешние ссылки

• Страница для лидера оперона триптофана в Rfam