stringtranslate.com

Лизин

Лизин (символ Lys или K ) [2] — α-аминокислота , которая является предшественником многих белков . Она содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированном −NH+3форма при растворении в воде), группа α-карбоновой кислоты (которая находится в депротонированной форме −COO − при растворении в воде) и боковая цепь лизила ( (CH 2 ) 4 NH 2 ), классифицирующая его как основную , заряженную (при физиологическом pH ), алифатическую аминокислоту. Он кодируется кодонами AAA и AAG. Как и почти все другие аминокислоты, α-углерод является хиральным , и лизин может относиться либо к энантиомеру , либо к рацемической смеси обоих. Для целей этой статьи лизин будет относиться к биологически активному энантиомеру L -лизина, где α-углерод находится в S -конфигурации.

Человеческий организм не может синтезировать лизин. Он необходим человеку и поэтому должен поступать с пищей. В организмах, синтезирующих лизин, существуют два основных биосинтетических пути : диаминопимелатный и α-аминоадипатный , которые используют различные ферменты и субстраты и встречаются в различных организмах. Катаболизм лизина происходит одним из нескольких путей, наиболее распространенным из которых является сахаропиновый путь .

Лизин играет несколько ролей в организме человека, наиболее важной из которых является протеиногенез , а также сшивание коллагеновых полипептидов, поглощение необходимых минеральных питательных веществ и выработка карнитина , который играет ключевую роль в метаболизме жирных кислот . Лизин также часто участвует в модификациях гистонов и, таким образом, влияет на эпигеном . ε-аминогруппа часто участвует в образовании водородных связей и в качестве общего основания в катализе . ε- аммонийная группа ( −NH+3) присоединен к четвертому углероду от α-углерода, который присоединен к карбоксильной ( −COOH ) группе. [3]

Из-за своей важности в нескольких биологических процессах, недостаток лизина может привести к нескольким болезненным состояниям, включая дефектные соединительные ткани, нарушение метаболизма жирных кислот, анемию и системный дефицит белка и энергии. Напротив, переизбыток лизина, вызванный неэффективным катаболизмом, может вызвать серьезные неврологические расстройства .

Лизин был впервые выделен немецким биохимиком Фердинандом Генрихом Эдмундом Дрекселем в 1889 году путем гидролиза белка казеина [ 4] и поэтому был назван лизином, от {{#if:true

| Греческое  λύσις (лизис)  «ослабление». [5] [6] В 1902 году немецкие химики Эмиль Фишер и Фриц Вайгерт определили химическую структуру лизина, синтезировав его. [7]

Однобуквенный символ K был присвоен лизину, поскольку он ближе всего по алфавиту, L был присвоен структурно более простому лейцину, а M — метионину. [8]

Биосинтез

Пути биосинтеза лизина. Два пути отвечают за биосинтез L -лизина de novo , а именно (A) диаминопимелатный путь и (B) α-аминоадипатный путь.

В природе были идентифицированы два пути синтеза лизина. Путь диаминопимелата (DAP) принадлежит к биосинтетическому семейству, полученному из аспартата , которое также участвует в синтезе треонина , метионина и изолейцина , [9] [10] тогда как путь α-аминоадипата (AAA) является частью биосинтетического семейства глутамата . [11] [12]

Путь DAP

Путь DAP обнаружен как у прокариот , так и у растений и начинается с катализируемой дигидродипиколинатсинтазы (DHDPS) (EC 4.3.3.7) реакции конденсации между производным аспартата, L -аспартатполуальдегидом и пируватом с образованием (4 S )-4-гидрокси-2,3,4,5-тетрагидро-(2 S )-дипиколиновой кислоты (HTPA). [13] [14] [15] [16] [17] Затем продукт восстанавливается дигидродипиколинатредуктазой (DHDPR) (EC 1.3.1.26) с NAD(P)H в качестве донора протонов с получением 2,3,4,5-тетрагидродипиколината (THDP). [18] С этого момента были обнаружены четыре вариации пути, а именно пути ацетилазы, аминотрансферазы, дегидрогеназы и сукцинилазы. [9] [19] Оба варианта пути, ацетилазный и сукцинилазный, используют четыре этапа, катализируемых ферментами , путь аминотрансферазы использует два фермента, а путь дегидрогеназы использует один фермент. [20] Эти четыре варианта пути сходятся в образовании предпоследнего продукта, мезо -диаминопимелата, который впоследствии ферментативно декарбоксилируется в необратимой реакции, катализируемой диаминопимелатдекарбоксилазой (DAPDC) (EC 4.1.1.20), с образованием L -лизина. [21] [22] Путь DAP регулируется на нескольких уровнях, включая восходящий поток на ферментах, участвующих в переработке аспартата, а также на начальном этапе конденсации, катализируемом DHDPS. [22] [23] Лизин обеспечивает сильную отрицательную обратную связь на этих ферментах и, следовательно, регулирует весь путь. [23]

Путь ААА

Путь AAA включает конденсацию α-кетоглутарата и ацетил-КоА через промежуточный AAA для синтеза L -лизина. Было показано, что этот путь присутствует у нескольких видов дрожжей , а также у простейших и высших грибов. [12] [24] [25] [26] [27] [28] [29] Также сообщалось, что альтернативный вариант пути AAA был обнаружен у Thermus thermophilus и Pyrococcus horikoshii , что может указывать на то, что этот путь более широко распространен у прокариот, чем предполагалось изначально. [30] [31] [32] Первым и ограничивающим скорость этапом в пути AAA является реакция конденсации между ацетил-КоА и α-кетоглутаратом, катализируемая гомоцитратсинтазой (HCS) (EC 2.3.3.14) с образованием промежуточного гомоцитрил-КоА, который гидролизуется тем же ферментом с образованием гомоцитрата . [33] Гомоцитрат ферментативно дегидратируется гомоаконитазой (HAc) (EC 4.2.1.36) с образованием цис -гомоаконитата . [34] Затем HAc катализирует вторую реакцию, в которой цис -гомоаконитат подвергается регидратации с образованием гомоизоцитрата . [12] Полученный продукт подвергается окислительному декарбоксилированию гомоизоцитратдегидрогеназой (HIDH) (EC 1.1.1.87) с образованием α-кетоадипата. [12] Затем AAA образуется через пиридоксаль-5′-фосфат (PLP) -зависимую аминотрансферазу (PLP-AT) (EC 2.6.1.39), используя глутамат в качестве донора аминогруппы. [33] С этого момента путь AAA варьируется в зависимости от [здесь чего-то не хватает ? -> по крайней мере, заголовок раздела! ] в царстве. У грибов AAA восстанавливается до α-аминоадипат-полуальдегида через AAA-редуктазу (EC 1.2.1.95) в уникальном процессе, включающем как аденилирование , так и восстановление, которое активируется фосфопантетеинилтрансферазой ( EC 2.7.8.7). [12] После образования полуальдегида сахаропинредуктаза (EC 1.5.1.10 ) катализирует реакцию конденсации с глутаматом и NAD(P)H в качестве донора протонов, а имин восстанавливается с образованием предпоследнего продукта — сахаропина. [32] Последний этап пути у грибов включаетСахаропиндегидрогеназа (СДГ) (EC 1.5.1.8) катализирует окислительное дезаминирование сахаропина, в результате чего образуется L -лизин. [12] В варианте пути ААА, обнаруженном у некоторых прокариот, ААА сначала преобразуется в N -ацетил-α-аминоадипат, который фосфорилируется , а затем восстановительно дефосфорилируется до ε-альдегида. [32] [33] Затем альдегид трансаминируется в N -ацетиллизин, который деацетилируется с образованием L -лизина. [32] [33] Однако ферменты, участвующие в этом варианте пути, нуждаются в дальнейшей проверке.

Катаболизм

Путь катаболизма сахаропинового лизина. Путь сахаропина является наиболее важным путем катаболизма лизина.

Как и в случае со всеми аминокислотами, катаболизм лизина инициируется поглощением пищевого лизина или расщеплением внутриклеточного белка. Катаболизм также используется как средство контроля внутриклеточной концентрации свободного лизина и поддержания устойчивого состояния для предотвращения токсических эффектов избыточного свободного лизина. [35] Существует несколько путей, вовлеченных в катаболизм лизина, но наиболее часто используемым является сахаропиновый путь, который в основном происходит в печени (и эквивалентных органах) у животных, в частности в митохондриях . [36] [35] [37] [38] Это обратный ранее описанному пути AAA. [36] [39] У животных и растений первые два этапа сахаропинового пути катализируются бифункциональным ферментом, α-аминоадипиновой полуальдегидсинтазой (AASS) , которая обладает как лизин-кетоглутаратредуктазой (LKR) (EC 1.5.1.8), так и активностью SDH, тогда как у других организмов, таких как бактерии и грибы, оба этих фермента кодируются отдельными генами . [40] [41] Первый этап включает катализируемое LKR восстановление L -лизина в присутствии α-кетоглутарата для получения сахаропина, при этом NAD(P)H действует как донор протонов. [42] Затем сахаропин подвергается реакции дегидратации, катализируемой SDH в присутствии NAD + , для получения AAS и глутамата. [43] AAS-дегидрогеназа (AASD) (EC 1.2.1.31) затем дополнительно дегидратирует молекулу в AAA. [42] Впоследствии PLP-AT катализирует обратную реакцию пути биосинтеза AAA, в результате чего AAA преобразуется в α-кетоадипат. Продукт, α-кетоадипат, декарбоксилируется в присутствии NAD + и кофермента A с образованием глутарил-КоА, однако фермент, участвующий в этом, еще полностью не выяснен. [44] [45] Некоторые данные свидетельствуют о том, что комплекс 2-оксоадипатдегидрогеназы (OADHc), который структурно гомологичен субъединице E1 комплекса оксоглутаратдегидрогеназы (OGDHc) (EC 1.2.4.2), отвечает за реакцию декарбоксилирования. [44] [46] Наконец, глутарил-КоА окислительно декарбоксилируется до кротонил-КоА с помощью глутарил-КоА-дегидрогеназы (EC 1.3.8.6), которая затем проходит дальнейшую обработку посредством нескольких ферментативных стадий с образованием ацетил-КоА; важного углеродного метаболита, участвующего в цикле трикарбоновых кислот (ЦТК) . [42][47] [48] [49]

Пищевая ценность

Лизин является незаменимой аминокислотой для человека. [50] Ежедневная потребность человека в питании варьируется от ~60 мг/кг у младенцев до ~30 мг/кг у взрослых. [36] Эта потребность обычно удовлетворяется в западном обществе за счет потребления лизина из мясных и овощных источников, значительно превышающего рекомендуемую потребность. [36] В вегетарианских диетах потребление лизина меньше из-за ограниченного количества лизина в зерновых культурах по сравнению с мясными источниками. [36]

Учитывая предельную концентрацию лизина в зерновых культурах, давно предполагалось, что содержание лизина можно увеличить с помощью методов генетической модификации . [51] [52] Часто эти методы включали преднамеренную дисрегуляцию пути DAP посредством введения нечувствительных к обратной связи лизина ортологов фермента DHDPS. [51] [52] Эти методы имели ограниченный успех, вероятно, из-за токсичных побочных эффектов увеличения свободного лизина и косвенного воздействия на цикл TCA. [53] Растения накапливают лизин и другие аминокислоты в форме белков запаса семян , которые находятся в семенах растения, и это представляет собой съедобный компонент зерновых культур. [54] Это подчеркивает необходимость не только увеличения свободного лизина, но и направления лизина на синтез стабильных белков запаса семян, а затем и увеличения пищевой ценности потребляемого компонента сельскохозяйственных культур. [55] [56] В то время как методы генетической модификации имели ограниченный успех, более традиционные методы селективного разведения позволили выделить « качественную белковую кукурузу », которая значительно увеличила уровни лизина и триптофана , также незаменимой аминокислоты. Это увеличение содержания лизина приписывается мутации opaque-2 , которая снизила транскрипцию белков запаса семян, не содержащих лизин, связанных с зеином, и, как следствие, увеличила содержание других белков, богатых лизином. [56] [57] Обычно, чтобы преодолеть ограниченное содержание лизина в корме для скота , добавляют лизин промышленного производства. [58] [59] Промышленный процесс включает ферментативное культивирование Corynebacterium glutamicum и последующую очистку лизина. [58]

Пищевые источники

Хорошими источниками лизина являются продукты с высоким содержанием белка, такие как яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя , бобы и горох, сыр (особенно пармезан) и некоторые виды рыбы (например, треска и сардины ). [60] Лизин является ограничивающей аминокислотой (незаменимой аминокислотой, встречающейся в наименьшем количестве в конкретном продукте питания) в большинстве зерновых культур , но в изобилии содержится в большинстве бобовых . [61] Бобы содержат лизин, которого не хватает в кукурузе , и в археологических записях человека бобы и кукуруза часто появляются вместе, как в Трех сестрах : бобы, кукуруза и тыква. [62]

Считается, что пища содержит достаточно лизина, если в ней содержится не менее 51 мг лизина на грамм белка (так что белок содержит 5,1% лизина). [63] L -лизин HCl используется в качестве пищевой добавки , обеспечивая 80,03% L -лизина. [64] Таким образом, 1 г L -лизина содержится в 1,25 г L -лизина HCl.

Биологические роли

Наиболее распространенной ролью лизина является протеиногенез. Лизин часто играет важную роль в структуре белка . Поскольку его боковая цепь содержит положительно заряженную группу на одном конце и длинный гидрофобный углеродный хвост близко к основной цепи, лизин считается несколько амфипатическим . По этой причине лизин может быть обнаружен как зарытым, так и более часто в каналах растворителя и на внешней стороне белков, где он может взаимодействовать с водной средой. [65] Лизин также может способствовать стабильности белка, поскольку его ε-аминогруппа часто участвует в водородных связях , солевых мостиках и ковалентных взаимодействиях, образуя основание Шиффа . [65] [66] [67] [68]

Вторая важная роль лизина заключается в эпигенетической регуляции посредством модификации гистонов . [69] [70] Существует несколько типов ковалентных модификаций гистонов, которые обычно включают остатки лизина, обнаруженные в выступающем хвосте гистонов. Модификации часто включают добавление или удаление ацетила (−CH 3 CO), образуя ацетиллизин или возвращаясь к лизину, до трех метилов (−CH 3 ) , убиквитина или группы сумо-белка . [69] [71] [72] [73] [74] Различные модификации оказывают нисходящие эффекты на регуляцию генов , при которых гены могут быть активированы или подавлены.

Лизин также играет ключевую роль в других биологических процессах, включая: структурные белки соединительных тканей , гомеостаз кальция и метаболизм жирных кислот . [75] [76] [77] Было показано, что лизин участвует в сшивании между тремя спиральными полипептидами в коллагене , что приводит к его стабильности и прочности на разрыв. [75] [78] Этот механизм сродни роли лизина в стенках бактериальных клеток , в которых лизин (и мезо -диаминопимелат) имеют решающее значение для образования сшивок и, следовательно, стабильности клеточной стенки. [79] Эта концепция ранее исследовалась как средство обхода нежелательного высвобождения потенциально патогенных генетически модифицированных бактерий. Было предложено, что ауксотрофный штамм Escherichia coli ( X 1776) может быть использован для всех методов генетической модификации, поскольку штамм не может выживать без добавления DAP и, таким образом, не может жить вне лабораторной среды. [80] Лизин также, как предполагается, участвует в абсорбции кальция в кишечнике и задержке в почках, и, таким образом, может играть роль в гомеостазе кальция . [76] Наконец, было показано, что лизин является предшественником карнитина , который переносит жирные кислоты в митохондрии , где они могут окисляться для высвобождения энергии. [77] [81] Карнитин синтезируется из триметиллизина , который является продуктом деградации определенных белков, поэтому лизин должен сначала быть включен в белки и метилирован, прежде чем превратиться в карнитин. [77] Однако у млекопитающих основным источником карнитина являются пищевые источники, а не преобразование лизина. [77]

В опсинах , таких как родопсин и зрительные опсины (кодируемые генами OPN1SW , OPN1MW и OPN1LW ), ретинальдегид образует основание Шиффа с консервативным остатком лизина, а взаимодействие света с ретинилиденовой группой вызывает передачу сигнала в цветовом зрении (подробности см. в разделе зрительный цикл ).

Спорные роли

Было долгое обсуждение того, что лизин, при внутривенном или пероральном введении, может значительно увеличить высвобождение гормонов роста . [82] Это привело к тому, что спортсмены стали использовать лизин в качестве средства для стимуляции роста мышц во время тренировок, однако на сегодняшний день не было найдено никаких существенных доказательств в поддержку такого применения лизина. [82] [83]

Поскольку белки вируса простого герпеса (HSV) богаче аргинином и беднее лизином, чем клетки, которые они инфицируют, добавки лизина были опробованы в качестве лечения. Поскольку две аминокислоты поглощаются в кишечнике, восстанавливаются в почках и перемещаются в клетки теми же транспортерами аминокислот , обилие лизина, теоретически, ограничит количество аргинина, доступного для репликации вируса. [84] Клинические исследования не предоставляют убедительных доказательств эффективности в качестве профилактического средства или при лечении вспышек HSV. [85] [86] В ответ на заявления о том, что лизин может улучшить иммунный ответ на HSV, обзор Европейского агентства по безопасности пищевых продуктов не нашел никаких доказательств причинно-следственной связи. Тот же обзор, опубликованный в 2011 году, не нашел никаких доказательств в поддержку утверждений о том, что лизин может снижать уровень холестерина, повышать аппетит, способствовать синтезу белка в какой-либо роли, отличной от обычного питательного вещества, или увеличивать усвоение или удержание кальция. [87]

Роли в болезнях

Заболевания, связанные с лизином, являются результатом последующей обработки лизина, то есть включения в белки или модификации в альтернативные биомолекулы. Роль лизина в коллагене была описана выше, однако недостаток лизина и гидроксилизина, участвующих в сшивании коллагеновых пептидов, был связан с болезненным состоянием соединительной ткани. [88] Поскольку карнитин является ключевым метаболитом, полученным из лизина, участвующим в метаболизме жирных кислот, некачественная диета с недостатком карнитина и лизина может привести к снижению уровня карнитина, что может иметь значительные каскадные эффекты на здоровье человека. [81] [89] Было также показано, что лизин играет роль в анемии , поскольку предполагается, что лизин влияет на усвоение железа и, следовательно, на концентрацию ферритина в плазме крови . [90] Однако точный механизм действия еще предстоит выяснить. [90] Чаще всего дефицит лизина наблюдается в не-западных обществах и проявляется как белково-энергетическая недостаточность , которая имеет глубокие и системные последствия для здоровья человека. [91] [92] Существует также наследственное генетическое заболевание, которое включает мутации в ферментах, ответственных за катаболизм лизина, а именно бифункциональном ферменте AASS сахаропинового пути. [93] Из-за отсутствия катаболизма лизина аминокислота накапливается в плазме, и у пациентов развивается гиперлизинемия , которая может проявляться как бессимптомно, так и в тяжелых неврологических нарушениях , включая эпилепсию , атаксию , спастичность и психомоторные нарушения . [93] [94] Клиническое значение гиперлизинемии является предметом дискуссий в этой области, при этом некоторые исследования не обнаружили никакой корреляции между физическими или умственными нарушениями и гиперлизинемией. [95] В дополнение к этому, мутации в генах, связанных с метаболизмом лизина, были вовлечены в несколько болезненных состояний, включая пиридоксин-зависимую эпилепсию ( ген ALDH7A1 ), α-кетоадипиновую и α-аминоадипиновую ацидурию ( ген DHTKD1 ) и глутаровую ацидурию типа 1 ( ген GCDH ). [44] [96] [97] [98] [99]

Гиперлизинурия характеризуется высоким содержанием лизина в моче. [100] Часто это происходит из-за метаболического заболевания , при котором белок, участвующий в расщеплении лизина, не функционирует из-за генетической мутации. [101] Это также может произойти из-за нарушения почечного канальцевого транспорта. [101]

Использование лизина в кормах для животных

Лизин продается как добавка для кошек.

Производство лизина для корма для животных является крупной мировой отраслью, достигнув в 2009 году почти 700 000 тонн при рыночной стоимости более 1,22 млрд евро. [102] Лизин является важной добавкой к корму для животных, поскольку он является ограничивающей аминокислотой при оптимизации роста определенных животных, таких как свиньи и куры, для производства мяса. Добавление лизина позволяет использовать более дешевый растительный белок (например, кукурузу, а не сою ), сохраняя при этом высокие темпы роста и ограничивая загрязнение от выделения азота. [103] Однако, в свою очередь, загрязнение фосфатом является основным экологическим расходом, когда кукуруза используется в качестве корма для птицы и свиней. [104]

Лизин производится промышленным способом путем микробной ферментации, в основном из сахара. Исследования в области генной инженерии активно изучают бактериальные штаммы для повышения эффективности производства и позволяют производить лизин из других субстратов. [102]

В популярной культуре

В фильме 1993 года « Парк Юрского периода» , снятом по роману 1990 года « Парк Юрского периода» Майкла Крайтона , показаны динозавры , которые были генетически изменены таким образом, что они не могли производить лизин, пример искусственной ауксотрофии . [105] Это было известно как «лизиновая непредвиденность» и должно было помешать клонированным динозаврам выжить за пределами парка, заставив их зависеть от добавок лизина, предоставляемых ветеринарным персоналом парка. На самом деле ни одно животное не может производить лизин; это незаменимая аминокислота . [106]

В 1996 году лизин оказался в центре дела о ценовом сговоре , крупнейшем в истории Соединенных Штатов. Компания Archer Daniels Midland Company заплатила штраф в размере 100 миллионов долларов США, а трое ее руководителей были осуждены и отбыли тюремное заключение. Также виновными в деле о ценовом сговоре были признаны две японские фирмы ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) и южнокорейская фирма (Sewon). [107] Секретные видеозаписи заговорщиков, устанавливающих цену на лизин, можно найти в Интернете или запросив видео в Антимонопольном отделе Министерства юстиции США . Это дело легло в основу книги «Информатор: правдивая история» [ 108] и фильма «Информатор!» .

Ссылки

Эта статья была адаптирована из следующего источника по лицензии CC BY 4.0 (2018) (отчеты рецензентов): Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 июня 2018 г.). "Lysine: biosynthesis, catabolism and roles" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. doi : 10.15347/WJS/2018.004 . ISSN  2470-6345. Wikidata  Q55120301.

  1. ^ ab Williams, PA; Hughes, CE; Harris, KD M (2015). «L-лизин: использование порошковой рентгеновской дифракции для завершения набора кристаллических структур 20 напрямую кодируемых протеиногенных аминокислот». Angew. Chem. Int. Ed. 54 (13): 3973–3977. doi :10.1002/anie.201411520. PMID  25651303.
  2. ^ "Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре (JCBN). Номенклатура и символика аминокислот и пептидов. Рекомендации 1983 г.". Biochemical Journal . 219 (2): 345–373. 15 апреля 1984 г. doi :10.1042/bj2190345. PMC 1153490. PMID  6743224 . 
  3. ^ Лизин. Биологический проект, кафедра биохимии и молекулярной биофизики, Университет Аризоны.
  4. ^ Дрексель Э (1889). «Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns» [[Вклад] в [наши] знания о продуктах расщепления казеина]. Журнал практической химии . 2-я серия (на немецком языке). 39 : 425–429. дои : 10.1002/prac.18890390135. На стр. 428 Дрехсель представил эмпирическую формулу для хлороплатиновой соли лизина – C 8 H 16 N 2 O 2 Cl 2 · PtCl 4 + H 2 O – но позже он признал, что эта формула была неверной, поскольку кристаллы соли содержали этанол вместо воды. См.: Дрехсель Э. (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe" [Разборка белков]. Archiv für Anatomie und Physiologie (на немецком языке): 248–278; Дрексель Э (1877). «Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns» [Вклад] в [наши] знания о продуктах расщепления казеина] (на немецком языке). стр. 254–260. Из стр. 256:] «… die darin enthaltene Base Hat die Formel C 6 H 14 N 2 O 2 . Der anfängliche Irrthum ist Dadurch veranlasst worden, dass das Chloroplatinat nicht, wie angenommen ward, Krystallwasser, sondern Krystallalkohol enthält,…» (…основание [то] содержащееся в нем имеет [эмпирическую] формулу C 6 H 14 N 2 O 2 . Первоначальная ошибка была вызвана тем, что хлорплатинат содержал в кристалле не воду (как предполагалось), а этанол… )
  5. ^ Викери, Хьюберт Брэдфорд.; Шмидт, Карл LA (1 октября 1931 г.). «История открытия аминокислот». Chemical Reviews . 9 (2): 169–318. doi :10.1021/cr60033a001. ISSN  0009-2665.
  6. ^ Дрексель Э (1891). «Der Abbau der Eiweissstoffe» [Разборка белков]. Archiv für Anatomie und Physiologie (на немецком языке): 248–278.; Фишер Э (1891). «Ueber neue Spaltungsproducte des Leimes» [О новых продуктах расщепления желатина]. Archiv für Anatomie und Physiologie (на немецком языке): 465–469. Из стр. 469:] «… die Base C 6 H 14 N 2 O 2 , welche mit dem Namen Lysin bezeichnet werden mag,…» (…основание C 6 H 14 N 2 O 2 , которое может обозначаться названием «лизин» , … ) [Примечание: Эрнст Фишер был аспирантом Дрекселя.]
  7. ^ Фишер Э, Вейгерт Ф (1902). «Synthese der α,ε – Diaminocapronsäure (Inactives Lysin)» [Синтез α,ε-диаминогексановой кислоты ([оптически] неактивный лизин)]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (на немецком языке). 35 (3): 3772–3778. дои : 10.1002/cber.190203503211.
  8. ^ Saffran, M. (апрель 1998 г.). «Названия аминокислот и салонные игры: от тривиальных названий до однобуквенного кода, названия аминокислот напрягают память студентов. Возможна ли более рациональная номенклатура?». Biochemical Education . 26 (2): 116–118. doi :10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  9. ^ ab Hudson AO, Bless C, Macedo P, Chatterjee SP, Singh BK, Gilvarg C, Leustek T (январь 2005 г.). «Биосинтез лизина в растениях: доказательства варианта известных бактериальных путей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects . 1721 (1–3): 27–36. doi :10.1016/j.bbagen.2004.09.008. PMID  15652176.
  10. ^ Velasco AM, Leguina JI, Lazcano A (октябрь 2002 г.). «Молекулярная эволюция путей биосинтеза лизина». Journal of Molecular Evolution . 55 (4): 445–459. Bibcode : 2002JMolE..55..445V. doi : 10.1007/s00239-002-2340-2. PMID  12355264. S2CID  19460256.
  11. ^ Миядзаки Т, Миядзаки Дж, Ямане Х, Нишияма М (июль 2004 г.). «альфа-аминоадипатаминотрансфераза из чрезвычайно термофильной бактерии Thermus thermophilus». Микробиология . 150 (ч. 7): 2327–2334. doi : 10.1099/mic.0.27037-0 . PMID  15256574. S2CID  25416966.
  12. ^ abcdef Xu H, Andi B, Qian J, West AH, Cook PF (2006). «Путь альфа-аминоадипата для биосинтеза лизина у грибов». Cell Biochemistry and Biophysics . 46 (1): 43–64. doi :10.1385/CBB:46:1:43. PMID  16943623. S2CID  22370361.
  13. ^ Atkinson SC, Dogovski C, Downton MT, Czabotar PE, Dobson RC, Gerrard JA, Wagner J, Perugini MA (март 2013 г.). «Структурное, кинетическое и вычислительное исследование DHDPS Vitis vinifera раскрывает новое понимание механизма аллостерического ингибирования, опосредованного лизином». Plant Molecular Biology . 81 (4–5): 431–446. doi :10.1007/s11103-013-0014-7. hdl : 11343/282680 . PMID  23354837. S2CID  17129774.
  14. ^ Griffin MD, Billakanti JM, Wason A, Keller S, Mertens HD, Atkinson SC, Dobson RC, Perugini MA, Gerrard JA, Pearce FG (2012). "Характеристика первых ферментов, ответственных за биосинтез лизина в Arabidopsis thaliana". PLOS ONE . 7 (7): e40318. Bibcode : 2012PLoSO...740318G. doi : 10.1371 / journal.pone.0040318 . PMC 3390394. PMID  22792278. 
  15. ^ Soares da Costa TP, Muscroft-Taylor AC, Dobson RC, Devenish SR, Jameson GB, Gerrard JA (июль 2010 г.). «Насколько важен «необходимый» лизин активного центра в дигидродипиколинатсинтазе?». Biochimie . 92 (7): 837–845. doi :10.1016/j.biochi.2010.03.004. PMID  20353808.
  16. ^ Soares da Costa TP, Christensen JB, Desbois S, Gordon SE, Gupta R, Hogan CJ, Nelson TG, Downton MT, Gardhi CK, Abbott BM, Wagner J, Panjikar S, Perugini MA (2015). "Анализ четвертичной структуры незаменимого олигомерного фермента". Аналитическое ультрацентрифугирование . Методы в энзимологии. Т. 562. С. 205–223. doi :10.1016/bs.mie.2015.06.020. ISBN 9780128029084. PMID  26412653.
  17. ^ Muscroft-Taylor AC, Soares da Costa TP, Gerrard JA (март 2010 г.). «Новое понимание механизма дигидродипиколинатсинтазы с использованием изотермической титрационной калориметрии». Biochimie . 92 (3): 254–262. doi :10.1016/j.biochi.2009.12.004. PMID  20025926.
  18. ^ Christensen JB, Soares da Costa TP, Faou P, Pearce FG, Panjikar S, Perugini MA (ноябрь 2016 г.). «Структура и функция цианобактериальных DHDPS и DHDPR». Scientific Reports . 6 (1): 37111. Bibcode :2016NatSR...637111C. doi :10.1038/srep37111. PMC 5109050 . PMID  27845445. 
  19. ^ McCoy AJ, Adams NE, Hudson AO, Gilvarg C, Leustek T, Maurelli AT (ноябрь 2006 г.). «L,L-диаминопимелатаминотрансфераза, транс-королевский фермент, общий для Chlamydia и растений для синтеза диаминопимелата/лизина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (47): 17909–17914. Bibcode : 2006PNAS..10317909M. doi : 10.1073/pnas.0608643103 . PMC 1693846. PMID  17093042 . 
  20. ^ Hudson AO, Gilvarg C, Leustek T (май 2008 г.). «Биохимическая и филогенетическая характеристика нового пути биосинтеза диаминопимелата у прокариот выявляет дивергентную форму LL-диаминопимелатаминотрансферазы». Журнал бактериологии . 190 (9): 3256–3263. doi :10.1128/jb.01381-07. PMC 2347407. PMID  18310350 . 
  21. ^ Peverelli MG, Perugini MA (август 2015 г.). «Оптимизированный сопряженный анализ для количественной оценки активности диаминопимелатдекарбоксилазы». Biochimie . 115 : 78–85. doi :10.1016/j.biochi.2015.05.004. PMID  25986217.
  22. ^ ab Soares da Costa TP, Desbois S, Dogovski C, Gorman MA, Ketaren NE, Paxman JJ, Siddiqui T, Zammit LM, Abbott BM, Robins-Browne RM, Parker MW, Jameson GB, Hall NE, Panjikar S, Perugini MA (август 2016 г.). «Структурные детерминанты, определяющие аллостерическое ингибирование основной цели антибиотика». Структура . 24 (8): 1282–1291. doi : 10.1016/j.str.2016.05.019 . PMID  27427481.
  23. ^ ab Jander G, Joshi V (1 января 2009 г.). "Биосинтез аминокислот, полученных из аспартата, у Arabidopsis thaliana". The Arabidopsis Book . 7 : e0121. doi :10.1199/tab.0121. PMC 3243338. PMID  22303247 . 
  24. ^ Andi B, West AH, Cook PF (сентябрь 2004 г.). «Кинетический механизм гистидин-меченой гомоцитратсинтазы из Saccharomyces cerevisiae». Биохимия . 43 (37): 11790–11795. doi :10.1021/bi048766p. PMID  15362863.
  25. ^ Bhattacharjee JK (1985). "альфа-аминоадипатный путь биосинтеза лизина у низших эукариот". Critical Reviews in Microbiology . 12 (2): 131–151. doi :10.3109/10408418509104427. PMID  3928261.
  26. ^ Bhattacharjee JK, Strassman M (май 1967). «Накопление трикарбоновых кислот, связанных с биосинтезом лизина в мутанте дрожжей». Журнал биологической химии . 242 (10): 2542–2546. doi : 10.1016/S0021-9258(18)95997-1 . PMID  6026248.
  27. ^ Gaillardin CM, Ribet AM, Heslot H (ноябрь 1982 г.). «Дикие и мутантные формы гомоизоцитарной дегидрогеназы в дрожжах Saccharomycopsis lipolytica». European Journal of Biochemistry . 128 (2–3): 489–494. doi : 10.1111/j.1432-1033.1982.tb06991.x . PMID  6759120.
  28. ^ Jaklitsch WM, Kubicek CP (июль 1990 г.). «Гомоцитратсинтаза из Penicillium chrysogenum. Локализация, очистка цитозольного изофермента и чувствительность к лизину». The Biochemical Journal . 269 (1): 247–253. doi :10.1042/bj2690247. PMC 1131560 . PMID  2115771. 
  29. ^ Ye ZH, Bhattacharjee JK (декабрь 1988 г.). «Путь биосинтеза лизина и биохимические блоки ауксотрофов лизина Schizosaccharomyces pombe». Журнал бактериологии . 170 (12): 5968–5970. doi :10.1128/jb.170.12.5968-5970.1988. PMC 211717. PMID  3142867 . 
  30. ^ Kobashi N, Nishiyama M, Tanokura M (март 1999). «Независимый от аспартаткиназы синтез лизина у чрезвычайно термофильной бактерии Thermus thermophilus: лизин синтезируется через альфа-аминоадипиновую кислоту, а не через диаминопимелиновую кислоту». Journal of Bacteriology . 181 (6): 1713–1718. doi :10.1128/JB.181.6.1713-1718.1999. PMC 93567 . PMID  10074061. 
  31. ^ Kosuge T, Hoshino T (1999). «Путь альфа-аминоадипата для биосинтеза лизина широко распространен среди штаммов Thermus». Журнал бионауки и биоинженерии . 88 (6): 672–675. doi :10.1016/S1389-1723(00)87099-1. PMID  16232683.
  32. ^ abcd Nishida H, Nishiyama M, Kobashi N, Kosuge T, Hoshino T, Yamane H (декабрь 1999 г.). «Прокариотический кластер генов, участвующий в синтезе лизина через аминоадипатный путь: ключ к эволюции биосинтеза аминокислот». Genome Research . 9 (12): 1175–1183. doi : 10.1101/gr.9.12.1175 . PMID  10613839.
  33. ^ abcd Nishida H, Nishiyama M (сентябрь 2000 г.). «Что характерно для синтеза грибкового лизина через альфа-аминоадипатный путь?». Journal of Molecular Evolution . 51 (3): 299–302. Bibcode :2000JMolE..51..299N. doi :10.1007/s002390010091. PMID  11029074. S2CID  1265909.
  34. ^ Zabriskie TM, Jackson MD (февраль 2000 г.). «Биосинтез и метаболизм лизина у грибов». Natural Product Reports . 17 (1): 85–97. doi :10.1039/a801345d. PMID  10714900.
  35. ^ ab Zhu X, Galili G (май 2004 г.). «Обмен лизина одновременно регулируется синтезом и катаболизмом как в репродуктивных, так и в вегетативных тканях». Plant Physiology . 135 (1): 129–136. doi :10.1104/pp.103.037168. PMC 429340 . PMID  15122025. 
  36. ^ abcde Tomé D, Bos C (июнь 2007). «Потребность в лизине на протяжении жизненного цикла человека». Журнал питания . 137 (6 Suppl 2): ​​1642S–1645S. doi : 10.1093/jn/137.6.1642S . PMID  17513440.
  37. ^ Blemings KP, Crenshaw TD, Swick RW, Benevenga NJ (август 1994). «Лизин-альфа-кетоглутаратредуктаза и сахаропиндегидрогеназа локализуются только в митохондриальном матриксе печени крысы». The Journal of Nutrition . 124 (8): 1215–1221. doi : 10.1093/jn/124.8.1215 . PMID  8064371.
  38. ^ Галили Г, Тан Г, Чжу Х, Гакиере Б (июнь 2001 г.). «Катаболизм лизина: метаболический путь, сверхрегулируемый стрессом и развитием». Current Opinion in Plant Biology . 4 (3): 261–266. Bibcode : 2001COPB....4..261G. doi : 10.1016/s1369-5266(00)00170-9. PMID  11312138.
  39. ^ Arruda P, Kemper EL, Papes F, Leite A (август 2000 г.). «Регулирование катаболизма лизина у высших растений». Trends in Plant Science . 5 (8): 324–330. doi :10.1016/s1360-1385(00)01688-5. PMID  10908876.
  40. ^ Sacksteder KA, Biery BJ, Morrell JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Gould SJ, Geraghty MT (июнь 2000 г.). «Идентификация гена альфа-аминоадипиновой полуальдегидсинтазы, дефектного при семейной гиперлизинемии». American Journal of Human Genetics . 66 (6): 1736–1743. doi :10.1086/302919. PMC 1378037 . PMID  10775527. 
  41. ^ Zhu X, Tang G, Galili G (декабрь 2002 г.). «Активность бифункционального фермента катаболизма лизина лизин-кетоглутаратредуктазы/сахаропиндегидрогеназы Arabidopsis регулируется функциональным взаимодействием между его двумя доменами фермента». Журнал биологической химии . 277 (51): 49655–49661. doi : 10.1074/jbc.m205466200 . PMID  12393892.
  42. ^ abc Kiyota E, Pena IA, Arruda P (ноябрь 2015 г.). «Путь сахаропина в развитии семян и реакция кукурузы на стресс». Plant, Cell & Environment . 38 (11): 2450–2461. doi : 10.1111/pce.12563 . PMID  25929294.
  43. ^ Serrano GC, Rezende e Silva Figueira T, Kiyota E, Zanata N, Arruda P (март 2012 г.). «Деградация лизина через сахаропиновый путь у бактерий: LKR и SDH у бактерий и их связь с растительными и животными ферментами». FEBS Letters . 586 (6): 905–911. Bibcode : 2012FEBSL.586..905D. doi : 10.1016/j.febslet.2012.02.023 . PMID  22449979. S2CID  32385212.
  44. ^ abc Danhauser K, Sauer SW, Haack TB, Wieland T, Staufner C, Graf E, Zschocke J, Strom TM, Traub T, Okun JG, Meitinger T, Hoffmann GF, Prokisch H, Kölker S (декабрь 2012 г.). "Мутации DHTKD1 вызывают 2-аминоадипиновую и 2-оксоадипиновую ацидурию". American Journal of Human Genetics . 91 (6): 1082–1087. doi :10.1016/j.ajhg.2012.10.006. PMC 3516599 . PMID  23141293. 
  45. ^ Sauer SW, Opp S, Hoffmann GF, Koeller DM, Okun JG, Kölker S (январь 2011 г.). «Терапевтическая модуляция церебрального метаболизма L-лизина в мышиной модели глутаровой ацидурии I типа». Brain . 134 (Pt 1): 157–170. doi : 10.1093/brain/awq269 . PMID  20923787.
  46. ^ Goncalves RL, Bunik VI, Brand MD (февраль 2016 г.). «Производство супероксида/перекиси водорода митохондриальным 2-оксоадипатдегидрогеназным комплексом». Free Radical Biology & Medicine . 91 : 247–255. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.020 . PMID  26708453.
  47. ^ Goh DL, Patel A, Thomas GH, Salomons GS, Schor DS, Jakobs C, Geraghty MT (июль 2002 г.). «Характеристика человеческого гена, кодирующего альфа-аминоадипатаминотрансферазу (AADAT)». Молекулярная генетика и метаболизм . 76 (3): 172–180. doi :10.1016/s1096-7192(02)00037-9. PMID  12126930.
  48. ^ Härtel U, Eckel E, Koch J, Fuchs G, Linder D, Buckel W (1 февраля 1993 г.). «Очистка глутарил-КоА-дегидрогеназы из Pseudomonas sp., фермента, участвующего в анаэробном разложении бензоата». Архивы микробиологии . 159 (2): 174–181. Bibcode : 1993ArMic.159..174H. doi : 10.1007/bf00250279. PMID  8439237. S2CID  2262592.
  49. ^ Sauer SW (октябрь 2007 г.). «Биохимия и биоэнергетика дефицита глутарил-КоА-дегидрогеназы». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 30 (5): 673–680. doi :10.1007/s10545-007-0678-8. PMID  17879145. S2CID  20609879.
  50. ^ Нельсон DL, Кокс MM, Ленингер AL (2013). Принципы биохимии Ленингера (6-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-0962-1. OCLC  824794893.
  51. ^ ab Галили Г, Амир Р (февраль 2013 г.). «Укрепление растений незаменимыми аминокислотами лизином и метионином для улучшения качества питания». Plant Biotechnology Journal . 11 (2): 211–222. doi : 10.1111/pbi.12025 . PMID  23279001.
  52. ^ ab Wang G, Xu M, Wang W, Galili G (июнь 2017 г.). «Укрепление садовых культур незаменимыми аминокислотами: обзор». International Journal of Molecular Sciences . 18 (6): 1306. doi : 10.3390/ijms18061306 . PMC 5486127. PMID  28629176 . 
  53. ^ Angelovici R, Fait A, Fernie AR, Galili G (январь 2011 г.). «Высоколизиновый признак семян отрицательно связан с циклом TCA и замедляет прорастание семян Arabidopsis». The New Phytologist . 189 (1): 148–159. doi : 10.1111/j.1469-8137.2010.03478.x . PMID  20946418.
  54. ^ Эдельман М., Кольт М. (2016). «Питательная ценность листьев по сравнению с семенами». Frontiers in Chemistry . 4 : 32. doi : 10.3389/fchem.2016.00032 . PMC 4954856. PMID  27493937 . 
  55. ^ Цзян SY, Ма A, Се L, Рамачандран S (сентябрь 2016 г.). «Улучшение содержания и качества белка путем сверхэкспрессии искусственно синтетических гибридных белков с высоким содержанием лизина и треонина в растениях риса». Scientific Reports . 6 (1): 34427. Bibcode :2016NatSR...634427J. doi :10.1038/srep34427. PMC 5039639 . PMID  27677708. 
  56. ^ ab Shewry PR (ноябрь 2007 г.). «Улучшение содержания белка и состава злаковых культур». Журнал Cereal Science . 46 (3): 239–250. doi :10.1016/j.jcs.2007.06.006.
  57. ^ Прасанна Б, Васал СК, Кассахун Б, Сингх НН (2001). «Качественная белковая кукуруза». Current Science . 81 (10): 1308–1319. JSTOR  24105845.
  58. ^ ab Kircher M, Pfefferle W (апрель 2001 г.). "Ферментативное производство L -лизина в качестве добавки к корму для животных". Chemosphere . 43 (1): 27–31. Bibcode :2001Chmsp..43...27K. doi :10.1016/s0045-6535(00)00320-9. PMID  11233822.
  59. ^ Junior L, Alberto L, Letti GV, Soccol CR, Junior L, Alberto L, Letti GV, Soccol CR (2016). «Разработка отрубей, обогащенных L-лизином, для питания животных с помощью глубинной ферментации с использованием агропромышленных субстратов с помощью Corynebacterium glutamicum». Бразильские архивы биологии и технологии . 59. doi : 10.1590/1678-4324-2016150519 . ISSN  1516-8913.
  60. ^ Медицинский центр Мэрилендского университета. "Лизин" . Получено 30 декабря 2009 г.
  61. ^ Young VR, Pellett PL (1994). «Растительные белки в связи с питанием человека белками и аминокислотами». American Journal of Clinical Nutrition . 59 (5 Suppl): 1203S–1212S. doi : 10.1093/ajcn/59.5.1203s . PMID  8172124. S2CID  35271281.
  62. ^ Лэндон, Аманда Дж. (2008). «The „How“ of the Three Sisters: The Origins of Agriculture in Mesoamerica and the Human Niche». Nebraska Anthropologist : 110–124 . Получено 9 августа 2022 г. .
  63. ^ Институт медицины Национальных академий (2005). Диетические рекомендации по потреблению макронутриентов. стр. 589. doi :10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08525-0. Получено 29 октября 2017 г.
  64. ^ "База данных диетических добавок: Информация о смесях (DSBI)". L -лизин HCl 10000820 80,03% лизина
  65. ^ ab Betts MJ, Russell RB (2003). Barnes MR, Gray IC (ред.). Биоинформатика для генетиков . John Wiley & Sons, Ltd. стр. 289–316. doi :10.1002/0470867302.ch14. ISBN 978-0-470-86730-3.
  66. ^ Blickling S, Renner C, Laber B, Pohlenz HD, Holak TA, Huber R (январь 1997 г.). «Механизм реакции дигидродипиколинатсинтазы Escherichia coli, исследованный с помощью рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии». Биохимия . 36 (1): 24–33. doi :10.1021/bi962272d. PMID  8993314. S2CID  23072673.
  67. ^ Kumar S, Tsai CJ, Nussinov R (март 2000). «Факторы, повышающие термостабильность белков». Protein Engineering . 13 (3): 179–91. doi : 10.1093/protein/13.3.179 . PMID  10775659.
  68. ^ Sokalingam S, Raghunathan G, Soundrarajan N, Lee SG (9 июля 2012 г.). «Исследование влияния поверхностного лизина на аргининовый мутагенез на стабильность и структуру белка с использованием зеленого флуоресцентного белка». PLOS ONE . 7 (7): e40410. Bibcode : 2012PLoSO...740410S. doi : 10.1371/journal.pone.0040410 . PMC 3392243. PMID  22792305 . 
  69. ^ ab Dambacher S, Hahn M, Schotta G (июль 2010 г.). «Эпигенетическая регуляция развития путем метилирования лизина гистонов». Наследственность . 105 (1): 24–37. doi : 10.1038/hdy.2010.49 . PMID  20442736.
  70. ^ Мартин С, Чжан И (ноябрь 2005 г.). «Разнообразные функции метилирования лизина гистонов». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 6 (11): 838–849. doi :10.1038/nrm1761. PMID  16261189. S2CID  31300025.
  71. ^ Black JC, Van Rechem C, Whetstine JR (ноябрь 2012 г.). «Динамика метилирования лизина гистона: установление, регулирование и биологическое воздействие». Molecular Cell . 48 (4): 491–507. doi :10.1016/j.molcel.2012.11.006. PMC 3861058. PMID  23200123 . 
  72. ^ Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M (август 2009 г.). «Ацетилирование лизина нацелено на белковые комплексы и корегулирует основные клеточные функции». Science . 325 (5942): 834–840. Bibcode :2009Sci...325..834C. doi : 10.1126/science.1175371 . PMID  19608861. S2CID  206520776.
  73. ^ Shiio Y, Eisenman RN (ноябрь 2003 г.). «Сумоилирование гистонов связано с репрессией транскрипции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (23): 13225–13230. doi : 10.1073/pnas.1735528100 . PMC 263760. PMID  14578449 . 
  74. ^ Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, Vidal M, Tempst P, Jones RS, Zhang Y (октябрь 2004 г.). «Роль убиквитинирования гистона H2A в подавлении Polycomb». Nature . 431 (7010): 873–878. Bibcode :2004Natur.431..873W. doi :10.1038/nature02985. hdl :10261/73732. PMID  15386022. S2CID  4344378.
  75. ^ ab Shoulders MD, Raines RT (2009). «Структура и стабильность коллагена». Annual Review of Biochemistry . 78 : 929–958. doi : 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMC 2846778. PMID 19344236  . 
  76. ^ ab Civitelli R, Villareal DT, Agnusdei D, Nardi P, Avioli LV, Gennari C (1992). «Диетический L -лизин и метаболизм кальция у людей». Nutrition . 8 (6): 400–405. PMID  1486246.
  77. ^ abcd Vaz FM, Wanders RJ (февраль 2002 г.). «Биосинтез карнитина у млекопитающих». The Biochemical Journal . 361 (Pt 3): 417–429. doi :10.1042/bj3610417. PMC 1222323. PMID  11802770 . 
  78. ^ Yamauchi M, Sricholpech M (25 мая 2012 г.). «Лизиновые посттрансляционные модификации коллагена». Essays in Biochemistry . 52 : 113–133. doi :10.1042/bse0520113. PMC 3499978. PMID  22708567 . 
  79. ^ Vollmer W, Blanot D, de Pedro MA (март 2008). «Структура и архитектура пептидогликана». FEMS Microbiology Reviews . 32 (2): 149–167. doi : 10.1111/j.1574-6976.2007.00094.x . PMID  18194336.
  80. ^ Curtiss R (май 1978). «Биологическое сдерживание и трансмиссивность векторов клонирования». Журнал инфекционных заболеваний . 137 (5): 668–675. doi :10.1093/infdis/137.5.668. PMID  351084.
  81. ^ ab Flanagan JL, Simmons PA, Vehige J, Willcox MD, Garrett Q (апрель 2010 г.). "Роль карнитина в болезнях". Nutrition & Metabolism . 7 : 30. doi : 10.1186 /1743-7075-7-30 . PMC 2861661. PMID  20398344. 
  82. ^ ab Chromiak JA, Antonio J (2002). «Использование аминокислот в качестве агентов, высвобождающих гормон роста, спортсменами». Nutrition . 18 (7–8): 657–661. doi :10.1016/s0899-9007(02)00807-9. PMID  12093449.
  83. ^ Corpas E, Blackman MR, Roberson R, Scholfield D, Harman SM (июль 1993 г.). «Пероральный аргинин-лизин не увеличивает уровень гормона роста или инсулиноподобного фактора роста I у пожилых мужчин». Журнал геронтологии . 48 (4): M128–M133. doi :10.1093/geronj/48.4.M128. PMID  8315224.
  84. ^ Gaby AR (2006). «Натуральные средства от простого герпеса». Altern Med Rev. 11 ( 2): 93–101. PMID  16813459.
  85. ^ Томблин ФА, Лукас КХ (2001). «Лизин для лечения герпеса на губах». Am J Health Syst Pharm . 58 (4): 298–300, 304. doi : 10.1093/ajhp/58.4.298 . PMID  11225166.
  86. ^ Chi CC, Wang SH, Delamere FM, Wojnarowska F, Peters MC, Kanjirath PP (7 августа 2015 г.). «Вмешательства для профилактики простого герпеса на губах (простуды на губах)». База данных систематических обзоров Cochrane . 2016 (8): CD010095. doi :10.1002/14651858.CD010095.pub2. PMC 6461191. PMID 26252373  . 
  87. ^ "Научное мнение об обосновании утверждений о пользе для здоровья, связанных с L -лизином и иммунной защитой от вируса герпеса (ID 453), поддержанием нормальной концентрации холестерина ЛПНП в крови (ID 454, 4669), повышением аппетита, приводящим к повышению энергии". Журнал EFSA . 9 (4): 2063. 2011. doi :10.2903/j.efsa.2011.2063. ISSN  1831-4732.
  88. ^ Pinnell SR, Krane SM, Kenzora JE, Glimcher MJ (май 1972). «Наследственное заболевание соединительной ткани. Болезнь коллагена с дефицитом гидроксилизина». The New England Journal of Medicine . 286 (19): 1013–1020. doi :10.1056/NEJM197205112861901. PMID  5016372.
  89. ^ Rudman D, Sewell CW, Ansley JD (сентябрь 1977 г.). «Дефицит карнитина у пациентов с кахектическим циррозом». Журнал клинических исследований . 60 (3): 716–723. doi : 10.1172/jci108824. PMC 372417. PMID  893675. 
  90. ^ ab Rushton DH (июль 2002 г.). «Пищевые факторы и потеря волос». Клиническая и экспериментальная дерматология . 27 (5): 396–404. doi :10.1046/j.1365-2230.2002.01076.x. PMID  12190640. S2CID  39327815.
  91. ^ Emery PW (октябрь 2005 г.). «Метаболические изменения при недоедании». Eye . 19 (10): 1029–1034. doi : 10.1038/sj.eye.6701959 . PMID  16304580.
  92. ^ Ghosh S, Smriga M, Vuvor F, Suri D, Mohammed H, Armah SM, Scrimshaw NS (октябрь 2010 г.). «Влияние добавок лизина на здоровье и заболеваемость у субъектов, принадлежащих к бедным пригородным домохозяйствам в Аккре, Гана». Американский журнал клинического питания . 92 (4): 928–939. doi : 10.3945/ajcn.2009.28834 . PMID  20720257.
  93. ^ ab Houten SM, Te Brinke H, Denis S, Ruiter JP, Knegt AC, de Klerk JB, Augoustides-Savvopoulou P, Häberle J, Baumgartner MR, Coşkun T, Zschocke J, Sass JO, Poll-The BT, Wanders RJ, Duran M (апрель 2013 г.). "Генетическая основа гиперлизинемии". Orphanet Journal of Rare Diseases . 8 : 57. doi : 10.1186/1750-1172-8-57 . PMC 3626681 . PMID  23570448. 
  94. ^ Хоффманн ГФ, Кёлькер С (2016). «Церебральные органические кислотные расстройства и другие расстройства катаболизма лизина». Врожденные метаболические заболевания . Springer, Берлин, Гейдельберг. стр. 333–348. doi :10.1007/978-3-662-49771-5_22. ISBN 978-3-662-49769-2.
  95. ^ Dancis J, Hutzler J, Ampola MG, Shih VE, van Gelderen HH, Kirby LT, Woody NC (май 1983). «Прогноз гиперлизинемии: промежуточный отчет». American Journal of Human Genetics . 35 (3): 438–442. PMC 1685659. PMID  6407303 . 
  96. ^ Mills PB, Struys E, Jakobs C, Plecko B, Baxter P, Baumgartner M, Willemsen MA, Omran H, Tacke U, Uhlenberg B, Weschke B, Clayton PT (март 2006 г.). «Мутации в антиквитине у лиц с пиридоксин-зависимыми припадками». Nature Medicine . 12 (3): 307–309. doi :10.1038/nm1366. PMID  16491085. S2CID  27940375.
  97. ^ Mills PB, Footitt EJ, Mills KA, Tuschl K, Aylett S, Varadkar S, Hemingway C, Marlow N, Rennie J, Baxter P, Dulac O, Nabbout R, Craigen WJ, Schmitt B, Feillet F, Christensen E, De Lonlay P, Pike MG, Hughes MI, Struys EA, Jakobs C, Zuberi SM, Clayton PT (июль 2010 г.). «Генотипический и фенотипический спектр пиридоксин-зависимой эпилепсии (дефицит ALDH7A1)». Brain . 133 (Pt 7): 2148–2159. doi :10.1093/brain/awq143. PMC 2892945 . PMID  20554659. 
  98. ^ Хаген Дж., Те Бринке Х., Вандерс Р.Дж., Негт AC, Уссорен Э., Хугебум А.Дж., Руйтер Г.Дж., Беккер Д., Шваб КО, Франке И., Дюран М., Уотерхэм HR, Сасс Дж.О., Хаутен С.М. (сентябрь 2015 г.). «Генетическая основа альфа-аминоадипиновой и альфа-кетоадипиновой ацидурии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 38 (5): 873–879. дои : 10.1007/s10545-015-9841-9 . PMID  25860818. S2CID  20379124.
  99. ^ Хедлунд GL, Лонго N, Паскуали M (май 2006). «Глутаровая ацидемия типа 1». Американский журнал медицинской генетики, часть C: Семинары по медицинской генетике . 142C (2): 86–94. doi :10.1002/ajmg.c.30088. PMC 2556991. PMID  16602100 . 
  100. ^ «Гиперлизинурия | Дайте определение гиперлизинурии на Dictionary.com».
  101. ^ ab Уолтер, Джон; Джон Фернандес; Жан-Мари Содюбрей; Жорж ван ден Берге (2006). Врожденные метаболические заболевания: диагностика и лечение . Берлин: Springer. стр. 296. ISBN 978-3-540-28783-4.
  102. ^ ab "Норвежский грант за улучшение процесса производства лизина". All About Feed . 26 января 2010 г. Архивировано из оригинала 11 марта 2012 г.
  103. ^ Toride Y (2004). "Лизин и другие аминокислоты для корма: производство и вклад в использование белка в кормлении животных". Источники белка для кормовой промышленности; Консультация экспертов ФАО и семинар по источникам белка для кормовой промышленности; Бангкок, 29 апреля - 3 мая 2002 г. Рим: Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций. ISBN 978-92-5-105012-5. Архивировано из оригинала 1 февраля 2019 года.
  104. ^ Abelson PH (март 1999). "Потенциальный фосфатный кризис". Science . 283 (5410): 2015. Bibcode : 1999Sci...283.2015A . doi : 10.1126/science.283.5410.2015 . PMID  10206902. S2CID 28106949 . 
  105. ^ Coyne JA (10 октября 1999 г.). «Истина где-то там» . The New York Times . Архивировано из оригинала 10 ноября 2012 г. Получено 6 апреля 2008 г.
  106. ^ Wu G (май 2009). «Аминокислоты: метаболизм, функции и питание». Аминокислоты . 37 (1): 1–17. doi :10.1007/s00726-009-0269-0. PMID  19301095. S2CID  1870305.
  107. ^ Connor JM (2008). Глобальный ценовой фиксинг (2-е изд.). Heidelberg: Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.
  108. ^ Эйхенвальд К (2000). Информатор: правдивая история . Нью-Йорк: Broadway Books. ISBN 978-0-7679-0326-4.