stringtranslate.com

Металлопротеин

Структура гемоглобина . Кофактор гема , содержащий металлическое железо , показан зеленым цветом.

Металлопротеин — это общее название для белка , содержащего кофактор иона металла . [1] [2] Большая часть всех белков относится к этой категории. Например, по крайней мере 1000 человеческих белков (из ~20 000) содержат домены связывающего цинк белка [3], хотя может быть до 3000 человеческих цинковых металлопротеинов. [4]

Избыток

По оценкам, приблизительно половина всех белков содержит металл . [5] По другой оценке, предполагается, что от четверти до трети всех белков требуют металлов для выполнения своих функций. [6] Таким образом, металлопротеины выполняют множество различных функций в клетках , таких как хранение и транспортировка белков, ферментов и белков сигнальной трансдукции или инфекционных заболеваний. [7] Обилие связывающих металл белков может быть присуще аминокислотам, которые используют белки, поскольку даже искусственные белки без эволюционной истории будут легко связывать металлы. [8]

Большинство металлов в организме человека связаны с белками. Например, относительно высокая концентрация железа в организме человека обусловлена ​​в основном железом в гемоглобине .

Принципы координационной химии

В металлопротеинах ионы металлов обычно координируются азотными , кислородными или серными центрами, принадлежащими аминокислотным остаткам белка. Эти донорные группы часто предоставляются боковыми цепями на аминокислотных остатках. Особенно важны имидазольный заместитель в остатках гистидина , тиолатные заместители в остатках цистеина и карбоксилатные группы, предоставляемые аспартатом . Учитывая разнообразие металлопротеома , было показано, что практически все аминокислотные остатки связывают металлические центры. Пептидный остов также предоставляет донорные группы; они включают депротонированные амиды и амидные карбонильные кислородные центры. Было рассмотрено связывание свинца (II) в природных и искусственных белках. [10]

В дополнение к донорным группам, которые предоставляются аминокислотными остатками, многие органические кофакторы функционируют как лиганды. Возможно, наиболее известными являются тетрадентатные макроциклические лиганды N 4 , включенные в гем- белок. Неорганические лиганды, такие как сульфид и оксид, также распространены.

Хранение и транспорт металлопротеинов

Это продукты второй стадии гидролиза белков, получаемые путем обработки их немного более сильными кислотами и щелочами.

Переносчики кислорода

Гемоглобин , который является основным переносчиком кислорода у людей, имеет четыре субъединицы, в которых ион железа (II) координируется плоским макроциклическим лигандом протопорфирином IX (PIX) и атомом азота имидазола остатка гистидина . Шестой координационный центр содержит молекулу воды или молекулу дикислорода . Напротив, белок миоглобин , обнаруженный в мышечных клетках , имеет только одну такую ​​единицу. Активный центр расположен в гидрофобном кармане. Это важно, поскольку без него железо (II) необратимо окислилось бы до железа (III). Константа равновесия для образования HbO 2 такова, что кислород поглощается или выделяется в зависимости от парциального давления кислорода в легких или в мышцах. В гемоглобине четыре субъединицы демонстрируют эффект кооперативности, который обеспечивает легкий перенос кислорода из гемоглобина в миоглобин. [11]

И в гемоглобине , и в миоглобине иногда неправильно утверждается, что оксигенированные виды содержат железо(III). Теперь известно, что диамагнитная природа этих видов обусловлена ​​тем, что атом железа(II) находится в низкоспиновом состоянии. В оксигемоглобине атом железа расположен в плоскости порфиринового кольца, но в парамагнитном дезоксигемоглобине атом железа лежит выше плоскости кольца. [11] Это изменение спинового состояния является кооперативным эффектом из-за более сильного расщепления кристаллическим полем и меньшего ионного радиуса Fe2 + в оксигемоглобиновой части.

Гемеритрин — еще один железосодержащий переносчик кислорода. Место связывания кислорода — это двухъядерный железный центр. Атомы железа координируются с белком через карбоксилатные боковые цепи глутамата и аспартата и пять остатков гистидина . Поглощение O 2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением восстановленного двухъядерного центра с образованием связанной перекиси (OOH − ). Механизм поглощения и высвобождения кислорода был детально разработан. [12] [13]

Гемоцианины переносят кислород в крови большинства моллюсков и некоторых членистоногих , таких как мечехвост . Они уступают только гемоглобину по биологической популярности использования в транспорте кислорода. При оксигенации два атома меди (I) в активном центре окисляются до меди (II), а молекулы дикислорода восстанавливаются до перекиси, O2−
2. [14] [15]

Хлорокруорин (как и более крупный носитель эритрокруорин ) представляет собой связывающий кислород гемпротеин, присутствующий в плазме крови многих кольчатых червей , особенно некоторых морских полихет .

Цитохромы

Реакции окисления и восстановления не распространены в органической химии , поскольку лишь немногие органические молекулы могут действовать как окислители или восстановители . Железо (II), с другой стороны, может легко окисляться до железа (III). Эта функциональность используется в цитохромах , которые функционируют как переносчики электронов . Присутствие иона металла позволяет металлоферментам выполнять такие функции, как окислительно-восстановительные реакции , которые не могут быть легко выполнены ограниченным набором функциональных групп, обнаруженных в аминокислотах . [16] Атом железа в большинстве цитохромов содержится в гемовой группе. Различия между этими цитохромами заключаются в различных боковых цепях. Например, цитохром a имеет простетическую группу гема a , а цитохром b имеет простетическую группу гема b . Эти различия приводят к различным окислительно-восстановительным потенциалам Fe 2+ /Fe 3+ , таким образом, различные цитохромы участвуют в митохондриальной цепи переноса электронов. [17]

Ферменты цитохрома P450 выполняют функцию вставки атома кислорода в связь C−H, реакцию окисления. [18] [19]

Рубредоксин

Активный центр рубредоксина .

Рубредоксин — это переносчик электронов, обнаруженный в бактериях, метаболизирующих серу , и археях . Активный центр содержит ион железа, координированный атомами серы четырех остатков цистеина , образующих почти правильный тетраэдр . Рубредоксины выполняют процессы одноэлектронного переноса. Степень окисления атома железа изменяется между состояниями +2 и +3. В обеих степенях окисления металл имеет высокий спин , что помогает минимизировать структурные изменения.

Пластоцианин

Медный участок в пластоцианине

Пластоцианин является одним из семейства голубых медных белков , которые участвуют в реакциях переноса электронов . Участок связывания меди описывается как искаженная тригональная пирамидальная . [20] Тригональная плоскость пирамидального основания состоит из двух атомов азота (N 1 и N 2 ) из отдельных гистидинов и серы (S 1 ) из цистеина. Сера (S 2 ) из аксиального метионина образует вершину. Искажение происходит в длинах связей между лигандами меди и серы. Контакт Cu−S 1 короче (207  пм ), чем Cu−S 2 (282 пм). Удлиненная связь Cu−S 2 дестабилизирует форму Cu(II) и увеличивает окислительно-восстановительный потенциал белка. Синий цвет (пик поглощения 597  нм ) обусловлен связью Cu−S 1 , где происходит перенос заряда от S(pπ) к Cu(d x 2 − y 2 ). [21]

В восстановленной форме пластоцианина His -87 станет протонированным с p K a 4,4. Протонирование предотвращает его действие в качестве лиганда , и геометрия медного участка становится тригонально-плоской .

Хранение и перенос ионов металлов

Железо

Железо хранится в виде железа (III) в ферритине . Точная природа места связывания пока не определена. Железо, по-видимому, присутствует в виде продукта гидролиза, такого как FeO(OH). Железо транспортируется трансферрином, место связывания которого состоит из двух тирозинов , одного аспарагиновой кислоты и одного гистидина . [22] У человеческого организма нет контролируемого механизма выведения железа. [23] Это может привести к проблемам с перегрузкой железом у пациентов, получающих переливание крови , как, например, при β- талассемии . Железо фактически выводится с мочой [24] и также концентрируется в желчи [25] , которая выводится с калом. [26]

Медь

Церулоплазмин является основным белком, переносящим медь в крови. Церулоплазмин проявляет оксидазную активность, которая связана с возможным окислением Fe(II) в Fe(III), тем самым способствуя его транспорту в плазме крови совместно с трансферрином, который может переносить железо только в состоянии Fe(III).

Кальций

Остеопонтин участвует в минерализации внеклеточного матрикса костей и зубов.

Металлоферменты

У всех металлоферментов есть одна общая черта, а именно то, что ион металла связан с белком с одним лабильным координационным сайтом. Как и для всех ферментов , форма активного сайта имеет решающее значение. Ион металла обычно находится в кармане, форма которого соответствует субстрату. Ион металла катализирует реакции, которые трудно осуществить в органической химии .

Карбоангидраза

Активный центр карбоангидразы . Три координирующих остатка гистидина показаны зеленым цветом, гидроксид — красным и белым, а цинк — серым.

В водном растворе углекислый газ образует угольную кислоту

CO2 + H2O ⇌ H2CO3​​​

Эта реакция очень медленная в отсутствие катализатора, но довольно быстрая в присутствии гидроксид- иона.

CO2 + ОН− ⇌ HCO​− 3

Реакция, подобная этой, происходит почти мгновенно с карбоангидразой . Структура активного центра в карбоангидразах хорошо известна из ряда кристаллических структур. Она состоит из иона цинка , координированного тремя имидазольными атомами азота из трех гистидиновых единиц. Четвертый координационный центр занят молекулой воды. Координационная сфера иона цинка приблизительно тетраэдрическая . Положительно заряженный ион цинка поляризует координированную молекулу воды, и нуклеофильная атака отрицательно заряженной гидроксидной части на диоксид углерода происходит быстро. Каталитический цикл производит ион бикарбоната и ион водорода [2] в качестве равновесия :

Н2СО3 ⇌ НСО​​​−
3+ Н +

благоприятствуя диссоциации угольной кислоты при биологических значениях pH . [27]

Витамин В12-зависимые ферменты

Витамин B12 , содержащий кобальт ( также известный как кобаламин), катализирует перенос метильных (−CH3 ) групп между двумя молекулами, что включает разрыв связей C−C , процесс, который является энергетически затратным в органических реакциях. Ион металла снижает энергию активации для процесса, образуя временную связь Co−CH3 . [ 28] Структура кофермента была известна тем, что была определена Дороти Ходжкин и ее коллегами, за что она получила Нобелевскую премию по химии . [29] Он состоит из иона кобальта(II), координированного с четырьмя атомами азота корринового кольца и пятым атомом азота из имидазольной группы. В состоянии покоя существует сигма-связь Co−C с 5′ атомом углерода аденозина . [30] Это природное металлоорганическое соединение, что объясняет его функцию в реакциях трансметилирования , таких как реакция, осуществляемая метионинсинтазой .

Нитрогеназа (фиксация азота)

Фиксация атмосферного азота является энергоемким процессом, поскольку он включает в себя разрыв очень прочной тройной связи между атомами азота. Нитрогеназы катализируют этот процесс. Один из таких ферментов встречается в бактериях Rhizobium . В его действии есть три компонента: атом молибдена в активном центре, кластеры железа и серы , которые участвуют в транспортировке электронов, необходимых для восстановления азота, и обильный источник энергии в форме магния АТФ . Последнее обеспечивается мутуалистическим симбиозом между бактериями и растением-хозяином, часто бобовым . Реакцию можно символически записать как

N2 + 16 Mg АТФ + 8 e − → 2  NH3 + 16 Mg АДФ +16 Pi + H2

где P i обозначает неорганический фосфат . Точную структуру активного центра было трудно определить. По-видимому, он содержит кластер MoFe 7 S 8 , который способен связывать молекулу диазота и, предположительно, позволяет начать процесс восстановления. [31] Электроны переносятся связанным кластером «P», который содержит два кубических кластера Fe 4 S 4 , соединенных серными мостиками. [32]

Супероксиддисмутаза

Структура тетрамера супероксиддисмутазы 2 человека

Ион супероксида , O−
2генерируется в биологических системах путем восстановления молекулярного кислорода . Он имеет неспаренный электрон , поэтому ведет себя как свободный радикал . Это мощный окислитель . Эти свойства делают супероксидный ион очень токсичным и используются фагоцитами для уничтожения вторгающихся микроорганизмов . В противном случае супероксидный ион должен быть разрушен до того, как он нанесет нежелательный ущерб клетке. Ферменты супероксиддисмутазы выполняют эту функцию очень эффективно. [33]

Формальная степень окисления атомов кислорода составляет − 1 ⁄ 2. В растворах с нейтральным pH супероксид-ион диспропорционирует на молекулярный кислород и перекись водорода .

2  О−
2+ 2 Н + → О 2 + Н 2 О 2

В биологии этот тип реакции называется реакцией дисмутации . Он включает как окисление, так и восстановление супероксидных ионов. Группа ферментов супероксиддисмутазы (СОД) увеличивает скорость реакции почти до скорости, ограниченной диффузией. [34] Ключом к действию этих ферментов является ион металла с переменной степенью окисления, который может действовать как окислитель или как восстановитель.

Окисление: М ( n +1)+ + О−
2→ Мn + + О2
Сокращение: М н + + О−
2+ 2 Н + → М ( n +1)+ + Н 2 О 2 .

В человеческой SOD активным металлом является медь , как Cu(II) или Cu(I), координированная тетраэдрически четырьмя остатками гистидина . Этот фермент также содержит ионы цинка для стабилизации и активируется шапероном меди для супероксиддисмутазы ( CCS ). Другие изоферменты могут содержать железо , марганец или никель . Активность Ni-SOD включает никель(III), необычное состояние окисления для этого элемента. Геометрия активного центра никеля циклически изменяется от квадратного плоского Ni(II) с тиолатными (Cys 2 и Cys 6 ) и остовными азотистыми лигандами (His 1 и Cys 2 ) до квадратного пирамидального Ni(III) с добавленным аксиальным лигандом боковой цепи His 1. [35]

Белки, содержащие хлорофилл

Гемоглобин (слева) и хлорофилл (справа), две чрезвычайно разные молекулы, когда дело касается функций, довольно похожи, когда дело касается их атомной формы. Есть только три основных структурных различия: атом магния (Mg) в хлорофилле, в отличие от железа (Fe) в гемоглобине. Кроме того, хлорофилл имеет удлиненный изопреноидный хвост и дополнительную алифатическую циклическую структуру вне макроцикла.

Хлорофилл играет решающую роль в фотосинтезе . Он содержит магний, заключенный в хлориновое кольцо. Однако ион магния не участвует напрямую в фотосинтетической функции и может быть заменен другими двухвалентными ионами с небольшой потерей активности. Вместо этого фотон поглощается хлориновым кольцом, электронная структура которого хорошо приспособлена для этой цели.

Первоначально поглощение фотона приводит к возбуждению электрона в синглетное состояние полосы Q. Возбужденное состояние претерпевает интеркомбинационную конверсию из синглетного состояния в триплетное состояние, в котором есть два электрона с параллельным спином . Этот вид, по сути, является свободным радикалом , очень реактивным и позволяет переносить электрон на акцепторы, которые находятся рядом с хлорофиллом в хлоропласте . В этом процессе хлорофилл окисляется. Позже в фотосинтетическом цикле хлорофилл снова восстанавливается. Это восстановление в конечном итоге забирает электроны из воды, давая молекулярный кислород в качестве конечного продукта окисления.

Гидрогеназа

Гидрогеназы подразделяются на три различных типа в зависимости от содержания металла в активном центре: железо-железная гидрогеназа, никель-железная гидрогеназа и железо-гидрогеназа. [36] Все гидрогеназы катализируют обратимое поглощение H2 , но в то время как гидрогеназы [FeFe] и [NiFe] являются истинными окислительно-восстановительными катализаторами , вызывая окисление H2 и восстановление H +

Н 2 ⇌ 2 Н + + 2 е −

[Fe]гидрогеназы катализируют обратимое гетеролитическое расщепление H 2 .

Н 2 ⇌ Н + + Н −
Структуры активных центров трех типов ферментов гидрогеназы.

Рибозим и дезоксирибозим

С момента открытия рибозимов Томасом Чехом и Сиднеем Альтманом в начале 1980-х годов было показано, что рибозимы являются отдельным классом металлоферментов. [37] Многим рибозимам требуются ионы металлов в их активных центрах для химического катализа; поэтому они называются металлоферментами. Кроме того, ионы металлов необходимы для структурной стабилизации рибозимов. Интрон группы I является наиболее изученным рибозимом, в катализе которого участвуют три металла. [38] Другие известные рибозимы включают интрон группы II , РНКазу P и несколько небольших вирусных рибозимов (таких как молотоголовый , шпильковый , HDV и VS ) и большую субъединицу рибосом. Было описано несколько классов рибозимов. [39]

Дезоксирибозимы , также называемые ДНКзимами или каталитическими ДНК, являются искусственными катализаторами на основе ДНК, которые были впервые получены в 1994 году. [40] Почти все ДНКзимы требуют ионов металлов. Хотя рибозимы в основном катализируют расщепление субстратов РНК, ДНКзимы могут катализировать множество реакций, включая расщепление РНК/ДНК, лигирование РНК/ДНК, фосфорилирование и дефосфорилирование аминокислот и образование связей углерод-углерод. [41] Тем не менее, ДНКзимы, катализирующие реакцию расщепления РНК, являются наиболее широко изученными. 10-23 ДНКзим, открытый в 1997 году, является одной из наиболее изученных каталитических ДНК с клиническим применением в качестве терапевтического агента. [42] Было описано несколько ДНКзимов, специфичных для металлов, включая ДНКзим GR-5 ( специфичный для свинца ), [43] ДНКзимы CA1-3 ( специфичные для меди ), ДНКзим 39E ( специфичный для уранила ) [44] и ДНКзим NaA43 ( специфичный для натрия ). [45]

Сигнально-трансдукционные металлопротеины

Кальмодулин

Мотив EF-рука

Кальмодулин — пример белка сигнальной трансдукции. Это небольшой белок, содержащий четыре мотива EF-hand , каждый из которых способен связывать ион Ca2 + .

В домене белка EF-hand loop ион кальция координируется в пентагональной бипирамидальной конфигурации. Шесть остатков глутаминовой кислоты и аспарагиновой кислоты, участвующих в связывании, находятся в положениях 1, 3, 5, 7 и 9 полипептидной цепи. В положении 12 находится лиганд глутамата или аспартата, который ведет себя как бидентатный лиганд, предоставляя два атома кислорода. Девятый остаток в петле обязательно является глицином из-за конформационных требований остова. Координационная сфера иона кальция содержит только атомы кислорода карбоксилата и не содержит атомов азота. Это согласуется с жесткой природой иона кальция.

Белок имеет два приблизительно симметричных домена, разделенных гибкой «шарнирной» областью. Связывание кальция вызывает конформационное изменение в белке. Кальмодулин участвует во внутриклеточной сигнальной системе, действуя как диффундирующий вторичный мессенджер для начальных стимулов. [46] [47]

Тропонин

Как в сердечных , так и в скелетных мышцах , производство мышечной силы контролируется в первую очередь изменениями внутриклеточной концентрации кальция . В общем, когда уровень кальция повышается, мышцы сокращаются, а когда уровень кальция падает, мышцы расслабляются. Тропонин , наряду с актином и тропомиозином , представляет собой белковый комплекс, с которым кальций связывается, чтобы запустить производство мышечной силы.

Факторы транскрипции

Цинковый палец . Ион цинка (зеленый) координируется двумя остатками гистидина и двумя остатками цистеина .

Многие факторы транскрипции содержат структуру, известную как цинковый палец , структурный модуль, в котором область белка сворачивается вокруг иона цинка. Цинк не контактирует напрямую с ДНК, с которой связываются эти белки. Вместо этого кофактор необходим для стабильности плотно свернутой белковой цепи. [48] В этих белках ион цинка обычно координируется парами боковых цепей цистеина и гистидина.

Другие металлоферменты

Существует два типа дегидрогеназы оксида углерода : один содержит железо и молибден, другой содержит железо и никель. Были рассмотрены параллели и различия в каталитических стратегиях. [49]

Pb 2+ (свинец) может заменять Ca 2+ (кальций), как, например, с кальмодулином или Zn 2+ (цинк), как с металлокарбоксипептидазами . [50]

В следующей таблице приведены некоторые другие металлоферменты в зависимости от задействованного металла.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Banci L (2013). «Metallomics and the Cell: Some Definitions and General Comments». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Metallomics and the Cell . Metal Ions in Life Sciences. Vol. 12. Springer. pp. 1–13. doi :10.1007/978-94-007-5561-1_1. ISBN 978-94-007-5561-1. PMID  23595668.
  2. ^ ab Shriver DF, Atkins PW (1999). "Charper 19, Bioinorganic chemistry". Неорганическая химия (3-е изд.). Oxford University Press. ISBN 978-0-19-850330-9.
  3. ^ Человеческий референсный протеом в Uniprot, доступ 12 января 2018 г.
  4. ^ Андреини С, Банчи Л, Бертини И, Розато А (ноябрь 2006 г.). «Цинк в трех областях жизни». Журнал исследований протеома . 5 (11): 3173–8. doi :10.1021/pr0603699. PMID  17081069.
  5. ^ Томсон А. Дж., Грей Х. Б. (1998). «Бионеорганическая химия» (PDF) . Current Opinion in Chemical Biology . 2 (2): 155–158. doi :10.1016/S1367-5931(98)80056-2. PMID  9667942.
  6. ^ Waldron KJ, Robinson NJ (январь 2009). «Как бактериальные клетки обеспечивают получение металлопротеинами нужного металла?». Nature Reviews. Microbiology . 7 (1): 25–35. doi :10.1038/nrmicro2057. PMID  19079350. S2CID  7253420.
  7. ^ Carver PL (2013). «Ионы металлов и инфекционные заболевания. Обзор из клиники». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Взаимосвязи между ионами основных металлов и болезнями человека . Ионы металлов в науках о жизни. Том 13. Springer. стр. 1–28. doi :10.1007/978-94-007-7500-8_1. ISBN 978-94-007-7499-5. PMID  24470087.
  8. ^ Wang, MS; Hoegler, KH; Hecht, M (2019). «Неэволюционировавшие De Novo белки имеют врожденные тенденции связывать переходные металлы». Life . 9 (8): 8. Bibcode :2019Life....9....8W. doi : 10.3390/life9010008 . PMC 6463171 . PMID  30634485. 
  9. ^ Maret W (февраль 2010 г.). «Металлопротеомика, металлопротеомы и аннотация металлопротеинов». Metallomics . 2 (2): 117–25. doi : 10.1039/b915804a . PMID  21069142.
  10. ^ Cangelosi V, Ruckthong L, Pecoraro VL (2017). "Глава 10. Связывание свинца(II) в природных и искусственных белках". В Astrid S, Helmut S, Sigel RK (ред.). Свинец: его влияние на окружающую среду и здоровье . Ионы металлов в науках о жизни. Том 17. de Gruyter. стр. 271–318. doi :10.1515/9783110434330-010. ISBN 9783110434330. PMC  5771651 . PMID  28731303.
  11. ^ ab Гринвуд, Норман Н .; Эрншоу, Алан (1997). Химия элементов (2-е изд.). Баттерворт-Хайнеманн . ISBN 978-0-08-037941-8.Рис.25.7, стр. 1100 иллюстрирует структуру дезоксигемоглобина.
  12. ^ Стенкамп, Р. Э. (1994). «Диоксиген и гемэритрин». Chem. Rev. 94 (3): 715–726. doi :10.1021/cr00027a008.
  13. ^ Wirstam M, Lippard SJ, Friesner RA (апрель 2003 г.). «Обратимое связывание дикислорода с гемэритрином». Журнал Американского химического общества . 125 (13): 3980–7. doi :10.1021/ja017692r. PMID  12656634.
  14. ^ Карлин К, Круз РВ, Гултнех И, Фарук А, Хейс Дж. К., Зубиета Дж. (1987). «Реакционная способность дикислорода и меди. Обратимое связывание O 2 и CO с комплексом феноксомостиковой димеди (I)». J. Am. Chem. Soc. 109 (9): 2668–2679. doi :10.1021/ja00243a019.
  15. ^ Китадзима Н., Фудзисава К., Фудзимото С., Морока Ю., Хашимото С., Китагава Т., Ториуми К., Тацуми К., Накамура А. (1992). «Новая модель связывания дикислорода в гемоцианине. Синтез, характеристика и молекулярная структура ц - η 2 : η 2 -пероксодиядерных комплексов меди(II), [Cu(Hb(3,5-R 2 pz) 3 ) ] 2 (O 2 ) (R = изопропил и Ph)». Дж. Ам. хим. Соц. 114 (4): 1277–1291. дои : 10.1021/ja00030a025.
  16. ^ Мессершмидт А., Хубер Р., Вигхардт К., Поулос Т. (2001). Справочник металлопротеинов . Wiley. ISBN 978-0-471-62743-2.
  17. ^ Мур GR, Петтигрю GW (1990). Цитохром c: структурные и физико-химические аспекты . Берлин: Springer.
  18. ^ Sigel A, Sigel H, Sigel RK, ред. (2007). Повсеместные роли белков цитохрома 450. Ионы металлов в науках о жизни. Том 3. Wiley. ISBN 978-0-470-01672-5.
  19. ^ Ортис де Монтельяно П (2005). Структура, механизм и биохимия цитохрома P450 (3-е изд.). Springer. ISBN 978-0-306-48324-0.
  20. ^ Colman PM, Freeman HC , Guss JM, Murata M, Norris VA, Ramshaw JA, Venkatappa MP (1978). "Анализ структуры кристаллов пластоцианина методом рентгеновского излучения с разрешением 2,7 Å". Nature . 272 ​​(5651): 319–324. Bibcode :1978Natur.272..319C. doi :10.1038/272319a0. S2CID  4226644.
  21. ^ Соломон EI, Гевирт AA, Коэн SL (1986). Спектроскопические исследования активных участков. Голубая медь и электронные структурные аналоги . Т. 307. С. 236–266. doi :10.1021/bk-1986-0307.ch016. ISBN 978-0-8412-0971-8. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
  22. ^ Anderson BF, Baker HM, Dodson EJ, Norris GE, Rumball SV, Waters JM, Baker EN (апрель 1987 г.). «Структура человеческого лактоферрина при разрешении 3,2 А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (7): 1769–73. doi : 10.1073/pnas.84.7.1769 . PMC 304522. PMID  3470756 . 
  23. ^ Уоллес, Дэниел Ф. (май 2016 г.). «Регуляция всасывания железа и гомеостаза». The Clinical Biochemist Reviews . 37 (2): 51–62. ISSN  0159-8090. PMC 5198508. PMID 28303071  . 
  24. ^ Родригес Э., Диас К. (декабрь 1995 г.). «Уровни железа, меди и цинка в моче: связь с различными индивидуальными факторами». Журнал микроэлементов в медицине и биологии . 9 (4): 200–9. Bibcode : 1995JTEMB...9..200R. doi : 10.1016/S0946-672X(11)80025-8. PMID  8808191.
  25. ^ Шуманн К., Шефер С.Г., Форт W (1986). «Всасывание железа и выведение трансферрина с желчью у крыс». Исследования в экспериментальной медицине. Zeitschrift für die Gesamte Experimentelle Medizin Einschliesslich Experimenteller Chirurgie . 186 (3): 215–9. дои : 10.1007/BF01852047. PMID  3738220. S2CID  7925719.
  26. ^ "Желчевыделение отходов". Архивировано из оригинала 2017-03-26 . Получено 2017-03-24 .
  27. ^ Линдског С. (1997). «Структура и механизм действия карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. doi :10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID  9336012.
  28. ^ Sigel A, Sigel H, Sigel RK, ред. (2008). Связи металл–углерод в ферментах и ​​кофакторах . Ионы металлов в науках о жизни. Т. 6. Wiley. ISBN 978-1-84755-915-9.
  29. ^ "Нобелевская премия по химии 1964 года". Nobelprize.org . Получено 2008-10-06 .
  30. ^ Hodgkin, D. C. (1965). «Структура ядра коррина по данным рентгеновского анализа». Proc. R. Soc. A. 288 ( 1414): 294–305. Bibcode : 1965RSPSA.288..294H. doi : 10.1098/rspa.1965.0219. S2CID  95235740.
  31. ^ Orme-Johnson, W. H. (1993). Steifel, E. I.; Coucouvannis, D.; Newton, D. C. (ред.). Молибденовые ферменты, кофакторы и модельные системы . Достижения в химии, серия симпозиумов № 535. Вашингтон, округ Колумбия: Американское химическое общество. стр. 257. ISBN 9780841227088.
  32. ^ Чан МК, Ким Дж, Риз ДК (май 1993). «Пара FeMo-кофактора нитрогеназы и P-кластера: структуры разрешения 2,2 А». Science . 260 (5109): 792–4. doi :10.1126/science.8484118. PMID  8484118.
  33. ^ Пакер, Л., ред. (2002). Супероксиддисмутаза: 349 (Методы в энзимологии) . Academic Press. ISBN 978-0-12-182252-1.
  34. ^ Генрих П., Леффлер Г., Петридес П.Е. (2006). Биохимия и патобиохимия (на немецком языке). Берлин: Шпрингер. п. 123. ИСБН 978-3-540-32680-9.
  35. ^ Barondeau DP, Kassmann CJ, Bruns CK, Tainer JA, Getzoff ED (июнь 2004 г.). «Структура и механизм действия супероксиддисмутазы никеля». Биохимия . 43 (25): 8038–47. doi :10.1021/bi0496081. PMID  15209499.
  36. ^ Паркин, Элисон (2014). «Понимание и использование гидрогеназ, биологических дигидрогенных катализаторов». В Кронеке, Питер М. Х.; Соса Торрес, Марта Э. (ред.). Биогеохимия газообразных соединений, управляемая металлами в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том 14. Springer. стр. 99–124. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_5. ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416392.
  37. ^ Pyle AM ​​(август 1993). «Рибозимы: отдельный класс металлоферментов». Science . 261 (5122): 709–14. Bibcode :1993Sci...261..709P. doi :10.1126/science.7688142. PMID  7688142.
  38. ^ Shan S, Yoshida A, Sun S, Piccirilli JA, Herschlag D (октябрь 1999 г.). «Три иона металла в активном центре рибозима группы I Tetrahymena». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12299–304. Bibcode : 1999PNAS...9612299S. doi : 10.1073 /pnas.96.22.12299 . PMC 22911. PMID  10535916. 
  39. ^ Weinberg Z, Kim PB, Chen TH, Li S, Harris KA, Lünse CE, Breaker RR (август 2015 г.). «Новые классы саморасщепляющихся рибозимов, выявленные с помощью сравнительного геномного анализа». Nature Chemical Biology . 11 (8): 606–10. doi :10.1038/nchembio.1846. PMC 4509812 . PMID  26167874. 
  40. ^ Breaker RR, Joyce GF (декабрь 1994 г.). «Фермент ДНК, расщепляющий РНК». Химия и биология . 1 (4): 223–9. doi :10.1016/1074-5521(94)90014-0. PMID  9383394.
  41. ^ Silverman SK (май 2015 г.). «Поиск катализаторов ДНК для модификации белков». Accounts of Chemical Research . 48 (5): 1369–79. doi :10.1021/acs.accounts.5b00090. PMC 4439366. PMID  25939889 . 
  42. ^ Santoro SW, Joyce GF (апрель 1997 г.). "Универсальный фермент, расщепляющий РНК и ДНК". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (9): 4262–6. Bibcode : 1997PNAS ...94.4262S. doi : 10.1073/pnas.94.9.4262 . PMC 20710. PMID  9113977. 
  43. ^ Breaker RR, Joyce GF (декабрь 1994 г.). «Фермент ДНК, расщепляющий РНК». Химия и биология . 1 (4): 223–9. doi :10.1016/1074-5521(94)90014-0. PMID  9383394.
  44. ^ Liu J, Brown AK, Meng X, Cropek DM, Istok JD, Watson DB, Lu Y (февраль 2007 г.). «Каталитический маячковый датчик для урана с чувствительностью в триллионы частей и селективностью в миллион раз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (7): 2056–61. Bibcode : 2007PNAS..104.2056L. doi : 10.1073/pnas.0607875104 . PMC 1892917. PMID  17284609 . 
  45. ^ Torabi SF, Wu P, McGhee CE, Chen L, Hwang K, Zheng N, Cheng J, Lu Y (май 2015 г.). «In vitro выбор натрий-специфического ДНКзима и его применение во внутриклеточном зондировании». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (19): 5903–8. Bibcode : 2015PNAS..112.5903T. doi : 10.1073/pnas.1420361112 . PMC 4434688. PMID  25918425 . 
  46. ^ Stevens FC (август 1983 г.). «Кальмодулин: введение». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 61 (8): 906–10. doi :10.1139/o83-115. PMID  6313166.
  47. ^ Chin D, Means AR (август 2000 г.). «Кальмодулин: прототипический сенсор кальция». Trends in Cell Biology . 10 (8): 322–8. doi :10.1016/S0962-8924(00)01800-6. PMID  10884684.
  48. ^ Берг Дж. М. (1990). «Домены цинковых пальцев: гипотезы и современные знания». Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry . 19 (1): 405–21. doi :10.1146/annurev.bb.19.060190.002201. PMID  2114117.
  49. ^ Jeoung JH, Fesseler J, Goetzl S, Dobbek H (2014). «Окись углерода. Токсичный газ и топливо для анаэробов и аэробов: дегидрогеназы оксида углерода». В Kroneck PM, Sosa Torres ME (ред.). Биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде, обусловленная металлами . Ионы металлов в науках о жизни. Том 14. Springer. стр. 37–69. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_3. ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416390.
  50. ^ Aoki K, Murayama K, Hu NH (2017). "Глава 7. Твердотельные структуры комплексов свинца, имеющие отношение к биологическим системам". В Astrid S, Helmut S, Sigel RK (ред.). Свинец: его влияние на окружающую среду и здоровье . Ионы металлов в науках о жизни. Том 17. de Gruyter. стр. 123–200. doi :10.1515/9783110434330-007. ISBN 9783110434330. PMID  28731300.
  51. ^ Романи, Андреа М. П. (2013). «Гомеостаз магния в клетках млекопитающих». В Banci, Lucia (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том 12. Springer. стр. 69–118. doi :10.1007/978-94-007-5561-1_4. ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402. PMID  23595671.
  52. ^ Roth J, Ponzoni S, Aschner M (2013). «Гомеостаз и транспорт марганца». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том 12. Springer. стр. 169–201. doi :10.1007/978-94-007-5561-1_6. ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402. PMC  6542352 . PMID  23595673.
  53. ^ Dlouhy AC, Outten CE (2013). «Железный металлом в эукариотических организмах». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том 12. Springer. стр. 241–78. doi :10.1007/978-94-007-5561-1_8. ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402. PMC  3924584 . PMID  23595675.
  54. ^ Cracan V, Banerjee R (2013). "Глава 10 Транспорт кобальта и корриноидов и биохимия". В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том 12. Springer. doi :10.1007/978-94-007-5561-10_10 (неактивен 1 ноября 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  55. ^ Sigel A, Sigel H, Sigel RK, ред. (2008). Никель и его удивительное воздействие на природу . Ионы металлов в науках о жизни. Т. 2. Wiley. ISBN 978-0-470-01671-8.
  56. ^ Sydor AM, Zambie DB (2013). "Глава 11. Nickel Metallomics: General Themes Guiding Nickel Homeostasis". В Banci L (ред.). Metallomics and the Cell . Metal Ions in Life Sciences. Том 12. Springer. doi : 10.1007/978-94-007-5561-10_11 (неактивен 1 ноября 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  57. ^ Vest KE, Hashemi HF, Cobine PA (2013). "Глава 13. Медный металлом в эукариотических клетках". В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том 12. Springer. doi :10.1007/978-94-007-5561-10_12 (неактивен 1 ноября 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  58. ^ Maret W (2013). "Глава 14 Цинк и цинковый протеом". В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том 12. Springer. doi :10.1007/978-94-007-5561-10_14 (неактивен 1 ноября 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  59. ^ Peacock AF, Pecoraro V (2013). «Природные и искусственные белки, содержащие кадмий». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Кадмий: от токсичности к эссенциальности . Ионы металлов в науках о жизни. Том 11. Springer. стр. 303–337. doi :10.1007/978-94-007-5179-8_10. ISBN 978-94-007-5178-1. PMID  23430777.
  60. ^ Фрейзингер ЭФ, Васак М (2013). «Кадмий в металлотионеинах». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Кадмий: от токсичности к эссенциальности . Ионы металлов в науках о жизни. Т. 11. Springer. стр. 339–372. doi :10.1007/978-94-007-5179-8_11. ISBN 978-94-007-5178-1. PMID  23430778.
  61. ^ Мендель, Ральф Р. (2013). "Глава 15. Метаболизм молибдена". В Banci, Lucia (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том 12. Springer. doi :10.1007/978-94-007-5561-10_15 (неактивен 1 ноября 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  62. ^ ten Brink, Felix (2014). «Жизнь на ацетилене. Первобытный источник энергии». В Kroneck, Peter M. H.; Sosa Torres, Martha E. (ред.). Металло-управляемая биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том 14. Springer. стр. 15–35. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_2. ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416389.

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Металлопротеины .