stringtranslate.com

Овальбумин

Овальбумин (сокращенно OVA [1] ) является основным белком , содержащимся в яичном белке , составляя примерно 55% от общего количества белка. [2] Овальбумин демонстрирует последовательность и трехмерную гомологию с суперсемейством серпинов , но в отличие от большинства серпинов он не является ингибитором сериновой протеазы . [3] Функция овальбумина неизвестна, хотя предполагается, что он является запасным белком . [4]

Исследовать

Овальбумин является важным белком в нескольких различных областях исследований, в том числе:

(Для исследований in vivo и in vitro , основанных на овальбумине, важно, чтобы содержание эндотоксина было менее 1 EU/мг.) [ нужна ссылка ] [ нужен контекст ]

Состав

Белок овальбумина кур состоит из 385 аминокислот , его относительная молекулярная масса составляет 42,7 кДа [ 5] и он имеет серпин -подобную структуру. [6] Овальбумин также имеет несколько модификаций, включая N-концевое ацетилирование (G1), фосфорилирование (S68, S344) и гликозилирование (N292). [5] Он имеет три изоформы: A1, A2 и A3, которые различаются в зависимости от количества связанных фосфатных остатков. [7] Он секретируется из клетки, на него воздействует внутренняя сигнальная последовательность (остатки 21–47), а не N-концевая сигнальная последовательность, обычно встречающаяся в других секретируемых белках. Сигнальная последовательность овальбумина не отщепляется, а остается частью зрелого белка. [8] 

Менять при нагреве

При нагревании овальбумин претерпевает конформационные изменения : его растворимая серпиновая структура превращается в нерастворимую структуру, состоящую из всех β-листов, с обнаженными гидрофобными областями. Это приводит к агрегации белка и затвердеванию приготовленного яичного белка. [9]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Сано К., Ханэда К., Тамура Г., Сирато К. (июнь 1999 г.). «Овальбумин (OVA) и бациллы микобактерий туберкулеза совместно поляризуют Т-хелперы (Th) против OVA в сторону Th1-доминантного фенотипа и уменьшают эозинофилию трахеи мышей». Американский журнал респираторной клеточной и молекулярной биологии . 20 (6): 1260–7. дои : 10.1165/ajrcmb.20.6.3546. PMID  10340945. S2CID  22811888.
  2. ^ Сугино Х., Нитода Т., Джунеджа Л.Р. (13 декабря 1996 г.). «Глава 2: Общий химический состав куриных яиц». В Ямамото Т., Джунеджа Л.Р., Хатта Х., Ким М. (ред.). Куриные яйца . Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4005-5.
  3. ^ Ху HY, Ду HN (апрель 2000 г.). «Структурная трансформация овальбумина из альфа в бета: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. дои : 10.1023/А: 1007099502179. PMID  10981809. S2CID  82745511.
  4. ^ Gettins PG (декабрь 2002 г.). «Структура, механизм и функции серпина». Химические обзоры . 102 (12): 4751–804. дои : 10.1021/cr010170. ПМИД  12475206.
  5. ^ аб Нисбет А.Д., Содри Р.Х., Мойр А.Дж., Фотергилл Л.А., Фотергилл Дж.Э. (апрель 1981 г.). «Полная аминокислотная последовательность куриного овальбумина». Европейский журнал биохимии . 115 (2): 335–45. дои : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x . ПМИД  7016535.
  6. ^ Стейн П.Е., Лесли А.Г., Финч Дж.Т., Каррелл Р.В. (октябрь 1991 г.). «Кристаллическая структура нерасщепленного овальбумина при разрешении 1,95 А». Журнал молекулярной биологии . 221 (3): 941–59. дои : 10.1016/0022-2836(91)80185-W. ПМИД  1942038.
  7. ^ Сугимото, Ясуши (апрель 1999 г.). «Овальбумин при развитии куриных яиц мигрирует из яичного белка в органы эмбриона, изменяя при этом его конформацию и термическую стабильность*». Журнал биологической химии . 274 (16).
  8. ^ Робинсон А., Мередит С., Остин Б.М. (июль 1986 г.). «Выделение и свойства сигнальной области из овальбумина». Письма ФЭБС . 203 (2): 243–6. дои : 10.1016/0014-5793(86)80751-7 . PMID  3732511. S2CID  10064866.
  9. ^ Ху HY, Ду HN (апрель 2000 г.). «Структурная трансформация овальбумина из альфа в бета: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. дои : 10.1023/А: 1007099502179. PMID  10981809. S2CID  82745511.

Внешние ссылки