Оксигеназа

Фермент

Молекулярная структура триптофан-2,3-диоксигеназы

Оксигеназа — это любой фермент , который окисляет субстрат , перенося к нему кислород от молекулярного кислорода O2 ₍ как в воздухе). Оксигеназы образуют класс оксидоредуктаз ; их номер EC — EC 1.13 или EC 1.14.

Структура

Большинство оксигеназ содержат либо металл, обычно железо, либо органический кофактор, обычно флавин . Эти кофакторы взаимодействуют с O ₂ , что приводит к его переносу в субстрат. ^[1]

Оксигеназы представляют собой основной внутриклеточный источник железа и оксида углерода ^[2]

Механизм

Различают два типа оксигеназ:

• Монооксигеназы , или оксидазы со смешанной функцией , переносят один атом кислорода на субстрат и восстанавливают другой атом кислорода до воды .
• Диоксигеназы , или кислородные трансферазы, включают оба атома молекулярного кислорода (O ₂ ) в продукт(ы) реакции. ^[3]

Среди наиболее распространенных монооксигеназ — оксидазы цитохрома P450 , отвечающие за расщепление многочисленных химических веществ в организме.

История

Оксигеназы были открыты в 1955 году одновременно двумя группами: Осаму Хаяиси из Японии ^{[4] [5] [6]} и Говардом С. Мейсоном из США. ^{[7] [8]} Хаяиси был удостоен премии Вольфа по медицине 1986 года «за открытие ферментов оксигеназы и выяснение их структуры и биологического значения». ^[9]

Ссылки

1. Фетцнер, Сюзанна; Штайнер, Роберто А. (2010). «Кофактор-независимые оксидазы и оксигеназы». Прикладная микробиология и биотехнология . 86 (3): 791–804. doi :10.1007/s00253-010-2455-0. PMID  20157809. S2CID  25377247.
2. SW, Ryter; J, Alam (апрель 2006 г.). «Гем-оксигеназа-1/моноксид углерода: от фундаментальной науки до терапевтических применений». Physiol Rev. 86 ( 2). Кафедра медицины, Отделение пульмонологии, аллергии и интенсивной терапии, Медицинская школа Питтсбургского университета: 583–650. doi :10.1152/physrev.00011.2005. PMID  16601269.
3. Bugg TDH (2003). «Ферменты диоксигеназы: каталитические механизмы и химические модели». Tetrahedron . 59 (36): 7075–7101. doi :10.1016/S0040-4020(03)00944-X.
4. Хаяиши и др. (1955) Механизм пирокатехазной реакции, J. Am. Chem. Soc. 77 (1955) 5450-5451
5. Sligar SG, Makris TM, Denisov IG (2005). "Тридцать лет исследований микробной монооксигеназы P450: пероксо-гемовые интермедиаты — центральная автобусная станция в катализе гем-оксигеназы". Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 346–54. doi :10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID  16139790.
6. Hayaishi O (2005). «Одиссея с кислородом». Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 2–6. doi :10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID  16185652.
7. Мейсон Х. С., Фаулкс В. К., Петерсон Э. (1955). «Перенос кислорода и перенос электронов комплексом фенолазы». J. Am. Chem. Soc . 77 (10): 2914–2915. doi :10.1021/ja01615a088.
8. Waterman MR (2005). «Профессор Говард Мейсон и активация кислорода». Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 7–11. doi :10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID  16153596.
9. "Комитет по присуждению премии по медицине единогласно постановил, что премия Вольфа по медицине за 1986 год будет присуждена Осаму Хаяиси". Фонд Вольфа . Получено 12 мая 2014 г.