Пектинлиаза — это полисахаридный фермент со сложной структурой, который присутствует в клеточных стенках растений. Он играет важную роль в деградации пектина и различных биотехнологических и промышленных применениях. Его можно найти во многих различных организмах. [1]
Пектинлиаза — это фермент, номер EC которого (EC4.2.2.10). Это числовая система классификации ферментов, основанная на катализируемых ими химических реакциях. [2]
Пектинлиаза — это компонент, который находится в стенках растительных клеток. Этот фермент создает ненасыщенные продукты, разрывая гликозидные связи, которые находятся внутри. Пектинлиаза имеет решающее значение для нескольких биологических процессов, таких как созревание фруктов и изменение формы стенок растительных клеток. Реакционный путь фермента включает связывание с субстратом и активным центром, расщепление гликозидных связей, образование ненасыщенных продуктов и высвобождение продукта. Пектинлиаза имеет решающее значение для разложения растительных материалов и широко используется в пищевой промышленности и биотехнологии. [3]
Существует множество организмов, содержащих фермент пектинлиазу, например, растения (фрукты и овощи), особенно во время созревания плодов, некоторые растения вырабатывают внутренние пектинлиазы, которые приводят к анализу пектина в клеточных стенках, например, цитрусовые, яблоки и тыква. Отходы цитрусовых, яблок и помело, а также их кожура являются основными сырьевыми ресурсами для производства пектина, поскольку они считаются побочными продуктами производства сока в пищевой промышленности. Кроме того, он помогает защитить растения от повреждений, вызванных патогенными микроорганизмами из-за своей жесткости и гибкости. В культуре растительных клеток он сочетается с ферментом целлюлазой для получения протопластов путем разрушения клеточных стенок растений. Пектин проявляет универсальность в своем химическом поведении в зависимости от условий, которым он подвергается. Он может подвергаться гидролизу эфира или расщеплению гликозидной связи с образованием галактуроновой кислоты и спирта, когда присутствует кислота, щелочь или пектиназа. Когда пектин подвергается воздействию определенных условий, таких как низкий pH и высокая концентрация сахара, он обладает способностью образовывать гель в присутствии сахара, кислоты или ионов кальция. Это свойство пектина образовывать гель обычно используется в фармацевтической и пищевой промышленности, где он действует как загуститель, стабилизатор и эмульгатор в различных приложениях по переработке пищевых продуктов. Не только это, но и пектин необходим в медицине, косметике и других отраслях промышленности, включая производство продуктов, связанных со здоровьем, направленных на профилактику и лечение таких состояний, как диабет и ожирение, которые вызывают беспокойство. [3]
Кристаллические структуры пектинлиазы A (PNLA) из двух различных штаммов Aspergillus niger, которые являются N400 и 4M-147. PNLA показывает, что они имеют параллельную структуру β-слоя и разделяют несколько структурных особенностей с пектатлиазами, такими как аминокислотные стопки и аспарагиновая лестница. Трехмерная структура была использована для идентификации структуры пектинлиазы B (PNLB) из Aspergillus niger с разрешением 1,7Å. [1]
Это изображение кристаллической структуры пектинлиазы представляет структурные особенности обеих пектинлиаз (PNLA и PNLB). Буква A обозначает (PNLA) из штамма 4M-147. На (A) мы видим обзор структуры пектинлиазы A, изображенной стрелками для β-тяжей и катушками для спиралей. Параллельный β-слой 1 (PB1) окрашен в желтый цвет, зеленый цвет относится к PB2, красный цвет относится к PB3, а синий цвет указывает на то, что антипараллельный β-слой имеет длинную петлю T3. Переходя к (PNLB), буква B показывает остов пектинлиазы с розовыми катушками, показывающими спирали, и стрелками, показывающими β-структуры. Желтый цвет относится к параллельному β-слою PB1, синий цвет относится к PB2, а красный цвет относится к PB3. Оранжевый цвет указывает на антипараллельную β-структуру в первом повороте T3 и короткую β-нить в третьей петле T3. Кроме того, толстые черные линии представляют положение дисульфидных связей. [1]
Каждый фермент имеет активный центр, который является определенной областью, где субстрат связывается и подвергается химической реакции. Эта область пектина включает особые остатки аминокислот, которые прикреплены к пектину, катализируют расщепление гликозидных связей, гарантируют субстратную специфичность и стабилизируют промежуточный продукт реакции. Активный центр имеет решающее значение для способности пектинлиазы эффективно расщеплять пектин, который известен как сложный полисахарид, присутствующий в стенках растительных клеток. [ необходима цитата ]
Систематическое название этого класса ферментов — (1→4)-6- O -метил-α- D -галактуронанлиаза . Другие названия, которые обычно используются, включают:
Пектинлиаза играет важную роль во многих биотехнологических применениях, включая текстильную промышленность, производство бумаги, предварительную очистку сточных вод от пектина, осветление сока и экстракцию масла. Она обладает способностью эффективно разрушать остов молекулы пектина путем β-элиминирования с целью образования пектин-олигосахарида. В результате этот метод привел к тому, что не было получено большого количества токсичного метанола, и этот процесс имеет преимущество высокой эффективности, хорошей ферментативной селективности и небольшого количества побочных продуктов. [3] [1]
Кроме того, наличие нежелательной ферментативной активности в коммерческих пектиназах может быть пагубным для аромата, поскольку они ответственны за образование неприятного летучего привкуса. Существует много сообщений об очистке фруктового сока пектиновыми лиазами.
Щелочная пектиназа не подходит для использования в пищевой промышленности из-за кислого pH фруктовых соков. Однако они очень востребованы в текстильной промышленности. Они используются для вымачивания растительных волокон, таких как рами , пенька , джут , лен и конопля . Первый отчет о вымачивании пеньки (Crotalaria juncea) пектинлиазой, вырабатываемой Aspergillus flavus MTCC 7589, был опубликован в 2008 году, но этот аспект пектинлиаз требует дальнейшего тщательного изучения. [4] [5] [6] [7]
