stringtranslate.com

Пестивирус

Pestivirus — род вирусов семейства Flaviviridae . Вирусы рода Pestivirus поражают млекопитающих , включая представителей семейства Bovidae (к которому относятся крупный рогатый скот, овцы и козы) и семейства Suidae (к которому относятся различные виды свиней ). В этом роде насчитывается 11 видов. Заболевания, связанные с этим родом , включают: геморрагические синдромы, аборты и фатальные заболевания слизистых оболочек. [1] [2]

Структура

Вирусы в Pestivirus имеют оболочку, сферическую геометрию. Их диаметр составляет около 50 нм. Геномы линейные и не сегментированные, около 12kb в длину. [1]

Жизненный цикл

Проникновение в клетку-хозяина достигается путем прикрепления белка оболочки вируса E2 к рецепторам хозяина, что опосредует эндоцитоз, опосредованный клатрином. Основной процесс репликации вируса происходит в цитоплазме хозяина. Репликация следует модели репликации вируса с положительной цепью РНК . Элемент РНК IRES в 5'-нетранслируемой области (NTR) вирусного генома привлекает вирусные и клеточные факторы трансляции для инициирования трансляции вирусного белка. [3] Вирусные белки сначала транслируются как полипротеин, а затем перерабатываются в отдельные структурные и неструктурные белки как вирусными, так и протеазами хозяина. [3] Вирус покидает клетку-хозяина путем почкования. Естественными хозяевами служат млекопитающие. При заражении хозяин выделяет вирусы почти со всеми выделениями организма, включая слюну, выделения из носа, молоко и фекалии. [3] Вертикальная передача (вирусы пересекают плаценту и заражают плод) также распространена. [1]

Геном

Вирусы пестивирусов имеют одну цепь положительно-полярной РНК (т. е. РНК, которая может быть напрямую транслирована в вирусные белки), длина которой составляет около 12,5 килооснований (кб) (что соответствует длине 12 500 нуклеотидов ), но из-за событий рекомбинации наблюдалась длина до 16,5 килооснований. [4] Иногда вирионы (отдельные вирусные частицы) содержат участки генома животного , которые были дублированы, хотя обычно это не так. Несмотря на отсутствие поли-А -хвоста на 3'-конце генома, он содержит области стебель-петля, которые могут быть вовлечены в вирусную трансляцию и репликацию. [5] Геном содержит РНК для кодирования как структурных, так и неструктурных белков . Молекулярная биология пестивирусов имеет много сходств и особенностей с гепацивирусами человека . Организация генома и стратегия трансляции очень похожи для членов обоих родов. В случае вируса ВДП часто происходят негомологичные события рекомбинации РНК , приводящие к появлению генетически отличных вирусов, которые смертельны для хозяина. [6]

Передача и профилактика

Pestivirus A широко распространен в Австралии , в основном среди крупного рогатого скота. Некоторые взрослые особи крупного рогатого скота имеют иммунитет к этому заболеванию, в то время как другие являются пожизненными носителями. Если плод заражается в течение первых трех-четырех месяцев беременности , то у него не вырабатываются антитела к вирусу. В этих случаях животные часто умирают до рождения или вскоре после него. Он очень легко распространяется среди крупного рогатого скота на откорме, поскольку носовые выделения и близкий контакт распространяют болезнь, а животные с инфицированными слизистыми оболочками выделяют миллионы частиц BVDV в день. [ необходима цитата ]

Симптомы заражения пестивирусом включают диарею , проблемы с дыханием и нарушения свертываемости крови . [ необходима ссылка ]

Существуют вакцины от пестивируса А , и правильный штамм вакцины должен быть введен в зависимости от местоположения стада и эндемичного штамма в этом регионе. Эту вакцинацию необходимо проводить регулярно, чтобы поддерживать иммунитет. [ необходима цитата ]

Вакцина

В настоящее время в мире используется 120 зарегистрированных вакцин против BVD, в основном в Северной и Южной Америке. [7] Это обычные модифицированные живые вирусные вакцины (MLV) или инактивированные/убитые вирусные вакцины. [7] У беременных животных живые вакцины представляют значительный риск вертикальной передачи вакцинного вируса, что иногда может приводить к осложнениям у телят. [8]  Основной вред, наносимый BVDV, приходится на нерожденных телят и зависит от времени заражения. [9] Вакцинация не доказала своей эффективности при вирусной диарее крупного рогатого скота (BVD), поскольку присутствие BVD не уменьшилось с момента разработки вакцины. [10] Животные, пораженные вирусом на раннем этапе развития плода, могут стать персистентно инфицированными (ПИ) и не иметь иммунного ответа на BVD. Присутствие этих животных в стадах и выделение ими вируса могут заразить других животных в стаде до того, как станет возможной вакцинация. [11] Животные с ПИ не вырабатывают антитела и являются основным источником заражения для стад, поэтому для искоренения источников заражения необходима выбраковка. [3] Вакцины не способны предотвратить внутриутробные инфекции, поэтому это представляет собой огромный источник инфекции для стад крупного рогатого скота. [10]  Другая причина неэффективности вакцины против BVD заключается в том, что не вакцинируются целые районы, а не только отдельные стада. [11] Пограничная болезнь, которая поражает ягнят, также вызывается пестивирусом, но в настоящее время не имеет вакцины. [12]  Маркерные вакцины являются полезными инструментами для искоренения болезней животных в регионах с высокой распространенностью указанного заболевания. Химерный CP7_E2alf, используемый для того, чтобы увидеть, как измененный клеточный тропизм влияет на свиней, может не только служить инструментом для лучшего понимания прикрепления, проникновения и сборки пестивируса, но и представлять собой модифицированные живые «маркерные вакцины» вируса КЧС. [3]

Структурные и неструктурные белки

Геномная РНК пестивирусов транслируется в большой полипротеин, который делится на несколько белков. Он имеет одну большую открытую рамку считывания (ORF), которая может кодировать около 4000 аминокислот, и геном одноцепочечной РНК с положительным смыслом. Среди структурных белков, которые являются N-концевыми в этом полипротеине, есть три гликопротеина, которые называются E0, E1 и E2 в зависимости от порядка, в котором они в конечном итоге появляются в полипротеине. [13]  Нуклеокапсидный белок C и три оболочечных гликопротеина Erns, E1 и E2 являются структурными компонентами вириона. [14] Начиная с зарождающегося расщепления между предшественником ErnsE1E2 и капсидным белком, затем осуществляется процессинг гликопротеина путем расщепления на C-конце E2. [14] После расщепления на ErnsE1 и E2, ErnsE1 затем трансформируется в Erns и E1. Сигнальная пептидаза хозяина, расположенная в просвете эндоплазматического ретикулума, катализирует расщепление между Erns и E1, а также между E1 и E2 (ER). [15] Новый тип участка расщепления сигнальной пептидазы идентифицирован в полипротеине РНК-вируса. Наиболее важным структурным белком является E2, который регулирует тропизм клеток, взаимодействуя с рецепторами клеточной поверхности и вызывая ответы цитотоксических Т-лимфоцитов и нейтрализующих антител. E2 является трансмембранным белком типа I и имеет массу 55 кДа. Все три гликопротеина способствуют прикреплению вируса и его проникновению в клетки-мишени. Для проникновения вируса и его контагиозности требуются гетеродимерные молекулы E1-E2. E1 классифицируется как трансмембранный белок типа I и имеет массу 33 кДа. Из трех гликопротеинов функции E1 являются наименее разработанными и наименее понятными. [16] Гликопротеины вируса должны выполнять различные задачи на протяжении всего жизненного цикла, чтобы вирус успешно заражал клетки или животных, размножался и затем покидал пораженные клетки. Эти действия можно разбить на три взаимоисключающие категории: взаимодействие с хозяевами для поддержания себя в популяции животных, взаимодействие с клетками для заражения и репликации и соединение с другими вирусными белками для формирования жизнеспособных вирионов. Хотя у него отсутствует гидрофобная якорная последовательность, было обнаружено, что структурный гликопротеин E(rns) пестивирусов связан с вирионом и мембранами в инфицированных клетках через свой COOH-конец. Erns, гликопротеин оболочки, недавно был признан РНКазой. РНКазы обладают различными биологическими эффектами. Было доказано, что они являются иммунодепрессантами, нейротоксичными и противоглистными. Erns значительно снизили синтез белка различных видов лимфоцитов, не вызывая повреждения клеточной мембраны. [17] Симптомы пестивирусных инфекций включают лейкопению и иммуносупрессию. В патогенезе пестивирусов ERNS имеет решающее значение. Гликопротеин оболочки пестивируса, называемый ERNS, имеет решающее значение для прикрепления вируса и инфицирования клеток. У Erns отсутствует трансмембранный домен, в отличие от двух других белков оболочки E1 и E2, и значительное количество секретируется в среду инфицированных. C-конец Erns служит мембранным якорем, сигналом удержания/секреции, сайтом связывания для гликозаминогликанов клеточной поверхности (GAG), сайтом расщепления сигнальной пептидазы и многим другим. Erns имеет массу 44–48 кДа. [18] Белок также присутствует в некоторых чистых вирионах пестивируса, что ставит важный и увлекательный вопрос о том, как он прикрепляется к оболочке пестивируса. Антитела, нейтрализующие вирус, в первую очередь нацелены на гликопротеины E2 пестивируса, которые также выполняют функцию связывания рецепторов и ограничения круга хозяев. В тот момент, когда пестивирусы проникают в клетки, их специфичность к хозяину, вероятно, зависит от последовательности и структуры E2. Оболочечные вирусы создали множество хитрых методов вторжения. [19]  Для прикрепления клеток и слияния мембран требуются один или несколько вирусных гликопротеинов оболочки. В отличие от пестивирусов и гепацивирусов, которые оба имеют два гликопротеина оболочки, E1 и E2, члены семейства Flaviviridae, такие как флавивирусы, имеют только один гликопротеин, E, в своей оболочке. Хотя E2 участвует в прикреплении клеток, пока неизвестно, какой белок вызывает слияние мембран. [20]

Вирус вирусной диареи крупного рогатого скота (BVDV) является причиной вирусной диареи крупного рогатого скота (BVD). Вирус вирусной диареи крупного рогатого скота типа 1 (BVDV-1), вирус вирусной диареи крупного рогатого скота типа 2 (BVDV-2), вирус пограничной болезни (BDV) и вирус классической свиной лихорадки (CSF) являются четырьмя признанными видами в роде Pestivirus семейства Flaviviridae. [21] Хотя в последние десятилетия был достигнут прогресс в определении активности неструктурных белков BVDV, исследования вируса по-прежнему в основном сосредоточены на его структурном белке. Понимание неструктурных белков BVDV поможет исследователям лучше понять репликацию вируса и молекулярную основу вирусной персистирующей инфекции. Восемь неструктурных белков (NSP) кодируются вирусом вирусной диареи крупного рогатого скота (BVDV) (то есть Npro, p7, NS2, NS3, NS4A, NS4B, NS5A и NS5B). Одна открытая рамка считывания кодируется одиночной, одноцепочечной, положительно-цепочечной РНК 12,3–16,5 кб в BVDV (ORF). Кодирующая последовательность — NH2, а ORF может быть разделена на различные части для кодирования полипротеинов. –Npro (p20) (p20) –C (p14) (p14) -Erns/E0(gp48), -E1(gp25), -E2(gp53), -p7, NS2(p54), -NS3(p80), -NS4A(p10), -NS4B(p30), -NS5A(p58), -NS5B(p75), -COOH. По отдельности или вместе эти белки участвуют в репликации, транскрипции и трансляции вируса. Npro (p20), белок, специфичный для пестивируса с молекулярной массой примерно 20 кДа, является первым белком, генерируемым из N-конца вирусного полипротеина. BVDV Npro является гидрофильным белком внешней мембраны, который в основном состоит из бета-слоев и случайного скручивания. [22] У него отсутствует сигнальный пептид. Npro также является собственной протеазой, которая может катализировать расщепление развивающихся полипротеинов для создания белка BVDV C. Инфицированные животные имеют врожденное подавление иммунитета в результате способности BVDV Npro контролировать генерацию или ингибирование интерферона типа I (IFN-I) и изменять способность вируса к репликации. Полипептид массой 6-7 кДа, генерируемый из E2, называемый вирусным белком p7, имеет два домена. Другой домен, который присутствует на протяжении всей инфекции в клетке как свободный p7 или E2-p7, высвобождается путем интерпретации сигнальной пептидазы и находится на C-конце E2 без расщепления. Однако, поскольку p7 не был обнаружен в частицах BVDV, он был классифицирован как неструктурный белок. Хотя BVDV p7 может способствовать образованию заразных частиц BVDV и способствовать высвобождению вируса, точные механизмы, лежащие в основе этих действий, до сих пор неизвестны. [23] С 450 аминокислотами, NS2 (p54) является цистеиновой протеазой. Общий домен структуры протеазы C-конца и гидрофобная N-концевая полузакрепленная белковая мембрана составляют эту структуру. [24]Расщепление NS2-NS3 опосредовано собственной протеазой в NS2, которая может эффективно расщепляться на NS2 и NS3 на ранних стадиях инфекции, а степень расщепления NS2-NS3 контролирует BVDV от репликации РНК до морфологических изменений. [25] Кроме того, когда вирус BVDV заражает клетку, клеточный шаперон DNAJC14 объединяет усилия с вирусным NS2-NS3, чтобы облегчить активацию протеазы NS2 и высвобождение NS3, что облегчает производство вирионов. [26] В качестве целевого антигена для обнаружения BVDV методом ELISA NS3 представляет собой многофункциональный белок с активностью сериновой протеазы, геликазной активностью и активностью нуклеозидтрифосфатазы (NTPase). [13] Хотя он играет важную роль в репликазе BVDV и контролирует способность вирусных РНК к репликации, NS3 мало влияет на сборку вируса. Только в комплексе NS3/NS4A протеаза NS3 может достичь пиковой активности, после чего C-конец NS3 расщепляет все нижестоящие белки. Репликация вирусной РНК будет затруднена инактивацией протеазы NS3, геликазы и NTPase. Нормальные пределы обнаружения для белка NS2-NS3 (p125) в клетках, инфицированных Ncp и Cp BVDV, составляют 120 кДа. Расщепление NS2-NS3 связано с репликацией вируса на ранних стадиях вирусной инфекции. [13] Комплекс, известный как NS2-NS3/NS4A (NS2-3/4A), создается, когда NS4A соединяется с нерасщепленным NS2-NS3 (NS2-3) или NS3/NS4A. Он может быть использован для поддержки репликации РНК и сборки вируса в качестве основного элемента вирусных частиц. В комплексе сериновой протеазы NS3/NS4A NS4A функционирует как кофактор протеазы, взаимодействуя с NS3 для катализа расщепления нижестоящих белков NS4B, NS5A и NS5B. [27] При сборке частиц NS2 и NS3 могут заменять неразрезанные молекулы NS2-NS3, но точный механизм до сих пор неизвестен. [13]  Гидрофобный белок массой 35 кДа с активностью NTPase, называемый NS4B (p30), участвует в репликации генома BVDV. [28] Благодаря взаимодействиям между вирусными Npro, Erns и NS4B и путями передачи сигналов иммунной системы хозяина, BVDV может обходить иммунную реакцию хозяина и вызывать стойкую инфекцию у крупного рогатого скота, блокируя их врожденные иммунные реакции. [29] Основной целью диагностики заболеваний, создания вакцин и лечения инфекций является NS4B. После вирусной инфекции NS4B может вызывать гуморальные и клеточные иммунные реакции благодаря своим высококонсервативным эпитопам. NS5B (p75), который имеет функциональный мотив, типичный для вирусной РНК-зависимой РНК-полимеразы, имеет размер примерно 77 кДа (RdRp). Он в первую очередь участвует в процессе перестройки мембраны инфицированной вирусом клетки и катализирует создание вирусной РНК. [30]C-конец полипротеина BVDV — это место, где NS5A (p58) и NS5B (p75) разделены. Инфицированные клетки обычно содержат NS5A (p58) в виде одного белка или в виде нерасщепленного комплекса NS5A-NS5B. Гидрофильный фосфорилированный белок с молекулярной массой 58 кДа, называемый NS5A, является частью вирусной репликазы. [31] Хотя NS5B оказывает значительное влияние на репликацию РНК, его отсутствие специфичности может повлиять на конструкцию вирусной репликазы. [32] Ряд вопросов, включая патогенный механизм, регуляцию репликации вируса и взаимодействие между p7, NS4B, NS5A и другими NSP, остаются нерешенными. [33]

Разновидность

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc "Viral Zone". ExPASy . Получено 15 июня 2015 г. .
  2. ^ "Virus Taxonomy: 2020 Release". Международный комитет по таксономии вирусов (ICTV). Март 2021 г. Получено 16 мая 2021 г.
  3. ^ abcde Tautz N, Tews BA, Meyers G (2015). "Молекулярная биология пестивирусов". Достижения в исследовании вирусов . 93. Academic Press: 47–160. doi :10.1016/bs.aivir.2015.03.002. ISBN 9780128021798. PMID  26111586.
  4. ^ Meyers G, Tautz N, Stark R, Brownlie J, Dubovi EJ, Collett MS, Thiel HJ (ноябрь 1992 г.). «Перестройка вирусных последовательностей в цитопатогенных пестивирусах». Вирусология . 191 (1): 368–386. doi :10.1016/0042-6822(92)90199-Y. PMC 7131167. PMID  1329326 . 
  5. ^ Pankraz A, Thiel HJ, Becher P (июль 2005 г.). «Необходимые и необязательные элементы в 3'-нетранслируемой области вируса вирусной диареи крупного рогатого скота». Журнал вирусологии . 79 (14): 9119–9127. doi :10.1128/JVI.79.14.9119-9127.2005. PMC 1168729. PMID  15994806 . 
  6. ^ Rümenapf T, Thiel HJ (2008). "Молекулярная биология пестивирусов". В Mettenleiter TC, Sobrino F (ред.). Вирусы животных: молекулярная биология . Caister Academic Press. ISBN 978-1-904455-22-6.
  7. ^ ab Riitho V, Strong R, Larska M, Graham SP, Steinbach F (октябрь 2020 г.). «Гетерогенность вируса пестивируса крупного рогатого скота и ее потенциальное влияние на вакцинацию и диагностику». Вирусы . 12 (10): 1134. doi : 10.3390/v12101134 . PMC 7601184. PMID  33036281 . 
  8. ^ Harasawa R (январь 1995). «Дополнительная РНК пестивируса в живых вирусных вакцинах против болезней крупного рогатого скота и свиней». Вакцина . 13 (1): 100–103. doi :10.1016/0264-410X(95)80018-9. PMID  7762264.
  9. ^ Лавен, Ричард (30 сентября 2010 г.). «Диагностика проблем, связанных с вирусом диареи крупного рогатого скота (BVDV)». Животноводство . 13 (3): 37–41. doi :10.1111/j.2044-3870.2008.tb00163.x.
  10. ^ ab Moennig V, Becher P (июнь 2015 г.). «Программы контроля пестивирусов: как далеко мы продвинулись и куда идем?». Animal Health Research Reviews . 16 (1): 83–87. doi :10.1017/S1466252315000092. PMID  26050577. S2CID  21890278.
  11. ^ ab Hamers C, Dehan P, Couvreur B, Letellier C, Kerkhofs P, Pastoret PP (март 2001 г.). «Разнообразие бычьих пестивирусов». Ветеринарный журнал . 161 (2): 112–122. дои : 10.1053/tvjl.2000.0504. ПМИД  11243683.
  12. ^ Нетлтон (1990). «Пестивирусные инфекции у жвачных животных, кроме крупного рогатого скота». Revue Scientifique et Technique . 9 (1).
  13. ^ abcd Чжоу, Хуань-Сян (5 ноября 2008 г.). «Дебют PMC Biophysics». PMC Biophysics . 1 (1): 1. doi : 10.1186/1757-5036-1-1 . ISSN  1757-5036. PMC 2605105 . PMID  19351423. 
  14. ^ ab Wright, K (июль 1990). "Посттрансляционная обработка гликопротеинов вируса лимфоцитарного хориоменингита". Вирусология . 177 (1): 175–183. doi :10.1016/0042-6822(90)90471-3. ISSN  0042-6822. PMC 7130728. PMID  2141203 . 
  15. ^ Bintintan, Ioana; Meyers, Gregor (март 2010 г.). «Новый тип участка расщепления сигнальной пептидазы, идентифицированный в полипротеине вируса РНК». Журнал биологической химии . 285 (12): 8572–8584. doi : 10.1074/jbc.M109.083394 . PMC 2838279. PMID  20093364 . 
  16. ^ Асфор, А.С.; Уэйкли, П.Р.; Дрю, Т.В.; Патон, Д.Дж. (август 2014 г.). «Рекомбинантные гликопротеины пестивируса E2 предотвращают прикрепление вируса к пермиссивным и непермиссивным клеткам с разной эффективностью». Virus Research . 189 : 147–157. doi : 10.1016/j.virusres.2014.05.016. PMID  24874197.
  17. ^ Ван, Джимин; Ли, Юэ; Модис, Йорго (апрель 2014 г.). «Структурные модели мембранных якорей гликопротеинов оболочки E1 и E2 пестивирусов». Вирусология . 454–455: 93–101. doi :10.1016/j.virol.2014.02.015. PMC 3986810. PMID  24725935 . 
  18. ^ Юй, Синью; Ли, Тонг; Ли, Тяньчжи; Дун, Линь; Ван, Цзиньлян; Шэнь, Чжицян (2022). «Создание двойного флуоресцентного ПЦР-анализа SYBR Green I для вируса африканской чумы свиней и вируса эпизоотической диареи свиней». Труды 8-й Международной конференции по сельскохозяйственным и биологическим наукам . Шэньчжэнь, Китай: SCITEPRESS - Science and Technology Publications. стр. 5–10. doi : 10.5220/0011594000003430 . ISBN 978-989-758-607-1. S2CID  252836671.
  19. ^ Tews, Birke Andrea; Meyers, Gregor (ноябрь 2007 г.). «Гликопротеин пестивируса Erns закреплен в плоскости мембраны с помощью амфипатической спирали». Журнал биологической химии . 282 (45): 32730–32741. doi : 10.1074/jbc.M706803200 . PMID  17848558.
  20. ^ Рюменапф, Т; Унгер, Г; Штраус, Дж. Х.; Тиль, Х. Дж. (июнь 1993 г.). «Обработка гликопротеинов оболочки пестивирусов». Журнал вирусологии . 67 (6): 3288–3294. doi :10.1128/jvi.67.6.3288-3294.1993. ISSN  0022-538X. PMC 237670. PMID 8388499  . 
  21. ^ Накамура, Шигеюки; Фукушо, Акио; Иноуэ, Ёсимицу; Сасаки, Хидехару; Огава, Нобуо (декабрь 1993 г.). «Выделение различных нецитопатогенных вирусов вирусной диареи крупного рогатого скота (BVD) из цитопатогенных штаммов вируса BVD с использованием метода обратного образования бляшек». Ветеринарная микробиология . 38 (1–2): 173–179. doi :10.1016/0378-1135(93)90084-K. PMID  8128599.
  22. ^ Ван, Шаокуй; Ли, Шан; Лю, Цянь; Ву, Кун; Чжан, Цзяньцин; Ван, Шуансуо; Ван, Йи; Чен, Сянбинь; Чжан, И; Гао, Кайся; Ван, Фэн; Хуан, Хайсян; Фу, Сяндун (август 2015 г.). «Регуляторный модуль OsSPL16-GW7 определяет форму зерна и одновременно повышает урожайность и качество зерна». Природная генетика . 47 (8): 949–954. дои : 10.1038/ng.3352. ISSN  1061-4036. PMID  26147620. S2CID  28088659.
  23. ^ Эстрингер, Бенджамин П.; Боливар, Хуан Х.; Кларидж, Джолион К.; Альманеа, Латифа; Чипот, Крис; Деэ, Франсуа; Хольцманн, Николь; Шнелл, Джейсон Р.; Цицманн, Николь (декабрь 2019 г.). «Расхождение последовательностей вируса гепатита С сохраняет структурные и динамические особенности виропорина p7». Scientific Reports . 9 (1): 8383. Bibcode :2019NatSR...9.8383O. doi :10.1038/s41598-019-44413-x. ISSN  2045-2322. PMC 6557816 . PMID  31182749. 
  24. ^ Вальтер, Томас; Брун, Барбара; Искен, Олаф; Таутц, Норберт (22 октября 2021 г.). «Новый сайт расщепления, зависимый от протеазы NS3/4A, в пестивирусном NS2». Журнал общей вирусологии . 102 (10). doi : 10.1099/jgv.0.001666. ISSN  0022-1317. PMID  34676824. S2CID  239457986.
  25. ^ Lattwein, E.; Klemens, O.; Schwindt, S.; Becher, P.; Tautz, N. (январь 2012 г.). «Морфогенез вириона пестивируса в отсутствие нерасщепленного неструктурного белка 2-3». Журнал вирусологии . 86 (1): 427–437. doi :10.1128/JVI.06133-11. ISSN  0022-538X. PMC 3255886 . PMID  22031952. 
  26. ^ Wu, Ming-Jhan; Shanmugam, Saravanabalaji; Welsch, Christoph; Yi, MinKyung (12 декабря 2019 г.). James Ou, J.-H. (ред.). «Пальмитоилирование NS2 вируса гепатита C регулирует его субклеточную локализацию и авторасщепление NS2-NS3». Journal of Virology . 94 (1): e00906–19. doi :10.1128/JVI.00906-19. ISSN  0022-538X. PMC 6912101 . PMID  31597774. 
  27. ^ Таутц, Норберт; Тьюс, Бирке Андреа; Мейерс, Грегор (2015), Молекулярная биология пестивирусов , Достижения в исследовании вирусов, т. 93, Elsevier, стр. 47–160, doi :10.1016/bs.aivir.2015.03.002, ISBN 9780128021798, PMID  26111586
  28. ^ Ли, Гуанъюй; Адам, Авадалкарим; Ло, Хуанлэ; Шань, Чао; Цао, Цзэнго; Фонтес-Гарфиас, Камила Р.; Сарати, Ванесса В.; Телеки, Коди; Винкельманн, Эвандро Р.; Лян, Юэцзинь; Сан, Цзярэнь; Борн, Найджел; Барретт, Алан ДТ; Ши, Пэй-Йонг; Ван, Тянь (28 ноября 2019 г.). «Ослабленный мутант белка NS4B вируса Зика является мощным индуктором противовирусных иммунных ответов». npj Vaccines . 4 (1): 48. doi :10.1038/s41541-019-0143-3. ISSN  2059-0105. PMC 6883050 . PMID  31815005. 
  29. ^ Шан, Юэ; Тонг, Чжао; Цзиньчжу, Ма; Ю, Лю; Зекай, Чжан; Чэньхуа, Ву; Вэньцзин, Хуан; Сию, Лю; Наньнан, Чен; Сию, Су; Тонгтонг, Бай; Цзян, Хуан; Бяохуэй, Бай; Синь, Цзинь; Юлун, Чжоу (сентябрь 2021 г.). «Белок NS4B вируса вирусной диареи крупного рогатого скота взаимодействует с 2CARD домена MDA5 и отрицательно регулирует RLR-опосредованную выработку IFN-β». Вирусные исследования . 302 : 198471. doi : 10.1016/j.virusres.2021.198471. ISSN  0168-1702. ПМИД  34097933.
  30. ^ Gladue, Douglas P.; Gavrilov, Борис K.; Holinka, Лорен G.; Fernandez-Sainz, Игнасио J.; Vepkhvadze, NG; Rogers, Kara; O'Donnell, Vivian; Risatti, Guillermo R.; Borca, Manuel V. (март 2011 г.). «Идентификация мотива NTPase в белке NS4B вируса классической чумы свиней». Вирусология . 411 (1): 41–49. doi :10.1016/j.virol.2010.12.028. ISSN  0042-6822. PMID  21236462.
  31. ^ Weiskircher, Erica; Aligo, Jason; Ning, Gang; Konan, Kouacou V (3 ноября 2009 г.). "Белок вируса диареи крупного рогатого скота NS4B является интегральным мембранным белком, связанным с маркерами аппарата Гольджи и перестроенными мембранами хозяина". Virology Journal . 6 (1): 185. doi : 10.1186/1743-422x-6-185 . ISSN  1743-422X. PMC 2777160 . PMID  19887001. S2CID  16389031. 
  32. ^ Wu, Jiqin; Lu, Guoliang; Zhang, Bo; Gong, Peng (январь 2015 г.). «Нарушение в консервативном интерфейсе метилтрансферазы-полимеразы флавивируса NS5 по-разному влияет на инициацию и удлинение полимеразы». Journal of Virology . 89 (1): 249–261. doi :10.1128/jvi.02085-14. ISSN  0022-538X. PMC 4301151 . PMID  25320292. 
  33. ^ Kuo Yang, LM; Tseng, PY; Liaw, CC; Zhang, LJ; Tsai, KC; Lin, ZH; Ho, HO; Kuo, YH (25 ноября 2015 г.). "Сесквитерпеноиды из тайваньской Vernonia cinerea". Planta Medica . 81 (16). doi :10.1055/s-0035-1565538. ISSN  0032-0943.
  34. ^ Loeffelholz MJ, Fenwick BW (январь 2021 г.). «Таксономические изменения вирусов человека и животных с 2018 по 2020 г.». Журнал клинической микробиологии . 59 (2): e01932-20. doi : 10.1128/JCM.01932-20 . PMC 8111125. PMID  32848040 . 

Внешние ссылки