Пилин относится к классу фибриллярных белков , которые находятся в пилусных структурах бактерий . Эти структуры могут использоваться для обмена генетическим материалом или в качестве механизма клеточной адгезии . Хотя не у всех бактерий есть пили или фимбрии, бактериальные патогены часто используют свои фимбрии для прикрепления к клеткам-хозяевам. У грамотрицательных бактерий, у которых пили встречаются чаще, отдельные молекулы пилина связаны нековалентными белок-белковыми взаимодействиями , в то время как у грамположительных бактерий часто присутствует полимеризованный LPXTG пилин. [1]
Пилиновые белки типа IV являются α+β белками, характеризующимися очень длинной N-концевой альфа-спиралью . Сборка этих пилей основана на взаимодействиях между N-концевыми спиралями отдельных мономеров. Структура пилей изолирует спирали в центре волокна, выстилающего центральную пору, в то время как антипараллельные бета-слои занимают внешнюю часть волокна. [2]
Генетическая трансформация — это процесс, при котором реципиентная бактериальная клетка берет ДНК из соседней клетки и интегрирует эту ДНК в геном реципиента путем гомологичной рекомбинации . У Neisseria meningitidis трансформация ДНК требует наличия коротких последовательностей захвата ДНК (DUS), которые представляют собой 9-10-мерные последовательности, находящиеся в кодирующих областях донорской ДНК. Специфическое распознавание DUS опосредуется пилином типа IV, ComP. [3] [4] Пили меннингококкового типа IV связывают ДНК через минорный пилин ComP посредством электроположительной полоски, которая, как предполагается, будет выставлена на поверхности нити. ComP демонстрирует исключительное предпочтение связывания для селективных DUS. Распределение DUS в геноме N. meningitidis благоприятствует определенным генам, что позволяет предположить наличие предвзятости в отношении генов, участвующих в поддержании и восстановлении генома. [5] [6]
Семейство Cup известно тем, что использует шаперона и , по крайней мере, сопровождающего . Они демонстрируют Ig-складку. [7]
Домен белка расширения N-терминала Saf пилина помогает формировать пили посредством сложного механизма, называемого шаперон / путь ашера . Он обнаружен во всех cu пилинах. [8]
Этот домен белка очень важен для таких бактерий, так как без образования пилей они не могли бы заражать хозяина. Saf — это оперон сальмонеллы , содержащий систему cu-pilus. [8]
Этот домен белка имеет важную функцию в формировании пилей. Это факторы вирулентности, имеющие решающее значение для адгезии клеток к хозяину и формирования биопленки при успешном инфицировании. [9]
Этот белковый домен состоит из смежных цепей Saf-Nte и Saf-пилина комплекса , формирующего пили . Они являются пилями шаперона/ушера (CU) и имеют N-концевое расширение (Nte) около 10-20 аминокислот . Saf-пили сальмонеллы, которые собираются шаперонами FGl. Структура хорошо сохранилась, поскольку они содержат набор чередующихся гидрофобных остатков , которые образуют существенную часть взаимодействия субъединица-субъединица. [10]
Механизм реакции сборки называется обменом донорной нитью DSE , при котором сборка пилей у грамотрицательных бактерий включает механизм обмена донорной нитью между C- и N-концами этого домена. С-концевая субъединица образует неполную Ig-складку, которая затем дополняется 10-18 остатками N-конца другой.
Последовательности N-конца содержат мотив чередующихся гидрофобных остатков , которые занимают связывающие карманы P2-P5 в бороздке первой субъединицы пилуса. [11]
Пилин LPXTG распространен в грамположительных кокках. Они названы по мотиву C-конца, используемому сортазой . [ 1] Существует также LPXTGase .
LPXTG Пили в грамположительных бактериях содержат спонтанно образованные изопептидные связи . Эти связи обеспечивают повышенную механическую [12] и протеолитическую [13] стабильность белка пилина. Недавно белок пилина из Streptococcus pyogenes был разделен на два фрагмента для разработки нового молекулярного инструмента, называемого изопептагом . [14] Изопептаг представляет собой короткий пептид, который может быть присоединен к интересующему белку и может связывать своего партнера по связыванию посредством спонтанно образованной изопептидной связи . Эта новая пептидная метка может позволить ученым нацеливаться и изолировать интересующие их белки посредством постоянной ковалентной связи .