stringtranslate.com

Полифенолоксидаза

Полифенолоксидаза ( ПФО ; также полифенолоксидаза I, хлоропласт ), фермент, участвующий в потемнении фруктов , представляет собой тетрамер , содержащий четыре атома меди на молекулу. [1]

PPO может принимать монофенолы и/или о -дифенолы в качестве субстратов. [2] Фермент работает, катализируя о - гидроксилирование молекул монофенолов , в которых бензольное кольцо содержит один гидроксильный заместитель, до о -дифенолов ( молекулы фенола, содержащие два гидроксильных заместителя в положениях 1, 2, без углерода между ними). ​​[3] Он также может дополнительно катализировать окисление о - дифенолов с образованием о -хинонов . [4] PPO катализирует быструю полимеризацию о - хинонов с образованием черных, коричневых или красных пигментов ( полифенолов ), которые вызывают потемнение фруктов .

Аминокислота тирозин содержит одно фенольное кольцо, которое может окисляться под действием PPO с образованием о -хинона. Поэтому PPO также могут называться тирозиназами . [5]

Распространенные продукты, вырабатывающие этот фермент, включают грибы ( Agaricus bisporus ), [6] [7] яблоки ( Malus domestica ), [8] [9] авокадо ( Persea americana ) и салат ( Lactuca sativa ). [10]

Структура и функции

PPO указан как morpheein , белок, который может образовывать два или более различных гомоолигомера (формы morpheein), но должен распадаться и менять форму, чтобы преобразовываться между формами. Он существует как мономер , тример, тетрамер , октамер или додекамер , [11] [12] создавая множественные функции . [13]

В растениях PPO является пластидным ферментом с неясным синтезом и функцией. В функциональных хлоропластах он может быть вовлечен в кислородную химию, например, в качестве посредника псевдоциклического фотофосфорилирования . [14]

Номенклатура ферментов различает ферменты монофенолоксидазы ( тирозиназы ) и ферменты о -дифенол: кислород оксидоредуктазы ( катехиноксидазы ). Субстратное предпочтение тирозиназ и катехолоксидаз контролируется аминокислотами вокруг двух ионов меди в активном центре . [15]

Распространение и применение

Смесь ферментов монофенолоксидазы и катехолоксидазы присутствует почти во всех растительных тканях, а также может быть обнаружена у бактерий, животных и грибов. У насекомых присутствуют кутикулярные полифенолоксидазы [16] , а их продукты отвечают за устойчивость к высыханию .

Продукт реакции винограда (2-S глутатионилкафтариновая кислота) — это окислительное соединение, полученное при воздействии PPO на кафтаровую кислоту и обнаруженное в вине. Производство этого соединения отвечает за более низкий уровень потемнения в некоторых белых винах. [ необходима цитата ]

Растения используют полифенолоксидазу как один из компонентов комплекса химических защит от паразитов . [17]

Ингибиторы

Существует два типа ингибиторов PPO: те, которые конкурируют с кислородом в медном сайте фермента, и те, которые конкурируют с фенолами. Тентоксин также использовался в недавних исследованиях для устранения активности PPO из саженцев высших растений. [18] Трополон является ингибитором полифенолоксидазы винограда . [19] Другим ингибитором этого фермента является метабисульфит калия . [20] Активность PPO корня банана сильно ингибируется дитиотреитолом и метабисульфитом натрия , [21] как и PPO плодов банана аналогичными серосодержащими соединениями, включая дитионит натрия и цистеин , в дополнение к аскорбиновой кислоте (витамину С). [22]

Анализы

Было разработано несколько анализов для мониторинга активности полифенолоксидаз и оценки ингибирующей способности ингибиторов полифенолоксидазы. В частности, широко применяются анализы на основе ультрафиолетовой/видимой (УФ/Вид) спектрофотометрии . [23] Наиболее распространенный анализ на основе УФ/Видимой спектрофотометрии включает мониторинг образования о -хинонов , которые являются продуктами реакций, катализируемых полифенолоксидазой, или потребления субстрата. [24] Также использовался альтернативный спектрофотометрический метод, который включает связывание о -хинонов с нуклеофильными реагентами, такими как гидрохлорид 3-метил-2-бензотиазолинонгидразона (МБТГ). [25] Также сообщалось и использовалось множество других методов, таких как анализы активности окрашивания с использованием электрофореза в полиакриламидном геле , [26] радиоактивные анализы на основе трития , [27] анализ потребления кислорода, [28] и анализ на основе ядерного магнитного резонанса (ЯМР). [29]

Ферментативное потемнение

Полифенолоксидаза — это фермент, который встречается во всех растениях и животных, [30] включая большинство фруктов и овощей. [31] PPO имеет важное значение для пищевой промышленности, поскольку он катализирует ферментативное потемнение, когда ткань повреждается от ушибов, сдавливания или вмятин, что делает продукцию менее пригодной для продажи и приводит к экономическим потерям. [30] [31] [32] Ферментативное потемнение из-за PPO также может привести к потере питательной ценности фруктов и овощей, что еще больше снижает их ценность. [10] [30] [31]

Поскольку субстраты этих реакций PPO находятся в вакуолях растительных клеток, поврежденных в основном из-за неправильного сбора урожая , PPO инициирует цепочку реакций потемнения. [32] [33] Воздействие кислорода при нарезке или протирании также приводит к ферментативному потемнению фруктов и овощей под действием PPO. [31] Примеры, в которых реакция потемнения, катализируемая PPO, может быть желательной, включают авокадо, чернослив, виноград сорта «султана», черный чай и зеленые кофейные зерна. [10] [31]

В манго

В манго ферментативное потемнение, катализируемое PPO, в основном вызвано ожогом сока, который приводит к потемнению кожицы. [ требуется ссылка ] PPO катехолоксидазного типа находится в хлоропластах клеток кожицы манго, а его фенольные субстраты — в вакуолях. Таким образом, ожог сока является инициирующим событием PPO в кожуре манго, поскольку он разрушает клеточные отсеки. [33] PPO находится в кожуре, соке и мякоти манго, с наивысшим уровнем активности в кожуре. [31]

В авокадо

PPO в авокадо вызывает быстрое потемнение при воздействии кислорода [10], многоступенчатый процесс, включающий реакции окисления как монофенолов , так и полифенолов, в результате чего продукты о-хинона впоследствии необратимо преобразуются в коричневые полимерные пигменты ( меланины ). [34]

В яблоке

Присутствующий в хлоропластах и ​​митохондриях всех частей яблока, [31] PPO является основным ферментом, ответственным за ферментативное потемнение яблок. [35] В связи с ростом потребительского спроса на предварительно приготовленные фрукты и овощи, решение для ферментативного потемнения стало целевой областью исследований и разработки новых продуктов. [36] Например, предварительно нарезанные яблоки являются привлекательным потребительским продуктом, но нарезка яблок вызывает активность PPO, что приводит к потемнению срезанных поверхностей и снижению их эстетических качеств. [36] Потемнение также происходит в яблочных соках и пюре при неправильном обращении или обработке. [37]

Арктические яблоки , пример генетически модифицированных фруктов , разработанных для снижения активности PPO, представляют собой набор зарегистрированных яблок, которые содержат признак отсутствия потемнения, полученный путем подавления гена для подавления экспрессии PPO, тем самым препятствуя потемнению фруктов. [38]

В абрикосовом цвете

Абрикос как климактерический фрукт быстро созревает после сбора урожая . Скрытая форма PPO может спонтанно активироваться в течение первых недель хранения, генерируя активный фермент с молекулярной массой 38 кДа. [39] Комбинации аскорбиновой кислоты и протеазы представляют собой многообещающий практический метод предотвращения потемнения, поскольку обработанное абрикосовое пюре сохраняет свой цвет . [40]

В картофеле

Найденный в высоких концентрациях в кожуре картофельного клубня и 1–2 мм наружной корковой ткани , PPO используется в картофеле в качестве защиты от хищничества насекомых, что приводит к ферментативному побурению от повреждения ткани. [ необходима ссылка ] Повреждение кожицы картофельного клубня вызывает нарушение клеточной компартментации, что приводит к побурению. Коричневые или черные пигменты образуются в результате реакции продуктов хинона PPO с аминокислотными группами в клубне. [32] В картофеле гены PPO экспрессируются не только в картофельных клубнях, но также в листьях, черешках , цветах и ​​корнях. [32]

В ореховом цвете

В грецком орехе ( Juglans regia ) были идентифицированы два разных гена ( jr PPO1 и jr PPO2), кодирующие полифенолоксидазы. Два изофермента предпочитают разные субстраты , так как jr PPO1 проявляет более высокую активность по отношению к монофенолам , тогда как jr PPO2 более активен по отношению к дифенолам . [41] [42]

В черном тополе

Мономерная катехолоксидаза из Populus nigra преобразует кофейную кислоту в хинон и меланин в поврежденных клетках . [43] [44]

Родственные ферменты

Профенолоксидаза — это модифицированная форма реакции комплемента , обнаруженная у некоторых беспозвоночных, включая насекомых , крабов и червей . [45]

Гемоцианин гомологичен фенолоксидазам (например, тирозиназе ), поскольку оба фермента разделяют тип координации активного центра меди. Гемоцианин также проявляет активность PPO, но с замедленной кинетикой из-за большего стерического объема в активном центре. Частичная денатурация фактически улучшает активность PPO гемоцианина, обеспечивая больший доступ к активному центру. [46]

Ауреусидинсинтаза гомологична растительной полифенолоксидазе, но содержит некоторые существенные модификации. [ необходима цитата ]

Ауронсинтаза [47] катализирует образование ауронов. Ауронсинтаза, очищенная из Coreopsis grandiflora, проявляет слабую тирозиназную активность против изоликвиритигенина , но фермент не реагирует с классическими субстратами тирозиназы l - тирозином и тирамином и поэтому должен быть классифицирован как катехолоксидаза . [48]

Лакказа , мультимедная оксидаза, часто считается подклассом полифенолоксидазы. [49] Лакказа и полифенолоксидаза различаются по типу субстратов, которые они катализируют. Катахолоксидаза (тип полифенолоксидазы) катализирует окисление орто -дифенолов в орто -хиноны. Тирозиназа (другой тип полифенолоксидазы) катализирует как окисление монофенолов в орто- дифенолы, так и последующее окисление орто -дифенолов в орто -хиноны. Лакказа, напротив, катализирует окисление пара -дифенолов в пара-хиноны. [50]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "Полифенолоксидаза". Worthington Enzyme Manual . Получено 13 сентября 2011 г.
  2. ^ Макларин, Марк-Энтони; Леунг, Иванго КХ (2020). «Субстратная специфичность полифенолоксидазы». Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 55 (3): 274–308. doi :10.1080/10409238.2020.1768209. PMID  32441137. S2CID  218831573.
  3. ^ Санчес-Феррер; Х. Н. Родригес-Лопес; Ф. Гарсиа-Кановас; Ф. Гарсиа-Кармона (1995). «Тирозиназа: всесторонний обзор ее механизма». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1247 (1): 1–11. дои : 10.1016/0167-4838(94)00204-т. ПМИД  7873577.
  4. ^ C Eicken; B Krebs; JC Sacchettini (1999). «Катехиноксидаза — структура и активность». Current Opinion in Structural Biology . 9 (6): 677–683. doi :10.1016/s0959-440x(99)00029-9. PMID  10607672.
  5. ^ Mayer AM (ноябрь 2006 г.). «Полифенолоксидазы в растениях и грибах: куда идут? Обзор». Фитохимия . 67 (21): 2318–31. Bibcode : 2006PChem..67.2318M. doi : 10.1016/j.phytochem.2006.08.006. PMID  16973188.
  6. ^ Mauracher SG, Molitor C, Michael C, Kragl M, Rizzi A, Rompel A (март 2014 г.). «Высокоуровневая очистка белка позволяет однозначно определить полипептид латентной изоформы PPO4 грибной тирозиназы». Фитохимия . 99 : 14–25. Bibcode : 2014PChem..99...14M. doi : 10.1016/j.phytochem.2013.12.016. PMC 3969299. PMID  24461779 . 
  7. ^ Mauracher SG, Molitor C, Al-Oweini R, Kortz U, Rompel A (сентябрь 2014 г.). «Латентная и активная грибная тирозиназа abPPO4, сокристаллизованная с гексавольфрамотеллуратом(VI) в одном кристалле». Acta Crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография . 70 (Pt 9): 2301–15. doi :10.1107/S1399004714013777. PMC 4157443. PMID  25195745 . 
  8. ^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Rompel A (август 2017 г.). «Три рекомбинантно экспрессированные яблочные тирозиназы предполагают аминокислоты, ответственные за моно- и дифенолазную активность в растительных полифенолоксидазах». Scientific Reports . 7 (1): 8860. Bibcode :2017NatSR...7.8860K. doi :10.1038/s41598-017-08097-5. PMC 5562730 . PMID  28821733. 
  9. ^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Rompel A (май 2019). «Реакция саморасщепления, вызванная пептидом, инициирует активацию тирозиназы». Angewandte Chemie . 58 (22): 7475–7479. doi :10.1002/anie.201901332. PMC 6563526 . PMID  30825403. 
  10. ^ abcd Toledo L, Aguirre C (декабрь 2017 г.). «Ферментативное потемнение авокадо (Persea americana) снова: история, достижения и будущие перспективы». Critical Reviews in Food Science and Nutrition . 57 (18): 3860–3872. doi : 10.1080/10408398.2016.1175416. PMID  27172067. S2CID  205692816.
  11. ^ Джолли Р. Л., Мейсон Х. С. (март 1965 г.). «Множественные формы грибной тирозиназы. Взаимопревращения». Журнал биологической химии . 240 : PC1489–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . PMID  14284774.
  12. ^ Jolley RL, Robb DA, Mason HS (март 1969). «Множественные формы грибной тирозиназы. Явления ассоциации-диссоциации». Журнал биологической химии . 244 (6): 1593–9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . PMID  4975157.
  13. ^ Маллетт МФ, Доусон К.Р. (август 1949). «О природе высокоочищенных препаратов грибной тирозиназы». Архивы биохимии . 23 (1): 29–44. PMID  18135760.
  14. ^ Vaughn KC, Duke SO (1984). «Функция полифенолоксидазы в высших растениях». Physiologia Plantarum . 60 (1): 106–112. doi :10.1111/j.1399-3054.1984.tb04258.x.
  15. ^ Кампатсикас И, Ромпель А (октябрь 2020 г.). «Похожие, но все же разные: какие аминокислотные остатки отвечают за различную активность медных ферментов типа III?». ChemBioChem . 22 (7): 1161–1175. doi : 10.1002/cbic.202000647 . ISSN  1439-4227. PMC 8049008. PMID 33108057  . 
  16. ^ Sugumaran M, Lipke H (май 1983). «Образование хинонметида из 4-алкилкатехинов: новая реакция, катализируемая кутикулярной полифенолоксидазой». FEBS Letters . 155 (1): 65–68. doi :10.1016/0014-5793(83)80210-5. S2CID  84630585.
  17. ^ Thaler JS, Karban R, Ullman DE, Boege K, Bostock RM (апрель 2002 г.). «Перекрестные помехи между защитными путями растений жасмоната и салицилата: воздействие на несколько паразитов растений». Oecologia . 131 (2): 227–235. Bibcode :2002Oecol.131..227T. doi :10.1007/s00442-002-0885-9. PMID  28547690. S2CID  25912204.
  18. ^ Duke SO, Vaughn KC (апрель 1982 г.). «Отсутствие участия полифенолоксидазы в ортогидроксилировании фенольных соединений в проростках маша». Physiologia Plantarum . 54 (4): 381–385. doi :10.1111/j.1399-3054.1982.tb00696.x.
  19. ^ Valero E, Garcia-Moreno M, Varon R, Garcia-Carmona F (1991). «Зависимое от времени ингибирование полифенолоксидазы винограда трополоном». J. Agric. Food Chem . 39 (6): 1043–1046. doi :10.1021/jf00006a007.
  20. ^ Del Signore A, Romeoa F, Giaccio M (май 1997). «Содержание фенольных веществ в базидиомицетах». Mycological Research . 101 (5): 552–556. doi :10.1017/S0953756296003206.
  21. ^ Wuyts N, De Waele D, Swennen R (2006). «Извлечение и частичная характеристика полифенолоксидазы из корней банана (Musa acuminata Grandenaine)». Физиология и биохимия растений . 44 (5–6): 308–14. doi :10.1016/j.plaphy.2006.06.005. PMID  16814556.
  22. ^ Palmer JK (1963). «Полифенолоксидаза банана. Приготовление и свойства». Физиология растений . 38 (5). Oxford University Press: 508–513. doi :10.1104/pp.38.5.508. PMC 549964. PMID  16655824 . 
  23. ^ García-Molina F, Muñoz JL, Varón R, Rodríguez-López JN, García-Cánovas F, Tudela J (ноябрь 2007 г.). «Обзор спектрофотометрических методов измерения монофенолазной и дифенолазной активности тирозиназы». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (24): 9739–49. doi :10.1021/jf0712301. PMID  17958393.
  24. ^ Haghbeen K, Wue Tan E (январь 2003 г.). «Прямой спектрофотометрический анализ монооксигеназной и оксидазной активности грибной тирозиназы в присутствии синтетических и природных субстратов». Аналитическая биохимия . 312 (1): 23–32. doi :10.1016/S0003-2697(02)00408-6. PMID  12479831.
  25. ^ Espín JC, Morales M, Varón R, Tudela J, García-Cánovas F (октябрь 1995 г.). «Непрерывный спектрофотометрический метод определения монофенолазной и дифенолазной активности полифенолоксидазы яблока». Аналитическая биохимия . 231 (1): 237–46. doi :10.1006/abio.1995.1526. PMID  8678307.
  26. ^ Rescigno A, Sollai F, Rinaldi AC, Soddu G, Sanjust E (март 1997). «Окрашивание активности полифенолоксидазы в полиакриламидных электрофорезных гелях». Журнал биохимических и биофизических методов . 34 (2): 155–9. doi :10.1016/S0165-022X(96)01201-8. PMID  9178091.
  27. ^ Pomerantz SH (июнь 1964). «Гидроксилирование тирозина, катализируемое тирозиназой млекопитающих: улучшенный метод анализа». Biochemical and Biophysical Research Communications . 16 (2): 188–94. doi :10.1016/0006-291X(64)90359-6. PMID  5871805.
  28. ^ Naish-Byfield S, Riley PA (ноябрь 1992 г.). «Окисление одноатомных фенольных субстратов тирозиназой. Оксиметрическое исследование». The Biochemical Journal . 288 (Pt 1): 63–7. doi :10.1042/bj2880063. PMC 1132080. PMID  1445282 . 
  29. ^ Li Y, Zafar A, Kilmartin PA, Reynisson J, Leung IK (ноябрь 2017 г.). «Разработка и применение анализа полифенолоксидаз на основе ЯМР». ChemistrySelect . 2 (32): 10435–41. doi :10.1002/slct.201702144.
  30. ^ abc Ünal MÜ (2007). "Свойства полифенолоксидазы из банана Анамур (Musa cavendishii)". Пищевая химия . 100 (3): 909–913. doi :10.1016/j.foodchem.2005.10.048.
  31. ^ abcdefg Вамош-Вигязо Л (1981). «Полифенолоксидаза и пероксидаза во фруктах и ​​овощах». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 15 (1): 49–127. doi :10.1080/10408398109527312. PMID  6794984.
  32. ^ abcd Thygesen PW, Dry IB, Robinson SP (октябрь 1995 г.). «Полифенолоксидаза в картофеле. Мультигенное семейство, которое демонстрирует дифференциальные паттерны экспрессии». Plant Physiology . 109 (2): 525–31. doi :10.1104/pp.109.2.525. PMC 157616 . PMID  7480344. 
  33. ^ ab Robinson SP, Loveys BR, Chacko EK (1993). «Ферменты полифенолоксидазы в соке и кожуре плодов манго». Functional Plant Biology . 20 (1): 99–107. doi :10.1071/pp9930099. ISSN  1445-4416.
  34. ^ Шелби Т. Перес; Келси А. Унк; Касандра Дж. Райли (29 октября 2019 г.). «Лаборатория авокадо: исследование ферментативной реакции потемнения, основанное на исследованиях» (PDF) . Колледж Роллинз, CourseSource . Получено 8 марта 2020 г. .
  35. ^ Rocha AM, Cano MP, Galeazzi MA, Morais AM (1 августа 1998 г.). «Характеристика полифенолоксидазы яблока 'Starking'». Журнал пищевой науки и сельского хозяйства . 77 (4): 527–534. doi :10.1002/(sici)1097-0010(199808)77:4<527::aid-jsfa76>3.0.co;2-e. hdl : 10261/114868 . ISSN  1097-0010.
  36. ^ ab Son SM, Moon KD, Lee CY (апрель 2001 г.). «Ингибирующее действие различных агентов, препятствующих потемнению, на ломтики яблок». Пищевая химия . 73 (1): 23–30. doi :10.1016/s0308-8146(00)00274-0.
  37. ^ Nicolas JJ, Richard-Forget FC, Goupy PM, Amiot MJ, Aubert SY (1994). «Ферментативные реакции потемнения в яблоках и яблочных продуктах». Critical Reviews in Food Science and Nutrition . 34 (2): 109–57. doi :10.1080/10408399409527653. PMID  8011143.
  38. ^ "Информация о новых продуктах питания - Arctic Apple Events GD743 и GS784". Секция новых продуктов питания, Директорат по продуктам питания, Отделение продуктов питания и здоровья, Министерство здравоохранения Канады, Оттава. 20 марта 2015 г. Получено 5 ноября 2016 г.
  39. ^ Derardja AE, Pretzler M, Kampatsikas I, Barkat M, Rompel A (сентябрь 2017 г.). «Очистка и характеристика латентной полифенолоксидазы из абрикоса (Prunus armeniaca L.)». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (37): 8203–8212. doi :10.1021/acs.jafc.7b03210. PMC 5609118. PMID  28812349. 
  40. ^ Derardja AE, Pretzler M, Kampatsikas I, Barkat M, Rompel A (декабрь 2019 г.). «Ингибирование полифенолоксидазы абрикоса комбинациями растительных протеаз и аскорбиновой кислоты». Пищевая химия . 4 : 100053. doi : 10.1016/j.fochx.2019.100053. PMC 6804514. PMID  31650127 . 
  41. ^ Panis F, Kampatsikas I, Bijelic A, Rompel A (февраль 2020 г.). «Преобразование тирозиназы грецкого ореха в катехолоксидазу с помощью направленного мутагенеза». Scientific Reports . 10 (1): 1659. Bibcode :2020NatSR..10.1659P. doi :10.1038/s41598-020-57671-x. PMC 6997208 . PMID  32015350. 
  42. ^ Panis F, Rompel A (июль 2020 г.). «Идентификация положения аминокислоты, контролирующего различные ферментативные активности изоферментов тирозиназы грецкого ореха (jrPPO1 и jrPPO2)». Scientific Reports . 10 (1): 10813. Bibcode :2020NatSR..1010813P. doi :10.1038/s41598-020-67415-6. PMC 7331820 . PMID  32616720. 
  43. ^ Тремольер, Мишель; Биет, Джозеф Г. (1984). «Выделение и характеристика полифенолоксидазы из стареющих листьев черного тополя». Фитохимия . 23 (3): 501–505. Bibcode : 1984PChem..23..501T. doi : 10.1016/s0031-9422(00)80367-2. ISSN  0031-9422.
  44. ^ Ромпель, Аннет; Фишер, Хельмут; Майвес, Дирк; Бюльдт-Каренцопулос, К.; Диллингер, Рене; Тучек, Феликс; Витцель, Герберт; Кребс, Б. (1999). «Очистка и спектроскопические исследования катехолоксидаз из Lycopus europaeus и Populus nigra: доказательства наличия двухъядерного медного центра типа 3 и спектроскопического сходства с тирозиназой и гемоцианином». Журнал биологической неорганической химии . 4 (1): 56–63. doi :10.1007/s007750050289. ISSN  1432-1327. PMID  10499103. S2CID  29871864.
  45. ^ Бек Г., Хабихт Г.С. (ноябрь 1996 г.). «Иммунитет и беспозвоночные» (PDF) . Scientific American . 275 (5): 60–66. Bibcode : 1996SciAm.275e..60B. doi : 10.1038/scientificamerican1196-60. PMID  8875808.
  46. ^ Decker H, Tuczek F (август 2000). «Тирозиназная/катехолоксидазная активность гемоцианинов: структурная основа и молекулярный механизм». Trends in Biochemical Sciences . 25 (8): 392–7. doi :10.1016/S0968-0004(00)01602-9. PMID  10916160.
  47. ^ Molitor C, Mauracher SG, Rompel A (март 2016 г.). «Ауронсинтаза — это катехолоксидаза с гидроксилазной активностью, которая дает представление о механизме действия растительных полифенолоксидаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): E1806-15. Bibcode : 2016PNAS..113E1806M. doi : 10.1073/pnas.1523575113 . PMC 4822611. PMID  26976571 . 
  48. ^ Molitor C, Mauracher SG, Pargan S, Mayer RL, Halbwirth H, Rompel A (сентябрь 2015 г.). «Латентная и активная ауронсинтаза из лепестков C. grandiflora: полифенолоксидаза с уникальными характеристиками». Planta . 242 (3): 519–37. doi :10.1007/s00425-015-2261-0. PMC 4540782 . PMID  25697287. 
  49. ^ Leung IK, ред. (2025). Лакказа и полифенолоксидаза: биохимия и биотехнологические применения. Academic Press. doi :10.1016/C2022-0-01789-X. ISBN 978-0-443-13301-5.
  50. ^ Su J, Fu J, Wang Q, Silva C, Cavaco-Paulo A (июль 2017 г.). «Лакказа: зеленый катализатор для биосинтеза полифенолов». Critical Reviews in Biotechnology . 38 (2): 294–307. doi :10.1080/07388551.2017.1354353. hdl : 1822/51157 .