stringtranslate.com

Рибосомальный белок

Две субъединицы рибосомы. Белки показаны синим цветом, а цепи РНК — коричневым и желтым.

Рибосомальный белок ( r-белок или rProtein [1] [2] [3] ) — это любой из белков , которые в сочетании с рРНК составляют рибосомальные субъединицы, участвующие в клеточном процессе трансляции . E. coli , другие бактерии и археи имеют малую субъединицу 30S и большую субъединицу 50S, тогда как люди и дрожжи имеют малую субъединицу 40S и большую субъединицу 60S. [4] Эквивалентные субъединицы часто нумеруются по-разному у бактерий, архей, дрожжей и человека. [5]

Большая часть знаний об этих органических молекулах была получена в результате изучения рибосом E. coli . Все рибосомальные белки были выделены и получено множество специфических антител. Это, вместе с электронной микроскопией и использованием некоторых реактивов, позволило определить топографию белков в рибосоме. Совсем недавно на основе последних данных крио-ЭМ высокого разрешения (включая PDB : 5AFI ) появилась почти полная (почти) атомная картина рибосомальных белков .

Сохранение

Древо жизни 2016 года с использованием 16 универсально консервативных последовательностей рибосомальных белков [6]

Рибосомальные белки являются одними из наиболее высококонсервативных белков всех форм жизни. [5] Среди 40 белков, обнаруженных в различных малых субъединицах рибосом (RPS), 15 субъединиц универсально консервативны у прокариот и эукариот. Однако 7 субъединиц обнаружены только у бактерий (bS21, bS6, bS16, bS18, bS20, bS21 и bTHX), а 17 субъединиц обнаружены только у архей и эукариот. [5] Обычно 22 белка обнаруживаются в малых субъединицах бактерий и 32 — в дрожжах, человеке и, скорее всего, в большинстве других видов эукариот. Двадцать семь (из 32) белков эукариотических малых рибосомальных субъединиц также присутствуют у архей (ни один рибосомальный белок не обнаружен исключительно у архей), что подтверждает, что они более тесно связаны с эукариотами, чем с бактериями. [5]

Среди больших субъединиц рибосом (RPL) 18 белков являются универсальными, т.е. встречаются как у бактерий, эукариотов, так и у архей. 14 белков обнаружены только у бактерий, а 27 белков обнаружены только у архей и эукариот. Опять же, у архей нет уникальных белков. [5]

Существенность

Несмотря на их высокую консервативность на протяжении миллиардов лет эволюции, отсутствие некоторых рибосомальных белков у некоторых видов показывает, что рибосомные субъединицы добавлялись и терялись в ходе эволюции. Это также отражается в том факте, что некоторые рибосомальные белки, по-видимому, не являются незаменимыми при удалении. [7] Например, в E. coli девять рибосомальных белков (uL15, bL21, uL24, bL27, uL29, uL30, bL34, uS9 и uS17) при удалении не являются необходимыми для выживания. Учитывая предыдущие результаты, 22 из 54 генов рибосомальных белков E. coli могут быть индивидуально удалены из генома. [8] Аналогично, 16 рибосомальных белков (uL1, bL9, uL15, uL22, uL23, bL28, uL29, bL32, bL33.1, bL33.2, bL34, bL35, bL36, bS6, bS20 и bS21) были успешно удалены в Бацилла Субтилис . В сочетании с предыдущими сообщениями было показано, что 22 рибосомальных белка не являются необходимыми для B. subtilis , по крайней мере, для пролиферации клеток. [9]

Сборка

В кишечной палочке

Рибосома E. coli содержит около 22 белков в малой субъединице (обозначенной от S1 до S22) и 33 белка в большой субъединице (несколько парадоксально называемой от L1 до L36). Все они разные, за тремя исключениями: по одному белку встречается в обеих субъединицах (S20 и L26), [ сомнительно – обсудить ] L7 и L12 представляют собой ацетилированную и метилированную формы одного и того же белка, а L8 представляет собой комплекс L7/L12 и L12. Л10. Кроме того, известно, что L31 существует в двух формах: полноразмерной (7,9 килодальтон (кДа)) и фрагментированной (7,0 кДа). Вот почему число белков в рибосоме равно 56. За исключением S1 (с молекулярной массой 61,2 кДа), масса остальных белков находится в диапазоне от 4,4 до 29,7 кДа. [10]

Недавние эксперименты по протеомике de novo , в которых авторы охарактеризовали in vivo промежуточные соединения сборки рибосом и связанные с ними факторы сборки из клеток Escherichia coli дикого типа с использованием общего подхода количественной масс-спектрометрии (qMS), подтвердили наличие всех известных компонентов малых и больших субъединиц и идентифицировали в общей сложности 21 известный и потенциально новый фактор сборки рибосом, которые локализуются совместно с различными рибосомальными частицами. [11]

Расположение в малой субъединице рибосомы

В малой (30S) субъединице рибосом E. coli белки, обозначенные uS4, uS7, uS8, uS15, uS17, bS20, независимо связываются с 16S рРНК. После сборки этих первичных связывающих белков uS5, bS6, uS9, uS12, uS13, bS16, bS18 и uS19 связываются с растущей рибосомой. Эти белки также потенцируют добавление uS2, uS3, uS10, uS11, uS14 и bS21. Связывание белка со спиральными соединениями важно для инициации правильной третичной складки РНК и организации общей структуры. Почти все белки содержат один или несколько глобулярных доменов. Более того, почти все они содержат длинные отростки, которые могут контактировать с РНК в далеко идущих регионах. [ нужна цитата ] Дополнительная стабилизация происходит за счет основных остатков белков, поскольку они нейтрализуют отталкивание заряда основной цепи РНК. Взаимодействия белок-белок также существуют для удержания структуры вместе за счет электростатических взаимодействий и взаимодействий водородных связей. Теоретические исследования указали на коррелирующее влияние связывания белка на аффинность связывания в процессе сборки [12].

В одном исследовании было обнаружено, что чистые заряды (при pH 7,4) рибосомальных белков, включающих высококонсервативный кластер S10-spc, имеют обратную зависимость с уровнями галофильности/галотолерантности у бактерий и архей. [13] У негалофильных бактерий белки S10-spc обычно являются основными, контрастируя с общими кислыми цельными протеомами крайне галофилов. Универсальный uL2, лежащий в самой старой части рибосомы, всегда заряжен положительно, независимо от штамма/организма, к которому он принадлежит. [13]

У эукариотов

Рибосомы эукариот содержат 79–80 белков и четыре молекулы рибосомальной РНК (рРНК). Общие или специализированные шапероны солюбилизируют рибосомальные белки и облегчают их импорт в ядро . Сборка эукариотической рибосомы, по-видимому, осуществляется рибосомальными белками in vivo, при этом сборке также способствуют шапероны. Большинство рибосомальных белков собираются с рРНК котранскрипционно, становясь более стабильными по мере процесса сборки, и активные центры обеих субъединиц строятся последними. [5]

Таблица рибосомальных белков

В прошлом для одного и того же рибосомального белка в разных организмах использовались разные номенклатуры. Мало того, что имена не были одинаковыми в разных доменах; названия также различались у разных организмов внутри домена, таких как люди и S. cervisiae , оба эукариоты. Это произошло из-за того, что исследователи присваивали имена до того, как последовательности были известны, что создавало проблемы для последующих исследований. В следующих таблицах используется единая номенклатура Ban et al., 2014. Та же номенклатура используется «семейным» курированием UniProt . [5]

В общем, клеточные рибосомальные белки следует называть просто перекрестным доменным именем, например, «uL14» для того, что в настоящее время у людей называется L23. Для органелльных версий используется суффикс, так что «uL14m» относится к митохондриям человека uL14 (MRPL14). [5] Белки, специфичные для органелл, используют свои собственные междоменные префиксы, например «mS33» для MRPS33 [14] : Таблицы S3, S4  и «cL37» для PSRP5. [15] : Таблица S2,S3  (Номенклатуру органелл см. в двух последующих цитатах, также частично Бана Н.)

  1. ^ a b b = bacteria (+organelle); e = eukarya cytoplasm; u = universal. Older nomenclature often have the order reversed, so that "bS1" becomes S1b or S1p (for "prokaryote").
  2. ^ a b B = bacteria (+organelle); A = archaea; E = eukarya cytoplasm

See also

References

  1. ^ Salini Konikkat: Dynamic Remodeling Events Drive the Removal of the ITS2 Spacer Sequence During Assembly of 60S Ribosomal Subunits in S. cerevisiae. Carnegie Mellon University Dissertations, Feb. 2016.
  2. ^ Weiler EW, Nover L (2008). Allgemeine und molekulare Botanik (in German). Stuttgart: Georg Thieme Verlag. p. 532. ISBN 978-3-13-152791-2.
  3. ^ де ла Круз Дж., Карбштейн К., Вулфорд Дж.Л. (2015). «Функции рибосомальных белков при сборке эукариотических рибосом in vivo». Ежегодный обзор биохимии (на немецком языке). 84 : 93–129. doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-033917. ПМЦ 4772166 . ПМИД  25706898. 
  4. ^ Роднина М.В., Винтермейер В. (апрель 2011 г.). «Рибосома как молекулярная машина: механизм движения тРНК-мРНК при транслокации». Труды Биохимического общества . 39 (2): 658–62. дои : 10.1042/BST0390658. ПМИД  21428957.
  5. ^ abcdefghij Бан Н., Бекманн Р., Кейт Дж. Х., Динман Дж. Д., Драгон Ф., Эллис С. Р. и др. (Февраль 2014 года). «Новая система наименования рибосомальных белков». Современное мнение в области структурной биологии . 24 : 165–9. doi :10.1016/j.sbi.2014.01.002. ПМЦ 4358319 . ПМИД  24524803. 
  6. ^ Хуг Л.А., Бейкер Б.Дж., Анантараман К., Браун КТ, Пробст А.Дж., Кастель С.Дж. и др. (апрель 2016 г.). «Новый взгляд на древо жизни». Природная микробиология . 1 (5): 16048. doi : 10.1038/nmicrobiol.2016.48 . ПМИД  27572647.
  7. ^ Гао Ф, Луо Х, Чжан КТ, Чжан Р (2015). «Анализ эссенциальности генов на основе DEG 10, обновленной базы данных основных генов». Генная эссенциальность . Методы молекулярной биологии. Том. 1279. стр. 219–33. дои : 10.1007/978-1-4939-2398-4_14. ISBN 978-1-4939-2397-7. ПМИД  25636622.
  8. ^ Шоджи С., Дамбахер С.М., Шаджани З., Уильямсон-младший, Шульц П.Г. (ноябрь 2011 г.). «Систематическая хромосомная делеция генов бактериальных рибосомальных белков». Журнал молекулярной биологии . 413 (4): 751–61. дои : 10.1016/j.jmb.2011.09.004. ПМЦ 3694390 . ПМИД  21945294. 
  9. ^ Аканума Г., Нанамия Х., Натори Ю., Яно К., Сузуки С., Омата С. и др. (ноябрь 2012 г.). «Инактивация генов рибосомальных белков в Bacillus subtilis показывает важность каждого рибосомального белка для клеточной пролиферации и дифференцировки клеток». Журнал бактериологии . 194 (22): 6282–91. дои : 10.1128/JB.01544-12. ПМЦ 3486396 . ПМИД  23002217. 
  10. ^ Арнольд Р.Дж., Рейли Дж.П. (апрель 1999 г.). «Наблюдение за рибосомальными белками Escherichia coli и их посттрансляционными модификациями с помощью масс-спектрометрии». Аналитическая биохимия . 269 ​​(1): 105–12. дои : 10.1006/abio.1998.3077. ПМИД  10094780.
  11. ^ Чен СС, Уильямсон-младший (февраль 2013 г.). «Характеристика ландшафта биогенеза рибосом в E. coli с использованием количественной масс-спектрометрии». Журнал молекулярной биологии . 425 (4): 767–79. дои : 10.1016/j.jmb.2012.11.040. ПМК 3568210 . ПМИД  23228329. 
  12. ^ Хамахер К., Трилска Дж., Маккаммон Дж.А. (февраль 2006 г.). «Карта зависимости белков малой субъединицы рибосомы». PLOS Вычислительная биология . 2 (2): е10. Бибкод : 2006PLSCB...2...10H. дои : 10.1371/journal.pcbi.0020010 . ПМК 1364506 . ПМИД  16485038. 
  13. ^ аб Тирумалай М.Р., Анане-Бедиако Д., Раджеш Р., Фокс Дж.Э. (ноябрь 2021 г.). «Чистые заряды рибосомальных белков кластеров S10 и spc галофилов обратно пропорциональны степени галотолерантности». Микробиол. Спектр . 9 (3): e0178221. дои : 10.1128/spectrum.01782-21. ПМЦ 8672879 . ПМИД  34908470. 
  14. ^ Гребер Б.Дж., Биери П., Лейбундгут М., Лейтнер А., Эберсольд Р., Берингер Д., Бан Н. (апрель 2015 г.). «Рибосома. Полная структура 55S митохондриальной рибосомы млекопитающих». Наука . 348 (6232): 303–8. дои : 10.1126/science.aaa3872. hdl : 20.500.11850/100390 . PMID  25837512. S2CID  206634178.
  15. ^ Биери, П; Лейбундгут, М; Заурер, М; Берингер, Д; Бан, Н. (15 февраля 2017 г.). «Полная структура рибосомы 70S хлоропласта в комплексе с фактором трансляции pY». Журнал ЭМБО . 36 (4): 475–486. дои : 10.15252/embj.201695959. ПМК 5694952 . ПМИД  28007896. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки