Саркомер (греч . σάρξ sarx «плоть», μέρος meros «часть») — наименьшая функциональная единица поперечно-полосатой мышечной ткани . [1] Это повторяющаяся единица между двумя Z-линиями. Скелетные мышцы состоят из трубчатых мышечных клеток (называемых мышечными волокнами или миофибриллами), которые образуются во время эмбрионального миогенеза . Мышечные волокна содержат многочисленные трубчатые миофибриллы . Миофибриллы состоят из повторяющихся участков саркомеров, которые под микроскопом выглядят как чередующиеся темные и светлые полосы. Саркомеры состоят из длинных волокнистых белков в виде нитей, которые скользят друг мимо друга, когда мышца сокращается или расслабляется. Костамер — это другой компонент, который соединяет саркомер с сарколеммой .
Два важных белка — миозин , который образует толстую нить, и актин , который образует тонкую нить. Миозин имеет длинный волокнистый хвост и шаровидную головку, которая связывается с актином. Головка миозина также связывается с АТФ , который является источником энергии для мышечного движения. Миозин может связываться с актином только тогда, когда участки связывания на актине открыты для ионов кальция.
Молекулы актина связаны с Z-линией, которая образует границы саркомера. Другие полосы появляются, когда саркомер расслаблен. [2]
Миофибриллы гладкомышечных клеток не организованы в саркомеры.
Саркомеры придают скелетным и сердечным мышцам поперечно-полосатый вид , [ 2] который впервые описал Ван Левенгук . [3]
Взаимосвязь между белками и областями саркомера следующая:
Белок тропомиозин покрывает участки связывания миозина молекул актина в мышечной клетке. Чтобы мышечная клетка сократилась, тропомиозин должен быть перемещен, чтобы раскрыть участки связывания на актине. Ионы кальция связываются с молекулами тропонина С (которые распределены по всему белку тропомиозина) и изменяют структуру тропомиозина, заставляя его раскрыть участок связывания поперечного мостика на актине.
Концентрация кальция в мышечных клетках контролируется саркоплазматическим ретикулумом — уникальной формой эндоплазматического ретикулума в саркоплазме .
Мышечные клетки стимулируются, когда двигательный нейрон высвобождает нейротрансмиттер ацетилхолин , который проходит через нервно-мышечное соединение (синапс между концевым выступом нейрона и мышечной клеткой). Ацетилхолин связывается с постсинаптическим никотиновым ацетилхолиновым рецептором . Изменение конформации рецептора обеспечивает приток ионов натрия и инициацию постсинаптического потенциала действия . Затем потенциал действия проходит по Т-трубочкам (поперечным трубочкам), пока не достигнет саркоплазматического ретикулума. Здесь деполяризованная мембрана активирует потенциалзависимые кальциевые каналы L-типа , присутствующие в плазматической мембране. Кальциевые каналы L-типа тесно связаны с рианодиновыми рецепторами, присутствующими на саркоплазматическом ретикулуме. Внутренний поток кальция из кальциевых каналов L-типа активирует рианодиновые рецепторы для высвобождения ионов кальция из саркоплазматического ретикулума. Этот механизм называется кальций-индуцированным высвобождением кальция (CICR). Неясно, вызывает ли физическое открытие кальциевых каналов L-типа или присутствие кальция открытие рианодиновых рецепторов. Отток кальция позволяет головкам миозина получить доступ к местам связывания актиновых поперечных мостиков, что позволяет сокращать мышцы. [5]
Сокращение мышц заканчивается, когда ионы кальция закачиваются обратно в саркоплазматический ретикулум, позволяя сократительному аппарату и, следовательно, мышечной клетке расслабиться.
При сокращении мышц А-полосы не изменяют своей длины (1,85 микрометра в скелетных мышцах млекопитающих), [5] тогда как I-полосы и H-зона укорачиваются. Это приводит к сближению Z-линий.
В состоянии покоя головка миозина связана с молекулой АТФ в низкоэнергетической конфигурации и не может получить доступ к сайтам связывания поперечных мостиков на актине. Однако головка миозина может гидролизовать АТФ в аденозиндифосфат (АДФ) и неорганический фосфатный ион. Часть энергии, высвобождаемой в этой реакции, изменяет форму головки миозина и переводит ее в высокоэнергетическую конфигурацию. В процессе связывания с актином головка миозина высвобождает АДФ и неорганический фосфатный ион, изменяя свою конфигурацию обратно на низкоэнергетическую. Миозин остается прикрепленным к актину в состоянии, известном как rigor , до тех пор, пока новая АТФ не свяжет головку миозина. Это связывание АТФ с миозином высвобождает актин путем диссоциации поперечных мостиков. Ассоциированный с АТФ миозин готов к другому циклу, начинающемуся с гидролиза АТФ.
Полоса А видна как темные поперечные линии поперек миофибрилл; полоса I видна как слегка окрашенные поперечные линии, а линия Z видна как темные линии, разделяющие саркомеры на уровне светового микроскопа.
Большинство мышечных клеток могут хранить достаточно АТФ только для небольшого числа мышечных сокращений. Хотя мышечные клетки также хранят гликоген , большая часть энергии, необходимой для сокращения, получается из фосфагенов . Один из таких фосфагенов, креатинфосфат , используется для обеспечения АДФ фосфатной группой для синтеза АТФ у позвоночных . [5]
Структура саркомера влияет на его функцию несколькими способами. Перекрытие актина и миозина приводит к кривой длина-натяжение , которая показывает, как выходная сила саркомера уменьшается, если мышца растянута так, что может образоваться меньше поперечных мостиков, или сжата до тех пор, пока нити актина не начнут мешать друг другу. Длина нитей актина и миозина (взятых вместе как длина саркомера) влияет на силу и скорость — более длинные саркомеры имеют больше поперечных мостиков и, следовательно, большую силу, но имеют меньший диапазон укорочения. Позвоночные демонстрируют очень ограниченный диапазон длин саркомера, с примерно одинаковой оптимальной длиной (длина при пиковом значении длина-натяжение) во всех мышцах особи, а также между видами. Однако членистоногие демонстрируют огромную вариацию (более семи раз) в длине саркомера, как между видами, так и между мышцами у одной особи. Причины отсутствия существенной изменчивости саркомера у позвоночных до конца не известны. [ необходима ссылка ]
