stringtranslate.com

Семейство ЛКП

Семейство белков LCP или TagU представляет собой консервативное семейство фосфотрансфераз , которые участвуют в прикреплении молекул тейхоевой кислоты (TA) к грамположительной клеточной стенке или клеточной мембране. Первоначально считалось, что это компонент LytR (литический репрессор) оперона LytABC, кодирующего аутолизины , [1], но позже было установлено, что механизм регуляции заключается в производстве молекул TA. Соответственно, он был переименован в TagU. [2]

Аббревиатура «LCP» происходит от трех белков, изначально идентифицированных как содержащие этот домен: LytR (теперь TagU, Q02115 ), cpsA («Регулятор экспрессии капсульного полисахарида») и psr («Репрессор синтеза PBP 5»). Эти белки ошибочно принимались за регуляторы транскрипции по разным причинам, но все три из них теперь известны как ферменты, подобные TagU. [3] [4] В то время как сам TagU только прикрепляет молекулы TA к клеточной стенке пептидогликана (образуя WTA), другие белки LCP могут гликозилировать белки клеточной стенки ( A. oris LcpA, PDB : 5V8C ​) [5] или прикреплять молекулы TA к якорю клеточной мембраны (образуя LTA). [6] Большинство, если не все, белков LCP также обладают вторичной пирофосфатазной активностью. [7]

Типичные белки TagU состоят из N-концевого трансмембранного домена (для закрепления), необязательного, неконсервативного вспомогательного домена (CATH 3tflA01), основного каталитического домена и иногда C-концевого домена, структура которого неизвестна. Основной домен LCP является магний-зависимым ферментом. [2]

Ссылки

  1. ^ Лазаревич В., Марго П., Сольдо Б., Карамата Д. (сентябрь 1992 г.). «Секвенирование и анализ дивергона lytRABC Bacillus subtilis: регуляторная единица, охватывающая структурные гены амидазы N-ацетилмурамоил-L-аланин и ее модификатор». Журнал общей микробиологии . 138 (9): 1949–61. doi : 10.1099/00221287-138-9-1949 . PMID  1357079.
  2. ^ ab Kawai Y, Marles-Wright J, Cleverley RM, Emmins R, Ishikawa S, Kuwano M и др. (сентябрь 2011 г.). «Распространенное семейство белков сборки бактериальной клеточной стенки». The EMBO Journal . 30 (24): 4931–41. doi :10.1038/emboj.2011.358. PMC 3243631. PMID  21964069 . 
  3. ^ Wang Q, Zhu L, Jones V, Wang C, Hua Y, Shi X и др. (июль 2015 г.). «CpsA, белок семейства LytR-CpsA-Psr в Mycobacterium marinum, необходим для целостности клеточной стенки и вирулентности». Инфекция и иммунитет . 83 (7): 2844–54. doi : 10.1128/IAI.03081-14 . PMC 4468561. PMID  25939506 . 
  4. ^ Maréchal M, Amoroso A, Morlot C, Vernet T, Coyette J, Joris B (октябрь 2016 г.). "Enterococcus hirae LcpA (Psr), новый белок, связывающий пептидогликан, локализованный в месте деления". BMC Microbiology . 16 (1): 239. doi : 10.1186/s12866-016-0844-y . PMC 5059904 . PMID  27729019. 
  5. ^ Amer BR, Clubb RT (декабрь 2014 г.). «Сладкая новая роль ферментов LCP в гликозилировании белков». Молекулярная микробиология . 94 (6): 1197–200. doi : 10.1111/mmi.12825 . PMC 4262582. PMID  25302626 . 
  6. ^ Percy MG, Gründling A (8 сентября 2014 г.). «Синтез и функция липотейхоевой кислоты у грамположительных бактерий». Annual Review of Microbiology . 68 (1): 81–100. doi : 10.1146/annurev-micro-091213-112949 . PMID  24819367.
  7. ^ Siegel SD, Amer BR, Wu C, Sawaya MR, Gosschalk JE, Clubb RT, Ton-That H (февраль 2019 г.). «Структура и механизм LcpA, фосфотрансферазы, которая опосредует гликозилирование белка, закрепленного на клеточной стенке грамположительных бактерий». mBio . 10 (1). doi : 10.1128/mBio.01580-18 . PMC 6381275 . PMID  30782654. 

Внешние ссылки