В молекулярной биологии домен белка Стерильный альфа-мотив (или SAM ) является предполагаемым модулем взаимодействия белков, присутствующим в широком спектре белков [1], участвующих во многих биологических процессах. Домен SAM, который распространяется примерно на 70 остатков, обнаружен в различных эукариотических организмах. [2] Было показано, что домены SAM гомо- и гетероолигомеризуются, образуя множественные архитектуры самоассоциации, а также связываются с различными белками, не содержащими домен SAM, [3] тем не менее с низкой константой сродства. [4]
Домены SAM также, по-видимому, обладают способностью связывать РНК . [5] Smaug , белок, который помогает устанавливать градиент морфогена в эмбрионах Drosophila , подавляя трансляцию мРНК nanos (nos) , связывается с 3'-нетранслируемой областью (UTR) мРНК nos через две похожие шпильковые структуры. Трехмерная кристаллическая структура области связывания РНК Smaug показывает кластер положительно заряженных остатков на домене Smaug-SAM, который может быть поверхностью связывания РНК. Этот электроположительный потенциал является уникальным среди всех ранее определенных структур доменов SAM и сохраняется среди гомологов Smaug-SAM. Эти результаты предполагают, что домен SAM может играть основную роль в связывании РНК.
Структурный анализ показывает, что домен SAM организован в небольшой пятиспиральный пучок с двумя большими интерфейсами. [3] В случае домена SAM EPHB2 каждый из этих интерфейсов способен образовывать димеры. Наличие этих двух отдельных поверхностей связывания интермономеров предполагает, что SAM может образовывать протяженные полимерные структуры. [4]
В молекулярной биологии домен белка Ste50p в основном в грибах и некоторых других типах эукариот . Он играет роль в каскадах митоген-активируемых протеинкиназ , типе клеточной сигнализации , который помогает клетке реагировать на внешние стимулы, а именно спаривание, рост клеток и осмо-толерантность [6] у грибов.
Белковый домен Ste50p играет роль в обнаружении феромонов для спаривания . Считается, что он связан со Ste11p, чтобы продлить сигнальный ответ, вызванный феромоном. Кроме того, он также участвует в помощи клетке в реагировании на азотное голодание. [7]
Грибковый Ste50p SAM состоит из шести спиралей , которые образуют компактную, глобулярную складку . Он является мономером в растворе и часто подвергается гетеродимеризации (а в некоторых случаях и олигомеризации) белка . [ 7 ]
Домен SAM Ste50p часто взаимодействует с доменом SAM Ste11p. Они образуют связи посредством этой ассоциации. Важно отметить, что домен SAM одного белка будет связываться с SAM другого белка. Домены SAM не самоассоциируются in vitro. [7] Имеются существенные доказательства олигомеризации Ste50p in vivo. [8]
ANKS1A ; ANKS1B ; ANKS3; ANKS4B ; ANKS6; BFAR ; BICC1; CASKIN1; CASKIN2; CENTD1 ; CNKSR2 ; CNKSR3 ; DDHD2 ; EPHA1 ; EPHA10 ; EPHA2 ; EPHA5 ; EPHA6 ; EPHA7 ; EPHA8 ; EPHB1 ; EPHB2 ; EPHB3 ; EPHB4 ; FAM59A; HPH2; INPPL1 ; L3MBTL3; PHC1 ; PHC2 ; PHC3 ; PPFIA1 ; PPFIA2; PPFIA3; PPFIA4 ; PPFIBP1 ; PPFIBP2; SAMD1; SAMD13; SAMD14; SAMD3; SAMD4A ; SAMD4B ; SAMD5; SAMD7; SAMD8; SAMD9 ; SARM1 ; SCMH1 ; SCML1; SCML2; SEC23IP ; SGMS1 ; SHANK1 ; SHANK2 ; SHANK3 ; STARD13 ; UBP1 ; USH1G ; ZCCHC14; p63 ; p73 ;
Структурная эволюция p53, p63 и p73: значение для образования гетеротетрамера