Супервторичная структура — это компактная трехмерная белковая структура , состоящая из нескольких соседних элементов вторичной структуры , размер которой меньше белкового домена или субъединицы . Супервторичные структуры могут действовать как зародыши в процессе сворачивания белка .
Спиральная шпилька, также известная как альфа-альфа-шпилька, состоит из двух антипараллельных альфа-спиралей , соединенных петлей из двух или более остатков. Как следует из названия, он напоминает шпильку. Более длинная петля имеет большее количество возможных конформаций. Если короткие нити соединяют спирали, то отдельные спирали упаковываются вместе за счет своих гидрофобных остатков. Функция спиральной шпильки неизвестна; однако пучок из четырех спиралей состоит из двух шпилек спирали, которые имеют важные сайты связывания лигандов. [1]
Угол спирали, также называемый альфа-альфа-углом, состоит из двух альфа-спиралей, расположенных почти под прямым углом друг к другу, соединенных короткой «петлей». Эта петля образуется из гидрофобного остатка. Функция угла спирали неизвестна. [1]
Структура спираль-петля-спираль состоит из двух спиралей, соединенных «петлей». Они довольно распространены и обычно связывают лиганды . Например, кальций связывается с карбоксильными группами боковых цепей внутри петлевой области между спиралями. [1]
Мотив спираль-поворот-спираль важен для связывания ДНК и поэтому присутствует во многих ДНК-связывающих белках. [1]
Бета-шпилька — распространенный супервторичный мотив, состоящий из двух антипараллельных бета-нитей, соединенных петлей. По структуре напоминает шпильку и часто встречается в глобулярных белках.
Петля между бета-нитями может содержать от 2 до 16 остатков. Однако большинство петель содержат менее семи остатков. [2] Остатки в бета-шпильках с петлями из 2, 3 или 4 остатков имеют различную конформацию. Однако в более длинных петлях, которые иногда называют «случайными катушками», можно увидеть широкий спектр конформаций. Бета-меандр состоит из последовательных антипараллельных бета-тяжей, соединенных шпильками. [3]
Две петли остатка называются бета-поворотами или обратными поворотами. Обратные повороты типа I' и типа II' происходят чаще всего, поскольку они имеют меньшие стерические препятствия, чем повороты типа I и типа II. Функция бета-шпильок неизвестна. [2]
Бета-шпилька имеет две антипараллельные бета-нити, расположенные под углом около 90 градусов друг к другу. Он образован бета-шпилькой, меняющей направление: одна цепь имеет остаток глицина , а другая - бета-выпуклость . Бета-уголки не имеют известной функции. [2]
Греческий ключевой мотив имеет четыре особенности:
Греческий ключевой мотив получил свое название потому, что его структура похожа на узор на греческих урнах. Этот мотив не имеет известной функции.
β-листы (состоящие из множества отдельных β-нитей, связанных водородными связями) иногда считаются вторичной или супервторичной структурой.
Бета-альфа-бета-мотив состоит из двух бета-цепей, соединенных альфа-спиралью через соединительные петли. Бета-нити параллельны, спираль также почти параллельна тяжам. Эту структуру можно увидеть почти во всех белках с параллельными цепями. Петли, соединяющие бета-цепи и альфа-спираль, могут различаться по длине и часто связывают лиганды.
Бета-альфа-бета-спирали могут быть как левыми, так и правыми. Если смотреть с N-концевой стороны бета-цепей, так что одна цепь находится поверх другой, левосторонний мотив бета-альфа-бета имеет альфа-спираль на левой стороне бета-цепей. Более распространенный правосторонний мотив будет иметь альфа-спираль на правой стороне плоскости, содержащей бета-цепи. [4]
Складки Россмана, названные в честь Майкла Россмана , состоят из трех бета-нитей и двух чередующихся спиралей: бета-нити, спираль, бета-цепь, спираль, бета-цепь. Этот мотив имеет тенденцию менять направление цепи внутри белка на противоположное. Складки Россмана выполняют важную биологическую функцию по связыванию нуклеотидов, таких как НАД, в большинстве дегидрогеназ. [4]