Тандемная масс-спектрометрия , также известная как МС/МС или МС 2 , представляет собой метод инструментального анализа , при котором два или более этапов анализа с использованием одного или нескольких масс-анализаторов выполняются с дополнительным этапом реакции между этими анализами для повышения их возможностей анализа химических образцов. [1] Распространенным применением тандемной МС является анализ биомолекул , таких как белки и пептиды .
Молекулы данного образца ионизируются , и первый спектрометр (обозначенный как MS1 ) разделяет эти ионы по их отношению массы к заряду (часто указывается как m/z или m/Q). Ионы с определенным отношением m/z, поступающие из MS1, выбираются и затем расщепляются на более мелкие фрагментные ионы , например, путем диссоциации, вызванной столкновением , ионно-молекулярной реакции или фотодиссоциации . Затем эти фрагменты вводятся во второй масс-спектрометр ( MS2 ), который, в свою очередь, разделяет фрагменты по их отношению m/z и обнаруживает их. Этап фрагментации позволяет идентифицировать и разделять ионы, которые имеют очень похожие отношения m/z в обычных масс-спектрометрах.
Структура
Типичные установки тандемной масс-спектрометрии включают тройной квадрупольный масс-спектрометр (QqQ), многосекторный масс-спектрометр , ионную ловушку, квадруполь-времяпролетный (Q-TOF), ионно-циклотронный резонанс с преобразованием Фурье (FT-ICR) и гибридные масс-спектрометры. [2]
Тройной квадрупольный масс-спектрометр
Масс-спектрометры тройного квадруполя используют первый и третий квадруполь в качестве масс-фильтров. Когда аналиты проходят через второй квадруполь, фрагментация происходит через столкновение с газом. [ необходима цитата ]
Квадруполь–времяпролетный (Q-TOF)
Масс-спектрометр Q-TOF объединяет квадрупольные и TOF-инструменты, которые вместе позволяют проводить эксперименты по фрагментации, дающие высокоточные массовые количественные оценки для ионов-продуктов. Это метод масс-спектрометрии, в котором отношения фрагментированных ионов ( m / z ) определяются с помощью измерения времени пролета. [ необходима цитата ]
Гибридный масс-спектрометр
Гибридный масс-спектрометр состоит из более чем двух масс-анализаторов.
Инструментарий
Схема тандемной масс-спектрометрии
Несколько стадий разделения масс-анализа могут быть выполнены с отдельными элементами масс-спектрометра, разделенными в пространстве, или с использованием одного масс-спектрометра с шагами МС, разделенными во времени. Для тандемной масс-спектрометрии в пространстве различные элементы часто обозначаются в сокращении, указывая тип используемого селектора масс . [ необходима цитата ]
Тандем в космосе
Тройная квадрупольная диаграмма; и пример тандемной масс-спектрометрии в космосе
В тандемной масс-спектрометрии в космосе элементы разделения физически разделены и различимы, хотя между элементами имеется физическая связь для поддержания высокого вакуума . Эти элементы могут быть секторами , квадруполем пропускания или временем пролета. При использовании нескольких квадруполей они могут действовать как масс-анализаторы и камеры столкновений. [ необходима цитата ]
Обычная нотация для масс-анализаторов: Q – квадрупольный масс-анализатор; q – радиочастотный квадруполь столкновений; TOF – времяпролетный масс-анализатор; B – магнитный сектор и E – электрический сектор. Нотации можно комбинировать для обозначения различных гибридных приборов, например QqQ' – тройной квадрупольный масс-спектрометр ; QTOF – квадрупольный времяпролетный масс-спектрометр (также QqTOF ); и BEBE – четырехсекторный (обратная геометрия) масс-спектрометр.
Тандем во времени
Масс-спектрометр с ионной ловушкой является примером прибора тандемной масс-спектрометрии во времени.
При выполнении тандемной масс-спектрометрии во времени разделение достигается с ионами, захваченными в одном и том же месте, с несколькими этапами разделения, происходящими во времени. Для такого анализа можно использовать квадрупольную ионную ловушку или прибор Фурье-преобразования ионного циклотронного резонанса (FTICR). [3] Приборы для захвата могут выполнять несколько этапов анализа, что иногда называют MS n (MS до n ). [4] Часто количество этапов, n , не указывается, но иногда указывается значение; например, MS 3 указывает на три этапа разделения. Тандемные во времени приборы MS не используют режимы, описанные далее, но обычно собирают всю информацию из сканирования ионов-предшественников и сканирования ионов-родителей всего спектра. Каждая инструментальная конфигурация использует уникальный режим идентификации массы. [ необходима цитата ]
Тандем в космических режимах МС/МС
Когда тандемный МС выполняется с использованием конструкции в космосе, прибор должен работать в одном из множества режимов. Существует ряд различных экспериментальных установок тандемного МС/МС, и каждый режим имеет свои собственные приложения и предоставляет различную информацию. Тандемный МС в космосе использует соединение двух компонентов прибора, которые измеряют один и тот же диапазон масс-спектра, но с контролируемым фракционированием между ними в космосе, в то время как тандемный МС во времени предполагает использование ионной ловушки . [ необходима цитата ]
С помощью МС/МС возможны четыре основных эксперимента по сканированию: сканирование ионов-предшественников, сканирование ионов-продуктов, сканирование нейтральных потерь и мониторинг выбранных реакций.
Для сканирования ион-предшественника ион-продукт выбирается во втором масс-анализаторе, а массы предшественников сканируются в первом масс-анализаторе. Обратите внимание, что ион-предшественник [5] является синонимом родительского иона [6] , а ион-продукт [7] — дочернего иона; [8] однако использование этих антропоморфных терминов не рекомендуется. [9] [10]
При сканировании ионов-продуктов ион-предшественник выбирается на первом этапе, фрагментируется, а затем все полученные массы сканируются во втором масс-анализаторе и детектируются в детекторе, который расположен после второго масс-анализатора. Этот эксперимент обычно проводится для идентификации переходов, используемых для количественной оценки с помощью тандемной МС.
При сканировании с нейтральной потерей первый масс-анализатор сканирует все массы. Второй масс-анализатор также сканирует, но с заданным смещением от первого масс-анализатора. [11] Это смещение соответствует нейтральной потере, которая обычно наблюдается для класса соединений. При сканировании с постоянной нейтральной потерей отслеживаются все предшественники, которые претерпевают потерю указанной общей нейтрали. Чтобы получить эту информацию, оба масс-анализатора сканируются одновременно, но со смещением массы, которое коррелирует с массой указанной нейтрали. Подобно сканированию с ионами-предшественниками, этот метод также полезен для селективной идентификации близкородственного класса соединений в смеси.
В режиме мониторинга выбранной реакции оба масс-анализатора настроены на выбранную массу. Этот режим аналогичен мониторингу выбранных ионов для экспериментов МС. Режим селективного анализа, который может повысить чувствительность. [12]
Фрагментация
Фрагментация ионов газовой фазы имеет важное значение для тандемной масс-спектрометрии и происходит между различными стадиями анализа масс. Существует много методов, используемых для фрагментации ионов, и они могут привести к различным типам фрагментации и, таким образом, к различной информации о структуре и составе молекулы. [13]
Фрагментация внутри источника
Часто процесс ионизации достаточно интенсивен, чтобы оставить полученные ионы с достаточной внутренней энергией для фрагментации внутри масс-спектрометра. Если ионы-продукты сохраняются в своем неравновесном состоянии в течение умеренного количества времени до автодиссоциации, этот процесс называется метастабильной фрагментацией. [14] Фрагментация сопло-скиммера относится к целенаправленной индукции фрагментации в источнике путем увеличения потенциала сопла-скиммера на обычно основанных на электрораспылении приборах. Хотя фрагментация в источнике позволяет проводить анализ фрагментации, технически это не тандемная масс-спектрометрия, если только метастабильные ионы не анализируются по массе или не выбираются до автодиссоциации, а на полученных фрагментах не выполняется второй этап анализа. Фрагментация в источнике может использоваться вместо тандемной масс-спектрометрии посредством использования технологии Enhanced in-Source Fragmentation Annotation (EISA), которая генерирует фрагментацию, которая напрямую соответствует данным тандемной масс-спектрометрии. [15] Фрагменты, наблюдаемые с помощью EISA, имеют более высокую интенсивность сигнала, чем традиционные фрагменты, которые испытывают потери в ячейках столкновений тандемных масс-спектрометров. [16] EISA позволяет получать данные о фрагментации на масс-анализаторах MS1, таких как времяпролетные и одноквадрупольные приборы. Фрагментация в источнике часто используется в дополнение к тандемной масс-спектрометрии (с фрагментацией после источника), чтобы обеспечить два этапа фрагментации в псевдо-MS 3 -типе эксперимента. [17]
Диссоциация, вызванная столкновением
Фрагментация после источника чаще всего используется в эксперименте по тандемной масс-спектрометрии. Энергия также может быть добавлена к ионам, которые обычно уже колебательно возбуждены, через столкновения после источника с нейтральными атомами или молекулами, поглощение излучения или передачу или захват электрона многозарядным ионом. Диссоциация, вызванная столкновениями (CID), также называемая диссоциацией, активированной столкновениями (CAD), включает столкновение иона с нейтральным атомом или молекулой в газовой фазе и последующую диссоциацию иона. [18] [19] Например, рассмотрим
где ион AB + сталкивается с нейтральным видом M и затем распадается. Детали этого процесса описываются теорией столкновений . Из-за различной инструментальной конфигурации возможны два основных типа CID: (i) пучкового типа (в котором ионы-предшественники фрагментируются на лету) [20] и (ii) типа ионной ловушки (в котором ионы-предшественники сначала захватываются, а затем фрагментируются). [21] [22]
Третий и более поздний тип фрагментации CID — это диссоциация столкновений с более высокой энергией (HCD). HCD — это метод CID, специфичный для масс-спектрометров с орбитальной ловушкой , в котором фрагментация происходит вне ионной ловушки, [23] [24] она происходит в ячейке HCD (в некоторых приборах она называется «мультиполь маршрутизации ионов»). [25] HCD — это фрагментация типа ловушки, которая, как было показано, имеет характеристики пучкового типа. [26] [27] Существуют свободно доступные крупномасштабные базы данных тандемной масс-спектрометрии высокого разрешения (например, METLIN с 850 000 молекулярных стандартов, каждая с экспериментальными данными CID MS/MS), [28] и обычно используются для облегчения идентификации малых молекул.
Методы захвата и переноса электронов
Энергия, высвобождаемая при передаче электрона многозарядному иону или его захвате им, может вызвать фрагментацию. [29]
В ЭТД не используются свободные электроны, а для этой цели применяются радикальные анионы (например, антрацен или азобензол ):
где А — анион. [34]
ETD расщепляет случайным образом вдоль пептидного остова (ионы c и z), в то время как боковые цепи и модификации, такие как фосфорилирование, остаются нетронутыми. Метод хорошо работает только для ионов с более высоким зарядом (z>2), однако по сравнению с диссоциацией, вызванной столкновением (CID), ETD выгоден для фрагментации более длинных пептидов или даже целых белков. Это делает метод важным для протеомики сверху вниз . Подобно ECD, ETD эффективен для пептидов с модификациями, такими как фосфорилирование. [35]
Перенос электронов и диссоциация при столкновениях с более высокой энергией (EThcD) представляет собой комбинацию ETD и HCD, где пептидный предшественник первоначально подвергается ионно-ионной реакции с анионами флуорантена в линейной ионной ловушке , которая генерирует c- и z-ионы. [31] [36] На втором этапе фрагментация всех ионов HCD применяется ко всем ионам, полученным из ETD, для генерации b- и y-ионов перед окончательным анализом в анализаторе орбитальной ловушки. [23] Этот метод использует двойную фрагментацию для генерации ионных и, следовательно, насыщенных данными спектров MS/MS для секвенирования пептидов и локализации PTM . [37]
Диссоциация с отрицательным переносом электронов
Фрагментация может также происходить с депротонированными видами, в которых электрон переносится от вида к катионному реагенту в результате диссоциации с отрицательным переносом электрона (NETD): [38]
NETD совместим с фрагментацией пептидов и белков вдоль остова по связи C α -C. Полученные фрагменты обычно представляют собой ионы-продукты a • - и x-типа.
Диссоциация с отрывом электронов
Диссоциация с отрывом электронов (EDD) — это метод фрагментации анионных видов в масс-спектрометрии. [39] Он служит в качестве отрицательного противоточного режима для диссоциации с захватом электронов. Отрицательно заряженные ионы активируются облучением электронами с умеренной кинетической энергией. Результатом является выброс электронов из родительской ионной молекулы, что вызывает диссоциацию посредством рекомбинации. [ необходима цитата ]
Диссоциация с переносом заряда
Реакция между положительно заряженными пептидами и катионными реагентами, [40] также известная как диссоциация с переносом заряда (CTD), [41] недавно была продемонстрирована как альтернативный путь высокоэнергетической фрагментации для пептидов с низким зарядом (1+ или 2+). Предложенный механизм CTD с использованием катионов гелия в качестве реагента:
Первоначальные сообщения свидетельствуют о том, что CTD вызывает расщепление связи C α -C пептидов и приводит к образованию ионов-продуктов типа a • - и x.
где представляет собой фотон, поглощенный ионом. Ультрафиолетовые лазеры могут быть использованы, но это может привести к чрезмерной фрагментации биомолекул. [42]
Инфракрасная радиационная диссоциация черного тела
Излучение черного тела может использоваться для фотодиссоциации в технике, известной как инфракрасная радиационная диссоциация черного тела (BIRD). [44] В методе BIRD вся вакуумная камера масс-спектрометра нагревается для создания инфракрасного света. BIRD использует это излучение для возбуждения все более энергичных колебаний ионов, пока связь не разорвется, создавая фрагменты. [44] [45] Это похоже на инфракрасную многофотонную диссоциацию , которая также использует инфракрасный свет, но из другого источника. [19] BIRD чаще всего используется с масс-спектрометрией ионного циклотронного резонанса с преобразованием Фурье . [ необходима ссылка ]
Поверхностно-индуцированная диссоциация
При поверхностно-индуцированной диссоциации (SID) фрагментация является результатом столкновения иона с поверхностью в условиях высокого вакуума. [46] [47] Сегодня SID используется для фрагментации широкого спектра ионов. Несколько лет назад было принято использовать SID только для однозарядных видов с меньшей массой, поскольку методы ионизации и технологии масс-анализаторов не были достаточно развиты, чтобы правильно формировать, передавать или характеризовать ионы с высоким m/ z . Со временем самоорганизующиеся монослойные поверхности (SAM), состоящие из CF3 ( CF2 ) 10CH2CH2S на золоте , стали наиболее часто используемыми поверхностями столкновения для SID в тандемном спектрометре. SAM выступили в качестве наиболее желательных мишеней столкновения из- за их характерно больших эффективных масс для столкновения входящих ионов. Кроме того, эти поверхности состоят из жестких фторуглеродных цепей, которые не сильно ослабляют энергию ионов-снарядов. Фторуглеродные цепи также полезны из-за их способности противостоять легкому переносу электронов с поверхности металла на входящие ионы. [48] Способность SID производить субкомплексы, которые остаются стабильными и предоставляют ценную информацию о связности, не имеет себе равных ни в одном другом методе диссоциации. Поскольку комплексы, полученные из SID, стабильны и сохраняют распределение заряда на фрагменте, это создает уникальный спектр, в котором комплекс центрируется вокруг более узкого распределения m/z. Продукты SID и энергия, при которой они образуются, отражают прочность и топологию комплекса. Уникальные модели диссоциации помогают обнаружить четвертичную структуру комплекса. Симметричное распределение заряда и зависимость диссоциации являются уникальными для SID и делают полученные спектры отличными от любых других методов диссоциации. [48]
Метод SID также применим к масс-спектрометрии с подвижностью ионов (IM-MS). Три различных метода для этого метода включают анализ характеристики топологии, межсубъединичной связности и степени развертывания структуры белка. Анализ развертывания структуры белка является наиболее часто используемым применением метода SID. Для масс-спектрометрии с подвижностью ионов (IM-MS) SID используется для диссоциации исходных активированных предшественников трех различных типов белковых комплексов: C-реактивного белка (CRP), транстиретина (TTR) и конканавалина A (Con A). Этот метод используется для наблюдения степени развертывания для каждого из этих комплексов. Для этого наблюдения SID показал структуры ионов-предшественников, которые существуют до столкновения с поверхностью. IM-MS использует SID в качестве прямой меры конформации для каждой субъединицы белка. [49]
Фурье-преобразование ионного циклотронного резонанса (FTICR) способно обеспечить сверхвысокое разрешение и высокую точность измерения массы для приборов, которые выполняют измерения массы. Эти особенности делают масс-спектрометры FTICR полезным инструментом для широкого спектра приложений, таких как несколько экспериментов по диссоциации [50], таких как диссоциация, вызванная столкновениями (CID, диссоциация с переносом электронов (ETD), [51] и другие. Кроме того, поверхностно-индуцированная диссоциация была реализована с этим прибором для изучения фундаментальной фрагментации пептидов. В частности, SID был применен для изучения энергетики и кинетики газофазной фрагментации в приборе ICR. [52] Этот подход был использован для понимания газофазной фрагментации протонированных пептидов, ионов пептидов с нечетными электронами, нековалентных лиганд-пептидных комплексов и лигированных металлических кластеров. [ необходима цитата ]
Количественная протеомика
Количественная протеомика используется для определения относительного или абсолютного количества белков в образце. [53] [54] [55] Несколько методов количественной протеомики основаны на тандемной масс-спектрометрии. MS/MS стала эталонной процедурой для структурного выяснения сложных биомолекул. [56]
Одним из методов, обычно используемых для количественной протеомики, является маркировка изобарическими метками. Маркировка изобарическими метками позволяет одновременно идентифицировать и количественно определять белки из нескольких образцов в одном анализе. Для количественной оценки белков пептиды маркируются химическими метками, имеющими одинаковую структуру и номинальную массу, но различающимися по распределению тяжелых изотопов в своей структуре. Эти метки, обычно называемые тандемными массовыми метками, разработаны таким образом, что массовая метка расщепляется в определенной области линкера при диссоциации, вызванной столкновениями с более высокой энергией (HCD) во время тандемной масс-спектрометрии, что дает репортерные ионы различной массы. Количественная оценка белка выполняется путем сравнения интенсивностей репортерных ионов в спектрах MS/MS. Двумя коммерчески доступными изобарными метками являются реагенты iTRAQ и TMT. [ необходима цитата ]
Изобарические метки для относительного и абсолютного количественного определения (iTRAQ)
Изобарическая маркировка для тандемной масс-спектрометрии: белки извлекаются из клеток, расщепляются и маркируются метками той же массы. При фрагментации во время МС/МС репортерные ионы показывают относительное количество пептидов в образцах.
Изобарическая метка для относительного и абсолютного количественного определения (iTRAQ) — это реагент для тандемной масс-спектрометрии, который используется для определения количества белков из разных источников в одном эксперименте. [57] [58] [59]
Он использует стабильные изотопно-меченые молекулы, которые могут образовывать ковалентную связь с N-концом и боковыми цепями аминов белков. Реагенты iTRAQ используются для маркировки пептидов из разных образцов, которые объединяются и анализируются с помощью жидкостной хроматографии и тандемной масс-спектрометрии. Фрагментация прикрепленной метки генерирует низкомолекулярный репортерный ион, который может использоваться для относительного количественного определения пептидов и белков, из которых они произошли. [ необходима цитата ]
Тандемная массовая метка (TMT)
Тандемная массовая метка (TMT) — это изобарическая массовая метка, используемая для количественной оценки и идентификации белков. [60] Метки содержат четыре области: массовый репортер, расщепляемый линкер, нормализацию массы и группу, реагирующую с белком. Реагенты TMT можно использовать для одновременного анализа от 2 до 11 различных образцов пептидов, полученных из клеток, тканей или биологических жидкостей. Последние разработки позволяют анализировать до 16 и даже 18 образцов (16плекс или 18плекс соответственно). [61] [62] Доступны три типа реагентов TMT с различной химической активностью: (1) реактивная функциональная группа эфира NHS для маркировки первичных аминов (TMTduplex, TMTsixplex, TMT10plex плюс TMT11-131C), (2) реактивная функциональная группа йодацетила для маркировки свободных сульфгидрилов (iodoTMT) и (3) реактивная функциональная группа алкоксиамина для маркировки карбонилов (aminoxyTMT).
Мультиплексированный DIA (plexDIA)
Прогресс в области независимого от данных сбора данных (DIA) позволил реализовать мультиплексную количественную протеомику с неизобарическими массовыми тегами и новым методом под названием plexDIA, представленным в 2021 году. [63] Этот новый подход увеличивает количество точек данных за счет параллелизации как образцов, так и пептидов, тем самым достигая мультипликативного выигрыша. Он имеет потенциал для дальнейшего масштабирования протеомной пропускной способности с новыми массовыми тегами и алгоритмами. [64] [65] plexDIA применим как к объемным [66] , так и к одноклеточным образцам и особенно эффективен для одноклеточной протеомики. [67] [68]
Приложения
Пептиды
Хроматографическая кривая (вверху) и тандемный масс-спектр (внизу) пептида
Тандемная масс-спектрометрия может использоваться для секвенирования белков . [69] Когда интактные белки вводятся в масс-анализатор, это называется « нисходящая протеомика », а когда белки расщепляются на более мелкие пептиды и затем вводятся в масс-спектрометр, это называется « восходящая протеомика ». Дробовая протеомика — это вариант восходящей протеомики, в которой белки в смеси расщепляются перед разделением и тандемной масс-спектрометрией. [ требуется ссылка ]
Тандемная масс-спектрометрия может производить метку пептидной последовательности , которая может использоваться для идентификации пептида в базе данных белков. [70] [71] [72] Была разработана нотация для обозначения фрагментов пептида, которые возникают из тандемного масс-спектра. [73] Ионы фрагментов пептида обозначаются как a, b или c, если заряд сохраняется на N-конце , и как x, y или z, если заряд сохраняется на C-конце . Нижний индекс указывает на количество аминокислотных остатков во фрагменте. Верхние индексы иногда используются для обозначения нейтральных потерь в дополнение к фрагментации основной цепи, * для потери аммиака и ° для потери воды. Хотя расщепление основной цепи пептида является наиболее полезным для секвенирования и идентификации пептидов, другие ионы фрагментов могут наблюдаться в условиях диссоциации с высокой энергией. К ним относятся ионы потери боковой цепи d, v, w и ионы аммония [74] [75] и дополнительные ионы фрагментов, специфичные для последовательности, связанные с определенными аминокислотными остатками. [76]
Олигосахариды
Олигосахариды могут быть секвенированы с использованием тандемной масс-спектрометрии аналогично секвенированию пептидов. [77] Фрагментация обычно происходит по обе стороны гликозидной связи (ионы b, c, y и z), но также и в более энергичных условиях через структуру сахарного кольца в поперечном расщеплении кольца (ионы x). Снова используются конечные нижние индексы для указания положения расщепления вдоль цепи. Для ионов поперечного расщепления кольца природа поперечного расщепления кольца указывается предшествующими верхними индексами. [78] [79]
Олигонуклеотиды
Тандемная масс-спектрометрия была применена для секвенирования ДНК и РНК . [80] [81] Была предложена нотация для газофазной фрагментации ионов олигонуклеотидов . [82]
Скрининг новорожденных
Скрининг новорожденных — это процесс тестирования новорожденных на наличие излечимых генетических , эндокринологических , метаболических и гематологических заболеваний. [83] [84] Развитие тандемного масс-спектрометрического скрининга в начале 1990-х годов привело к значительному расширению потенциально обнаруживаемых врожденных метаболических заболеваний , которые влияют на уровень органических кислот в крови. [85]
Анализ малых молекул
Было показано, что данные тандемной масс-спектрометрии в высокой степени согласованы между приборами и платформами производителей, включая квадрупольное времяпролетное (QTOF) и Q Exactive оборудование, особенно при 20 эВ. [86]
Ограничение
Тандемная масс-спектрометрия не может применяться для анализа отдельных клеток, поскольку она нечувствительна для анализа столь малых количеств клеток. Эти ограничения в первую очередь обусловлены сочетанием неэффективного производства ионов и потерь ионов в приборах из-за химических источников шума растворителей. [87]
Перспективы на будущее
Тандемная масс-спектрометрия будет полезным инструментом для характеристики белков, нуклеопротеиновых комплексов и других биологических структур. Однако остались некоторые проблемы, такие как количественный и качественный анализ характеристики протеома. [88]
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «тандемный масс-спектрометр». doi :10.1351/goldbook.T06250
^ Питерс-Кларк, Трентон М.; Кун, Джошуа Дж.; Райли, Николас М. (21 мая 2024 г.). «Инструменты на переднем крае протеомики». Аналитическая химия . 96 (20): 7976–8010. doi :10.1021/acs.analchem.3c04497. ISSN 0003-2700. PMID 38738990.
^ Cody RB, Freiser BS (1982). «Диссоциация, вызванная столкновениями в масс-спектрометре с преобразованием Фурье». International Journal of Mass Spectrometry and Ion Physics . 41 (3): 199–204. Bibcode : 1982IJMSI..41..199C. doi : 10.1016/0020-7381(82)85035-3.
^ Cody RB, Burnier RC, Cassady CJ, Freiser BS (1 ноября 1982 г.). «Последовательные диссоциации, вызванные столкновениями, в масс-спектрометрии с преобразованием Фурье». Аналитическая химия . 54 (13): 2225–2228. doi :10.1021/ac00250a021.
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «precursor ion». doi :10.1351/goldbook.P04807
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «родительский ион». doi :10.1351/goldbook.P04406
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «product ion». doi :10.1351/goldbook.P04864
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «дочерний ион». doi :10.1351/goldbook.D01524
^ Берси, Морис М. (1991). «Комментарий для читателей: Стиль и его отсутствие». Обзоры масс-спектрометрии . 10 (1): 1–2. Bibcode : 1991MSRv...10....1B. doi : 10.1002/mas.1280100102.
^ Адамс, Дж. (1992). «Редактору». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 3 (4): 473. Bibcode : 1992JASMS...3..473A. doi : 10.1016/1044-0305(92)87078-D . PMID 24243061.
^ Louris JN, Wright LG, Cooks RG, Schoen AE (1985). «Новые режимы сканирования, доступные с помощью гибридного масс-спектрометра». Аналитическая химия . 57 (14): 2918–2924. doi :10.1021/ac00291a039.
^ deHoffman E, Stroobant V (2003). Масс-спектрометрия: принципы и применение . Торонто: Wiley. стр. 133. ISBN978-0-471-48566-7.
^ Бродбелт, Дженнифер С. (5 января 2016 г.). «Методы ионной активации пептидов и белков». Аналитическая химия . 88 (1): 30–51. doi :10.1021/acs.analchem.5b04563. ISSN 0003-2700. PMC 5553572. PMID 26630359 .
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «транзиентные (химические) виды». doi :10.1351/goldbook.T06451
^ Доминго-Альменара, Ксавье; Монтенегро-Берк, Дж. Рафаэль; Гихас, Карлос; Маджумдер, Эрика Л.-В.; Бентон, Х. Пол; Сиуздак, Гэри (5 марта 2019 г.). «Автономная аннотация фрагментов в исходном коде под руководством METLIN для нецелевой метаболомики». Аналитическая химия . 91 (5): 3246–3253. doi :10.1021/acs.analchem.8b03126. PMC 6637741. PMID 30681830 .
^ Сюэ, Цзинчуань; Доминго-Альменара, Хавьер; Гихас, Карлос; Палермо, Амелия; Риншен, Маркус М.; Исбелл, Джон; Бентон, Х. Пол; Сиуздак, Гари (21 апреля 2020 г.). «Улучшенная аннотация фрагментации в источнике обеспечивает новый независимый от данных сбор данных и автономную молекулярную идентификацию METLIN». Аналитическая химия . 92 (8): 6051–6059. doi :10.1021/acs.analchem.0c00409. PMC 8966047. PMID 32242660. S2CID 214768212 .
^ Körner R, Wilm M, Morand K, Schubert M, Mann M (февраль 1996 г.). «Наноэлектроспрей в сочетании с квадрупольной ионной ловушкой для анализа пептидов и белковых переваров». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 7 (2): 150–6. Bibcode : 1996JASMS...7..150K. doi : 10.1016/1044-0305(95)00626-5. PMID 24203235. S2CID 1030006.
^ Уэллс Дж. М., Маклаки СА (2005). «Диссоциация, вызванная столкновениями (CID) пептидов и белков». Биологическая масс-спектрометрия . Методы в энзимологии. Т. 402. С. 148–85. doi :10.1016/S0076-6879(05)02005-7. ISBN9780121828073. PMID 16401509.
^ ab Sleno L, Volmer DA (октябрь 2004 г.). «Методы активации ионов для тандемной масс-спектрометрии». Журнал масс-спектрометрии . 39 (10): 1091–112. Bibcode :2004JMSp...39.1091S. doi :10.1002/jms.703. PMID 15481084.
^ Xia Y, Liang X, McLuckey SA (февраль 2006 г.). «Ионная ловушка против диссоциации протонированных ионов убиквитина, вызванной столкновением пучка низкой энергии». Аналитическая химия . 78 (4): 1218–27. doi :10.1021/ac051622b. PMID 16478115.
↑ March RE (1 апреля 1997 г.). «Введение в масс-спектрометрию с квадрупольной ионной ловушкой». Журнал масс-спектрометрии . 32 (4): 351–369. Bibcode :1997JMSp...32..351M. doi : 10.1002/(sici)1096-9888(199704)32:4<351::aid-jms512>3.0.co;2-y . S2CID 16506573.
^ Bantscheff M, Boesche M, Eberhard D, Matthieson T, Sweetman G, Kuster B (сентябрь 2008 г.). «Надежная и чувствительная количественная оценка iTRAQ на масс-спектрометре LTQ Orbitrap». Molecular & Cellular Proteomics . 7 (9): 1702–13. doi : 10.1074/mcp.M800029-MCP200 . PMC 2556025 . PMID 18511480.
^ ab Olsen JV, Macek B, Lange O, Makarov A, Horning S, Mann M (сентябрь 2007 г.). "Высокоэнергетическая диссоциация C-ловушки для анализа модификации пептидов". Nature Methods . 4 (9): 709–12. doi :10.1038/nmeth1060. PMID 17721543. S2CID 2538231.
^ Senko MW, Remes PM, Canterbury JD, Mathur R, Song Q, Eliuk SM, Mullen C, Earley L, Hardman M, Blethrow JD, Bui H, Specht A, Lange O, Denisov E, Makarov A, Horning S, Zabrouskov V (декабрь 2013 г.). «Новый параллелизованный квадруполь/линейная ионная ловушка/трибридный масс-спектрометр Orbitrap, улучшающий покрытие протеома и скорость идентификации пептидов». Аналитическая химия . 85 (24): 11710–4. doi :10.1021/ac403115c. PMID 24251866.
^ Райли Н. М., Вестфалл М. С., Кун Дж. Дж. (июль 2017 г.). «Активированная диссоциация переноса ионов и электронов обеспечивает комплексную фрагментацию белков сверху вниз». Журнал исследований протеома . 16 (7): 2653–2659. doi : 10.1021/acs.jproteome.7b00249. PMC 5555583. PMID 28608681 .
^ Nagaraj N, D'Souza RC, Cox J, Olsen JV, Mann M (декабрь 2010 г.). «Возможность крупномасштабной фосфопротеомики с фрагментацией диссоциации с более высокой энергией столкновения». Journal of Proteome Research . 9 (12): 6786–94. doi :10.1021/pr100637q. PMID 20873877.
^ Jora M, Burns AP, Ross RL, Lobue PA, Zhao R, Palumbo CM, Beal PA, Addepalli B, Limbach PA (август 2018 г.). «Дифференциация позиционных изомеров модификаций нуклеозидов с помощью масс-спектрометрии с высокоэнергетической коллизионной диссоциацией (HCD MS)». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 29 (8): 1745–1756. Bibcode : 2018JASMS..29.1745J. doi : 10.1007/s13361-018-1999-6. PMC 6062210. PMID 29949056 .
^ "Статья Метрики - База данных молекулярных стандартов METLIN MS 2: широкий химический и биологический ресурс | Nature Methods". ISSN 1548-7105.{{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
^ Масиас, Луис А.; Сантос, Инес К.; Бродбелт, Дженнифер С. (7 января 2020 г.). «Методы ионной активации пептидов и белков». Аналитическая химия . 92 (1): 227–251. doi :10.1021/acs.analchem.9b04859. ISSN 0003-2700. PMC 6949381. PMID 31665881 .
^ Cooper HJ, Håkansson K, Marshall AG (2005). «Роль диссоциации электронного захвата в биомолекулярном анализе». Mass Spectrometry Reviews . 24 (2): 201–22. Bibcode : 2005MSRv...24..201C. doi : 10.1002/mas.20014. PMID 15389856.
^ ab Syka JE, Coon JJ, Schroeder MJ, Shabanowitz J, Hunt DF (июнь 2004 г.). «Анализ последовательности пептидов и белков методом масс-спектрометрии с переносом электронов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (26): 9528–33. Bibcode : 2004PNAS..101.9528S. doi : 10.1073 /pnas.0402700101 . PMC 470779. PMID 15210983.
^ Микеш Л.М., Юберхайде Б., Чи А., Кун Дж.Дж., Сика Дж.Э., Шабановиц Дж., Хант Д.Ф. (декабрь 2006 г.). «Полезность масс-спектрометрии ETD в протеомном анализе». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1764 (12): 1811–22. дои : 10.1016/j.bbapap.2006.10.003. ПМЦ 1853258 . ПМИД 17118725.
^ Патент США 7534622, Дональд Ф. Хант, Джошуа Дж. Кун, Джон Э. П. Сайка, Джаррод А. Марто, «Диссоциация с переносом электронов для масс-спектрометрического анализа последовательности биополимеров», выдан 19 мая 2009 г.
^ McLuckey SA, Stephenson JL (1998). "Ион/ионная химия многозарядных ионов большой массы". Mass Spectrometry Reviews . 17 (6): 369–407. Bibcode :1998MSRv...17..369M. doi :10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:6<369::AID-MAS1>3.0.CO;2-J. PMID 10360331.
^ Chi A, Huttenhower C, Geer LY, Coon JJ, Syka JE, Bai DL, Shabanowitz J, Burke DJ, Troyanskaya OG, Hunt DF (февраль 2007 г.). «Анализ участков фосфорилирования белков Saccharomyces cerevisiae методом масс-спектрометрии с переносом электронов (ETD)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (7): 2193–8. Bibcode : 2007PNAS..104.2193C. doi : 10.1073/pnas.0607084104 . PMC 1892997. PMID 17287358.
^ Frese CK, Altelaar AF, van den Toorn H, Nolting D, Griep-Raming J, Heck AJ, Mohammed S (ноябрь 2012 г.). «К полному охвату пептидной последовательности с помощью двойной фрагментации, сочетающей перенос электронов и тандемную масс-спектрометрию столкновений с более высокой энергией». Аналитическая химия . 84 (22): 9668–73. doi :10.1021/ac3025366. PMID 23106539.
^ Frese CK, Zhou H, Taus T, Altelaar AF, Mechtler K, Heck AJ, Mohammed S (март 2013 г.). «Однозначная локализация фосфоритов с использованием переноса электронов/диссоциации столкновений с более высокой энергией (EThcD)». Journal of Proteome Research . 12 (3): 1520–5. doi :10.1021/pr301130k. PMC 3588588 . PMID 23347405.
^ Coon JJ, Shabanowitz J, Hunt DF, Syka JE (июнь 2005 г.). «Диссоциация пептидных анионов с переносом электронов». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 16 (6): 880–2. Bibcode : 2005JASMS..16..880C. doi : 10.1016/j.jasms.2005.01.015. PMID 15907703.
^ Будник BA, Хазельманн KF, Зубарев RA (2001). "Диссоциация пептидных дианионов с отрывом электронов: явление рекомбинации электронов и дырок". Chemical Physics Letters . 342 (3–4): 299–302. Bibcode :2001CPL...342..299B. doi :10.1016/S0009-2614(01)00501-2.
^ Хоффманн В. Д., Джексон Г. П. (ноябрь 2014 г.). «Масс-спектрометрия с переносом заряда (CTD) катионов пептидов с использованием катионов гелия с килоэлектронвольтным потенциалом». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 25 (11): 1939–43. Bibcode : 2014JASMS..25.1939H. doi : 10.1007/s13361-014-0989-6. PMID 25231159. S2CID 1400057.
^ Morgan JW, Hettick JM, Russell DH (2005). "Секвенирование пептидов с помощью MALDI 193-нм фотодиссоциации TOF MS". Биологическая масс-спектрометрия . Методы в энзимологии. Т. 402. С. 186–209. doi :10.1016/S0076-6879(05)02006-9. ISBN9780121828073. PMID 16401510.
^ Little DP, Speir JP, Senko MW, O'Connor PB, McLafferty FW (сентябрь 1994 г.). «Инфракрасная многофотонная диссоциация больших многозарядных ионов для секвенирования биомолекул». Аналитическая химия . 66 (18): 2809–15. doi :10.1021/ac00090a004. PMID 7526742.
^ ab Schnier PD, Price WD, Jockusch RA, Williams ER (июль 1996 г.). «Чернотельная инфракрасная радиационная диссоциация брадикинина и его аналогов: энергетика, динамика и доказательства структур солевых мостиков в газовой фазе». Журнал Американского химического общества . 118 (30): 7178–89. doi :10.1021/ja9609157. PMC 1393282. PMID 16525512 .
^ Данбар RC (2004). "BIRD (инфракрасная радиационная диссоциация черного тела): эволюция, принципы и приложения". Mass Spectrometry Reviews . 23 (2): 127–58. Bibcode : 2004MSRv...23..127D. doi : 10.1002/mas.10074 . PMID 14732935.
^ Grill V, Shen J, Evans C, Cooks RG (2001). "Столкновения ионов с поверхностями при химически значимых энергиях: приборы и явления". Review of Scientific Instruments . 72 (8): 3149. Bibcode : 2001RScI...72.3149G. doi : 10.1063/1.1382641.
^ Mabud, M. (1985). "Поверхностно-индуцированная диссоциация молекулярных ионов". Международный журнал масс-спектрометрии и ионных процессов . 67 (3): 285–294. Bibcode :1985IJMSI..67..285M. doi :10.1016/0168-1176(85)83024-X.
^ ab Stiving, Alyssa; VanAernum, Zachary; Busch, Florian; Harvey, Sophie; Sarni, Samantha; Wysocki, Vicki (9 ноября 2018 г.). «Диссоциация, вызванная поверхностью: эффективный метод характеристики четвертичной структуры белка». Аналитическая химия . 91 (1): 190–191. doi :10.1021/acs.analchem.8b05071. PMC 6571034 . PMID 30412666.
^ Quintyn, Royston S.; Zhou, Mowei; Yan, Jing; Wysocki, Vicki H. (1 декабря 2015 г.). «Масс-спектры поверхностно-индуцированной диссоциации как инструмент для различения различных структурных форм газофазных мультимерных белковых комплексов». Аналитическая химия . 87 (23): 11879–11886. doi :10.1021/acs.analchem.5b03441. ISSN 0003-2700. PMID 26499904.
^ Ласкин, Джулия ; Футрелл, Джин Х. (2005). «Активация больших ионов в масс-спектрометрии ИЦР с Фурье-преобразованием». Обзоры масс-спектрометрии . 24 (2): 135–167. Bibcode : 2005MSRv...24..135L. doi : 10.1002/mas.20012. ISSN 0277-7037. PMID 15389858.
^ Каплан, Десмонд А.; Хартмер, Ральф; Спейр, Дж. Пол; Штёрмер, Карстен; Гумеров, Дмитрий; Истерлинг, Майкл Л.; Брекенфельд, Андреас; Ким, Тейман; Лаукиен, Франк; Парк, Мелвин А. (2008). "Диссоциация переноса электронов в ячейке соударений гексаполя гибридного квадрупольно-гексапольного Фурье-преобразования ионного циклотронного резонансного масс-спектрометра". Rapid Communications in Mass Spectrometry . 22 (3): 271–278. Bibcode :2008RCMS...22..271K. doi :10.1002/rcm.3356. ISSN 0951-4198. PMID 18181247.
^ Ласкин, Джулия (июнь 2015 г.). «Поверхностно-индуцированная диссоциация: уникальный инструмент для изучения энергетики и кинетики газофазной фрагментации больших ионов». European Journal of Mass Spectrometry . 21 (3): 377–389. doi :10.1255/ejms.1358. ISSN 1469-0667. PMID 26307719. S2CID 19837927.
^ Онг С. Э., Манн М. (октябрь 2005 г.). «Протеомика на основе масс-спектрометрии становится количественной». Nature Chemical Biology . 1 (5): 252–62. doi :10.1038/nchembio736. PMID 16408053. S2CID 32054251.
^ Bantscheff M, Schirle M, Sweetman G, Rick J, Kuster B (октябрь 2007 г.). «Количественная масс-спектрометрия в протеомике: критический обзор». Аналитическая и биоаналитическая химия . 389 (4): 1017–31. doi : 10.1007/s00216-007-1486-6 . PMID 17668192.
^ Николов М, Шмидт С, Урлауб Х (2012). «Количественная масс-спектрометрическая протеомика: обзор». Количественные методы в протеомике . Методы в молекулярной биологии. Т. 893. С. 85–100. doi :10.1007/978-1-61779-885-6_7. hdl :11858/00-001M-0000-0029-1A75-8. ISBN978-1-61779-884-9. PMID 22665296. S2CID 33009117.
^ Maher S, Jjunju FP, Taylor S (2015). «100 лет масс-спектрометрии: перспективы и будущие тенденции». Rev. Mod. Phys . 87 (1): 113–135. Bibcode :2015RvMP...87..113M. doi :10.1103/RevModPhys.87.113.
^ Ross PL, Huang YN, Marchese JN, Williamson B, Parker K, Hattan S, Khainovski N, Pillai S, Dey S, Daniels S, Purkayastha S, Juhasz P, Martin S, Bartlet-Jones M, He F, Jacobson A, Pappin DJ (декабрь 2004 г.). «Мультиплексное количественное определение белка в Saccharomyces cerevisiae с использованием аминореактивных изобарических реагентов для мечения». Молекулярная и клеточная протеомика . 3 (12): 1154–69. doi : 10.1074/mcp.M400129-MCP200 . PMID 15385600. S2CID 1979097.
^ Zieske LR (2006). «Перспективы использования технологии реагентов iTRAQ для изучения белковых комплексов и профилирования». Журнал экспериментальной ботаники . 57 (7): 1501–8. doi : 10.1093/jxb/erj168 . PMID 16574745.
^ Gafken PR, Lampe PD (2006). «Методологии характеристики фосфопротеинов с помощью масс-спектрометрии». Cell Communication & Adhesion . 13 (5–6): 249–62. doi :10.1080/15419060601077917. PMC 2185548. PMID 17162667 .
^ Томпсон А., Шефер Дж., Кун К., Кинле С., Шварц Дж., Шмидт Г., Нойман Т., Джонстон Р., Мохаммед АК., Хамон К. (апрель 2003 г.). «Тандемные массовые метки: новая стратегия количественной оценки для сравнительного анализа сложных белковых смесей с помощью МС/МС». Аналитическая химия . 75 (8): 1895–904. doi :10.1021/ac0262560. PMID 12713048.
^ Ли, Цзямин; Ван Вранкен, Джонатан Г.; Понтано Вайтс, Лора; Швеппе, Девин К.; Хаттлин, Эдвард Л.; Этьен, Крис; Нандхиконда, Премчендар; Винер, Роза; Робитайл, Аарон М.; Томпсон, Эндрю Х.; Кун, Карстен; Пайк, Ян; Бомгарден, Райан Д.; Роджерс, Джон К.; Гиги, Стивен П. (апрель 2020 г.). «Реагенты TMTpro: набор изобарных меток масс позволяет проводить одновременные измерения в масштабах протеома в 16 образцах». Nature Methods . 17 (4): 399–404. doi :10.1038/s41592-020-0781-4. ISSN 1548-7105. PMC 7302421. PMID 32203386 .
^ Ли, Цзямин; Цай, Чжэньин; Бомгарден, Райан Д.; Пайк, Ян; Кун, Карстен; Роджерс, Джон К.; Робертс, Томас М.; Джиджи, Стивен П.; Пауло, Жуан А. (7 мая 2021 г.). «TMTpro-18plex: расширенный и полный набор реагентов TMTpro для мультиплексирования образцов». Журнал исследований протеома . 20 (5): 2964–2972. doi :10.1021/acs.jproteome.1c00168. ISSN 1535-3893. PMC 8210943. PMID 33900084 .
^ Деркс, Джейсон; Ледюк, Эндрю; Валлманн, Георг; Хаффман, Р. Грей; Уиллеттс, Мэтью; Хан, Саад; Шпехт, Харрисон; Ралсер, Маркус; Демичев, Вадим; Славов, Николай (2023). «Увеличение пропускной способности чувствительной протеомики с помощью plexDIA». Nature Biotechnology . 41 (1): 50–59. bioRxiv 10.1101/2021.11.03.467007 . doi :10.1038/s41587-022-01389-w. PMC 9839897 . PMID 35835881.
^ Деркс, Джейсон; Славов, Николай (3 марта 2023 г.). «Стратегии увеличения глубины и пропускной способности анализа белков с помощью plexDIA». Журнал исследований протеома . 22 (3): 697–705. doi :10.1021/acs.jproteome.2c00721. ISSN 1535-3893. PMC 9992289. PMID 36735898 .
^ Славов, Николай (январь 2022 г.). «Масштабирование протеомики отдельных клеток». Молекулярная и клеточная протеомика . 21 (1): 100179. doi :10.1016/j.mcpro.2021.100179. ISSN 1535-9476. PMC 8683604. PMID 34808355 .
^ Wallmann, Georg; Leduc, Andrew; Slavov, Nicholas (6 октября 2023 г.). «Data-Driven Optimization of DIA Mass Spectrometry by DO-MS». Journal of Proteome Research . 22 (10): 3149–3158. doi :10.1021/acs.jproteome.3c00177. ISSN 1535-3893. PMC 10591957. PMID 37695820 .
^ Славов, Николай (5 ноября 2021 г.). «Продвижение протеомики отдельных клеток вперед с помощью инноваций». Журнал исследований протеома . 20 (11): 4915–4918. doi :10.1021/acs.jproteome.1c00639. ISSN 1535-3893. PMC 8571067. PMID 34597050 .
^ Гатто, Лоран; Эберсолд, Руди; Кокс, Юрген; Демичев, Вадим; Деркс, Джейсон; Эммотт, Эдвард; Фрэнкс, Александр М.; Иванов, Александр Р.; Келли, Райан Т.; Хури, Люк; Ледюк, Эндрю; Маккосс, Майкл Дж.; Немеш, Питер; Перлман, Дэвид Х.; Петельски, Александра А. (март 2023 г.). «Первоначальные рекомендации по выполнению, сравнительному анализу и отчетности об экспериментах по протеомике отдельных клеток». Nature Methods . 20 (3): 375–386. doi :10.1038/s41592-023-01785-3. ISSN 1548-7105. PMC 10130941 . PMID 36864200.
^ Angel TE, Aryal UK, Hengel SM, Baker ES, Kelly RT, Robinson EW, Smith RD (май 2012 г.). «Протеомика на основе масс-спектрометрии: существующие возможности и будущие направления». Chemical Society Reviews . 41 (10): 3912–28. doi :10.1039/c2cs15331a. PMC 3375054 . PMID 22498958.
^ Hardouin J (2007). "Информация о последовательности белка с помощью матрично-ассистированной лазерной десорбции/ионизации в масс-спектрометрии распада источника". Mass Spectrometry Reviews . 26 (5): 672–82. Bibcode : 2007MSRv...26..672H. doi : 10.1002/mas.20142. PMID 17492750.
^ Shadforth I, Crowther D, Bessant C (ноябрь 2005 г.). «Алгоритмы идентификации белков и пептидов с использованием MS для использования в высокопроизводительных автоматизированных конвейерах». Proteomics . 5 (16): 4082–95. doi :10.1002/pmic.200402091. PMID 16196103. S2CID 38068737.
^ Mørtz E, O'Connor PB, Roepstorff P, Kelleher NL, Wood TD, McLafferty FW, Mann M (август 1996 г.). «Идентификация последовательностей интактных белков путем сопоставления данных масс-спектроскопии тандена с базами данных последовательностей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (16): 8264–7. Bibcode : 1996PNAS...93.8264M. doi : 10.1073/pnas.93.16.8264 . PMC 38658. PMID 8710858 .
^ Roepstorff P, Fohlman J (ноябрь 1984 г.). «Предложение об общей номенклатуре для ионов последовательности в масс-спектрах пептидов». Биомедицинская масс-спектрометрия . 11 (11): 601. doi :10.1002/bms.1200111109. PMID 6525415.
^ Джонсон RS, Мартин SA, Клаус Биман (декабрь 1988 г.). «Фрагментация ионов (M + H)+ пептидов, вызванная столкновениями. Ионы с специфической последовательностью боковой цепи». Международный журнал масс-спектрометрии и ионных процессов . 86 : 137–154. Bibcode : 1988IJMSI..86..137J. doi : 10.1016/0168-1176(88)80060-0.
^ Falick AM, Hines WM, Medzihradszky KF, Baldwin MA, Gibson BW (ноябрь 1993 г.). «Ионы малой массы, полученные из пептидов путем диссоциации, вызванной столкновениями высокой энергии, в тандемной масс-спектрометрии». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 4 (11): 882–93. Bibcode : 1993JASMS...4..882F. doi : 10.1016/1044-0305(93)87006-X. PMID 24227532. S2CID 38931760.
^ Downard KM, Biemann K (январь 1995). "Ионы специфической последовательности метионина, образованные диссоциацией протонированных пептидов при высоких энергиях столкновения". Журнал масс-спектрометрии . 30 (1): 25–32. Bibcode : 1995JMSp...30...25D. doi : 10.1002/jms.1190300106.
^ Бруно Домон; Кэтрин Э. Костелло (1988). «Систематическая номенклатура фрагментации углеводов в спектрах FAB-MS/MS гликоконъюгатов». Glycoconj. J . 5 (4): 397–409. doi :10.1007/BF01049915. S2CID 206787925.
^ Spina E, Cozzolino R, Ryan E, Garozzo D (август 2000 г.). «Секвенирование олигосахаридов с помощью масс-спектрометрии с лазерной десорбцией/ионизацией, вызванной столкновением и матрично-ассистированной диссоциацией». Журнал масс-спектрометрии . 35 (8): 1042–8. Bibcode : 2000JMSp...35.1042S. doi : 10.1002/1096-9888(200008)35:8<1042::AID-JMS33>3.0.CO;2-Y. PMID 10973004.
^ Banoub JH, Newton RP, Esmans E, Ewing DF, Mackenzie G (май 2005 г.). «Последние разработки в области масс-спектрометрии для характеристики нуклеозидов, нуклеотидов, олигонуклеотидов и нуклеиновых кислот». Chemical Reviews . 105 (5): 1869–915. doi :10.1021/cr030040w. PMID 15884792.
^ Томас Б., Акуличев АВ (март 2006 г.). «Масс-спектрометрия РНК». Тенденции в биохимических науках . 31 (3): 173–81. doi :10.1016/j.tibs.2006.01.004. PMID 16483781.
^ Wu J, McLuckey SA (2004). «Газофазная фрагментация ионов олигонуклеотидов». Международный журнал масс-спектрометрии . 237 (2–3): 197–241. Bibcode : 2004IJMSp.237..197W. doi : 10.1016/j.ijms.2004.06.014.
^ Tarini BA (август 2007 г.). «Текущая революция в скрининге новорожденных: новые технологии, старые противоречия». Архивы педиатрии и подростковой медицины . 161 (8): 767–72. doi :10.1001/archpedi.161.8.767. PMID 17679658.
^ Kayton A (2007). «Скрининг новорожденных: обзор литературы». Neonatal Network . 26 (2): 85–95. doi :10.1891/0730-0832.26.2.85. PMID 17402600. S2CID 28372085.
^ Chace DH, Kalas TA, Naylor EW (ноябрь 2003 г.). «Использование тандемной масс-спектрометрии для многоаналитного скрининга сухих образцов крови новорожденных». Клиническая химия . 49 (11): 1797–817. doi : 10.1373/clinchem.2003.022178 . PMID 14578311.
^ Хоанг, Кори; Уритбунтай, Винни; Хоанг, Линь; Биллингс, Элизабет М.; Айспорна, Ариес; Ниа, Фаршад А.; Деркс, Рико Дж. Э.; Уильямсон, Джеймс Р.; Гиера, Мартин; Сиуздак, Гэри (26 марта 2024 г.). «Тандемная масс-спектрометрия на разных платформах». Аналитическая химия . 96 (14): 5478–5488. doi : 10.1021 /acs.analchem.3c05576 . ISSN 0003-2700. PMC 11007677. PMID 38529642.
^ Angel, Thomas E.; Aryal, Uma K.; Hengel, Shawna M.; Baker, Erin S.; Kelly, Ryan T.; Robinson, Errol W.; Smith, Richard D. (21 мая 2012 г.). «Протеомика на основе масс-спектрометрии: существующие возможности и будущие направления». Chemical Society Reviews . 41 (10): 3912–3928. doi :10.1039/c2cs15331a. ISSN 0306-0012. PMC 3375054 . PMID 22498958.
^ Хан, Сюэмей; Асланян, Аарон; Йейтс, Джон Р. (октябрь 2008 г.). «Масс-спектрометрия для протеомики». Current Opinion in Chemical Biology . 12 (5): 483–490. doi :10.1016/j.cbpa.2008.07.024. ISSN 1367-5931. PMC 2642903. PMID 18718552 .
Библиография
McLuckey SA , Busch KL, Glish GL (1988). Масс-спектрометрия/масс-спектрометрия: методы и применение тандемной масс-спектрометрии . Нью-Йорк, Нью-Йорк: VCH Publishers. ISBN 978-0-89573-275-0.
McLuckey SA , Glish GL (18 января 1989). Масс-спектрометрия/Масс-спектрометрия: Методы и применение тандема . Чичестер: John Wiley & Sons. ISBN 978-0-471-18699-1.
Шерман Н. Э., Кинтер М. (2000). Секвенирование и идентификация белков с использованием тандемной масс-спектрометрии . Нью-Йорк: John Wiley. ISBN 978-0-471-32249-8.
Внешние ссылки
Введение в масс-спектрометрию д-ра Элисон Э. Эшкрофт Архивировано 8 августа 2020 г. на Wayback Machine
![{\displaystyle [{\ce {M}}+n{\ce {H}}]^{n+}+{\ce {e^{-}->}}\left[[{\ce {M}} +(n-1){\ce {H}}]^{(n-1)+}\right]^{*}{\ce {->фрагменты}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/80535d501352b7854827d81bd70a7811d203d639)
![{\displaystyle [{\ce {M}}+n{\ce {H}}]^{n+}+{\ce {A^{-}->}}\left[[{\ce {M}} +(n-1){\ce {H}}]^{(n-1)+}\right]^{*}+{\ce {A->фрагменты}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a0f39c0e76fd3f9d3862b8b49cb144a43c1cd907)
![{\displaystyle [{\ce {M}}-n{\ce {H}}]^{n-}+{\ce {A+->}}\left[[{\ce {M}}-n{ \ce {H}}]^{(n+1)-}\right]^{*}+{\ce {A->фрагменты}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/383244602d9ce4607f68c0696b8c55fb10951a3f)
![{\displaystyle {\ce {{[{M}+H]^{1}+}+He+->}}\left[{\ce {[{M}+H]^{2}+}}\right]^{*}+{\ce {He^{0}->фрагменты}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a8ccd097f31299c546cd6e591efb6ed4f8556e2e)
