Складка тиоредоксин — это белковая складка , общая для ферментов , катализирующих образование дисульфидных связей и изомеризацию . Складка названа в честь канонического примера тиоредоксина и встречается как в прокариотических , так и в эукариотических белках. Это пример альфа/бета-белковой складки, обладающей оксидоредуктазной активностью. Пространственная топология складки состоит из четырехцепочечного антипараллельного бета-слоя, зажатого между тремя альфа-спиралями . Топология нити — 2134 с 3 антипараллельными остальным.
Несмотря на изменчивость последовательности во многих областях складки, белки тиоредоксин имеют общую последовательность активного центра с двумя реактивными остатками цистеина : Cys-XY-Cys, где X и Y часто, но не обязательно, являются гидрофобными аминокислотами . Восстановленная форма белка содержит две свободные тиоловые группы на остатках цистеина, тогда как окисленная форма содержит дисульфидную связь между ними.
Различные белки, содержащие тиоредоксиновую складку, сильно различаются по своей реакционной способности и pKa их свободных тиолов, что обусловлено способностью общей структуры белка стабилизировать активированный тиолят . Хотя структура довольно постоянна среди белков, содержащих тиоредоксиновую складку, pKa чрезвычайно чувствительна к небольшим изменениям в структуре, особенно в размещении атомов остова белка вблизи первого цистеина.
Человеческие белки, содержащие этот домен, включают: