Трансаминазы или аминотрансферазы — это ферменты , которые катализируют реакцию трансаминирования между аминокислотой и α- кетокислотой . Они важны в синтезе аминокислот , которые образуют белки.
Аминокислота содержит аминогруппу ( NH 2 ). Кетокислота содержит кето (=O) группу. При трансаминировании группа NH 2 одной молекулы заменяется группой =O другой молекулы. Аминокислота становится кетокислотой, а кетокислота становится аминокислотой. [ нужна цитата ]
Трансаминазам необходим кофермент пиридоксальфосфат , который превращается в пиридоксамин в первой полуреакции, когда аминокислота превращается в кетокислоту. Связанный с ферментом пиридоксамин , в свою очередь, реагирует с пируватом , оксалоацетатом или альфа-кетоглутаратом , образуя аланин , аспарагиновую кислоту или глутаминовую кислоту соответственно. Многие реакции трансаминирования происходят в тканях и катализируются трансаминазами, специфичными для конкретной пары аминокислота/кетокислота. Реакции легко обратимы, направление которых определяется тем, какой из реагентов находится в избытке. Эту обратимость можно использовать в приложениях синтетической химии для синтеза ценных хиральных аминов. Конкретные ферменты названы, например, по одной из пар реагентов; Реакция между глутаминовой кислотой и пировиноградной кислотой с образованием альфа-кетоглутаровой кислоты и аланина называется аланинтрансаминазой и первоначально называлась глутамин-пировиноградной трансаминазой или сокращенно GPT. [1]
Активность тканевых трансаминаз можно исследовать путем инкубации гомогената с различными парами аминокислот/кетокислот. Трансаминирование демонстрируется, если образуются соответствующие новые аминокислоты и кетокислоты, что обнаружено с помощью бумажной хроматографии. Обратимость демонстрируется использованием комплементарной пары кето/аминокислота в качестве исходных реагентов. После извлечения хроматограммы из растворителя хроматограмму обрабатывают нингидрином для определения местоположения пятен. [ нужна цитата ] .
Когда уровень сахара в крови низкий, животные должны метаболизировать белки до аминокислот за счет мышечной ткани . Предпочтение печеночных трансаминаз оксалоацетату или альфа-кетоглутарату играет ключевую роль в перенаправлении азота из метаболизма аминокислот в аспартат и глутамат для превращения в мочевину для выведения азота. Аналогичным образом, в мышцах использование пирувата для переаминирования дает аланин , который переносится кровотоком в печень (общая реакция называется циклом глюкозы-аланин ). Здесь другие трансаминазы регенерируют пируват, который является ценным предшественником глюконеогенеза . Этот аланиновый цикл аналогичен циклу Кори , который обеспечивает анаэробный метаболизм мышц. [ нужна цитата ]
Ферменты трансаминазы играют важную роль в производстве различных аминокислот, а измерение концентрации различных трансаминаз в крови важно для диагностики и отслеживания многих заболеваний . [ нужна цитация ] Например, наличие повышенных трансаминаз может быть индикатором поражения печени и сердца. Двумя важными ферментами трансаминаз являются аспартаттрансаминаза (АСТ), также известная как сывороточная глутаминовая щавелевоуксусная трансаминаза (SGOT); и аланинтрансфераза (АЛТ), также называемая аланинаминотрансферазой (АЛАТ) или сывороточной глутамат-пируваттрансаминазой (SGPT). Эти трансаминазы были открыты в 1954 году [1] [2] [3] , а их клиническое значение было описано в 1955 году. [4] [5] [6] [7]
