stringtranslate.com

Трансфераза

РНК-полимераза из Saccharomyces cerevisiae в комплексе с α-аманитином (красным). Несмотря на использование термина « полимераза », РНК-полимеразы классифицируются как форма нуклеотидилтрансферазы. [1]

В биохимии трансфераза — это любой из класса ферментов , которые катализируют перенос определенных функциональных групп (например, метильной или гликозильной группы) от одной молекулы (называемой донором) к другой (называемой акцептором). [2] Они участвуют в сотнях различных биохимических путей в биологии и являются неотъемлемой частью некоторых важнейших процессов жизни.

Трансферазы участвуют во множестве реакций в клетке. Три примера этих реакций — это активность кофермента А (КоА) трансферазы , которая переносит тиоловые эфиры , [3] действие N-ацетилтрансферазы , которая является частью пути, который метаболизирует триптофан , [4] и регуляция пируватдегидрогеназы (ПДГ), которая преобразует пируват в ацетил-КоА . [5] Трансферазы также используются во время трансляции. В этом случае аминокислотная цепь является функциональной группой, переносимой пептидилтрансферазой . Перенос включает удаление растущей аминокислотной цепи из молекулы тРНК в А-сайте рибосомы и ее последующее добавление к аминокислоте, прикрепленной к тРНК в Р -сайте . [6]

С точки зрения механизма фермент, катализирующий следующую реакцию, будет трансферазой:

В приведенной выше реакции (где тире представляет собой связь, а не знак минус), X будет донором, а Y — акцептором. [7] R обозначает функциональную группу, перенесенную в результате активности трансферазы. Донором часто является кофермент .

История

Некоторые из наиболее важных открытий, связанных с трансферазами, были сделаны еще в 1930-х годах. Самые ранние открытия активности трансферазы были сделаны в других классификациях ферментов , включая бета-галактозидазу , протеазу и кислотно-основную фосфатазу . До того, как стало ясно, что отдельные ферменты способны выполнять такую ​​задачу, считалось, что два или более ферментов осуществляют перенос функциональных групп. [8]

Биодеградация дофамина через катехол-О-метилтрансферазу (вместе с другими ферментами). Механизм деградации дофамина привел к Нобелевской премии по физиологии и медицине в 1970 году.

Трансаминирование , или перенос аминогруппы ( или NH 2 ) от аминокислоты к кетокислоте с помощью аминотрансферазы (также известной как «трансаминаза»), было впервые отмечено в 1930 году Дороти М. Нидхэм после наблюдения за исчезновением глутаминовой кислоты, добавленной к грудной мышце голубя. [9] Это наблюдение было позже подтверждено открытием механизма его реакции Браунштейном и Крицманном в 1937 году. [10] Их анализ показал, что эта обратимая реакция может быть применена к другим тканям. [11] Это утверждение было подтверждено работой Рудольфа Шенхаймера с радиоизотопами в качестве трассеров в 1937 году. [12] [13] Это, в свою очередь, проложило путь к возможности того, что подобные переносы были основным средством получения большинства аминокислот посредством переноса аминогрупп. [14]

Другой пример раннего исследования трансферазы и более поздней переклассификации включал открытие уридилтрансферазы. В 1953 году было показано, что фермент UDP-глюкозопирофосфорилаза является трансферазой, когда было обнаружено, что он может обратимо производить UTP и G1P из UDP-глюкозы и органического пирофосфата . [15]

Другим примером исторической значимости, связанным с трансферазой, является открытие механизма распада катехоламинов катехол-О-метилтрансферазой . Это открытие во многом послужило причиной присуждения Юлиусу Аксельроду Нобелевской премии по физиологии и медицине 1970 года (совместно с сэром Бернардом Кацем и Ульфом фон Эйлером ). [16]

Классификация трансфераз продолжается и по сей день, и часто открываются новые. [17] [18] Примером этого является Pipe, сульфотрансфераза, участвующая в дорсо-вентральном паттернировании Drosophila . [19] Первоначально точный механизм Pipe был неизвестен из-за отсутствия информации о его субстрате. [20] Исследования каталитической активности Pipe исключили вероятность того, что это гепарансульфат гликозаминогликан . [21] Дальнейшие исследования показали, что Pipe нацелен на структуры яичников для сульфатирования. [22] В настоящее время Pipe классифицируется как гепарансульфат 2-O-сульфотрансфераза Drosophila . [23]

Номенклатура

Систематические названия трансфераз строятся в форме «группа донор:акцептор-трансфераза». [24] Например, метиламин:L-глутамат N-метилтрансфераза будет стандартным соглашением об именовании для трансферазы метиламин-глутамат N-метилтрансфераза , где метиламин является донором, L-глутамат является акцептором, а метилтрансфераза является группой категории EC. Это же действие трансферазы можно проиллюстрировать следующим образом:

метиламин + L-глутамат NH 3 + N-метил-L-глутамат [25]

Однако для трансфераз чаще используются другие общепринятые названия, и часто они формируются как «акцепторная групптрансфераза» или «донорная групптрансфераза». Например, ДНК-метилтрансфераза — это трансфераза, которая катализирует перенос метильной группы на акцептор ДНК . На практике многие молекулы не упоминаются с использованием этой терминологии из-за более распространенных общих названий. [26] Например, РНК-полимераза — это современное общепринятое название того, что ранее было известно как РНК-нуклеотидилтрансфераза, разновидность нуклеотидилтрансферазы , которая переносит нуклеотиды на 3'-конец растущей цепи РНК . [27] В системе классификации EC общепринятое название РНК-полимеразы — ДНК-направленная РНК-полимераза. [28]

Классификация

Описанные в первую очередь на основе типа переносимой биохимической группы, трансферазы можно разделить на десять категорий (на основе классификации EC Number ). [29] Эти категории включают в себя более 450 различных уникальных ферментов. [30] В системе нумерации EC трансферазы получили классификацию EC2 . Водород не считается функциональной группой, когда речь идет о мишенях трансферазы; вместо этого перенос водорода включен в оксидоредуктазы , [30] из-за соображений переноса электронов.

Роль

EC 2.1: одноуглеродные трансферазы

Реакция с участием аспартаттранскарбамилазы.

EC 2.1 включает ферменты, которые переносят одноуглеродные группы. Эта категория состоит из переносов метильных , гидроксиметильных , формильных, карбокси, карбамоильных и амидных групп. [31] Карбамоилтрансферазы, например, переносят карбамоильную группу с одной молекулы на другую. [32] Карбамоильные группы следуют формуле NH 2 CO. [33] В ATCase такой перенос записывается как карбамоилфосфат + L- аспартат L-карбамоиласпартат + фосфат . [34]

EC 2.2: альдегид- и кетонтрансферазы

Реакция, катализируемая трансальдолазой

Ферменты, которые переносят альдегидные или кетоновые группы и включены в EC 2.2. Эта категория состоит из различных транскетолаз и трансальдолаз. [35] Трансальдолаза, тезка альдегидтрансфераз, является важной частью пентозофосфатного пути. [36] Реакция, которую она катализирует, состоит из переноса функциональной группы дигидроксиацетона на глицеральдегид-3-фосфат (также известный как G3P). Реакция выглядит следующим образом: седогептулоза-7-фосфат + глицеральдегид-3-фосфат эритроза-4-фосфат + фруктозо-6-фосфат . [37]

EC 2.3: ацилтрансферазы

Перенос ацильных групп или ацильных групп, которые становятся алкильными группами в процессе переноса, являются ключевыми аспектами EC 2.3. Кроме того, эта категория также различает аминоацильные и неаминоацильные группы. Пептидилтрансфераза — это рибозим , который облегчает образование пептидных связей во время трансляции . [38] Как аминоацилтрансфераза, она катализирует перенос пептида в аминоацил-тРНК , следуя этой реакции: пептидил-тРНК A + аминоацил-тРНК B тРНК A + пептидиламиноацил-тРНК B. [39 ]

EC 2.4: гликозил-, гексозил- и пентозилтрансферазы

EC 2.4 включает ферменты, которые переносят гликозильные группы, а также те, которые переносят гексозу и пентозу. Гликозилтрансфераза является подкатегорией трансфераз EC 2.4, которая участвует в биосинтезе дисахаридов и полисахаридов посредством переноса моносахаридов на другие молекулы . [40] Примером известной гликозилтрансферазы является лактозосинтаза , которая представляет собой димер, обладающий двумя белковыми субъединицами . Ее основное действие заключается в производстве лактозы из глюкозы и UDP-галактозы. [41] Это происходит по следующему пути: UDP-β-D-галактоза + D-глюкоза UDP + лактоза. [42]

EC 2.5: алкил- и арилтрансферазы

EC 2.5 относится к ферментам, которые переносят алкильные или арильные группы, но не включают метильные группы. Это контрастирует с функциональными группами, которые становятся алкильными группами при переносе, поскольку они включены в EC 2.3. EC 2.5 в настоящее время обладает только одним подклассом: алкил- и арилтрансферазы. [43] Цистеинсинтаза , например, катализирует образование уксусных кислот и цистеина из O 3 -ацетил-L-серина и сероводорода : O 3 -ацетил-L-серин + H 2 S L-цистеин + ацетат. [44]

EC 2.6: азотистые трансферазы

Аспартатаминотрансфераза может действовать на несколько различных аминокислот

Группировка, соответствующая переносу азотистых групп, — EC 2.6. Она включает такие ферменты, как трансаминаза (также известная как «аминотрансфераза»), и очень небольшое количество оксиминотрансфераз и других ферментов, переносящих азотистые группы. EC 2.6 ранее включала амидинотрансферазу, но с тех пор она была переклассифицирована как подкатегория EC 2.1 (ферменты, переносящие один углерод). [45] В случае аспартаттрансаминазы , которая может действовать на тирозин , фенилаланин и триптофан , она обратимо переносит аминогруппу с одной молекулы на другую. [46]

Реакция, например, имеет следующий порядок: L-аспартат + 2-оксоглутарат оксалоацетат + L-глутамат. [47]

EC 2.7: фосфортрансферазы

Хотя EC 2.7 включает ферменты, которые переносят фосфорсодержащие группы, он также включает нуклеотидилтрансферазы. [48] Подкатегория фосфотрансферазы делится на категории в зависимости от типа группы, которая принимает перенос. [24] Группы, которые классифицируются как акцепторы фосфата, включают: спирты, карбоксильные группы, азотистые группы и фосфатные группы. [29] Другими составляющими этого подкласса трансфераз являются различные киназы. Видной киназой является циклинзависимая киназа (или CDK), которая включает подсемейство протеинкиназ . Как следует из их названия, CDK сильно зависят от определенных молекул циклина для активации . [49] После объединения комплекс CDK-циклин способен выполнять свою функцию в клеточном цикле. [50]

Реакция, катализируемая CDK, выглядит следующим образом: АТФ + целевой белок АДФ + фосфопротеин. [51]

EC 2.8: серные трансферазы

Ленточная диаграмма варианта структуры эстрогенсульфотрансферазы (PDB 1aqy EBI) [52]

Перенос серосодержащих групп охвачен EC 2.8 и подразделяется на подкатегории сульфотрансфераз, сульфотрансфераз и КоА-трансфераз, а также ферментов, переносящих алкилтиогруппы. [53] Особую группу сульфотрансфераз составляют те, которые используют PAPS в качестве донора сульфатной группы. [54] В эту группу входит алкогольсульфотрансфераза , которая имеет широкую целевую способность. [55] В связи с этим алкогольсульфотрансфераза также известна под несколькими другими названиями, включая «гидроксистероидсульфотрансфераза», «стероидсульфокиназа» и «эстрогенсульфотрансфераза». [56] Снижение ее активности было связано с заболеванием печени человека. [57] Эта трансфераза действует посредством следующей реакции: 3'-фосфоаденилилсульфат + алкоголь -аденозин-3',5'бисфосфат + алкилсульфат. [58]

EC 2.9: селеновые трансферазы

EC 2.9 включает ферменты, которые переносят селенсодержащие группы. [59] Эта категория содержит только две трансферазы и, таким образом, является одной из самых маленьких категорий трансфераз. Селеноцистеинсинтаза, которая была впервые добавлена ​​в систему классификации в 1999 году, преобразует серил-тРНК (Sec UCA) в селеноцистеил-тРНК (Sec UCA). [60]

EC 2.10: металлотрансферазы

Категория EC 2.10 включает ферменты, которые переносят группы, содержащие молибден или вольфрам . Однако по состоянию на 2011 год был добавлен только один фермент: молибдоптерин молибдотрансфераза . [61] Этот фермент является компонентом биосинтеза MoCo в Escherichia coli . [62] Реакция, которую он катализирует, выглядит следующим образом: аденилилмолибдоптерин + молибдат молибденовый кофактор + AMP. [63]

Роль в гистогруппе крови

Трансферазы A и B являются основой системы групп крови человека ABO . Обе трансферазы A и B являются гликозилтрансферазами, то есть они переносят молекулу сахара на H-антиген. [64] Это позволяет H-антигену синтезировать конъюгаты гликопротеина и гликолипида , которые известны как антигены A/B . [64] Полное название трансферазы A — альфа-1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза [65], и ее функция в клетке заключается в добавлении N-ацетилгалактозамина к H-антигену, создавая A-антиген. [66] : 55  Полное название трансферазы B — альфа-1-3-галактозилтрансфераза, [65] и ее функция в клетке заключается в добавлении молекулы галактозы к H-антигену, создавая B-антиген. [66]

Homo sapiens может иметь любую из четырех различных групп крови : тип A (экспрессирует антигены A), тип B (экспрессирует антигены B), тип AB (экспрессирует как антигены A, так и антигены B) и тип O (не экспрессирует ни антигены A, ни антигены B). [67] Ген трансфераз A и B расположен на хромосоме 9. [ 68] Ген содержит семь экзонов и шесть интронов [69] , а сам ген имеет длину более 18 кб. [70] Аллели трансфераз A и B чрезвычайно похожи. Полученные ферменты отличаются только 4 аминокислотными остатками. [66] Различающиеся остатки расположены в позициях 176, 235, 266 и 268 в ферментах. [66] : 82–83 

Недостатки

Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза E. coli . Дефицит человеческой изоформы этой трансферазы вызывает галактоземию

.

Дефицит трансферазы лежит в основе многих распространенных заболеваний . Наиболее распространенным результатом дефицита трансферазы является накопление клеточного продукта .

дефицит SCOT

Дефицит сукцинил-КоА:3-кетокислоты КоА- трансферазы (или дефицит SCOT ) приводит к накоплению кетонов . [71] Кетоны образуются при расщеплении жиров в организме и являются важным источником энергии. [72] Неспособность использовать кетоны приводит к прерывистому кетоацидозу , который обычно впервые проявляется в младенчестве. [72] Страдающие заболеванием испытывают тошноту, рвоту, неспособность есть и затрудненное дыхание. [72] В крайних случаях кетоацидоз может привести к коме и смерти. [72] Дефицит вызван мутацией в гене OXCT1. [73] Лечение в основном основано на контроле диеты пациента. [74]

Дефицит CPT-II

Дефицит карнитинпальмитоилтрансферазы II (также известный как дефицит CPT-II ) приводит к избытку длинноцепочечных жирных кислот , поскольку организм не может транспортировать жирные кислоты в митохондрии для переработки в качестве источника топлива. [75] Заболевание вызвано дефектом гена CPT2. [76] Этот дефицит будет проявляться у пациентов одним из трех способов: летальная неонатальная, тяжелая инфантильная гепатокардиомышечная и миопатическая форма. [76] Миопатическая является наименее тяжелой формой дефицита и может проявиться в любой момент жизни пациента. [76] Две другие формы появляются в младенчестве. [76] Распространенными симптомами летальной неонатальной формы и тяжелой инфантильной формы являются печеночная недостаточность, проблемы с сердцем, судороги и смерть. [76] Миопатическая форма характеризуется мышечной болью и слабостью после интенсивных упражнений. [76] Лечение обычно включает в себя диетические изменения и добавки карнитина. [76]

Галактоземия

Галактоземия возникает из-за неспособности перерабатывать галактозу, простой сахар . [77] Этот дефицит возникает, когда ген галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазы (GALT) имеет любое количество мутаций, что приводит к дефициту количества вырабатываемого GALT. [78] [79] Существует две формы галактоземии: классическая и Дуарте. [80] Галактоземия Дуарте, как правило, менее тяжелая, чем классическая галактоземия, и вызвана дефицитом галактокиназы . [81] Галактоземия делает младенцев неспособными перерабатывать сахара в грудном молоке, что приводит к рвоте и анорексии в течение нескольких дней после рождения. [81] Большинство симптомов заболевания вызваны накоплением галактозо-1-фосфата в организме. [81] Общие симптомы включают печеночную недостаточность, сепсис , задержку роста и умственные нарушения, среди прочих. [82] Накопление второго токсичного вещества, галактитола , происходит в хрусталиках глаз, вызывая катаракту . [83] В настоящее время единственным доступным лечением является ранняя диагностика с последующим соблюдением диеты без лактозы и назначением антибиотиков при инфекциях, которые могут развиться. [84]

Дефицит холинацетилтрансферазы

Холинацетилтрансфераза (также известная как ChAT или CAT) является важным ферментом, который производит нейромедиатор ацетилхолин . [85] Ацетилхолин участвует во многих нейропсихических функциях, таких как память, внимание, сон и возбуждение. [86] [87] [88] Фермент имеет шаровидную форму и состоит из одной аминокислотной цепи. [ 89] ChAT функционирует для переноса ацетильной группы от ацетил кофермента А к холину в синапсах нервных клеток и существует в двух формах: растворимой и связанной с мембраной. [89] Ген ChAT расположен на хромосоме 10. [ 90]

болезнь Альцгеймера

Снижение экспрессии ChAT является одним из признаков болезни Альцгеймера . [91] У пациентов с болезнью Альцгеймера наблюдается снижение активности на 30–90% в нескольких областях мозга, включая височную долю , теменную долю и лобную долю . [92] Однако дефицит ChAT не считается основной причиной этого заболевания. [89]

Боковой амиотрофический склероз (БАС или болезнь Лу Герига)

У пациентов с БАС наблюдается заметное снижение активности ChAT в двигательных нейронах спинного и головного мозга . [93] Низкий уровень активности ChAT является ранним признаком заболевания и обнаруживается задолго до того, как двигательные нейроны начинают умирать. Это можно обнаружить даже до того, как у пациента появятся симптомы . [94]

болезнь Хантингтона

У пациентов с болезнью Хантингтона также наблюдается заметное снижение продукции ChAT. [95] Хотя конкретная причина снижения продукции не ясна, считается, что гибель двигательных нейронов среднего размера с шиповатыми дендритами приводит к снижению уровня продукции ChAT. [89]

Шизофрения

У пациентов с шизофренией также наблюдается снижение уровня ХАТ, локализованного в мезопонтийной покрышке мозга [96] и прилежащем ядре [97] , что, как полагают, коррелирует со снижением когнитивных функций, испытываемых этими пациентами. [89]

Синдром внезапной детской смерти (СВДС)

Недавние исследования показали, что у младенцев с синдромом внезапной детской смерти наблюдаются сниженные уровни ChAT как в гипоталамусе , так и в полосатом теле . [89] У младенцев с синдромом внезапной детской смерти также наблюдается меньше нейронов, способных вырабатывать ChAT в системе блуждающего нерва. [98] Эти дефекты в продолговатом мозге могут привести к неспособности контролировать основные автономные функции, такие как сердечно-сосудистая и дыхательная системы. [98]

Врожденный миастенический синдром (ВМС)

CMS — это семейство заболеваний, характеризующихся дефектами нервно-мышечной передачи , что приводит к повторяющимся приступам апноэ (невозможности дышать), которые могут быть фатальными. [99] Дефицит ChAT связан с синдромами миастении, где проблема перехода возникает пресинаптически . [100] Эти синдромы характеризуются неспособностью пациентов ресинтезировать ацетилхолин . [100]

Использование в биотехнологии

Терминальные трансферазы

Терминальные трансферазы — это трансферазы, которые можно использовать для маркировки ДНК или для создания плазмидных векторов . [101] Они выполняют обе эти задачи, добавляя дезоксинуклеотиды в форме шаблона к нисходящему концу или 3'- концу существующей молекулы ДНК. Терминальная трансфераза — одна из немногих ДНК-полимераз, которые могут функционировать без РНК-праймера. [101]

Глутатионтрансферазы

Семейство глутатионтрансфераз (GST) чрезвычайно разнообразно и, следовательно, может использоваться для ряда биотехнологических целей. Растения используют глутатионтрансферазы как средство для отделения токсичных металлов от остальной части клетки. [102] Эти глутатионтрансферазы могут использоваться для создания биосенсоров для обнаружения загрязняющих веществ, таких как гербициды и инсектициды. [103] Глутатионтрансферазы также используются в трансгенных растениях для повышения устойчивости как к биотическому, так и к абиотическому стрессу. [103] Глутатионтрансферазы в настоящее время изучаются в качестве мишеней для противораковых препаратов из-за их роли в лекарственной устойчивости . [103] Кроме того, гены глутатионтрансферазы были исследованы из-за их способности предотвращать окислительное повреждение и показали улучшенную устойчивость в трансгенных культигенах . [104]

Каучуковые трансферазы

В настоящее время единственным доступным коммерческим источником натурального каучука является растение гевея ( Hevea brasiliensis ). Натуральный каучук превосходит синтетический каучук в ряде коммерческих применений. [105] Предпринимаются усилия по созданию трансгенных растений, способных синтезировать натуральный каучук, включая табак и подсолнечник . [106] Эти усилия сосредоточены на секвенировании субъединиц ферментного комплекса трансферазы каучука с целью трансфекции этих генов в другие растения. [106]

Мембранно-ассоциированные трансферазы

Многие трансферазы ассоциируются с биологическими мембранами как периферические мембранные белки или прикреплены к мембранам посредством одной трансмембранной спирали , [107] например, многочисленные гликозилтрансферазы в аппарате Гольджи . Некоторые другие являются многопролетными трансмембранными белками , например, некоторые олигосахарилтрансферазы или микросомальная глутатион-S-трансфераза из семейства MAPEG .

Ссылки

  1. ^ "EC 2.7.7 Нуклеотидилтрансферазы". Номенклатура ферментов. Рекомендации . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 4 октября 2020 г.
  2. ^ "Трансфераза". Genetics Home Reference . National Institute of Health . Получено 4 ноября 2013 г.
  3. ^ Мур СА, Дженкс ВП (сентябрь 1982 г.). «Модельные реакции для трансферазы КоА с участием тиолового переноса. Образование ангидрида из тиоловых эфиров и карбоновых кислот». Журнал биологической химии . 257 (18): 10882–92. doi : 10.1016/S0021-9258(18)33907-3 . PMID  6955307.
  4. ^ Wishart D. "Tryptophan Metabolism". База данных путей малых молекул . Кафедра вычислительной техники и биологических наук, Университет Альберты . Получено 4 ноября 2013 г.
  5. ^ Herbst EA, MacPherson RE, LeBlanc PJ, Roy BD, Jeoung NH, Harris RA, Peters SJ (январь 2014 г.). «Пируватдегидрогеназная киназа-4 способствует рециркуляции предшественников глюконеогенеза во время восстановления гликогена после упражнений». American Journal of Physiology. Regulatory, Integrative and Comparative Physiology . 306 (2): R102–7. doi :10.1152/ajpregu.00150.2013. PMC 3921314. PMID  24305065 . 
  6. ^ Уотсон, Джеймс Д. Молекулярная биология гена . Аппер Сэдл Ривер, Нью-Джерси: Pearson, 2013. Печать.
  7. ^ Boyce S, Tipton KF (2005). "Классификация и номенклатура ферментов". Энциклопедия наук о жизни . doi :10.1038/npg.els.0003893. ISBN 978-0470016176.
  8. ^ Morton RK (июль 1953). «Трансферазная активность гидролитических ферментов». Nature . 172 (4367): 65–8. Bibcode :1953Natur.172...65M. doi :10.1038/172065a0. PMID  13072573. S2CID  4180213.
  9. ^ Needham, Dorothy M (1930). «Количественное исследование янтарной кислоты в мышцах: глутаминовая и аспарагиновая кислоты как предшественники». Biochem J . 24 (1): 208–27. doi :10.1042/bj0240208. PMC 1254374 . PMID  16744345. 
  10. ^ Snell EE, Jenkins WT (декабрь 1959). «Механизм реакции трансаминирования». Журнал клеточной и сравнительной физиологии . 54 (S1): 161–177. doi :10.1002/jcp.1030540413. PMID  13832270.
  11. ^ Braunstein AE, Kritzmann MG (1937). «Образование и расщепление аминокислот путем межмолекулярного переноса аминогруппы». Nature . 140 (3542): 503–504. Bibcode :1937Natur.140R.503B. doi :10.1038/140503b0. S2CID  4009655.
  12. ^ Шенхаймер Р. (1949). Динамическое состояние компонентов тела . Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8.
  13. ^ Guggenheim KY (ноябрь 1991 г.). «Рудольф Шенгеймер и концепция динамического состояния компонентов тела». Журнал питания . 121 (11): 1701–4. doi : 10.1093/jn/121.11.1701 . PMID  1941176.
  14. ^ Hird FJ, Rowsell EV (сентябрь 1950 г.). «Дополнительные трансаминирования нерастворимыми препаратами частиц печени крысы». Nature . 166 (4221): 517–8. Bibcode :1950Natur.166..517H. doi :10.1038/166517a0. PMID  14780123. S2CID  4215187.
  15. ^ Munch-Petersen A, Kalckar HM, Cutolo E, Smith EE (декабрь 1953 г.). «Уридилтрансферазы и образование уридинтрифосфата; ферментативное производство уридинтрифосфата: пирофосфоролиз уридиндифосфоглюкозы». Nature . 172 (4388): 1036–7. Bibcode :1953Natur.172.1036M. doi :10.1038/1721036a0. PMID  13111246. S2CID  452922.
  16. ^ "Физиология или медицина 1970 - Пресс-релиз". Nobelprize.org . Nobel Media AB . Получено 5 ноября 2013 г. .
  17. ^ Lambalot RH, Gehring AM, Flugel RS, Zuber P, LaCelle M, Marahiel MA, Reid R, Khosla C, Walsh CT (ноябрь 1996 г.). «Новое суперсемейство ферментов — фосфопантетеинилтрансферазы». Химия и биология . 3 (11): 923–36. doi : 10.1016/S1074-5521(96)90181-7 . PMID  8939709.
  18. ^ Wongtrakul J, Pongjaroenkit S, Leelapat P, Nachaiwieng W, Prapanthadara LA, Ketterman AJ (март 2010 г.). «Экспрессия и характеристика трех новых глутатионтрансфераз, эпсилон (AcGSTE2-2), омега (AcGSTO1-1) и тета (AcGSTT1-1) из Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), основного тайского переносчика малярии». Журнал медицинской энтомологии . 47 (2): 162–71. doi :10.1603/me09132. PMID  20380296. S2CID  23558834.
  19. ^ Сен Дж., Гольц Дж.С., Стивенс Л., Стайн Д. (ноябрь 1998 г.). «Пространственно ограниченная экспрессия pipe в яйцевой камере дрозофилы определяет эмбриональную дорсально-вентральную полярность». Cell . 95 (4): 471–81. doi : 10.1016/s0092-8674(00)81615-3 . PMID  9827800. S2CID  27722532.
  20. ^ Муссиан Б., Рот С. (ноябрь 2005 г.). «Формирование дорсовентральной оси у эмбриона дрозофилы — формирование и преобразование градиента морфогена». Current Biology . 15 (21): R887–99. Bibcode : 2005CBio...15.R887M. doi : 10.1016/j.cub.2005.10.026 . PMID  16271864. S2CID  15984116.
  21. ^ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (сентябрь 2005 г.). «Активность белка трубы дрозофилы в яичнике и эмбриональной слюнной железе не требует гликозаминогликанов гепарансульфата». Развитие . 132 (17): 3813–22. doi : 10.1242/dev.01962 . PMID  16049108.
  22. ^ Zhang Z, Stevens LM, Stein D (июль 2009). «Сульфатирование компонентов яичной скорлупы по Pipe определяет дорсально-вентральную полярность у эмбриона дрозофилы». Current Biology . 19 (14): 1200–5. Bibcode :2009CBio...19.1200Z. doi :10.1016/j.cub.2009.05.050. PMC 2733793 . PMID  19540119. 
  23. ^ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (март 2007 г.). «Мутационное исследование гепарансульфат 2-O-сульфотрансферазы и хондроитинсульфат 2-O-сульфотрансферазы». Журнал биологической химии . 282 (11): 8356–67. doi : 10.1074/jbc.M608062200 . PMID  17227754.
  24. ^ ab "EC 2 Introduction". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 5 ноября 2013 г.
  25. ^ Shaw WV, Tsai L, Stadtman ER (февраль 1966). «Ферментативный синтез N-метилглутаминовой кислоты». Журнал биологической химии . 241 (4): 935–45. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96855-9 . PMID  5905132.
  26. ^ Lower S. "Название химических веществ". Chem1 Виртуальный учебник общей химии . Получено 13 ноября 2013 г.
  27. ^ Хаусманн Р. (3 декабря 2010 г.). Постичь сущность жизни: история молекулярной биологии . Дордрехт: Springer. С. 198–199. ISBN 978-90-481-6205-5.
  28. ^ "EC 2.7.7.6". Номенклатура ферментов IUBMB . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 12 ноября 2013 г.
  29. ^ ab "EC2 Transferase Nomenclature". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 4 ноября 2013 г.
  30. ^ ab "Трансфераза". Encyclopaedia Britannica . Encyclopaedia Britannica, Inc . Получено 28 июля 2016 г. .
  31. ^ "EC 2.1.3: Carboxy- and Carbamoyltransferases". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 25 ноября 2013 г.
  32. ^ "карбамоилтрансфераза". Бесплатный словарь . Farlex, Inc . Получено 25 ноября 2013 г. .
  33. ^ "карбамоильная группа (CHEBI:23004)". ChEBI: База данных и онтология химических сущностей биологического интереса . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Получено 25 ноября 2013 г.
  34. ^ Reichard P, Hanshoff G (1956). "Аспартаткарбамилтрансфераза из Escherichia coli" (PDF) . Acta Chemica Scandinavica . 10 : 548–566. doi : 10.3891/acta.chem.scand.10-0548 .
  35. ^ "ENZYME class 2.2.1". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal . Швейцарский институт биоинформатики . Получено 25 ноября 2013 г.
  36. ^ "Пентозофосфатный путь". Заметки по молекулярной биохимии II . Программа по биохимии и биофизике в Политехническом институте Ренссалера . Получено 25 ноября 2013 г.
  37. ^ "EC 2.2.1.2 Transaldolase". База данных структур ферментов . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Получено 25 ноября 2013 г.
  38. ^ Voorhees RM, Weixlbaumer A, Loakes D, Kelley AC, Ramakrishnan V (май 2009 г.). «Взгляд на стабилизацию субстрата с помощью снимков центра пептидилтрансферазы неповрежденной рибосомы 70S». Nature Structural & Molecular Biology . 16 (5): 528–33. doi :10.1038/nsmb.1577. PMC 2679717 . PMID  19363482. 
  39. ^ "ENZYME entry: EC 2.3.2.12". ExPASy: Портал ресурсов биоинформатики . Швейцарский институт биоинформатики . Получено 26 ноября 2013 г.
  40. ^ "Ключевое слово Гликозилтрансфераза". UniProt . Консорциум UniProt . Получено 26 ноября 2013 г. .
  41. ^ Fitzgerald DK, Brodbeck U, Kiyosawa I, Mawal R, Colvin B, Ebner KE (апрель 1970 г.). «Альфа-лактальбумин и реакция лактозосинтетазы». Журнал биологической химии . 245 (8): 2103–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63212-0 . PMID  5440844.
  42. ^ "ENZYME entry: EC 2.4.1.22". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal . Швейцарский институт биоинформатики . Получено 26 ноября 2013 г.
  43. ^ "EC 2.5". IntEnz . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Получено 26 ноября 2013 г.
  44. ^ Qabazard B, Ahmed S, Li L, Arlt VM, Moore PK, Stürzenbaum SR (2013). "Старение C. elegans модулируется сероводородом и сульфгидрилаза/цистеинсинтаза cysl-2". PLOS ONE . ​​8 (11): e80135. Bibcode :2013PLoSO...880135Q. doi : 10.1371/journal.pone.0080135 . PMC 3832670 . PMID  24260346. 
  45. ^ "EC 2.6.2". Номенклатура ферментов IUBMB . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 28 ноября 2013 г.
  46. ^ Kirsch JF, Eichele G, Ford GC, Vincent MG, Jansonius JN, Gehring H, Christen P (апрель 1984 г.). «Механизм действия аспартатаминотрансферазы, предложенный на основе ее пространственной структуры». Журнал молекулярной биологии . 174 (3): 497–525. doi :10.1016/0022-2836(84)90333-4. PMID  6143829.
  47. ^ "Enzyme entry:2.6.1.1". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal . Швейцарский институт биоинформатики . Получено 28 ноября 2013 г.
  48. ^ "EC 2.7". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 4 декабря 2013 г.
  49. ^ Yee A, Wu L, Liu L, Kobayashi R, Xiong Y, Hall FL (январь 1996 г.). «Биохимическая характеристика человеческой циклин-зависимой протеинкиназы, активирующей киназу. Идентификация p35 как новой регуляторной субъединицы». Журнал биологической химии . 271 (1): 471–7. doi : 10.1074/jbc.271.1.471 . PMID  8550604. S2CID  20348897.
  50. ^ Льюис Р. (2008). Генетика человека: концепции и приложения (8-е изд.). Бостон: McGraw-Hill/Higher Education. стр. 32. ISBN 978-0-07-299539-8.
  51. ^ "ENZYME Entry: EC 2.7.11.22". ExPASy: Портал ресурсов биоинформатики . Швейцарский институт биоинформатики . Получено 4 декабря 2013 г.
  52. ^ "1aqy Summary". Protein Data Bank in Europe Bringing Structure to Biology . Европейский институт биоинформатики . Получено 11 декабря 2013 г.
  53. ^ "EC 2.8 Перенос серосодержащих групп". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 11 декабря 2013 г.
  54. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (июнь 2001 г.). «Структура и функция сульфотрансфераз». Архив биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. doi :10.1006/abbi.2001.2368. PMID  11396917.
  55. ^ "EC 2.8 Перенос серосодержащих групп". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 11 декабря 2013 г.
  56. ^ "Enzyme 2.8.2.2". Kegg: DBGET . Центр биоинформатики Киотского университета . Получено 11 декабря 2013 г.
  57. ^ Ou Z, Shi X, Gilroy RK, Kirisci L, Romkes M, Lynch C, Wang H, Xu M, Jiang M, Ren S, Gramignoli R, Strom SC, Huang M, Xie W (январь 2013 г.). «Регулирование человеческой гидроксистероидсульфотрансферазы (SULT2A1) с помощью RORα и RORγ и ее потенциальное значение для заболеваний печени человека». Молекулярная эндокринология . 27 (1): 106–15. doi :10.1210/me.2012-1145. PMC 3545217. PMID  23211525 . 
  58. ^ Sekura RD, Marcus CJ, Lyon ES, Jakoby WB (май 1979). «Анализ сульфотрансфераз». Аналитическая биохимия . 95 (1): 82–6. doi :10.1016/0003-2697(79)90188-x. PMID  495970.
  59. ^ "EC 2.9.1". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 11 декабря 2013 г.
  60. ^ Forchhammer K, Böck A (апрель 1991 г.). «Селеноцистеинсинтаза из Escherichia coli. Анализ последовательности реакций». Журнал биологической химии . 266 (10): 6324–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)38121-3 . PMID  2007585.
  61. ^ "EC 2.10.1". Факультет биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Получено 11 декабря 2013 г.
  62. ^ Nichols JD, Xiang S, Schindelin H, Rajagopalan KV (январь 2007 г.). «Мутационный анализ MoeA Escherichia coli: две функциональные активности сопоставляются с активной зоной расщелины». Биохимия . 46 (1): 78–86. doi :10.1021/bi061551q. PMC 1868504. PMID  17198377 . 
  63. ^ Вюнширс Р., Ян М., Ян Д., Шомбург И., Пайфер С., Хайнцле Э., Бурчер Х., Гарбе Дж., Стин А., Шоберт М., Остерхельт Д., Вахтвейтль Дж., Чанг А. (2010). «Глава 3: Метаболизм». Михал Г., Шомбург Д. (ред.). Биохимические пути: Атлас биохимии и молекулярной биологии (2-е изд.). Оксфорд: Уайли-Блэквелл. п. 140. дои : 10.1002/9781118657072.ch3. ISBN 9780470146842.
  64. ^ ab Nishida C, Tomita T, Nishiyama M, Suzuki R, Hara M, Itoh Y, Ogawa H, Okumura K, Nishiyama C (2011). «B-трансфераза с заменой Pro234Ser приобретает активность AB-трансферазы». Бионаука, биотехнология и биохимия . 75 (8): 1570–5. doi : 10.1271/bbb.110276 . PMID  21821934.
  65. ^ ab "Группа крови ABO ABO (трансфераза A, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа 1-3-галактозилтрансфераза) [ Homo sapiens (человек) ]". NCBI . Получено 2 декабря 2013 г. .
  66. ^ abcd Datta SP, Smith GH, Campbell PN (2000). Оксфордский словарь биохимии и молекулярной биологии (переиздание). Оксфорд: Oxford Univ. Press. ISBN 978-0-19-850673-7.
  67. ^ О'Нил Д. "Группы крови ABO". Кровь человека: Введение в ее компоненты и типы . Кафедра поведенческих наук, Паломарский колледж . Получено 2 декабря 2013 г.
  68. ^ "Группа крови ABO (трансфераза A, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа 1-3-галактозилтрансфераза)". GeneCards: The Human Gene Compendium . Weizmann Institute of Science . Получено 2 декабря 2013 г.
  69. ^ Моран, Лоуренс (2007-02-22). "Human ABO Gene" . Получено 2 декабря 2013 г. .
  70. ^ Кидд, Кеннет. "Группа крови ABO (трансфераза A, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа 1-3-галактозилтрансфераза)" . Получено 2 декабря 2013 г. .
  71. ^ "Дефицит сукцинил-КоА:3-кетокислоты КоА-трансферазы". Genetics Home Reference . National Institute of Health . Получено 4 ноября 2013 г. .
  72. ^ abcd "ДЕФИЦИТ СУКЦИНИЛ-КоА:3-ОКСОКИД-КоА-ТРАНСФЕРАЗЫ". OMIM . Получено 22 ноября 2013 г. .
  73. ^ "Дефицит SCOT". NIH . Получено 22 ноября 2013 г. .
  74. ^ "Дефицит сукцинил-КоА-3-оксокислотной трансферазы" (PDF) . Национальный информационный центр Climb . Получено 22 ноября 2013 г. .
  75. ^ "Дефицит карнитин пламитоилтрансферазы I". Genetics Home Reference . National Institute of Health . Получено 4 ноября 2013 г. .
  76. ^ abcdefg Weiser, Thomas (1993). "Дефицит карнитинпальмитоилтрансферазы II". NIH. PMID  20301431 . Получено 22 ноября 2013 г. .
  77. ^ "Галактоземия". Genetics Home Reference . National Institute of Health . Получено 4 ноября 2013 г.
  78. ^ Dobrowolski SF, Banas RA, Suzow JG, Berkley M, Naylor EW (февраль 2003 г.). «Анализ распространенных мутаций в гене уридилтрансферазы галактозо-1-фосфата: новые анализы для повышения чувствительности и специфичности скрининга новорожденных на галактоземию». Журнал молекулярной диагностики . 5 (1): 42–7. doi :10.1016/S1525-1578(10)60450-3. PMC 1907369. PMID  12552079 . 
  79. ^ Murphy M, McHugh B, Tighe O, Mayne P, O'Neill C, Naughten E, Croke DT (июль 1999). «Генетическая основа трансферазно-дефицитной галактоземии в Ирландии и история популяции ирландских путешественников». European Journal of Human Genetics . 7 (5): 549–54. doi : 10.1038/sj.ejhg.5200327 . PMID  10439960. S2CID  22402528.
  80. ^ Махмуд У, Имран М, Наик СИ, Чима ХА, Саид А, Аршад М, Махмуд С (ноябрь 2012 г.). «Обнаружение распространенных мутаций в гене GALT с помощью ARMS». Gene . 509 (2): 291–4. doi :10.1016/j.gene.2012.08.010. PMID  22963887. S2CID  11479049.
  81. ^ abc «Галактоземия». НОРД . Проверено 22 ноября 2013 г.
  82. ^ Berry GT (2000). «Классическая галактоземия и клинический вариант галактоземии». GeneReviews [Интернет] . PMID  20301691.
  83. ^ Bosch AM (август 2006 г.). «Классическая галактоземия снова в моде». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 29 (4): 516–25. doi :10.1007/s10545-006-0382-0. PMID  16838075. S2CID  16382462.
  84. ^ Karadag N, Zenciroglu A, Eminoglu FT, Dilli D, Karagol BS, Kundak A, Dursun A, Hakan N, Okumus N (2013). «Обзор литературы и исход классической галактоземии, диагностированной в неонатальном периоде». Клиническая лаборатория . 59 (9–10): 1139–46. doi :10.7754/clin.lab.2013.121235. PMID  24273939.
  85. ^ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (февраль 1991 г.). «Ген холинацетилтрансферазы человека картируется в области 10q11-q22.2 с помощью гибридизации in situ». Genomics . 9 (2): 396–8. doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID  1840566.
  86. ^ Braida D, Ponzoni L, Martucci R, Sparatore F, Gotti C, Sala M (май 2014). «Роль нейрональных никотиновых ацетилхолиновых рецепторов (nAChR) в обучении и памяти у данио-рерио». Психофармакология . 231 (9): 1975–85. doi :10.1007/s00213-013-3340-1. PMID  24311357. S2CID  8707545.
  87. ^ Stone TW (сентябрь 1972 г.). « Холинергические механизмы в соматосенсорной коре головного мозга крысы». Журнал физиологии . 225 (2): 485–99. doi :10.1113/jphysiol.1972.sp009951. PMC 1331117. PMID  5074408. 
  88. ^ Guzman MS, De Jaeger X, Drangova M, Prado MA, Gros R, Prado VF (март 2013 г.). «Мыши с селективным устранением высвобождения ацетилхолина в полосатом теле худые, демонстрируют измененный энергетический гомеостаз и измененный цикл сна/бодрствования». Journal of Neurochemistry . 124 (5): 658–69. doi : 10.1111/jnc.12128 . PMID  23240572. S2CID  22798872.
  89. ^ abcdef Oda Y (ноябрь 1999). "Холинацетилтрансфераза: структура, распределение и патологические изменения в центральной нервной системе" (PDF) . Pathology International . 49 (11): 921–37. doi :10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID  10594838. S2CID  23621617.
  90. ^ "Холин O-ацетилтрансфераза". GeneCards: The Human Gene Compendium . Weizmann Institute of Science . Получено 5 декабря 2013 г. .
  91. ^ Szigeti C, Bencsik N, Simonka AJ, Legradi A, Kasa P, Gulya K (май 2013 г.). «Долгосрочные эффекты селективных иммуноповреждений холинергических нейронов базального ядра крупноклеточного на восходящих холинергических путях у крыс: модель болезни Альцгеймера» (PDF) . Brain Research Bulletin . 94 : 9–16. doi :10.1016/j.brainresbull.2013.01.007. PMID  23357177. S2CID  22103097.
  92. ^ Гонсалес-Кастаньеда Р.Э., Санчес-Гонсалес В.Дж., Флорес-Сото М., Васкес-Камачо Г., Масиас-Ислас М.А., Ортис Г.Г. (март 2013 г.). «Нейральный рестриктивный фактор сайленсера и экспрессия холин-ацетилтрансферазы в тканях головного мозга пациентов с болезнью Альцгеймера: пилотное исследование». Генетика и молекулярная биология . 36 (1): 28–36. дои : 10.1590/S1415-47572013000100005. ПМЦ 3615522 . ПМИД  23569405. 
  93. ^ Rowland LP, Shneider NA (май 2001). «Боковой амиотрофический склероз». The New England Journal of Medicine . 344 (22): 1688–700. doi :10.1056/NEJM200105313442207. PMID  11386269.
  94. ^ Casas C, Herrando-Grabulosa M, Manzano R, Mancuso R, Osta R, Navarro X (март 2013 г.). «Ранняя пресимптоматическая холинергическая дисфункция в мышиной модели бокового амиотрофического склероза». Brain and Behavior . 3 (2): 145–58. doi :10.1002/brb3.104. PMC 3607155 . PMID  23531559. 
  95. ^ Смит Р., Чунг Х., Рундквист С., Маат-Шиман М.Л., Колган Л., Энглунд Э., Лю Ю.Дж., Роос Р.А., Фолл Р.Л., Брундин П., Ли Ю.Й. (ноябрь 2006 г.). «Холинергический нейрональный дефект без потери клеток при болезни Хантингтона». Молекулярная генетика человека . 15 (21): 3119–31. doi : 10.1093/hmg/ddl252 . PMID  16987871.
  96. ^ Karson CN, Casanova MF, Kleinman JE, Griffin WS (март 1993). «Холинацетилтрансфераза при шизофрении». Американский журнал психиатрии . 150 (3): 454–9. doi :10.1176/ajp.150.3.454. PMID  8434662.
  97. ^ Mancama D, Mata I, Kerwin RW, Arranz MJ (октябрь 2007 г.). «Варианты ацетилтрансферазы холина и их влияние на шизофрению и реакцию на оланзапин». American Journal of Medical Genetics Часть B. 144B ( 7): 849–53. doi :10.1002/ajmg.b.30468. PMID  17503482. S2CID  6882521.
  98. ^ ab Mallard C, Tolcos M, Leditschke J, Campbell P, Rees S (март 1999). «Снижение иммунореактивности холинацетилтрансферазы, но не иммунореактивности мускаринового рецептора m2 в стволе мозга младенцев с синдромом внезапной детской смерти». Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 58 (3): 255–64. doi : 10.1097/00005072-199903000-00005 . PMID  10197817.
  99. ^ Engel AG, Shen XM, Selcen D, Sine S (декабрь 2012 г.). «Новые горизонты врожденных миастенических синдромов». Annals of the New York Academy of Sciences . 1275 (1): 54–62. Bibcode : 2012NYASA1275...54E. doi : 10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x. PMC 3546605. PMID  23278578. 
  100. ^ ab Maselli RA, Chen D, Mo D, Bowe C, Fenton G, Wollmann RL (февраль 2003 г.). «Мутации ацетилтрансферазы холина при миастеническом синдроме из-за недостаточного ресинтеза ацетилхолина». Muscle & Nerve . 27 (2): 180–7. doi :10.1002/mus.10300. PMID  12548525. S2CID  10373463.
  101. ^ ab Bowen, R. "Terminal Transferase". Биотехнология и генная инженерия . Университет штата Колорадо . Получено 10 ноября 2013 г.
  102. ^ Kumar B, Singh-Pareek SL, Sopory SK (2008). "Глава 23: Гомеостаз глутатиона и абиотические стрессы у растений: физиологические, биохимические и молекулярные подходы". В Kumar A, Sopory S (ред.). Последние достижения в области биотехнологии растений и ее применение: памятный том профессора доктора Карла-Германа Ноймана . Нью-Дели: IK International Pub. House. ISBN 9788189866099.
  103. ^ abc Chronopoulou EG, Labrou NE (2009). «Трансферазы глутатиона: новые многопрофильные инструменты в красной и зеленой биотехнологии». Последние патенты по биотехнологии . 3 (3): 211–23. doi :10.2174/187220809789389135. PMID  19747150.
  104. ^ Sytykiewicz H (2011). «Шаблоны экспрессии гена глутатионтрансферазы (GstI) в проростках кукурузы при окислительном стрессе, вызванном юглоном». International Journal of Molecular Sciences . 12 (11): 7982–95. doi : 10.3390/ijms12117982 . PMC 3233451. PMID  22174645 . 
  105. ^ Шинтани Д. «Что такое резина?». Эластомика . Университет Невады, Рино . Получено 23 ноября 2013 г.
  106. ^ ab "Развитие отечественных промышленных культур, производящих натуральный каучук, с помощью биотехнологии". USDA . Получено 23 ноября 2013 г.
  107. ^ Суперсемейства однопроходных трансмембранных трансфераз в базе данных Membranome