stringtranslate.com

Нуклеотидилтрансфераза

Регуляция бактериальной глутаминсинтазы (GlnA) путем аденилилирования и (косвенно) путем уридилилирования . Уридилилтрансфераза (GlnD) уридилилирует регуляторный белок PII (GlnB), который определяет, аденилилирует или деаденилилирует аденилилтрансфераза (GlnE) глутаминсинтазу. GlnD — это бифункциональный фермент, который как присоединяет, так и удаляет UMP из GlnB. GlnD активируется α-кетоглутаратом и АТФ (зеленый), но ингибируется глутамином и неорганическим фосфатом (P i , красный). Названия белков такие же, как у E. coli . Гомологи у других бактерий могут иметь другие названия. [1]

Нуклеотидилтрансферазы — это ферменты трансферазы фосфорсодержащих групп, например, заместителей нуклеотидиловых кислот или просто нуклеозидмонофосфатов . Общую реакцию переноса нуклеозидмонофосфатного фрагмента из A в B можно записать как:

А- ПН + Б А + Б- ПН

Например, в случае полимераз, A — это пирофосфат, а B — это зарождающийся полинуклеотид. Они классифицируются под номером EC 2.7.7 и их можно разделить на:

  1. Уридилтрансферазы , которые переносят уридиловые группы
  2. Аденилилтрансферазы , которые переносят адениловые группы
  3. Гуанилилтрансферазы , которые переносят гуанилильные группы
  4. Цититидилилтрансферазы, которые переносят цитидилил -группы
  5. Тимидилтрансферазы, которые переносят тимидиловые группы

Роль в метаболизме

Многие метаболические ферменты модифицируются нуклеотидилтрансферазами. Присоединение AMP (аденилирование) или UMP (уридилирование) может активировать или инактивировать фермент или изменить его специфичность ( см. рисунок ). Эти модификации могут привести к сложным регуляторным сетям, которые могут тонко настраивать ферментативную активность так, чтобы производились только необходимые соединения (в данном случае: глутамин). [1]

Роль в механизмах репарации ДНК

Нуклеотидилтрансфераза является компонентом пути репарации для эксцизионной репарации одиночных нуклеотидных оснований . Этот механизм репарации начинается, когда одиночный нуклеотид распознается ДНК- гликозилазой как неправильно подобранный или мутировавший каким-либо образом (УФ-свет, химический мутаген и т. д.) и удаляется. Позже нуклеотидилтрансфераза используется для заполнения пробела правильным основанием, используя нить шаблона в качестве референса. [2]

Ссылки

  1. ^ ab Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). Основы биохимии (3-е изд.). John Wiley & Sons, стр. 767
  2. ^ Юань Лю; Раджендра Прасад; Уильям А. Бирд; Падмини С. Кедар; Эстер В. Хоу; Дэвид Д. Шок; Сэмюэл Х. Уилсон (4 мая 2007 г.). «Координация шагов в однонуклеотидной эксцизионной репарации оснований, опосредованной апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазой 1 и ДНК-полимеразой β». Журнал биологической химии . 282 (18): 13532–13541. doi : 10.1074/jbc.M611295200 . PMC 2366199. PMID  17355977. Ферменты и вспомогательные факторы, участвующие в подпутях BER в клетках млекопитающих, получили значительное внимание. Как было подытожено выше, во время SN-BER задействованы пять различных ферментативных реакций . Это 1) удаление модифицированного основания с помощью специфической для повреждения монофункциональной ДНК N-гликозилазы, 2) 5'-надрез абазического сайта с помощью гидролитического фермента разрезания цепи, 3) синтез ДНК с помощью нуклеотидилтрансферазы, 4) удаление 5'-dRP-группы с помощью реакции a'-элиминирования и 5) запечатывание разрыва ДНК-лигазой (36, 37) 

Внешние ссылки