Бактериофаг T7 (или фаг T7 ) — это бактериофаг , вирус, который заражает бактерии. Он заражает большинство штаммов Escherichia coli и размножается на этих хозяевах. Бактериофаг T7 имеет литический жизненный цикл , что означает, что он разрушает клетку, которую он заражает. Он также обладает несколькими свойствами, которые делают его идеальным фагом для экспериментов: его очистка и концентрация дали последовательные значения в химических анализах; [2] его можно сделать неинфекционным под воздействием УФ-излучения; [3] и его можно использовать в фаговом дисплее для клонирования РНК-связывающих белков . [3]
В исследовании 1945 года Демерека и Фано [4] T7 использовался для описания одного из семи типов фагов (T1–T7), которые растут литически на Escherichia coli . [5] Хотя все семь фагов были пронумерованы произвольно, позднее было обнаружено, что фаги с нечетными номерами, или T-нечетные фаги, имеют общие морфологические и биохимические особенности, которые отличают их от T-четных фагов. [6] До того, как его физически назвали T7, фаг использовался в предыдущих экспериментах. Немецко-американский биофизик Макс Дельбрюк работал с тем же вирусом в конце 1930-х годов, назвав его фагом δ, а франко-канадский микробиолог Феликс д'Эрелль, вероятно, изучал его близкого родственника в 1920-х годах. [7] [5]
T7 растет на шероховатых штаммах Escherichia coli (т. е. тех, на поверхности которых отсутствует полноразмерный полисахарид О-антигена ) и некоторых других кишечных бактериях , но близкие родственники также заражают гладкие и даже капсулированные штаммы. [8]
Вирус имеет сложную структурную симметрию, с капсидом фага, который является икосаэдрическим (двадцать граней) с внутренним диаметром 55 нм и хвостом диаметром 19 нм и длиной 28,5 нм, прикрепленным к капсиду. [9] Выброс белков из капсида при инфицировании заставляет вирус изменять структуру, когда он проникает в клетку. [10]
Геном фага T7 [11] был одним из первых полностью секвенированных геномов и был опубликован в 1983 году. [ 12] Головка фаговой частицы содержит геном dsDNA размером около 40 кб , который кодирует 55 белков. [13] Геном содержит многочисленные перекрывающиеся гены [14] , которые были частично удалены посредством «рефакторинга» генома для получения T7.1. [15]
Жизненный цикл T7 составляет 17 мин при 37˚C, то есть время от заражения до лизиса клетки-хозяина, когда высвобождаются новые фаги. Из-за короткого латентного периода большинство физиологических исследований проводятся при 30˚C, где инфицированные клетки лизируются через 30 мин. Однако были выделены штаммы T7 с высокой приспособленностью, у которых латентный период составляет всего ~11 мин при 37˚C, растущих в оптимальных условиях в богатых средах. Этот адаптированный фаг может подвергаться эффективному расширению своей популяции более чем на 1013 за один час роста. [16]
Фаг T7 распознает определенные рецепторы на поверхности клеток E. coli и связывается с поверхностью клетки с помощью своих вирусных хвостовых волокон. В некоторых штаммах T7 хвостовые волокна заменены на шипы, которые разрушают O- или K-антигены на поверхности клетки посредством ферментативной активности . [5]
Процесс адсорбции и проникновения использует лизоцимы для создания отверстия в пептидогликановом слое стенки бактериальной клетки, что позволяет переносить вирусную ДНК в бактерию. Короткий, обрубленный хвост фага типа T7 слишком короток, чтобы охватить клеточную оболочку, и для того, чтобы выбросить геном фага в клетку при инициации инфекции, белки вириона должны сначала создать канал от кончика хвоста в цитоплазму клетки. [17] Фаг также высвобождает пять белков, необходимых для начала репликации вирусного генома и расщепления генома хозяина. [18] Бактериофаг T7 был эволюционно изменен, чтобы преодолеть несколько защитных механизмов бактерии-хозяина, включая пептидогликановую клеточную стенку и систему CRISPR . [18] Как только фаг T7 вставил вирусный геном, процесс репликации ДНК генома хозяина останавливается и начинается репликация вирусного генома. [19]
При оптимальных условиях фаг T7 может завершить литический процесс в течение 25 минут, что приводит к гибели клетки-хозяина E. coli . В момент лизиса вирус может произвести более 100 потомков. [18]
Gp5 (кодируется геном gp5 ) — это ДНК-полимераза T7 . ДНК-полимераза T7 использует эндогенный тиоредоксин E. coli , REDOX-белок, в качестве скользящего зажима ДНК во время репликации ДНК фага (хотя тиоредоксин обычно имеет другую функцию). Скользящий зажим удерживает полимеразу на ДНК, что увеличивает скорость синтеза. [20]
Фаг T7 имеет самую простую из известных ДНК- реплисом , состоящую из геликазы и праймазы , которые находятся в одной полипептидной цепи, которая образует гексамер в присутствии ДНК и АТФ или dTTP . ДНК-полимераза T7, при содействии тиоредоксина E. coli , осуществляет синтез как ведущей, так и отстающей цепи ДНК .
В фаге T7 двухцепочечные разрывы ДНК, вероятно, восстанавливаются путем вставки участка донорской ДНК в зазор в месте разрыва. [21] Это восстановление двухцепочечных разрывов облегчается геном белка 2.5, который способствует отжигу гомологичных комплементарных цепей ДНК . [22]
Реплицирующаяся внутриклеточная ДНК фага T7, растянутая после лизиса клеток, обычно длиннее зрелой хромосомы фага (от 11 до 15 мкМ) и может встречаться в форме сильно сцепленных линейных цепей, длина которых до 66 раз превышает длину зрелой хромосомы фага. [23] Реплицирующаяся ДНК также может быть видна в форме скрученных кольцевых структур, которые, по-видимому, соответствуют многопетлевым конфигурациям ДНК, в которых сверхспиральные изгибы, необходимые для уплотнения ДНК, были ослаблены за счет надреза цепей при лизисе клеток. [23]
Последовательность промотора T7 широко используется в молекулярной биологии из-за ее чрезвычайно высокого сродства к РНК-полимеразе T7 и, следовательно, высокого уровня экспрессии. [3] [2]
T7 использовался в качестве модели в синтетической биологии . Чан и др. (2005) « рефакторили » геном T7, заменив приблизительно 12 кб его генома сконструированной ДНК. [15] Сконструированная ДНК была разработана таким образом, чтобы с ней было легче работать несколькими способами: отдельные функциональные элементы были разделены сайтами рестриктазы для простой модификации, а перекрывающиеся домены кодирования белков были разделены и, при необходимости, модифицированы с помощью молчащих мутаций одной пары оснований .