stringtranslate.com

Группа флавинов

В изоаллоксазине имеется 18 ключевых атомов , которые составляют его характерную трехкольцевую структуру. R-группа варьируется и отличает различные флавины.
Рибофлавин

Флавины (от лат. flavus , «жёлтый») в целом относятся к классу органических соединений, содержащих трициклический гетероцикл изоаллоксазин или его изомер аллоксазин, а также их производные. Биохимическим источником флавина является жёлтый витамин B рибофлавин . Флавиновая часть часто присоединяется к аденозиндифосфату с образованием флавинадениндинуклеотида ( ФАД ), а в других случаях встречается как флавинмононуклеотид (или ФМН ), фосфорилированная форма рибофлавина . Именно в одной или другой из этих форм флавин присутствует в качестве простетической группы во флавопротеинах . Несмотря на схожие названия, флавины (с «i») химически и биологически отличаются от флаваноидов (с «a») и флавонолов (с «o»).

Группа флавина способна подвергаться окислительно-восстановительным реакциям и может принимать либо один электрон в двухстадийном процессе, либо два электрона сразу. Восстановление осуществляется путем добавления атомов водорода к определенным атомам азота в системе изоаллоксазина :

Равновесие между окисленной (слева) и полностью восстановленной (справа) формами флавина.

В водном растворе флавины имеют желтую окраску при окислении, приобретая красный цвет в полувосстановленном анионном состоянии или синий в нейтральном ( семихинонном ) состоянии, и бесцветны при полном восстановлении. [1] Окисленные и восстановленные формы находятся в быстром равновесии с семихинонной ( радикальной ) формой, смещенной против образования радикала: [2]

Fl ox + Fl red H 2 ⇌ FlH

где Fl ox — окисленный флавин, Fl red H 2 — восстановленный флавин (при присоединении двух атомов водорода) и FlH — семихинонная форма (присоединение одного атома водорода).

В форме FADH 2 он является одним из кофакторов, способных переносить электроны в цепь переноса электронов .

Фоторедукция

Как свободные, так и связанные с белком флавины фотовосстанавливаемы , то есть способны восстанавливаться под действием света , в механизме, опосредованном несколькими органическими соединениями, такими как некоторые аминокислоты , карбоновые кислоты и амины . [2] Это свойство флавинов используется различными светочувствительными белками. Например, домен LOV, обнаруженный во многих видах растений, грибов и бактерий, претерпевает обратимое, зависящее от света структурное изменение, которое включает образование связи между остатком цистеина в его пептидной последовательности и связанным FMN. [3]

ФАД

ФАД

Флавинадениндинуклеотид — это группа, связанная со многими ферментами, включая ферредоксин-НАДФ+-редуктазу , моноаминоксидазу , оксидазу D-аминокислот , глюкозооксидазу , ксантиноксидазу и ацил-КоА-дегидрогеназу .

ФАДХ/ФАДХ2

FADH и FADH 2 являются восстановленными формами FAD. FADH 2 вырабатывается как простетическая группа в сукцинатдегидрогеназе , ферменте, участвующем в цикле лимонной кислоты . При окислительном фосфорилировании две молекулы FADH 2 обычно дают 1,5 АТФ каждая или три АТФ вместе.

ФМН

ФМН

Флавинмононуклеотид — это простетическая группа, встречающаяся, среди прочего, в таких белках, как НАДН-дегидрогеназа , нитроредуктаза E.coli и фермент старый желтый .

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Михаэлис Л., Шуберт М. П., Смайт К. В. (1936). «Потенциометрическое исследование флавинов». Журнал биологической химии . 116 (2): 587–607. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74634-6 . Архивировано из оригинала 08.08.2009 . Получено 25.04.2008 .
  2. ^ ab Massey V, Stankovich M, Hemmerich P (январь 1978). "Светоопосредованное восстановление флавопротеинов с флавинами в качестве катализаторов". Биохимия . 17 (1): 1–8. doi :10.1021/bi00594a001. PMID  618535.
  3. ^ Alexandre MT, Domratcheva T, Bonetti C, van Wilderen LJ, van Grondelle R, Groot ML, Hellingwerf KJ, Kennis JT (июль 2009 г.). «Первичные реакции домена LOV2 фототропина, изученные с помощью сверхбыстрой средней инфракрасной спектроскопии и квантовой химии». Biophysical Journal . 97 (1): 227–37. Bibcode :2009BpJ....97..227A. doi :10.1016/j.bpj.2009.01.066. PMC 2711383 . PMID  19580760. 

Дальнейшее чтение