Фосфагены , также известные как макроэргические соединения, являются соединениями с высоким запасом энергии, также известными как высокоэнергетические фосфатные соединения, в основном встречающиеся в мышечной ткани животных . Они позволяют поддерживать высокоэнергетический фосфатный пул в диапазоне концентраций, который, если бы он был полностью аденозинтрифосфатом (АТФ), создал бы проблемы из-за потребляющих АТФ реакций в этих тканях. Поскольку мышечные ткани могут внезапно потребовать много энергии, эти соединения могут поддерживать резерв высокоэнергетических фосфатов, которые могут использоваться по мере необходимости, чтобы обеспечить энергию, которая не может быть немедленно предоставлена гликолизом или окислительным фосфорилированием . Фосфагены поставляют немедленную, но ограниченную энергию.
Фактическая биомолекула , используемая в качестве фосфагена, зависит от организма. Большинство животных используют аргинин в качестве фосфагена; однако тип хордовых ( т.е. животные со спинным мозгом) использует креатин . Креатинфосфат (CP), или фосфокреатин (PCr), производится из АТФ ферментом креатинкиназой в обратимой реакции:
Креатин + АТФ ⇌ креатинфосфат + АДФ + H + (эта реакция зависит от Mg 2+ )
Однако кольчатые черви (кольчатые черви) используют набор уникальных фосфагенов; например, дождевые черви используют соединение ломбрицин .
Фосфагены были открыты Филиппом Эгглтоном и его женой Грейс Эгглтон. [1]
H 2 O + АТФ → H + + АДФ + Pi ( при содействии Mg 2+ использование АТФ для сокращения мышц АТФазой )
H + + АДФ + КФ → АТФ + Креатин ( при участии Mg 2+ , катализируемом креатинкиназой , АТФ снова используется в вышеуказанной реакции для продолжения сокращения мышц)
2 АДФ → АТФ + АМФ (катализируется аденилаткиназой /миокиназой, когда CP истощается, АТФ снова используется для сокращения мышц)
Мышца в состоянии покоя:
АТФ + Креатин → АДФ + CP + H + ( при участии Mg 2+ , катализируется креатинкиназой )
Когда в фосфагенной системе истощается запас фосфокреатина (креатинфосфата), образующийся в результате реакции аденилаткиназы (миокиназы) АМФ в первую очередь регулируется пуриннуклеотидным циклом . [3] [4]
Ссылки
^ Избранные темы истории биохимии, G Semenza
^ Wallimann T, Wyss M, Brdiczka D, Nicolay K, Eppenberger HM (январь 1992 г.). «Внутриклеточная компартментация, структура и функция изоферментов креатинкиназы в тканях с высокими и флуктуирующими потребностями в энергии: «фосфокреатиновый контур» для гомеостаза клеточной энергии». Biochem J . 281 (Pt 1): 21–40. doi :10.1042/bj2810021. PMC 1130636 . PMID 1731757.
^ Бхагаван, Н. В.; Ха, Чунг-Ын (2015). "19. Сократительные системы". Основы медицинской биохимии . Elsevier. стр. 339–361. doi :10.1016/B978-0-12-416687-5.00019-1. ISBN978-0-12-416687-5.
^ Вальберг, Стефани Дж. (2008), «15. Функция скелетных мышц», в Канеко, Дж. Джерри; Харви, Джон У.; Брусс, Майкл Л. (ред.), Клиническая биохимия домашних животных (6-е изд.), Academic Press, стр. 459–484, ISBN978-0-12-370491-7, получено 2023-10-10
Дальнейшее чтение
Эллингтон, В. Росс (2001). «Эволюция и физиологические роли фосфагенных систем». Annual Review of Physiology . 63 (1): 289–325. doi :10.1146/annurev.physiol.63.1.289. PMID 11181958.
Эгглтон, Филипп; Эгглтон, Грейс Палмер (1927). «Физиологическое значение «фосфагена»». Журнал физиологии . 63 (2): 155–161. doi :10.1113/jphysiol.1927.sp002391. PMC 1514923. PMID 16993876 .
Эгглтон, Филипп; Эгглтон, Грейс Палмер (1928). «Дальнейшие наблюдения над фосфагеном». Журнал физиологии . 65 (1): 15–24. doi :10.1113/jphysiol.1928.sp002457. PMC 1515019. PMID 16993934 .