stringtranslate.com

Цитоскелет

Цитоскелет состоит из (а) микротрубочек, (б) микрофиламентов и (в) промежуточных филаментов. [1]

Цитоскелет представляет собой сложную, динамическую сеть взаимосвязанных белковых нитей, присутствующих в цитоплазме всех клеток , включая клетки бактерий и архей . [2] У эукариот он простирается от ядра клетки до клеточной мембраны и состоит из схожих белков в различных организмах. Он состоит из трех основных компонентов: микрофиламентов , промежуточных нитей и микротрубочек , и все они способны к быстрому росту или разборке в зависимости от потребностей клетки. [3]

Цитоскелет может выполнять множество функций. Его основная функция — придавать клетке форму и механическую устойчивость к деформации, а посредством ассоциации с внеклеточной соединительной тканью и другими клетками он стабилизирует целые ткани. [4] [5] Цитоскелет также может сокращаться, тем самым деформируя клетку и окружающую ее среду и позволяя клеткам мигрировать . [6] Более того, он участвует во многих клеточных сигнальных путях и в поглощении внеклеточного материала ( эндоцитоз ), [7] в сегрегации хромосом во время клеточного деления , [4] на стадии цитокинеза клеточного деления, [8] в качестве каркаса для организации содержимого клетки в пространстве [6] и во внутриклеточном транспорте (например, перемещение везикул и органелл внутри клетки) [4] и может быть шаблоном для построения клеточной стенки . [4] Кроме того, он может образовывать специализированные структуры, такие как жгутики , реснички , ламеллоподии и подосомы . Структура, функция и динамическое поведение цитоскелета могут сильно различаться в зависимости от организма и типа клетки. [4] [9] [8] Даже внутри одной клетки цитоскелет может меняться посредством ассоциации с другими белками и предыдущей историей сети. [6]

Крупномасштабным примером действия, выполняемого цитоскелетом, является сокращение мышц . Это осуществляется группами высокоспециализированных клеток, работающих вместе. Основным компонентом цитоскелета, который помогает показать истинную функцию этого сокращения мышц, является микрофиламент . Микрофиламенты состоят из наиболее распространенного клеточного белка, известного как актин. [10] Во время сокращения мышцы , внутри каждой мышечной клетки, молекулярные моторы миозина коллективно оказывают силы на параллельные актиновые нити. Сокращение мышц начинается с нервных импульсов, которые затем вызывают высвобождение повышенного количества кальция из саркоплазматического ретикулума . Увеличение кальция в цитозоле позволяет начать сокращение мышц с помощью двух белков, тропомиозина и тропонина . [10] Тропомиозин ингибирует взаимодействие между актином и миозином, в то время как тропонин ощущает увеличение кальция и снимает торможение. [11] Это действие сокращает мышечную клетку, а через синхронный процесс во многих мышечных клетках — всю мышцу.

История

В 1903 году Николай Константинович Кольцов предположил, что форма клеток определяется сетью трубочек, которую он назвал цитоскелетом. Концепция белковой мозаики, которая динамически координирует цитоплазматическую биохимию, была предложена Рудольфом Петерсом в 1929 году [12] , а сам термин ( cytosquelette , на французском языке) был впервые введен французским эмбриологом Полем Винтребером в 1931 году. [13]

Когда цитоскелет был впервые представлен, его считали неинтересным гелеобразным веществом, которое помогало органеллам оставаться на месте. [14] Было проведено много исследований, чтобы попытаться понять назначение цитоскелета и его компонентов.

Первоначально считалось, что цитоскелет свойствен исключительно эукариотам, но в 1992 году было обнаружено, что он присутствует и у прокариот. Это открытие произошло после осознания того, что бактерии обладают белками, гомологичными тубулину и актину; основным компонентам эукариотического цитоскелета. [15]

Эукариотический цитоскелет

Эукариотические клетки содержат три основных типа цитоскелетных филаментов: микрофиламенты , микротрубочки и промежуточные филаменты . В нейронах промежуточные филаменты известны как нейрофиламенты . [16] Каждый тип образуется путем полимеризации определенного типа белковой субъединицы и имеет свою собственную характерную форму и внутриклеточное распределение. Микрофиламенты являются полимерами белка актина и имеют диаметр 7 нм. Микротрубочки состоят из тубулина и имеют диаметр 25 нм. Промежуточные филаменты состоят из различных белков в зависимости от типа клетки, в которой они находятся; обычно они имеют диаметр 8-12 нм. [2] Цитоскелет обеспечивает клетку структурой и формой, и, исключая макромолекулы из части цитозоля , он увеличивает уровень макромолекулярной скученности в этом отсеке. [17] Элементы цитоскелета широко и тесно взаимодействуют с клеточными мембранами. [18]

Исследования нейродегенеративных заболеваний , таких как болезнь Паркинсона , болезнь Альцгеймера , болезнь Хантингтона и боковой амиотрофический склероз (БАС), показывают, что при этих заболеваниях поражается цитоскелет. [19] Болезнь Паркинсона характеризуется деградацией нейронов, что приводит к тремору, ригидности и другим немоторным симптомам. Исследования показали, что сборка и стабильность микротрубочек в цитоскелете нарушаются, что со временем приводит к деградации нейронов. [20] При болезни Альцгеймера тау-белки , стабилизирующие микротрубочки, дают сбой в прогрессировании заболевания, вызывая патологию цитоскелета. [21] Избыток глутамина в белке Хантингтона, участвующем в связывании везикул с цитоскелетом, также предположительно является фактором развития болезни Хантингтона. [22] Боковой амиотрофический склероз приводит к потере движения, вызванной деградацией двигательных нейронов, а также вызывает дефекты цитоскелета. [23]

Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предполагают роль вибраций микротрубочек в нейронах в возникновении сознания . [24] [25]

Вспомогательные белки, включая моторные белки, регулируют и связывают филаменты с другими клеточными соединениями и друг с другом и необходимы для контролируемой сборки цитоскелетных филаментов в определенных местах. [26]

Было обнаружено несколько низкомолекулярных цитоскелетных препаратов , которые взаимодействуют с актином и микротрубочками. Эти соединения оказались полезными при изучении цитоскелета, и некоторые из них нашли клиническое применение.

Микрофиламенты

Микрофиламенты, также известные как актиновые нити, состоят из линейных полимеров белков G-актина и генерируют силу, когда растущий (плюс) конец нити наталкивается на барьер, такой как клеточная мембрана. Они также действуют как дорожки для движения молекул миозина , которые прикрепляются к микрофиламенту и «ходят» по ним. В общем, основным компонентом или белком микрофиламентов является актин. Мономер G-актина объединяется, образуя полимер, который продолжает формировать микрофиламент (актиновую нить). Затем эти субъединицы собираются в две цепи, которые переплетаются в то, что называется цепями F-актина . [27] Миозин, движущийся вдоль филаментов F-актина, генерирует сократительные силы в так называемых актомиозиновых волокнах, как в мышцах, так и в большинстве немышечных типов клеток. [28] Структуры актина контролируются семейством Rho небольших ГТФ-связывающих белков, таких как сам Rho для сократительных актомиозиновых нитей («стрессовых волокон»), Rac для ламеллиподий и Cdc42 для филоподий.

Функции включают в себя:

Промежуточные нити

Промежуточные филаменты являются частью цитоскелета многих эукариотических клеток. Эти филаменты, в среднем 10 нанометров в диаметре, более стабильны (прочно связаны), чем микрофиламенты, и гетерогенные составляющие цитоскелета. Подобно актиновым филаментам, они функционируют в поддержании формы клетки, выдерживая натяжение ( микротрубочки , напротив, сопротивляются сжатию, но также могут выдерживать натяжение во время митоза и во время позиционирования центросомы). Промежуточные филаменты организуют внутреннюю трехмерную структуру клетки, закрепляя органеллы и выступая в качестве структурных компонентов ядерной пластинки . Они также участвуют в некоторых соединениях клетка-клетка и клетка-матрикс. Ядерная пластинка существует у всех животных и во всех тканях. Некоторые животные, такие как плодовая мушка, не имеют никаких цитоплазматических промежуточных филаментов. У тех животных, которые экспрессируют цитоплазматические промежуточные филаменты, они тканеспецифичны. [5] Кератиновые промежуточные филаменты в эпителиальных клетках обеспечивают защиту от различных механических нагрузок, которые может выдержать кожа. Они также обеспечивают защиту органов от метаболических, окислительных и химических стрессов. Укрепление эпителиальных клеток этими промежуточными филаментами может предотвратить начало апоптоза или гибели клеток, уменьшая вероятность стресса. [29]

Промежуточные филаменты чаще всего известны как система поддержки или «строительные леса» для клетки и ядра, а также играют роль в некоторых функциях клетки. В сочетании с белками и десмосомами промежуточные филаменты образуют межклеточные соединения и закрепляют соединения клетка-матрикс, которые используются для обмена сообщениями между клетками, а также для жизненно важных функций клетки. Эти соединения позволяют клетке общаться через десмосому нескольких клеток, чтобы корректировать структуры ткани на основе сигналов из окружающей среды клетки. Было показано, что мутации в белках IF вызывают серьезные медицинские проблемы, такие как преждевременное старение, мутации десмина, наносящие ущерб органам, болезнь Александра и мышечная дистрофия . [5]

Различные промежуточные филаменты:

Микротрубочки

Микротрубочки представляют собой полые цилиндры диаметром около 23 нм (диаметр просвета около 15 нм), чаще всего состоящие из 13 протофиламентов , которые, в свою очередь, являются полимерами альфа- и бета- тубулина . Они ведут себя очень динамично, связывая ГТФ для полимеризации. Обычно они организованы центросомой .

В девяти триплетных наборах (звездообразных) они образуют центриоли , а в девяти дуплетах, ориентированных вокруг двух дополнительных микротрубочек (колесообразных), они образуют реснички и жгутики. Последнее образование обычно называют расположением «9+2», в котором каждый дуплет соединен с другим белком динеином . Поскольку и жгутики, и реснички являются структурными компонентами клетки и поддерживаются микротрубочками, их можно считать частью цитоскелета. Существует два типа ресничек: подвижные и неподвижные реснички. Реснички короткие и более многочисленные, чем жгутики. Подвижные реснички имеют ритмичное волнообразное или биение по сравнению с неподвижными ресничками, которые получают сенсорную информацию для клетки; обрабатывая сигналы от других клеток или жидкостей, окружающих ее. Кроме того, микротрубочки контролируют биение (движение) ресничек и жгутиков. [31] Кроме того, динеиновые руки, прикрепленные к микротрубочкам, выполняют функцию молекулярных моторов. Движение ресничек и жгутиков создается скольжением микротрубочек друг мимо друга, что требует АТФ. [31] Они играют ключевые роли в:

В дополнение к ролям, описанным выше, Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предположили, что микротрубочки функционируют в сознании. [32]

Сравнение

Септины

Септины представляют собой группу высококонсервативных GTP- связывающих белков, обнаруженных у эукариот . Различные септины образуют белковые комплексы друг с другом. Они могут собираться в нити и кольца. Поэтому септины можно считать частью цитоскелета. [36] Функция септинов в клетках включает в себя выполнение функции локализованного места прикрепления для других белков и предотвращение диффузии определенных молекул из одного клеточного отсека в другой. [36] В дрожжевых клетках они строят леса для обеспечения структурной поддержки во время деления клетки и компартментализации частей клетки. Недавние исследования на человеческих клетках показывают, что септины строят клетки вокруг бактериальных патогенов, обездвиживая вредные микробы и не давая им проникнуть в другие клетки. [37]

Спектрин

Спектрин — это цитоскелетный белок , который выстилает внутриклеточную сторону плазматической мембраны в эукариотических клетках. Спектрин образует пятиугольные или шестиугольные структуры, формируя каркас и играя важную роль в поддержании целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета. [38]

Цитоскелет дрожжей

В почкующихся дрожжах (важный модельный организм ) актин образует кортикальные бляшки, актиновые кабели, цитокинетическое кольцо и колпачок. Кортикальные бляшки представляют собой дискретные актиновые тельца на мембране и жизненно важны для эндоцитоза , особенно для рециркуляции глюкансинтазы, которая важна для синтеза клеточной стенки . Актиновые кабели представляют собой пучки актиновых нитей и участвуют в транспортировке везикул к колпачку (который содержит ряд различных белков для поляризации роста клеток) и в позиционировании митохондрий. Цитокинетическое кольцо формируется и сужается вокруг места деления клетки . [39]

Прокариотический цитоскелет

До работы Джонса и др., 2001 г. считалось, что клеточная стенка является решающим фактором для многих форм бактериальных клеток, включая палочки и спирали. При изучении было обнаружено, что многие деформированные бактерии имеют мутации, связанные с развитием клеточной оболочки . [ 40] Когда-то считалось, что цитоскелет является особенностью только эукариотических клеток, но гомологи всех основных белков эукариотического цитоскелета были обнаружены у прокариот . [41] Гарольд Эриксон отмечает, что до 1992 г. считалось, что только эукариоты имеют компоненты цитоскелета. Однако исследования начала 90-х годов показали, что у бактерий и архей есть гомологи актина и тубулина, и что они являются основой эукариотических микротрубочек и микрофиламентов. [42] Хотя эволюционные связи настолько далеки, что они не очевидны из одних лишь сравнений последовательностей белков, сходство их трехмерных структур и схожие функции в поддержании формы и полярности клеток дают веские доказательства того, что эукариотические и прокариотические цитоскелеты действительно гомологичны. [43] Три лаборатории независимо друг от друга обнаружили, что FtsZ, белок, уже известный как ключевой игрок в бактериальном цитокинезе, имел «последовательность сигнатуры тубулина», присутствующую во всех α-, β- и γ-тубулинах. [42] Однако некоторые структуры в бактериальном цитоскелете, возможно, еще не были идентифицированы. [28] [44]

FtsZ

FtsZ был первым идентифицированным белком прокариотического цитоскелета. Подобно тубулину, FtsZ образует филаменты в присутствии гуанозинтрифосфата ( ГТФ), но эти филаменты не группируются в трубочки. Во время деления клетки FtsZ является первым белком, который перемещается к месту деления, и необходим для привлечения других белков, которые синтезируют новую клеточную стенку между делящимися клетками.

МрБ и ПарМ

Прокариотические актиноподобные белки, такие как MreB , участвуют в поддержании формы клетки. Все несферические бактерии имеют гены, кодирующие актиноподобные белки, и эти белки образуют спиральную сеть под клеточной мембраной, которая направляет белки, участвующие в биосинтезе клеточной стенки . [45]

Некоторые плазмиды кодируют отдельную систему, которая включает актиноподобный белок ParM . Филаменты ParM проявляют динамическую нестабильность и могут разделять плазмидную ДНК в делящихся дочерних клетках с помощью механизма, аналогичного тому, который используется микротрубочками во время эукариотического митоза . [28] [46]

Кресцентин

Бактерия Caulobacter crescentus содержит третий белок, кресцентин , который связан с промежуточными филаментами эукариотических клеток. Кресцентин также участвует в поддержании формы клеток, таких как спиральные и вибриоидные формы бактерий, но механизм, с помощью которого он это делает, в настоящее время неясен. [47] Кроме того, кривизна может быть описана смещением серповидных филаментов после нарушения синтеза пептидогликана. [48]

Цитоскелет и клеточная механика

Цитоскелет представляет собой высокоанизотропную и динамическую сеть, постоянно перестраивающуюся в ответ на изменяющуюся клеточную микросреду. Сеть влияет на механику и динамику клеток, дифференциально полимеризуя и деполимеризуя составляющие ее филаменты (в первую очередь актин и миозин, но микротрубочки и промежуточные филаменты также играют свою роль). [49] Это генерирует силы, которые играют важную роль в информировании клетки о ее микросреде. В частности, было показано, что такие силы, как натяжение, жесткость и сдвигающие силы, влияют на судьбу клетки, дифференциацию, миграцию и подвижность. [49] Благодаря процессу, называемому «механотрансдукция», клетка перестраивает свой цитоскелет, чтобы ощущать и реагировать на эти силы.

Механотрансдукция в значительной степени зависит от фокальных адгезий , которые по существу соединяют внутриклеточный цитоскелет с внеклеточным матриксом (ECM). Благодаря фокальным адгезиям клетка способна интегрировать внеклеточные силы во внутриклеточные, поскольку белки, присутствующие в фокальных адгезиях, претерпевают конформационные изменения для инициирования сигнальных каскадов. Было показано, что такие белки, как фокальная адгезионная киназа (FAK) и Src, передают сигналы силы в ответ на клеточную активность, такую ​​как пролиферация и дифференциация, и предположительно являются ключевыми сенсорами в пути механотрансдукции. [50] В результате механотрансдукции цитоскелет изменяет свой состав и/или ориентацию, чтобы приспособиться к силовому стимулу и обеспечить соответствующую реакцию клетки.

Цитоскелет изменяет механику клетки в ответ на обнаруженные силы. Например, увеличение напряжения внутри плазматической мембраны делает более вероятным открытие ионных каналов, что увеличивает ионную проводимость и делает клеточные изменения притока или оттока ионов гораздо более вероятными. [50] Более того, механические свойства клеток определяют, насколько далеко и где направленно сила будет распространяться по клетке и как она изменит динамику клетки. [51] Например, мембранный белок, который не тесно связан с цитоскелетом, не окажет значительного влияния на кортикальную актиновую сеть, если он подвергнется воздействию специально направленной силы. Однако мембранные белки, которые более тесно связаны с цитоскелетом, вызовут более значительный ответ. [50] Таким образом, анизотропия цитоскелета служит для более четкого направления клеточных реакций на внутри- или внеклеточные сигналы.

Дальний порядок

Конкретные пути и механизмы, с помощью которых цитоскелет ощущает и реагирует на силы, все еще изучаются. Однако известно, что дальний порядок, создаваемый цитоскелетом, способствует механотрансдукции. [52] Клетки, диаметр которых составляет около 10–50 мкм, в несколько тысяч раз больше молекул, находящихся в цитоплазме и необходимых для координации клеточной активности. Поскольку клетки настолько велики по сравнению с необходимыми биомолекулами, при отсутствии организующей сети различным частям цитоплазмы трудно общаться. [53] Более того, биомолекулы должны полимеризоваться до длин, сопоставимых с длиной клетки, но полученные полимеры могут быть сильно дезорганизованы и неспособны эффективно передавать сигналы из одной части цитоплазмы в другую. Таким образом, необходимо иметь цитоскелет для организации полимеров и обеспечения того, чтобы они могли эффективно общаться по всей клетке.

Общие черты и различия между прокариотами и эукариотами

По определению, цитоскелет состоит из белков, которые могут образовывать продольные массивы (волокна) во всех организмах. Эти белки, образующие нити, были разделены на 4 класса. Тубулин -подобные, актин -подобные, АТФазы цитоскелета Walker A (WACA-белки) и промежуточные нити . [8] [28]

Тубулин-подобные белки — это тубулин у эукариот и FtsZ , TubZ, RepX у прокариот. Актиноподобные белки — это актин у эукариот и MreB , FtsA у прокариот. Примером WACA-белков, которые в основном встречаются у прокариот, является MinD . Примерами промежуточных филаментов, которые почти исключительно встречаются у животных (т. е. эукариот), являются ламины , кератины , виментин , нейрофиламенты и десмин . [8]

Хотя тубулин-подобные белки имеют некоторое сходство аминокислотной последовательности , их эквивалентность в белковой складке и сходство в сайте связывания ГТФ более поразительны. То же самое справедливо для актиноподобных белков и их структуры и домена связывания АТФ . [8] [28]

Цитоскелетные белки обычно коррелируют с формой клетки, сегрегацией ДНК и делением клеток у прокариот и эукариот. Какие белки выполняют какую задачу, сильно различается. Например, сегрегация ДНК у всех эукариот происходит с использованием тубулина, но у прокариот могут использоваться либо белки WACA, либо актиноподобные, либо тубулинподобные белки. Деление клеток опосредовано у эукариот актином, но у прокариот обычно тубулинподобными (часто FtsZ-кольцом) белками и иногда ( Thermoproteota ) ESCRT-III , который у эукариот все еще играет роль на последнем этапе деления. [8]

Цитоплазматический поток

Движение органелл в волосковых клетках тычинок традесканции

Цитоплазматический поток , также известный как циклоз, представляет собой активное перемещение содержимого клетки вдоль компонентов цитоскелета. Хотя в основном он наблюдается у растений, все типы клеток используют этот процесс для транспортировки отходов, питательных веществ и органелл в другие части клетки.  [54] Клетки растений и водорослей, как правило, крупнее многих других клеток; поэтому цитоплазматический поток важен для этих типов клеток. Это связано с тем, что дополнительный объем клетки требует цитоплазматического потока для перемещения органелл по всей клетке. [55] Органеллы движутся вдоль микрофиламентов в цитоскелете, приводимых в движение миозиновыми моторами, связывающими и толкающими пучки актиновых нитей. [54] 

Смотрите также

Ссылки

  1. ^  В эту статью включен текст, доступный по лицензии CC BY 4.0. Беттс, Дж. Гордон; Десэ, Питер; Джонсон, Эдди; Джонсон, Джоди Э.; Король, Оксана; Круз, Дин; По, Брэндон; Уайз, Джеймс; Уомбл, Марк Д.; Янг, Келли А. (8 июня 2023 г.). Анатомия и физиология . Хьюстон: OpenStax CNX. 3.2 Цитоплазма и клеточные органеллы. ISBN 978-1-947172-04-3.
  2. ^ ab Hardin J, Bertoni G, Kleinsmith LJ (2015). Becker's World of the Cell (8-е изд.). Нью-Йорк: Pearson. С. 422–446. ISBN 978013399939-6.
  3. ^ МакКинли, Майкл; Дин О'Локлин, Валери; Пеннефатер-О'Брайен, Элизабет; Харрис, Рональд (2015). Анатомия человека (4-е изд.). Нью-Йорк: McGraw Hill Education. стр. 29. ISBN 978-0-07-352573-0.
  4. ^ abcde Alberts B, et al. (2008). Молекулярная биология клетки (5-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-4105-5.
  5. ^ abc Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U (июль 2007 г.). «Промежуточные филаменты: от архитектуры клеток до наномеханики». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 8 (7): 562–73. doi :10.1038/nrm2197. PMID  17551517. S2CID  27115011.
  6. ^ abc Fletcher DA, Mullins RD (январь 2010 г.). «Механика клеток и цитоскелет». Nature . 463 (7280): 485–92. Bibcode :2010Natur.463..485F. doi :10.1038/nature08908. PMC 2851742 . PMID  20110992. 
  7. ^ Geli MI, Riezman H (апрель 1998 г.). «Эндоцитарная интернализация в дрожжевых и животных клетках: сходство и различие». Journal of Cell Science . 111 (Pt 8) (8): 1031–7. doi :10.1242/jcs.111.8.1031. PMID  9512499.
  8. ^ abcdef Wickstead B, Gull K (август 2011). «Эволюция цитоскелета». Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. doi :10.1083/jcb.201102065. PMC 3160578. PMID  21859859 . 
  9. ^ Фукс, Э.; Каракесисоглу, И. (2001). «Соединение цитоскелетных пересечений». Гены и развитие . 15 (1): 1–14. doi : 10.1101/gad.861501 . PMID  11156599.
  10. ^ ab Cooper, Geoffrey M. (2000). "Actin, Myosin, and Cell Movement". The Cell: A Molecular Approach. 2nd Edition . Архивировано из оригинала 2018-04-28.
  11. ^ Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). «Миозины движутся вдоль актиновых нитей». Биохимия. 5-е издание . Архивировано из оригинала 2018-05-02.
  12. ^ Питерс РА. «Харбенские лекции, 1929. Перепечатано в: Питерс, РА (1963) Биохимические поражения и летальный синтез, стр. 216. Pergamon Press, Оксфорд». {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  13. ^ Frixione E (июнь 2000 г.). «Повторяющиеся взгляды на структуру и функцию цитоскелета: 300-летняя эпопея». Подвижность клеток и цитоскелет . 46 (2): 73–94. doi :10.1002/1097-0169(200006)46:2<73::AID-CM1>3.0.CO;2-0. ​​PMID  10891854. S2CID  16728876.
  14. ^ Хардин Дж. (2015-12-03). Мир клетки Беккера (9-е изд.). Пирсон. стр. 351. ISBN 978-0-321-93492-5.
  15. ^ Wickstead B, Gull K (август 2011). «Эволюция цитоскелета». Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. doi :10.1083/jcb.201102065. PMC 3160578. PMID  21859859 . 
  16. ^ Таран, АС; Шувалова, ЛД; Лагарькова, МА; Алиева, ИБ (22 июня 2020 г.). «Болезнь Хантингтона — взгляд на взаимодействие белка HTT, микротрубочек и актиновых компонентов цитоскелета». Клетки . 9 (6): 1514. doi : 10.3390/cells9061514 . PMC 7348758 . PMID  32580314. 
  17. ^ Minton AP (октябрь 1992 г.). «Конфаймент как детерминант макромолекулярной структуры и реактивности». Biophysical Journal . 63 (4): 1090–100. Bibcode :1992BpJ....63.1090M. doi :10.1016/S0006-3495(92)81663-6. PMC 1262248 . PMID  1420928. 
  18. ^ Doherty GJ, McMahon HT (2008). «Опосредование, модуляция и последствия мембранно-цитоскелетных взаимодействий». Annual Review of Biophysics . 37 : 65–95. doi :10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912. PMID  18573073. S2CID  17352662.
  19. ^ Пелукки, Сильвия; Стринги, Рамона; Марчелло, Елена (2020). «Дендритные шипики при болезни Альцгеймера: как актиновый цитоскелет способствует синаптической недостаточности». Международный журнал молекулярных наук . 21 (3): 908. doi : 10.3390/ijms21030908 . ISSN  1422-0067. PMC 7036943. PMID  32019166 . 
  20. ^ Pellegrini L, Wetzel A, Grannó S, Heaton G, Harvey K (февраль 2017 г.). «Назад к трубочке: динамика микротрубочек при болезни Паркинсона». Cellular and Molecular Life Sciences . 74 (3): 409–434. doi :10.1007/s00018-016-2351-6. PMC 5241350 . PMID  27600680. 
  21. ^ Бамбург JR, Блум GS (август 2009). «Патологии цитоскелета при болезни Альцгеймера». Подвижность клеток и цитоскелет . 66 (8): 635–49. doi :10.1002/cm.20388. PMC 2754410. PMID  19479823 . 
  22. ^ Caviston JP, Holzbaur EL (апрель 2009 г.). «Белок Хантингтин является важным интегратором внутриклеточного везикулярного транспорта». Trends in Cell Biology . 19 (4): 147–55. doi :10.1016/j.tcb.2009.01.005. PMC 2930405. PMID  19269181 . 
  23. ^ Julien JP, Millecamps S, Kriz J (2005). "Дефекты цитоскелета при боковом амиотрофическом склерозе (заболевание двигательных нейронов)". Ядерная организация в развитии и болезнях . Симпозиумы Novartis Foundation. Т. 264. С. 183–92, обсуждение 192–6, 227–30. doi :10.1002/0470093765.ch12. ISBN 978-0-470-09373-3. PMID  15773754. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
  24. ^ Elsevier. «Открытие квантовых вибраций в «микротрубочках» внутри нейронов мозга подтверждает спорную 20-летнюю теорию сознания». www.elsevier.com . Архивировано из оригинала 2016-11-07 . Получено 2017-11-20 .
  25. ^ Хамерофф, Стюарт; Пенроуз, Роджер (март 2014 г.). «Сознание во вселенной». Physics of Life Reviews . 11 (1): 39–78. doi : 10.1016/j.plrev.2013.08.002 . PMID  24070914.
  26. ^ Альбертс, Брюс (2015). Молекулярная биология клетки . Garland Science. стр. 889. ISBN 978-0-8153-4464-3.
  27. ^ ab Cooper, Geoffrey M. (2000). "Структура и организация актиновых филаментов". Клетка: молекулярный подход. 2-е издание . Архивировано из оригинала 2018-05-02.
  28. ^ abcde Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых филаментов». Journal of Cell Science . 128 (11): 2009–19. doi : 10.1242/jcs.165563 . PMID  25788699.
  29. ^ Pan X, Hobbs RP, Coulombe PA (февраль 2013 г.). «Расширяющееся значение промежуточных филаментов кератина в нормальном и больном эпителии». Current Opinion in Cell Biology . 25 (1): 47–56. doi :10.1016/j.ceb.2012.10.018. PMC 3578078. PMID  23270662 . 
  30. ^ Paulin D, Li Z (ноябрь 2004 г.). «Десмин: основной промежуточный филаментный белок, необходимый для структурной целостности и функции мышц». Experimental Cell Research . 301 (1): 1–7. doi :10.1016/j.yexcr.2004.08.004. PMID  15501438.
  31. ^ ab Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2 мая 2018 г.). «Cilia and Flagella: Structure and Movement». Архивировано из оригинала 2 мая 2018 г. Получено 2 мая 2018 г. – через www.ncbi.nlm.nih.gov. {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  32. ^ Хамерофф, С. и Пенроуз, Р. Обзоры физики жизни 2014, 11, 39-78
  33. ^ ab Если в полях не указано иное, то ссылка: Boron WF (2003). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Elsevier/Saunders. стр. 1300. ISBN 978-1-4160-2328-9.Страница 25
  34. ^ Fuchs E, Cleveland DW (январь 1998). "Структурная поддержка промежуточных филаментов в здоровье и патологии". Science . 279 (5350): 514–9. Bibcode :1998Sci...279..514F. doi :10.1126/science.279.5350.514. PMID  9438837.
  35. ^ Steinmetz MO (май 2007). «Структура и термодинамика взаимодействия тубулина и статмина». Журнал структурной биологии . 158 (2): 137–47. doi :10.1016/j.jsb.2006.07.018. PMID  17029844.
  36. ^ ab Mostowy S, Cossart P (февраль 2012 г.). «Септины: четвертый компонент цитоскелета». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 13 (3): 183–94. doi :10.1038/nrm3284. PMID  22314400. S2CID  2418522.
  37. ^ Mascarelli A (декабрь 2011 г.). «Септиновые белки берут в плен бактерий: клеточная защита от микробных патогенов имеет терапевтический потенциал». Nature . doi : 10.1038/nature.2011.9540 . S2CID  85080734.
  38. ^ Huh GY, Glantz SB, Je S, Morrow JS, Kim JH (декабрь 2001 г.). «Протеолиз кальпаином альфа II-спектрина в нормальном мозге взрослого человека». Neuroscience Letters . 316 (1): 41–4. doi :10.1016/S0304-3940(01)02371-0. PMID  11720774. S2CID  53270680.
  39. ^ Pruyne D, Bretscher A (февраль 2000 г.). «Поляризация роста клеток у дрожжей». Journal of Cell Science . 113 ( Pt 4) (4): 571–85. doi : 10.1242/jcs.113.4.571 . PMID  10652251.
  40. ^ Джонс, Лора Дж. Ф.; Карбаллидо-Лопес, Рут; Эррингтон, Джеффри (2001-03-23). ​​«Контроль формы клеток у бактерий: спиральные, актиноподобные нити у Bacillus subtilis». Cell . 104 (6): 913–922. doi : 10.1016/S0092-8674(01)00287-2 . PMID  11290328. S2CID  14207533.
  41. ^ Shih YL, Rothfield L (сентябрь 2006 г.). «Бактериальный цитоскелет». Microbiology and Molecular Biology Reviews . 70 (3): 729–54. doi :10.1128/MMBR.00017-06. PMC 1594594. PMID  16959967 . 
  42. ^ ab Erickson HP (февраль 2017 г.). «Открытие прокариотического цитоскелета: 25-я годовщина». Молекулярная биология клетки . 28 (3): 357–358. doi :10.1091/mbc.E16-03-0183. PMC 5341718. PMID 28137947  . 
  43. ^ Michie KA, Löwe J (2006). «Динамические филаменты бактериального цитоскелета» (PDF) . Annual Review of Biochemistry . 75 : 467–92. doi :10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. PMID  16756499.
  44. ^ Briegel A, Dias DP, Li Z, Jensen RB, Frangakis AS, Jensen GJ (октябрь 2006 г.). «Множественные крупные пучки нитей, обнаруженные у Caulobacter crescentus с помощью электронной криотомографии». Молекулярная микробиология . 62 (1): 5–14. doi : 10.1111/j.1365-2958.2006.05355.x . PMID  16987173.
  45. ^ Popp D, Narita A, Maeda K, Fujisawa T, Ghoshdastider U, Iwasa M, Maéda Y, Robinson RC (май 2010 г.). «Структура, организация и динамика нитей в листах MreB». Журнал биологической химии . 285 (21): 15858–65. doi : 10.1074/jbc.M109.095901 . PMC 2871453. PMID  20223832 . 
  46. ^ Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC (июнь 2012 г.). «Новая актиноподобная структура филаментов из Clostridium tetani». Журнал биологической химии . 287 (25): 21121–9. doi : 10.1074/jbc.M112.341016 . PMC 3375535. PMID  22514279 . 
  47. ^ Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (декабрь 2003 г.). «Бактериальный цитоскелет: промежуточная филаментоподобная функция в форме клетки». Cell . 115 (6): 705–13. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00935-8 . PMID  14675535. S2CID  14459851.
  48. ^ Эсю, Осигве (январь 2010 г.). «Динамика бактериального промежуточного филамента кресцентина in vitro и in vivo». PLOS ONE . 5 (1): e8855. Bibcode : 2010PLoSO...5.8855E. doi : 10.1371 /journal.pone.0008855 . PMC 2816638. PMID  20140233. 
  49. ^ ab Chen, Christopher S. (15.10.2008). «Механотрансдукция – область, объединяющая?». Journal of Cell Science . 121 (20): 3285–3292. doi :10.1242/jcs.023507. ISSN  1477-9137. PMID  18843115. S2CID  1287523.
  50. ^ abc Orr, A. Wayne; Helmke, Brian P.; Blackman, Brett R.; Schwartz, Martin A. (январь 2006 г.). «Механизмы механотрансдукции». Developmental Cell . 10 (1): 11–20. doi : 10.1016/j.devcel.2005.12.006 . PMID  16399074.
  51. ^ Janmey, Paul A.; McCulloch, Christopher A. (2007-08-15). «Механика клеток: интеграция ответов клеток на механические стимулы». Annual Review of Biomedical Engineering . 9 (1): 1–34. doi :10.1146/annurev.bioeng.9.060906.151927. ISSN  1523-9829. PMID  17461730.
  52. ^ Флетчер, Дэниел А.; Маллинз, Р. Дайч (январь 2010 г.). «Механика клеток и цитоскелет». Nature . 463 (7280): 485–492. Bibcode :2010Natur.463..485F. doi :10.1038/nature08908. ISSN  0028-0836. PMC 2851742 . PMID  20110992. 
  53. ^ Маллинз, РД (2010-01-01). «Цитоскелетные механизмы нарушения клеточной симметрии». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 2 (1): a003392. doi :10.1101/cshperspect.a003392. ISSN  1943-0264. PMC 2827899. PMID 20182610  . 
  54. ^ ab Woodhouse FG, Goldstein RE (август 2013 г.). «Цитоплазматический поток в растительных клетках возникает естественным образом путем самоорганизации микрофиламентов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (35): 14132–7. arXiv : 1308.6422 . Bibcode : 2013PNAS..11014132W. doi : 10.1073/pnas.1302736110 . PMC 3761564. PMID  23940314 . 
  55. ^ Goldstein RE, van de Meent JW (август 2015 г.). "Физическая перспектива цитоплазматического потока". Interface Focus . 5 (4): 20150030. doi :10.1098/rsfs.2015.0030. PMC 4590424. PMID  26464789 . 

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Цитоскелет .