stringtranslate.com

Цитохром

Цитохром С с гемом С.

Цитохромы представляют собой окислительно-восстановительные белки , содержащие гем с центральным атомом железа (Fe) в его ядре в качестве кофактора . Они участвуют в цепи переноса электронов и окислительно-восстановительном катализе . Они классифицируются по типу гема и способу его связывания . Четыре разновидности признаны Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (IUBMB): цитохромы а, цитохромы b , цитохромы с и цитохром d . [1]

Функция цитохрома связана с обратимым окислительно- восстановительным переходом от двухвалентного (Fe(II)) к трехвалентному (Fe(III)) состоянию окисления железа, обнаруженного в ядре гема. [2] Помимо классификации IUBMB на четыре класса цитохромов, в биохимической литературе можно найти несколько дополнительных классификаций, таких как цитохром o [3] и цитохром P450 .

История

Цитохромы были первоначально описаны в 1884 году Чарльзом Александром МакМанном как дыхательные пигменты (миогематин или гистогематин). [4] В 1920-х годах Кейлин заново открыл эти дыхательные пигменты и назвал их цитохромами, или «клеточными пигментами». [5] Он классифицировал эти гем-белки на основании положения их самой низкой энергетической полосы поглощения в восстановленном состоянии как цитохромы a (605 нм), b (≈565 нм) и c (550 нм). Спектроскопические признаки гемов от ультрафиолетового (УФ) до видимого диапазона до сих пор используются для идентификации типа гема по восстановленному бис-пиридин-лигированному состоянию, т.е. метод пиридинового гемохрома. В каждом классе цитохромов a , b или c ранние цитохромы нумеруются последовательно, например, cyt c , cyt c 1 и cyt c 2 , а более поздние примеры обозначены максимумом R-полосы в восстановленном состоянии, например cyt c 559 . [6]

Структура и функции

Гемовая группа представляет собой сильно сопряженную кольцевую систему (которая позволяет ее электронам быть очень подвижными), окружающую ион железа . Железо в цитохромах обычно существует в двухвалентном (Fe 2+ ) и трехвалентном (Fe 3+ ) состояниях, причем ферроксо-состояние (Fe 4+ ) обнаруживается в каталитических промежуточных соединениях. [1] Таким образом, цитохромы способны осуществлять реакции переноса электрона и катализ путем восстановления или окисления гемового железа. Клеточное расположение цитохромов зависит от их функции. Их можно найти в виде глобулярных белков и мембранных белков .

В процессе окислительного фосфорилирования глобулярный белок цитохрома сс участвует в переносе электронов от мембраносвязанного комплекса III к комплексу IV . Сам Комплекс III состоит из нескольких субъединиц, одна из которых представляет собой цитохром b-типа, а другая — цитохром c-типа. Оба домена участвуют в переносе электронов внутри комплекса. Комплекс IV содержит цитохромный а/а3-домен, который переносит электроны и катализирует реакцию кислорода с водой. Фотосистема II, первый белковый комплекс в светозависимых реакциях оксигенного фотосинтеза , содержит субъединицу цитохрома b. Циклооксигеназа 2 , фермент, участвующий в воспалении , представляет собой белок цитохрома b.

В начале 1960-х годов Эмануэль Марголиаш [7] предположил линейную эволюцию цитохромов , что привело к гипотезе молекулярных часов . Очевидно, постоянная скорость эволюции цитохромов может быть полезным инструментом в попытке определить, когда различные организмы могли отделиться от общего предка . [8]

Типы

Существует несколько типов цитохромов, которые можно отличить с помощью спектроскопии , точной структуры гемовой группы, чувствительности к ингибиторам и восстановительного потенциала. [9]

По простетическим группам выделяют четыре типа цитохромов:

Цитохрома е не существует, но цитохром f , обнаруженный в комплексе цитохромов b6f растений, представляет собой цитохром c-типа. [12]

В митохондриях и хлоропластах эти цитохромы часто объединяются в транспорте электронов и связанных с ним метаболических путях: [13]

Отдельным семейством цитохромов является семейство цитохромов P450 , названное так в честь характерного пика Соре , образующегося в результате поглощения света на длинах волн около 450 нм, когда гемовое железо восстанавливается (с дитионитом натрия ) и образует комплекс с монооксидом углерода . Эти ферменты в первую очередь участвуют в стероидогенезе и детоксикации . [14] [9]

Рекомендации

  1. ^ ab «Номенклатурный комитет Международного союза биохимии (NC-IUB). Номенклатура белков-переносчиков электронов. Рекомендации 1989 г.». Журнал биологической химии . 267 (1): 665–677. 05.01.1992. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48544-4 . ISSN  0021-9258. ПМИД  1309757.
  2. ^ Л., Ленинджер, Альберт (2000). Ленингерские принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. ISBN 978-1572591530. ОСЛК  42619569.{{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  3. ^ Пуустинен, А.; Викстрем, М. (15 июля 1991 г.). «Гемовые группы цитохрома o Escherichia coli». Труды Национальной академии наук . 88 (14): 6122–6126. Бибкод : 1991PNAS...88.6122P. дои : 10.1073/pnas.88.14.6122 . ISSN  0027-8424. ПМК 52034 . ПМИД  2068092. 
  4. ^ Мак Манн, Калифорния (1886). «Исследования миогематина и гистогематинов». Философские труды Лондонского королевского общества . 177 : 267–298. дои : 10.1098/rstl.1886.0007. JSTOR  109482. S2CID  110335335.
  5. ^ Кейлин, Д. (1 августа 1925 г.). «О цитохроме, дыхательном пигменте, обычном для животных, дрожжей и высших растений». Учеб. Р. Сок. Лонд. Б. _ 98 (690): 312–339. Бибкод :1925РСПСБ..98..312К. дои : 10.1098/rspb.1925.0039 . ISSN  0950-1193.
  6. ^ Риди, CJ; Гибни, БР (февраль 2004 г.). «Сборки гемобелков». Хим. преп . 104 (2): 617–49. дои : 10.1021/cr0206115. ПМИД  14871137.
  7. ^ Марголиаш, Э. (1963). «Первичная структура и эволюция цитохрома С». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 50 (4): 672–679. Бибкод : 1963PNAS...50..672M. дои : 10.1073/pnas.50.4.672 . ISSN  0027-8424. ПМК 221244 . ПМИД  14077496. 
  8. ^ Кумар, Судхир (2005). «Молекулярные часы: четыре десятилетия эволюции». Обзоры природы. Генетика . 6 (8): 654–662. дои : 10.1038/nrg1659. ISSN  1471-0056. PMID  16136655. S2CID  14261833.
  9. ^ ab «Исследование биологического окисления, окислительного фосфорилирования и синтеза АТФ. Ингибиторы и разобщители окислительного фосфорилирования». Архивировано из оригинала 28 июня 2020 г. Проверено 2 февраля 2020 г.
  10. ^ Группа цитохромов + c + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH).
  11. ^ Муршудов, Г.; Гребенко А.; Барынин В.; Даутер, З.; Уилсон, К.; Вайнштейн Б.; Мелик-Адамян В.; Браво, Дж.; Ферран, Дж.; Феррер, Дж. К.; Свитала, Дж.; Лоуэн, ПК; Фита, И. (1996). «Структура гема d каталаз Penicillium vitale и Escherichia coli». Журнал биологической химии . 271 (15): 8863–8868. дои : 10.1074/jbc.271.15.8863 . ПМИД  8621527.
  12. ^ Бендалл, Дерек С. (2004). «Неоконченная история цитохрома f». Исследования фотосинтеза . 80 (1–3): 265–276. doi :10.1023/b:pres.0000030454.23940.f9. ISSN  0166-8595. PMID  16328825. S2CID  16716904.
  13. ^ Дойдж, Норман (2015). Способ исцеления мозга: замечательные открытия и выходы из границ нейропластичности . Группа Пингвин. п. 173. ИСБН 978-0-698-19143-3.
  14. ^ Миллер, Уолтер Л.; Гуцев, Зоран С. (2014), «Нарушения на начальных этапах стероидогенеза», Генетические стероидные расстройства , Elsevier, стр. 145–164, doi : 10.1016/b978-0-12-416006-4.00011-9, ISBN 9780124160064

Внешние ссылки