Цитохромы представляют собой окислительно-восстановительные белки , содержащие гем с центральным атомом железа (Fe) в его ядре в качестве кофактора . Они участвуют в цепи переноса электронов и окислительно-восстановительном катализе . Они классифицируются по типу гема и способу его связывания . Четыре разновидности признаны Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (IUBMB): цитохромы а, цитохромы b , цитохромы с и цитохром d . [1]
Функция цитохрома связана с обратимым окислительно- восстановительным переходом от двухвалентного (Fe(II)) к трехвалентному (Fe(III)) состоянию окисления железа, обнаруженного в ядре гема. [2] Помимо классификации IUBMB на четыре класса цитохромов, в биохимической литературе можно найти несколько дополнительных классификаций, таких как цитохром o [3] и цитохром P450 .
Цитохромы были первоначально описаны в 1884 году Чарльзом Александром МакМанном как дыхательные пигменты (миогематин или гистогематин). [4] В 1920-х годах Кейлин заново открыл эти дыхательные пигменты и назвал их цитохромами, или «клеточными пигментами». [5] Он классифицировал эти гем-белки на основании положения их самой низкой энергетической полосы поглощения в восстановленном состоянии как цитохромы a (605 нм), b (≈565 нм) и c (550 нм). Спектроскопические признаки гемов от ультрафиолетового (УФ) до видимого диапазона до сих пор используются для идентификации типа гема по восстановленному бис-пиридин-лигированному состоянию, т.е. метод пиридинового гемохрома. В каждом классе цитохромов a , b или c ранние цитохромы нумеруются последовательно, например, cyt c , cyt c 1 и cyt c 2 , а более поздние примеры обозначены максимумом R-полосы в восстановленном состоянии, например cyt c 559 . [6]
Гемовая группа представляет собой сильно сопряженную кольцевую систему (которая позволяет ее электронам быть очень подвижными), окружающую ион железа . Железо в цитохромах обычно существует в двухвалентном (Fe 2+ ) и трехвалентном (Fe 3+ ) состояниях, причем ферроксо-состояние (Fe 4+ ) обнаруживается в каталитических промежуточных соединениях. [1] Таким образом, цитохромы способны осуществлять реакции переноса электрона и катализ путем восстановления или окисления гемового железа. Клеточное расположение цитохромов зависит от их функции. Их можно найти в виде глобулярных белков и мембранных белков .
В процессе окислительного фосфорилирования глобулярный белок цитохрома сс участвует в переносе электронов от мембраносвязанного комплекса III к комплексу IV . Сам Комплекс III состоит из нескольких субъединиц, одна из которых представляет собой цитохром b-типа, а другая — цитохром c-типа. Оба домена участвуют в переносе электронов внутри комплекса. Комплекс IV содержит цитохромный а/а3-домен, который переносит электроны и катализирует реакцию кислорода с водой. Фотосистема II, первый белковый комплекс в светозависимых реакциях оксигенного фотосинтеза , содержит субъединицу цитохрома b. Циклооксигеназа 2 , фермент, участвующий в воспалении , представляет собой белок цитохрома b.
В начале 1960-х годов Эмануэль Марголиаш [7] предположил линейную эволюцию цитохромов , что привело к гипотезе молекулярных часов . Очевидно, постоянная скорость эволюции цитохромов может быть полезным инструментом в попытке определить, когда различные организмы могли отделиться от общего предка . [8]
Существует несколько типов цитохромов, которые можно отличить с помощью спектроскопии , точной структуры гемовой группы, чувствительности к ингибиторам и восстановительного потенциала. [9]
По простетическим группам выделяют четыре типа цитохромов:
Цитохрома е не существует, но цитохром f , обнаруженный в комплексе цитохромов b6f растений, представляет собой цитохром c-типа. [12]
В митохондриях и хлоропластах эти цитохромы часто объединяются в транспорте электронов и связанных с ним метаболических путях: [13]
Отдельным семейством цитохромов является семейство цитохромов P450 , названное так в честь характерного пика Соре , образующегося в результате поглощения света на длинах волн около 450 нм, когда гемовое железо восстанавливается (с дитионитом натрия ) и образует комплекс с монооксидом углерода . Эти ферменты в первую очередь участвуют в стероидогенезе и детоксикации . [14] [9]
{{cite book}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )