stringtranslate.com

Цитохром

Цитохром с с гемом с .

Цитохромы — это окислительно-восстановительно-активные белки , содержащие гем с центральным атомом железа (Fe) в его ядре в качестве кофактора . Они участвуют в цепи переноса электронов и окислительно-восстановительном катализе . Они классифицируются в зависимости от типа гема и способа его связывания . Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (IUBMB) признаны четыре разновидности : цитохромы a, цитохромы b , цитохромы c и цитохром d . [1]

Функция цитохрома связана с обратимым окислительно-восстановительным изменением состояния окисления железа из двухвалентного (Fe(II)) в трехвалентное (Fe(III)) железо, находящееся в ядре гема. [2] Помимо классификации IUBMB на четыре класса цитохромов, в биохимической литературе можно найти несколько дополнительных классификаций, таких как цитохром o [3] и цитохром P450 .

История

Цитохромы были первоначально описаны в 1884 году Чарльзом Александром Макманном как дыхательные пигменты (миогематин или гистогематин). [4] В 1920-х годах Кейлин заново открыл эти дыхательные пигменты и назвал их цитохромами, или «клеточными пигментами». [5] Он классифицировал эти гем-протеины на основе положения их самой низкой полосы поглощения энергии в их восстановленном состоянии как цитохромы a (605 нм), b (≈565 нм) и c (550 нм). Ультрафиолетовые (УФ) и видимые спектроскопические сигнатуры гемов до сих пор используются для идентификации типа гема из восстановленного бис-пиридин-лигированного состояния, т. е. метод пиридинового гемохрома. В пределах каждого класса, цитохрома a , b или c , ранние цитохромы нумеруются последовательно, например, cyt c , cyt c 1 и cyt c 2 , а более поздние образцы обозначаются по максимуму R-полосы в восстановленном состоянии, например, cyt c 559. [ 6]

Структура и функции

Группа гема представляет собой высококонъюгированную кольцевую систему (которая позволяет ее электронам быть очень подвижными), окружающую ион железа. Железо в цитохромах обычно существует в двухвалентном (Fe 2+ ) и трехвалентном (Fe 3+ ) состоянии с ферроксо (Fe 4+ ) состоянием, обнаруженным в каталитических промежуточных продуктах. [1] Таким образом, цитохромы способны выполнять реакции переноса электронов и катализ путем восстановления или окисления железа гема. Клеточное расположение цитохромов зависит от их функции. Их можно обнаружить в виде глобулярных белков и мембранных белков .

В процессе окислительного фосфорилирования глобулярный белок цитохрома cc участвует в переносе электронов от мембраносвязанного комплекса III к комплексу IV . Сам комплекс III состоит из нескольких субъединиц, одна из которых является цитохромом b-типа, а другая — цитохромом c-типа. Оба домена участвуют в переносе электронов внутри комплекса. Комплекс IV содержит цитохромный домен a/a3, который переносит электроны и катализирует реакцию кислорода с водой. Фотосистема II, первый белковый комплекс в светозависимых реакциях оксигенного фотосинтеза , содержит субъединицу цитохрома b. Циклооксигеназа 2 , фермент, участвующий в воспалении , является белком цитохрома b.

В начале 1960-х годов Эмануэль Марголиаш [7] предположил линейную эволюцию цитохромов , что привело к гипотезе молекулярных часов . Очевидно, постоянная скорость эволюции цитохромов может быть полезным инструментом в попытке определить, когда различные организмы могли разойтись от общего предка . [8]

Типы

Существует несколько видов цитохрома, которые можно различить с помощью спектроскопии , точной структуры гемовой группы, чувствительности к ингибиторам и восстановительного потенциала. [9]

По простетическим группам различают четыре типа цитохромов:

«Цитохрома е» не существует, но цитохром f , обнаруженный в комплексе цитохрома b 6 f растений, является цитохромом c-типа. [12]

В митохондриях и хлоропластах эти цитохромы часто объединяются в электронном транспорте и связанных с ним метаболических путях: [13]

Отдельное семейство цитохромов — это семейство цитохромов P450 , названное так по характерному пику Соре, образованному поглощением света на длинах волн около 450 нм, когда гемовое железо восстанавливается (с помощью дитионита натрия ) и образует комплекс с оксидом углерода . Эти ферменты в первую очередь участвуют в стероидогенезе и детоксикации . [14] [9]

Ссылки

  1. ^ ab "Номенклатурный комитет Международного союза биохимии (NC-IUB). Номенклатура белков переноса электронов. Рекомендации 1989 года". Журнал биологической химии . 267 (1): 665–677. 1992-01-05. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48544-4 . ISSN  0021-9258. PMID  1309757.
  2. ^ Л., Ленингер, Альберт (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3-е изд.). Нью-Йорк: Worth Publishers. ISBN 978-1572591530. OCLC  42619569.{{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  3. ^ Puustinen, A.; Wikström, M. (1991-07-15). "Гемовые группы цитохрома o из Escherichia coli". Труды Национальной академии наук . 88 (14): 6122–6126. Bibcode : 1991PNAS...88.6122P. doi : 10.1073/pnas.88.14.6122 . ISSN  0027-8424. PMC 52034. PMID 2068092  . 
  4. ^ Mac Munn, CA (1886). «Исследования миогематина и гистогематинов». Philosophical Transactions of the Royal Society of London . 177 : 267–298. doi :10.1098/rstl.1886.0007. JSTOR  109482. S2CID  110335335.
  5. ^ Keilin, D. (1925-08-01). «О цитохроме, дыхательном пигменте, общем для животных, дрожжей и высших растений». Proc. R. Soc. Lond. B. 98 ( 690): 312–339. Bibcode :1925RSPSB..98..312K. doi : 10.1098/rspb.1925.0039 . ISSN  0950-1193.
  6. ^ Reedy, CJ; Gibney, BR (февраль 2004 г.). «Сборки гем-белков». Chem Rev. 104 ( 2): 617–49. doi :10.1021/cr0206115. PMID  14871137.
  7. ^ Марголиаш, Э. (1963). «Первичная структура и эволюция цитохрома С». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 50 (4): 672–679. Bibcode :1963PNAS...50..672M. doi : 10.1073/pnas.50.4.672 . ISSN  0027-8424. PMC 221244 . PMID  14077496. 
  8. ^ Кумар, Судхир (2005). «Молекулярные часы: четыре десятилетия эволюции». Nature Reviews. Genetics . 6 (8): 654–662. doi :10.1038/nrg1659. ISSN  1471-0056. PMID  16136655. S2CID  14261833.
  9. ^ ab "Исследование биологического окисления, окислительного фосфорилирования и синтеза АТФ. Ингибиторы и разобщители окислительного фосфорилирования". Архивировано из оригинала 2020-06-28 . Получено 2020-02-02 .
  10. ^ Группа цитохромов+c+ в рубриках медицинских предметов Национальной медицинской библиотеки США (MeSH).
  11. ^ Муршудов, Г.; Гребенко А.; Барынин В.; Даутер, З.; Уилсон, К.; Вайнштейн Б.; Мелик-Адамян В.; Браво, Дж.; Ферран, Дж.; Феррер, Дж. К.; Свитала, Дж.; Лоуэн, ПК; Фита, И. (1996). «Структура гема d каталаз Penicillium vitale и Escherichia coli». Журнал биологической химии . 271 (15): 8863–8868. дои : 10.1074/jbc.271.15.8863 . ПМИД  8621527.
  12. ^ Бендалл, Дерек С. (2004). «Незаконченная история цитохрома f». Photosynthesis Research . 80 (1–3): 265–276. doi :10.1023/b:pres.0000030454.23940.f9. ISSN  0166-8595. PMID  16328825. S2CID  16716904.
  13. ^ Дойдж, Норман (2015). Способ исцеления мозга: замечательные открытия и выздоровления на рубежах нейропластичности . Penguin Group. стр. 173. ISBN 978-0-698-19143-3.
  14. ^ Миллер, Уолтер Л.; Гуцев, Зоран С. (2014), «Расстройства на начальных этапах стероидогенеза», Генетические стероидные расстройства , Elsevier, стр. 145–164, doi :10.1016/b978-0-12-416006-4.00011-9, ISBN 9780124160064

Внешние ссылки