stringtranslate.com

Эластичное волокно

Эластические волокна (или желтые волокна ) являются важным компонентом внеклеточного матрикса , состоящего из пучков белков ( эластин ), которые производятся различными типами клеток, включая фибробласты, эндотелиальные, гладкомышечные и эпителиальные клетки дыхательных путей. [1] Эти волокна способны растягиваться во много раз больше своей длины и возвращаться к исходной длине при расслаблении без потери энергии. Эластические волокна включают эластин , элаунин и окситалан .

Эластические волокна образуются посредством эластогенеза , [2] [3] очень сложного процесса, включающего несколько ключевых белков, включая фибулин-4, фибулин-5, белок 4, связывающий латентный трансформирующий фактор роста β, и белок 4, связанный с микрофибриллами. [4] [5] ] [6] [7] В этом процессе тропоэластин , растворимый мономерный предшественник эластичных волокон, вырабатывается эластогенными клетками и направляется на клеточную поверхность. После выведения из клетки тропоэластин самостоятельно объединяется в частицы размером ~200 нм путем коацервации, энтропийно-движимого процесса, включающего взаимодействия между гидрофобными доменами тропоэластина, опосредованного гликозаминогликанами , гепаранами и другими молекулами. [8] [9] [10] Эти частицы затем сливаются, образуя шарики размером 1-2 микрона, которые продолжают расти по мере движения вниз от поверхности клеток, прежде чем отложиться на фибриллиновые микрофибриллярные каркасы. [1]

После отложения на микрофибриллах тропоэластин переводится в нерастворимую форму за счет обширного перекрестного сшивания членами семейства медь-зависимых аминооксидаз, подобных лизилоксидазе и лизилоксидазе, в аморфный эластин , высокоэластичный нерастворимый полимер, который метаболически стабилен в течение всей жизни человека. [1] Эти два семейства ферментов реагируют со многими остатками лизина, присутствующими в тропоэластине, с образованием реакционноспособных альдегидов и ализин посредством окислительного дезаминирования . [11]

Эти реакционноспособные альдегиды и аллизины могут вступать в реакцию с другими остатками лизина и ализина с образованием десмозина , изодесмозина и ряда других полифункциональных поперечных связей, которые соединяют окружающие молекулы тропоэластина в сильно сшитую матрицу эластина. Этот процесс создает разнообразный набор внутримолекулярных и межмолекулярных сшивок. [12] Эти уникальные сшивки отвечают за долговечность и стойкость эластина. Поддержание сшитого эластина осуществляется рядом белков, включая белок, подобный лизилоксидазе 1. [13]

Зрелые эластические волокна состоят из аморфного эластинового ядра, окруженного гликозаминогликанами, гепарансульфатом [14] и рядом других белков, таких как гликопротеины , связанные с микрофибриллярами , фибриллин , фибуллин и рецепторы эластина .

Распределение

Толстые эластические волокна висцеральной плевры (наружной оболочки) легких человека .

Эластические волокна встречаются в коже , легких , артериях , венах , собственно соединительной ткани , эластичном хряще , периодонтальной связке , тканях плода и других тканях, которые должны подвергаться механическому растяжению. [1] В легком различают толстые и тонкие эластические волокна. [3]

Эластические волокна отсутствуют в рубцах , келоидах и дерматофибромах , а при анетодермиях они значительно уменьшены или отсутствуют . [15]

Гистология

Эластические волокна хорошо окрашиваются альдегидным фуксином , орсеином [ 16] и эластическим красителем Вейгерта в гистологических срезах.

Реакция перманганат-бисульфит-толуидинового синего является высокоселективным и чувствительным методом демонстрации эластичных волокон в поляризационной оптике. Наведенное двойное лучепреломление демонстрирует высокоупорядоченную молекулярную структуру молекул эластина в эластичном волокне. В обычной оптике это не так-то заметно.

Дефекты и болезни

Есть основания полагать, что определенные дефекты любых компонентов эластического матрикса могут ухудшить и изменить структурный вид эластических и коллагеновых волокон.

Cutis laxa и синдром Вильямса имеют дефекты эластичного матрикса, которые напрямую связаны с изменениями в гене эластина.

Дефицит альфа-1-антитрипсина — это генетическое заболевание, при котором эластин чрезмерно разрушается эластазой — разлагающимся белком, высвобождаемым нейтрофилами во время воспалительной реакции. Чаще всего это приводит к эмфиземе и заболеванию печени у больных.

Синдром Бушке-Оллендорфа , болезнь Менкеса , эластическая псевдоксантома и синдром Марфана связаны с дефектами метаболизма меди и лизилоксидазы или дефектами микрофибрилл ( например, дефектами фибриллина или фибуллина ).

Болезнь Гурлера , лизосомальная болезнь накопления, связана с изменением эластического матрикса.

Гипертония и некоторые врожденные пороки сердца связаны с изменениями в магистральных артериях , артериях и артериолах с изменениями в эластическом матриксе.

Эластоз

Эластоз — это накопление эластичных волокон в тканях и форма дегенеративного заболевания . [17] Существует множество причин, но наиболее распространенной причиной является актинический эластоз кожи, также известный как солнечный эластоз , который вызывается длительным и чрезмерным пребыванием на солнце, процесс, известный как фотостарение . Нечастые причины эластоза кожи включают перфорирующий серпигинозный эластоз , перфорирующий кальцинирующий эластоз и линейный очаговый эластоз . [17]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abcd Виндин Х, Митьё С.М., Вайс А.С. (ноябрь 2019 г.). «Эластиновая архитектура». Матричная биология . 84 : 4–16. doi :10.1016/j.matbio.2019.07.005. PMID  31301399. S2CID  196458819.
  2. ^ Митьё С.М., Вайс А.С. (2005). «Эластин». Достижения в области химии белков . 70 . Эльзевир: 437–61. дои : 10.1016/s0065-3233(05)70013-9. ISBN 978-0-12-034270-9. ПМИД  15837523.
  3. ^ ab Тунниссен Э, Мотои Н, Минами Ю, Мацубара Д, Тименс В, Накатани Ю, Исикава Ю, Баэз-Наварро Х, Радоник Т, Блаугерс Х, Борчук А.С., Ногучи М (август 2021 г.). «Эластин при патологии легких: актуальность при опухолях лепидной или папиллярной формы. Всестороннее понимание с морфологической точки зрения». Гистопатология . 80 (3): 457–467. дои : 10.1111/его.14537 . ПМЦ 9293161 . ПМИД  34355407. 
  4. ^ Робертсон И.Б., Хоригучи М., Зильберберг Л., Дабович Б., Хаджиолова К., Рифкин Д.Б. (сентябрь 2015 г.). «Латентные TGF-β-связывающие белки». Матричная биология . 47 : 44–53. doi :10.1016/j.matbio.2015.05.005. ПМК 4844006 . ПМИД  25960419. 
  5. ^ Пилецкий Б., Холм А.Т., Шлоссер А., Мёллер Дж.Б., Воль А.П., Зук А.В. и др. (январь 2016 г.). «Характеристика микрофибриллярно-ассоциированного белка 4 (MFAP4) как белка, связывающего тропоэластин и фибриллин, участвующего в образовании эластичных волокон». Журнал биологической химии . 291 (3): 1103–14. дои : 10.1074/jbc.M115.681775 . ПМЦ 4714194 . ПМИД  26601954. 
  6. ^ Дабович Б., Чен Ю., Чой Дж., Вассалло М., Дитц Х.К., Рамирес Ф. и др. (апрель 2009 г.). «Двойные функции LTBP в развитии легких: LTBP-4 независимо модулирует эластогенез и активность TGF-бета». Журнал клеточной физиологии . 219 (1): 14–22. дои : 10.1002/jcp.21643. ПМК 2719250 . ПМИД  19016471. 
  7. ^ Накамура Т., Лозано П.Р., Икеда Ю., Иванага Ю., Хинек А., Минамисава С. и др. (январь 2002 г.). «Фибулин-5/DANCE необходим для эластогенеза in vivo». Природа . 415 (6868): 171–5. дои : 10.1038/415171a. PMID  11805835. S2CID  4343659.
  8. ^ Йео GC, Кили Ф.В., Вайс А.С. (сентябрь 2011 г.). «Коацервация тропоэластина». Достижения в области коллоидной и интерфейсной науки . 167 (1–2): 94–103. doi :10.1016/j.cis.2010.10.003. ПМИД  21081222.
  9. ^ Ву WJ, Врховский Б, Вайс А.С. (июль 1999 г.). «Гликозаминогликаны опосредуют коацервацию тропоэластина человека посредством взаимодействий доминирующих зарядов с участием боковых цепей лизина». Журнал биологической химии . 274 (31): 21719–24. дои : 10.1074/jbc.274.31.21719 . ПМИД  10419484.
  10. ^ Ту Ю, Вайс А.С. (июль 2008 г.). «Коацервация тропоэластина, опосредованная гликозаминогликанами, устраняет критическую концентрацию, ускоряет образование коацервата и облегчает слияние сферул: значение для микросборки тропоэластина». Биомакромолекулы . 9 (7): 1739–44. дои : 10.1021/bm7013153. ПМИД  18547105.
  11. ^ Лусеро Х.А., Каган Х.М. (октябрь 2006 г.). «Лизилоксидаза: окислительный фермент и эффектор клеточных функций». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 63 (19–20): 2304–16. дои : 10.1007/s00018-006-6149-9. ПМЦ 11136443 . PMID  16909208. S2CID  31863161. 
  12. ^ Шредер CU, Хайнц А, Майовский П, Караман Маяк Б, Бринкманн Дж, Сиппл В, Шмельцер CE (сентябрь 2018 г.). «Эластин гетерогенно сшит». Журнал биологической химии . 293 (39): 15107–15119. дои : 10.1074/jbc.RA118.004322 . ПМК 6166741 . ПМИД  30108173. 
  13. ^ Лю X, Чжао Ю, Гао Дж, Павлик Б, Старчер Б, Спенсер Дж. А. и др. (февраль 2004 г.). «Гомеостаз эластичных волокон требует белка, подобного лизилоксидазе 1». Природная генетика . 36 (2): 178–82. дои : 10.1038/ng1297 . ПМИД  14745449.
  14. ^ Гедуцци Д., Герра Д., Бокиккио Б., Пепе А., Тамбурро А.М., Кваглино Д. и др. (февраль 2005 г.). «Гепарансульфат взаимодействует с тропоэластином, с некоторыми пептидами тропоэластина и присутствует в эластичных волокнах дермы человека». Матричная биология . 24 (1): 15–25. doi : 10.1016/j.matbio.2004.12.001. ПМИД  15748998.
  15. ^ Акерман А.Б., Бёр А., Беннин Б., Готлиб Г.Дж. (январь 2005 г.). Гистологическая диагностика воспалительных заболеваний кожи. Алгоритмический метод, основанный на анализе закономерностей: эмбриологические, гистологические и анатомические аспекты: эластические волокна (Третье изд.). Ардор Скрибенди. п. 522. ИСБН 9781893357259. Архивировано из оригинала 20 июня 2018 года . Проверено 28 декабря 2016 г. Эластические волокна отсутствуют в рубцовых процессах, таких как рубцы, келоиды и дерматофибромы.
  16. ^ «Соединительная ткань». Архивировано из оригинала 7 ноября 2008 года.
  17. ^ ab Райт Б. «Эластоз». ДермНет Новая Зеландия .
  18. ^ abc Хосен М.Дж., Ламоен А., Де Паепе А., Ванаккер О.М. (2012). «Гистопатология эластической псевдоксантомы и связанных с ней нарушений: гистологические признаки и диагностические признаки». Научка . 2012 : 598262. doi : 10.6064/2012/598262 . ПМЦ 3820553 . ПМИД  24278718. 
    -Creative Commons Attribution 3.0 Непортированная лицензия

Внешние ссылки