Цепь переноса электронов

Energy-producing metabolic pathway

Цепь переноса электронов ( ЦПЭ ^[1] ) представляет собой ряд белковых комплексов и других молекул, которые переносят электроны от доноров электронов к акцепторам электронов посредством окислительно-восстановительных реакций (как восстановление, так и окисление происходят одновременно ) и связывают этот перенос электронов с переносом протонов ( ионов H ^{+ ) через} мембрану . Многие из ферментов в цепи переноса электронов встроены в мембрану .

Поток электронов через электрон-транспортную цепь является экзергоническим процессом . Энергия окислительно-восстановительных реакций создает электрохимический протонный градиент , который управляет синтезом аденозинтрифосфата (АТФ). При аэробном дыхании поток электронов заканчивается молекулярным кислородом в качестве конечного акцептора электронов. При анаэробном дыхании используются другие акцепторы электронов, такие как сульфат .

В цепи переноса электронов окислительно-восстановительные реакции управляются разницей в свободной энергии Гиббса реагентов и продуктов. Свободная энергия, высвобождаемая при преобразовании донора и акцептора электронов с более высокой энергией в продукты с более низкой энергией, в то время как электроны переносятся с более низкого на более высокий окислительно-восстановительный потенциал , используется комплексами в цепи переноса электронов для создания электрохимического градиента ионов. Именно этот электрохимический градиент управляет синтезом АТФ посредством сопряжения с окислительным фосфорилированием с помощью АТФ-синтазы . ^[2]

В эукариотических организмах цепь переноса электронов и место окислительного фосфорилирования находятся на внутренней митохондриальной мембране . Энергия, высвобождаемая в результате реакций кислорода и восстановленных соединений, таких как цитохром c и (косвенно) NADH и FADH _2, используется цепью переноса электронов для перекачки протонов в межмембранное пространство , создавая электрохимический градиент на внутренней митохондриальной мембране . У фотосинтетических эукариот цепь переноса электронов находится на тилакоидной мембране. Здесь световая энергия управляет транспортом электронов через протонный насос , а результирующий протонный градиент вызывает последующий синтез АТФ. У бактерий цепь переноса электронов может различаться между видами, но она всегда представляет собой набор окислительно-восстановительных реакций, которые сопряжены с синтезом АТФ посредством создания электрохимического градиента и окислительного фосфорилирования через АТФ-синтазу. ^[3]

Митохондриальные цепи переноса электронов

Цепь переноса электронов в митохондриях является местом окислительного фосфорилирования у эукариот . Она опосредует реакцию между НАДН или сукцинатом, образующимся в цикле лимонной кислоты , и кислородом для питания АТФ-синтазы .

Большинство эукариотических клеток имеют митохондрии , которые производят АТФ из реакций кислорода с продуктами цикла лимонной кислоты , метаболизма жирных кислот и метаболизма аминокислот . На внутренней митохондриальной мембране электроны от НАДН и ФАДН ₂ проходят через цепь переноса электронов к кислороду, который обеспечивает энергию, движущую процесс, поскольку он восстанавливается до воды. ^[4] Цепь переноса электронов включает ферментативный ряд доноров и акцепторов электронов. Каждый донор электронов будет передавать электроны акцептору с более высоким окислительно-восстановительным потенциалом, который, в свою очередь, отдает эти электроны другому акцептору, процесс, который продолжается вниз по ряду, пока электроны не будут переданы кислороду, конечному акцептору электронов в цепи. Каждая реакция высвобождает энергию, потому что донор и акцептор с более высокой энергией преобразуются в продукты с более низкой энергией. Через переданные электроны эта энергия используется для создания протонного градиента через митохондриальную мембрану путем "накачивания" протонов в межмембранное пространство, создавая состояние более высокой свободной энергии, которая имеет потенциал для выполнения работы. Весь этот процесс называется окислительным фосфорилированием , поскольку АДФ фосфорилируется до АТФ с использованием электрохимического градиента, который установили окислительно-восстановительные реакции цепи переноса электронов, вызванные реакциями высвобождения энергии кислородом.

Митохондриальные окислительно-восстановительные переносчики

Энергия, связанная с переносом электронов по цепи переноса электронов, используется для перекачивания протонов из митохондриального матрикса в межмембранное пространство, создавая электрохимический протонный градиент ( ΔpH ) через внутреннюю митохондриальную мембрану. Этот протонный градиент в значительной степени, но не исключительно, отвечает за митохондриальный мембранный потенциал (ΔΨ _M ). ^[5] Он позволяет АТФ-синтазе использовать поток H ⁺ через фермент обратно в матрикс для генерации АТФ из аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата . Комплекс I (НАДН-кофермент Q-редуктаза; обозначенный как I) принимает электроны от переносчика электронов цикла Кребса никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) и передает их коферменту Q ( убихинон ; обозначенный как Q), который также получает электроны от комплекса II ( сукцинатдегидрогеназа ; обозначенный как II). Q передает электроны в Комплекс III ( комплекс цитохрома bc ₁ ; обозначен как III), который передает их в цитохром c (cyt c ). Cyt c передает электроны в Комплекс IV ( цитохром c оксидаза ; обозначен как IV).

В митохондриях идентифицировано четыре мембраносвязанных комплекса. Каждый из них представляет собой чрезвычайно сложную трансмембранную структуру, встроенную во внутреннюю мембрану. Три из них являются протонными насосами . Структуры электрически связаны липидорастворимыми переносчиками электронов и водорастворимыми переносчиками электронов. Общую цепь переноса электронов можно суммировать следующим образом:

НАДН, Н + → Комплекс I → Q → Комплекс III → цитохром c  → Комплекс IV → H 2 O ↑ Комплекс II ↑ Сукцинат

Комплекс I

В комплексе I (NADH-убихинон-оксидоредуктаза, тип I NADH-дегидрогеназа или митохондриальный комплекс I; EC 1.6.5.3) два электрона удаляются из NADH и переносятся на липидорастворимый переносчик, убихинон (Q). Восстановленный продукт, убихинол (QH ₂ ), свободно диффундирует внутри мембраны, а комплекс I перемещает четыре протона (H ⁺ ) через мембрану, создавая таким образом протонный градиент. Комплекс I является одним из основных мест, в которых происходит преждевременная утечка электронов в кислород, таким образом, являясь одним из основных мест производства супероксида . ^[6]

Путь электронов следующий:

NADH окисляется до NAD ⁺ , путем восстановления флавинмононуклеотида до FMNH ₂ в один двухэлектронный шаг. FMNH ₂ затем окисляется в два одноэлектронных шага, через промежуточный семихинон . Таким образом, каждый электрон переходит от FMNH ₂ к кластеру Fe–S , от кластера Fe-S к убихинону (Q). Передача первого электрона приводит к образованию свободнорадикальной (семихинонной ) формы Q, а передача второго электрона восстанавливает семихиноновую форму до убихинольной формы, QH ₂ . Во время этого процесса четыре протона перемещаются из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. ^[7] Когда электроны движутся через комплекс, электронный ток создается вдоль ширины комплекса 180 Ангстрем внутри мембраны. Этот ток обеспечивает активный транспорт четырех протонов в межмембранное пространство на два электрона от NADH. ^[8]

Комплекс II

В комплексе II ( сукцинатдегидрогеназа или сукцинат-CoQ редуктаза; EC 1.3.5.1) дополнительные электроны доставляются в пул хинона (Q), происходящий из сукцината, и переносятся (через флавинадениндинуклеотид (FAD) ) в Q. Комплекс II состоит из четырех белковых субъединиц: сукцинатдегидрогеназа (SDHA); митохондриальная железо-серная субъединица сукцинатдегидрогеназы [убихинон] (SDHB); субъединица комплекса сукцинатдегидрогеназы C (SDHC); и субъединица комплекса сукцинатдегидрогеназы D (SDHD). Другие доноры электронов (например, жирные кислоты и глицерол-3-фосфат) также направляют электроны в Q (через FAD). Комплекс II представляет собой параллельный путь транспорта электронов к комплексу I, но в отличие от комплекса I, в этом пути протоны не транспортируются в межмембранное пространство. Таким образом, путь через Комплекс II вносит меньший вклад в общий процесс цепи переноса электронов.

Комплекс III

В комплексе III ( цитохром bc ₁ комплекс или CoQH ₂ -цитохром c редуктаза; EC 1.10.2.2) Q-цикл способствует градиенту протонов за счет асимметричного поглощения/высвобождения протонов. Два электрона удаляются из QH ₂ на сайте Q _O и последовательно переносятся на две молекулы цитохрома c , водорастворимого электронного переносчика, расположенного в межмембранном пространстве. Два других электрона последовательно проходят через белок к сайту Q _i , где хинонная часть убихинона восстанавливается до хинола. Протонный градиент образуется путем окисления одного хинола ( ) на сайте Q _o с образованием одного хинона ( ) на сайте Q _i . (В общей сложности перемещаются четыре протона: два протона восстанавливают хинон до хинола и два протона высвобождаются из двух молекул убихинола.) ${\displaystyle {\ce {2H+2e-}}}$ ${\displaystyle {\ce {2H+2e-}}}$

${\displaystyle {\ce {QH2 + 2}}}$ ${\displaystyle {\text{ cytochrome }}c}$ ${\displaystyle {\ce {(Fe^{III}) + 2 H}}}$ ${\displaystyle _{\text{in}}^{+}}$ ${\displaystyle {\ce {-> Q + 2}}}$ ${\displaystyle {\text{ cytochrome }}c}$ ${\displaystyle {\ce {(Fe^{II}) + 4 H}}}$ ${\displaystyle _{\text{out}}^{+}}$

При снижении переноса электронов (из-за высокого мембранного потенциала или ингибиторов дыхания, таких как антимицин А) Комплекс III может передавать электроны молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида.

Этот комплекс ингибируется димеркапролом (британский антилюизит, BAL), нафтохиноном и антимицином.

Комплекс IV

В комплексе IV ( цитохром с оксидаза ; EC 1.9.3.1), иногда называемом цитохромом AA3, четыре электрона удаляются из четырех молекул цитохрома с и переносятся на молекулярный кислород (O ₂ ) и четыре протона, образуя две молекулы воды. Комплекс содержит координированные ионы меди и несколько групп гема. В то же время восемь протонов удаляются из митохондриальной матрицы (хотя только четыре перемещаются через мембрану), способствуя градиенту протонов. Точные детали перекачки протонов в комплексе IV все еще изучаются. ^[9] Цианид является ингибитором комплекса IV.

Сочетание с окислительным фосфорилированием

Изображение АТФ-синтазы , места окислительного фосфорилирования для генерации АТФ.

Согласно гипотезе хемиосмотического сопряжения , предложенной лауреатом Нобелевской премии по химии Питером Д. Митчеллом , цепь переноса электронов и окислительное фосфорилирование связаны градиентом протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану. Отток протонов из митохондриального матрикса создает электрохимический градиент (протонный градиент). Этот градиент используется комплексом F _O F ₁ АТФ-синтазы для производства АТФ посредством окислительного фосфорилирования. АТФ-синтазу иногда описывают как Комплекс V цепи переноса электронов. ^[10] Компонент F _O АТФ-синтазы действует как ионный канал , который обеспечивает поток протонов обратно в митохондриальный матрикс. Он состоит из субъединиц a, b и c. Протоны в межмембранном пространстве митохондрий сначала попадают в комплекс АТФ-синтазы через канал субъединицы a . Затем протоны перемещаются в субъединицы c. ^[11] Количество субъединиц c определяет, сколько протонов требуется для того, чтобы заставить F _O совершить один полный оборот. Например, у людей имеется 8 субъединиц c, поэтому требуется 8 протонов. ^[12] После субъединиц c протоны наконец попадают в матрицу через канал субъединицы a , который открывается в митохондриальный матрикс. ^[11] Этот рефлюкс высвобождает свободную энергию , произведенную во время генерации окисленных форм переносчиков электронов (NAD ⁺ и Q) с энергией, предоставленной O ₂ . Свободная энергия используется для запуска синтеза АТФ, катализируемого компонентом F ₁ комплекса. ^[13]
Сопряжение с окислительным фосфорилированием является ключевым шагом для производства АТФ. Однако в определенных случаях разъединение двух процессов может быть биологически полезным. Разобщающий белок термогенин , присутствующий во внутренней митохондриальной мембране бурой жировой ткани , обеспечивает альтернативный поток протонов обратно во внутреннюю митохондриальную матрицу. Тироксин также является естественным разобщающим агентом. Этот альтернативный поток приводит к термогенезу, а не к производству АТФ. ^[14]

Обратный поток электронов

Обратный поток электронов — это перенос электронов через цепь переноса электронов через обратные окислительно-восстановительные реакции. Обычно требуя значительного количества энергии для использования, это может уменьшить окисленные формы доноров электронов. Например, NAD ⁺ может быть восстановлен до NADH с помощью Комплекса I. ^[15] Есть несколько факторов, которые, как было показано, вызывают обратный поток электронов. Однако, необходимо провести больше работы, чтобы подтвердить это. Одним из примеров является блокировка АТФ-синтазы, что приводит к накоплению протонов и, следовательно, более высокой протон-движущей силе , вызывающей обратный поток электронов . ^[16]

Прокариотические цепи переноса электронов

У эукариот НАДН является наиболее важным донором электронов. Соответствующая цепь переноса электронов выглядит следующим образом: НАДН → Комплекс I → Q → Комплекс III → цитохром c → Комплекс IV → O ₂ , где Комплексы I, III и IV являются протонными насосами, а Q и цитохром c — подвижными переносчиками электронов. Акцептором электронов для этого процесса является молекулярный кислород.

У прокариот ( бактерий и архей ) ситуация сложнее, поскольку существует несколько различных доноров электронов и несколько различных акцепторов электронов. Обобщенная цепь переноса электронов у бактерий выглядит следующим образом:

 Донор  Донор  Донор ↓ ↓ ↓ дегидрогеназа → хинон → bc 1 → цитохром   ↓ ↓ оксидаза(редуктаза)  оксидаза(редуктаза) ↓ ↓ Акцептор  Акцептор

Электроны могут входить в цепь на трех уровнях: на уровне дегидрогеназы , на уровне пула хинонов или на уровне мобильного цитохромного переносчика электронов. Эти уровни соответствуют последовательно более положительным окислительно-восстановительным потенциалам или последовательно уменьшающимся разностям потенциалов относительно конечного акцептора электронов. Другими словами, они соответствуют последовательно меньшим изменениям свободной энергии Гиббса для общей окислительно-восстановительной реакции.

Отдельные бактерии используют несколько цепей переноса электронов, часто одновременно. Бактерии могут использовать несколько различных доноров электронов, несколько различных дегидрогеназ, несколько различных оксидаз и редуктаз и несколько различных акцепторов электронов. Например, E. coli (при росте в аэробных условиях с использованием глюкозы и кислорода в качестве источника энергии) использует две различные дегидрогеназы НАДН и две различные хинолоксидазы, что в общей сложности дает четыре различных цепи переноса электронов, работающих одновременно.

Общей чертой всех электронно-транспортных цепей является наличие протонного насоса для создания электрохимического градиента на мембране. Бактериальные электронно-транспортные цепи могут содержать до трех протонных насосов, как митохондрии, или они могут содержать два или по крайней мере один.

Доноры электронов

В современной биосфере наиболее распространенными донорами электронов являются органические молекулы. Организмы, которые используют органические молекулы в качестве источника электронов, называются органотрофами . Хемоорганотрофы (животные, грибы, простейшие) и фотолитотрофы (растения и водоросли) составляют подавляющее большинство всех известных форм жизни.

Некоторые прокариоты могут использовать неорганическую материю в качестве источника электронов. Такой организм называется (хемо)литотрофом («пожиратель камней»). Неорганическими донорами электронов являются водород , оксид углерода , аммиак , нитрит , сера , сульфид , оксид марганца и двухвалентное железо . Литотрофы были обнаружены растущими в скальных образованиях на глубине тысяч метров под поверхностью Земли. Из-за своего объема распространения литотрофы могут фактически превосходить по численности органотрофов и фототрофов в нашей биосфере .

Использование неорганических доноров электронов, таких как водород, в качестве источника энергии представляет особый интерес в изучении эволюции . Этот тип метаболизма должен был логически предшествовать использованию органических молекул и кислорода в качестве источника энергии.

Дегидрогеназы: эквиваленты комплексов I и II

Бактерии могут использовать несколько различных доноров электронов. Когда источником электронов является органическое вещество, донором может быть НАДН или сукцинат, в этом случае электроны поступают в цепь переноса электронов через НАДН-дегидрогеназу (похожую на Комплекс I в митохондриях) или сукцинатдегидрогеназу (похожую на Комплекс II ). Другие дегидрогеназы могут использоваться для обработки различных источников энергии: формиатдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, H2 _- дегидрогеназа ( гидрогеназа ), цепь переноса электронов. Некоторые дегидрогеназы также являются протонными насосами, в то время как другие направляют электроны в пул хинонов. Большинство дегидрогеназ демонстрируют индуцированную экспрессию в бактериальной клетке в ответ на метаболические потребности, вызванные средой, в которой растут клетки. В случае лактатдегидрогеназы в E. coli фермент используется аэробно и в сочетании с другими дегидрогеназами. Он индуцируется и проявляется при высокой концентрации DL-лактата в клетке. ^{[ необходима цитата ]}

Переносчики хинонов

Хиноны — это мобильные, растворимые в липидах переносчики, которые перемещают электроны (и протоны) между большими, относительно неподвижными макромолекулярными комплексами, встроенными в мембрану. Бактерии используют убихинон (коэнзим Q, тот же хинон, который используют митохондрии) и родственные хиноны, такие как менахинон (витамин K2 ₎ . Археи рода Sulfolobus используют кальдариеллахинон. ^[17] Использование различных хинонов обусловлено небольшими изменениями окислительно-восстановительных потенциалов, вызванными изменениями в структуре. Изменение окислительно-восстановительных потенциалов этих хинонов может соответствовать изменениям акцепторов электронов или вариациям окислительно-восстановительных потенциалов в бактериальных комплексах. ^[18]

Протонные насосы

Протонный насос — это любой процесс, который создает протонный градиент через мембрану. Протоны могут физически перемещаться через мембрану, как это видно в митохондриальных комплексах I и IV . Тот же эффект может быть получен путем перемещения электронов в противоположном направлении. Результатом является исчезновение протона из цитоплазмы и появление протона в периплазме. Митохондриальный комплекс III — это второй тип протонного насоса, который опосредован хиноном ( цикл Q ).

Некоторые дегидрогеназы являются протонными насосами, а другие — нет. Большинство оксидаз и редуктаз являются протонными насосами, но некоторые — нет. Цитохром bc ₁ — это протонный насос, обнаруженный во многих, но не во всех бактериях (не в E. coli ). Как следует из названия, бактериальный bc ₁ похож на митохондриальный bc ₁ ( комплекс III ).

Цитохромные переносчики электронов

Цитохромы — это белки, содержащие железо. Они встречаются в двух совершенно разных средах.

Некоторые цитохромы являются водорастворимыми переносчиками, которые перемещают электроны к и от крупных неподвижных макромолекулярных структур, встроенных в мембрану. Мобильный переносчик электронов цитохрома в митохондриях — это цитохром c . Бактерии используют ряд различных мобильных переносчиков электронов цитохрома.

Другие цитохромы находятся внутри макромолекул, таких как Complex III и Complex IV . Они также функционируют как переносчики электронов, но в совершенно иной, внутримолекулярной, твердотельной среде.

Электроны могут входить в цепь переноса электронов на уровне мобильного цитохрома или хинонового переносчика. Например, электроны от неорганических доноров электронов (нитрит, двухвалентное железо, цепь переноса электронов) вступают в цепь переноса электронов на уровне цитохрома. Когда электроны входят на уровне окислительно-восстановительного потенциала, превышающем NADH, цепь переноса электронов должна работать в обратном направлении, чтобы произвести эту необходимую молекулу с более высокой энергией.

Акцепторы электронов и терминальная оксидаза/редуктаза

Поскольку существует ряд различных доноров электронов (органическое вещество в органотрофах, неорганическое вещество в литотрофах), существует ряд различных акцепторов электронов, как органических, так и неорганических. Как и в других этапах ETC, для содействия процессу требуется фермент.

Если кислород доступен, он чаще всего используется в качестве конечного акцептора электронов в аэробных бактериях и факультативных анаэробах. Оксидаза восстанавливает O ₂ до воды, одновременно окисляя что-то еще. В митохондриях терминальный мембранный комплекс ( комплекс IV ) представляет собой цитохромоксидазу, которая окисляет цитохром. Аэробные бактерии используют ряд различных терминальных оксидаз. Например, E. coli ( факультативный анаэроб) не имеет цитохромоксидазы или комплекса bc _1. В аэробных условиях она использует две различные терминальные хинолоксидазы (обе протонные насосы) для восстановления кислорода до воды.

Бактериальные терминальные оксидазы можно разделить на классы в соответствии с тем, какие молекулы действуют как терминальные акцепторы электронов. Оксидазы класса I являются цитохромоксидазами и используют кислород в качестве терминального акцептора электронов. Оксидазы класса II являются хинолоксидазами и могут использовать различные терминальные акцепторы электронов. Оба эти класса можно подразделить на категории в зависимости от того, какие окислительно-восстановительно-активные компоненты они содержат. Например, терминальные оксидазы класса 1 Heme aa3 намного эффективнее терминальных оксидаз класса 2. ^[2]

В анаэробных средах в основном используются различные акцепторы электронов, включая нитрат, нитрит, трехвалентное железо, сульфат, углекислый газ и небольшие органические молекулы, такие как фумарат. Когда бактерии растут в анаэробных средах, конечный акцептор электронов восстанавливается ферментом, называемым редуктазой. E. coli может использовать фумаратредуктазу, нитратредуктазу, нитритредуктазу, ДМСО-редуктазу или триметиламин-N-оксидредуктазу в зависимости от доступности этих акцепторов в среде.

Большинство терминальных оксидаз и редуктаз являются индуцируемыми . Они синтезируются организмом по мере необходимости, в ответ на определенные условия окружающей среды.

Фотосинтетический

Фотосинтетическая цепь переноса электронов тилакоидной мембраны .

При окислительном фосфорилировании электроны переносятся от донора электронов, такого как НАДН, к акцептору, такому как О2 _, через цепь переноса электронов, высвобождая энергию. При фотофосфорилировании энергия солнечного света используется для создания высокоэнергетического донора электронов, который впоследствии может восстанавливать окисленные компоненты и связываться с синтезом АТФ посредством транслокации протонов цепью переноса электронов. ^[9]

Фотосинтетические цепи переноса электронов, как и митохондриальная цепь, можно рассматривать как особый случай бактериальных систем. Они используют подвижные, жирорастворимые переносчики хинонов ( филлохинон и пластохинон ) и подвижные, водорастворимые переносчики ( цитохромы ). Они также содержат протонный насос . Протонный насос во всех фотосинтетических цепях напоминает митохондриальный комплекс III . Общепринятая теория симбиогенеза предполагает, что обе органеллы произошли от бактерий.

Смотрите также

• Комплекс переноса заряда
• гипотеза CoRR
• Электронный эквивалент
• Гипотеза водорода
• Респирасома
• Электрические бактерии

Ссылки

1. Лайалл, Фиона (2010). «Биохимия». Фундаментальная наука в акушерстве и гинекологии . С. 143–171. doi :10.1016/B978-0-443-10281-3.00013-0. ISBN 978-0-443-10281-3.
2. Anraku Y (июнь 1988). «Бактериальные цепи переноса электронов». Annual Review of Biochemistry . 57 (1): 101–32. doi :10.1146/annurev.bi.57.070188.000533. PMID  3052268.
3. — основа оптимизации биоэлектрохимических систем». Frontiers in Microbiology . 6 : 575. doi : 10.3389/fmicb.2015.00575 . PMC 4463002. PMID  26124754. – В этом источнике на рисунках 1 и 2 показаны четыре ETC ( Geobacter , Shewanella , Moorella , Acetobacterium ).
4. Вальденстрем Дж.Г. (24 апреля 2009 г.). «Биохимия. Люберт Страйер». Акта Медика Скандинавия . 198 (1–6): 436. doi :10.1111/j.0954-6820.1975.tb19571.x. ISSN  0001-6101.
5. Зорова Л.Д., Попков В.А., Плотников Е.Ю., Силачев Д.Н., Певзнер И.Б., Янкаускас С.С. и др. (июль 2018 г.). «Мембранный потенциал митохондрий». Аналитическая биохимия . 552 : 50–59. дои : 10.1016/j.ab.2017.07.009. ПМЦ 5792320 . ПМИД  28711444. 
6. Лорен, Биохимия, Джонсон/Коул, 2010, стр. 598-611
7. Гарретт и Гришэм, Биохимия, Брукс/Коул, 2010, стр. 598-611
8. Гарретт Р., Гришэм CM (2016). биохимия . Бостон: Cengage. стр. 687. ISBN 978-1-305-57720-6.
9. Страйер. Биохимия . топпан. ОСЛК  785100491.
10. Jonckheere AI, Smeitink JA, Rodenburg RJ (март 2012). «Митохондриальная АТФ-синтаза: архитектура, функция и патология». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 35 (2): 211–25. doi :10.1007/s10545-011-9382-9. PMC 3278611. PMID  21874297 . 
11. Garrett RH, Grisham CM (2012). Биохимия (5-е изд.). Cengage learning. стр. 664. ISBN 978-1-133-10629-6.
12. Fillingame RH, Angevine CM, Дмитриев OY (ноябрь 2003 г.). «Механика сопряжения движений протонов с вращением c-кольца в АТФ-синтазе». FEBS Letters . 555 (1): 29–34. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01101-3 . PMID  14630314. S2CID  38896804.
13. Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. (2002-01-01). «Протонный градиент обеспечивает синтез АТФ». {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
14. Кэннон Б., Недергаард Дж. (январь 2004 г.). «Бурая жировая ткань: функция и физиологическое значение». Physiological Reviews . 84 (1): 277–359. doi :10.1152/physrev.00015.2003. PMID  14715917.
15. Ким БХ, Гэдд ГМ (2008). «Введение в бактериальную физиологию и метаболизм». Бактериальная физиология и метаболизм . Cambridge University Press. стр. 1–6. doi :10.1017/cbo9780511790461.002. ISBN 978-0-511-79046-1.
16. Mills EL, Kelly B, Logan A, Costa AS, Varma M, Bryant CE и др. (октябрь 2016 г.). «Сукцинатдегидрогеназа поддерживает метаболическое перепрофилирование митохондрий для управления воспалительными макрофагами». Cell . 167 (2): 457–470.e13. doi : 10.1016/j.cell.2016.08.064 . PMC 5863951 . PMID  27667687. 
17. ЕС 1.3.5.1
18. Ingledew WJ, Poole RK (сентябрь 1984 г.). «Дыхательные цепи Escherichia coli». Microbiological Reviews . 48 (3): 222–71. doi : 10.1128 /mmbr.48.3.222-271.1984 . PMC 373010. PMID  6387427. 

Дальнейшее чтение

• Fenchel T, King GM, Blackburn TH (сентябрь 2006 г.). Бактериальная биогеохимия: экофизиология минерального цикла (2-е изд.). Elsevier. ISBN 978-0-12-103455-9.
• Lengeler JW (январь 1999). Drews G; Schlegel HG (ред.). Biology of the Prokaryotes . Blackwell Science. ISBN 978-0-632-05357-5.
• Nelson DL, Cox MM (апрель 2005 г.). Lehninger Principles of Biochemistry (4-е изд.). WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2.
• Nicholls DG, Ferguson SJ (июль 2002 г.). Биоэнергетика 3. Academic Press. ISBN 978-0-12-518121-1.
• Stumm W; Morgan JJ (1996). Aquatic Chemistry (3-е изд.). John Wiley & Sons . ISBN 978-0-471-51185-4.
• Thauer RK, Jungermann K, Decker K (март 1977). «Сохранение энергии в хемотрофных анаэробных бактериях». Bacteriological Reviews . 41 (1): 100–80. doi :10.1128/MMBR.41.1.100-180.1977. PMC  413997 . PMID  860983.
• Уайт Д. (сентябрь 1999 г.). Физиология и биохимия прокариот (2-е изд.). Oxford University Press . ISBN 978-0-19-512579-5.
• Voet D, Voet JG (март 2004 г.). Биохимия. Том. 28 (3-е изд.). Джон Уайли и сыновья . стр. 124. doi :10.1016/s0307-4412(00)00032-7. ISBN 978-0-471-58651-7. PMID  10878303. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
• Kim HS, Patel K, Muldoon-Jacobs K, Bisht KS, Aykin-Burns N, Pennington JD и др. (январь 2010 г.). «SIRT3 — это локализованный в митохондриях супрессор опухолей, необходимый для поддержания целостности и метаболизма митохондрий во время стресса». Cancer Cell . 17 (1): 41–52. doi :10.1016/j.ccr.2009.11.023. PMC  3711519 . PMID  20129246.
• Раймонди В., Чиккарезе Ф., Чиминале В. (январь 2020 г.). «Онкогенные пути и цепь переноса электронов: опасная связь с ROS». Бр Джей Рак . 122 (2): 168–181. дои : 10.1038/s41416-019-0651-y. ПМК  7052168 . ПМИД  31819197.
• Регуэрра, Джемма (29 мая 2018 г.). «Биологический транспорт электронов проходит лишнюю милю». Труды Национальной академии наук . 115 (22): 5632–5634. Bibcode : 2018PNAS..115.5632R. doi : 10.1073/pnas.1806580115 . PMC  5984551. PMID  29769327 .– Редакционный комментарий, упоминающий два необычных ETC: Geobacter sexualreducens и кабельных бактерий . Также есть схема E. coli ETC.

Внешние ссылки

• Электрон+Транспорт+Цепь+Комплекс+Белки в Национальной медицинской библиотеке США Медицинские предметные рубрики (MeSH)
• Академия Хана, видеолекция
• Путь KEGG : Окислительное фосфорилирование, наложенное на гены, обнаруженные в Pseudomonas fluorescens Pf0-1. Нажмите «помощь» для получения инструкции.