stringtranslate.com

Коэффициент удлинения

Тройной комплекс EF-Tu (синий), тРНК (красный) и ГТФ (желтый). Взято из PDB Molecule of the Month Elongation factors , сентябрь 2006 г.

Факторы удлинения представляют собой набор белков, которые функционируют на рибосоме во время синтеза белка , чтобы облегчить трансляционное удлинение от образования первой до последней пептидной связи растущего полипептида . Наиболее распространенными факторами удлинения у прокариот являются EF-Tu , EF-Ts , EF-G . [1] Бактерии и эукариоты используют факторы удлинения, которые в значительной степени гомологичны друг другу, но имеют различные структуры и различные исследовательские номенклатуры. [2]

Удлинение — самый быстрый этап трансляции. [3] У бактерий оно происходит со скоростью от 15 до 20 аминокислот, добавляемых в секунду (около 45–60 нуклеотидов в секунду). [ требуется цитирование ] У эукариот скорость составляет около двух аминокислот в секунду (около 6 нуклеотидов, считываемых в секунду). [ требуется цитирование ] Факторы удлинения играют роль в организации событий этого процесса и в обеспечении высокой точности трансляции на этих скоростях. [ требуется цитирование ]

Номенклатура гомологичных ЭФ

В дополнение к их цитоплазматическому аппарату, эукариотические митохондрии и пластиды имеют свой собственный аппарат трансляции, каждый со своим собственным набором факторов удлинения бактериального типа. [7] [8] У людей они включают TUFM , TSFM , GFM1 , GFM2 , GUF1 ; номинальный фактор высвобождения MTRFR также может играть роль в удлинении. [9]

У бактерий селеноцистеинил-тРНК требует специального фактора удлинения SelB ( P14081 ), связанного с EF-Tu. Несколько гомологов также найдены у архей, но их функции неизвестны. [10]

В качестве цели

Факторы удлинения являются мишенями для токсинов некоторых патогенов. Например, Corynebacterium diphtheriae производит дифтерийный токсин , который изменяет функцию белка в хозяине, инактивируя фактор удлинения (EF-2). Это приводит к патологии и симптомам, связанным с дифтерией . Аналогично, экзотоксин A Pseudomonas aeruginosa инактивирует EF-2. [11]

Ссылки

  1. ^ Паркер, Дж. (2001). «Факторы удлинения; Трансляция». Энциклопедия генетики . С. 610–611. doi :10.1006/rwgn.2001.0402. ISBN 9780122270802.
  2. ^ abcd Сасикумар, Арджун Н.; Перес, Виндер Б.; Кинзи, Терри Госс (июль 2012 г.). «Множественные роли комплекса фактора удлинения эукариот 1». Wiley Interdisciplinary Reviews. РНК . 3 (4): 543–555. doi :10.1002/wrna.1118. ISSN  1757-7004. PMC 3374885. PMID  22555874 . 
  3. ^ Прабхакар, Арджун; Чой, Джунхонг; Ван, Джинфан; Петров, Алексей; Пуглиси, Джозеф Д. (июль 2017 г.). «Динамическая основа точности и скорости трансляции: скоординированные многоступенчатые механизмы удлинения и терминации». Protein Science . 26 (7): 1352–1362. doi :10.1002/pro.3190. ISSN  0961-8368. PMC 5477533 . PMID  28480640. 
  4. ^ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (март 1992). «Фактор удлинения Tu: молекулярный переключатель в биосинтезе белка». Молекулярная микробиология . 6 (6): 683–8. doi : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . PMID  1573997.
  5. ^ Йоргенсен, Р.; Ортис, ПА; Карр-Шмид, А.; Ниссен, П.; Кинзи, Т.Г.; Андерсен, ГР (май 2003 г.). «Две кристаллические структуры демонстрируют большие конформационные изменения в эукариотической рибосомальной транслоказе». Nature Structural Biology . 10 (5): 379–85. doi :10.1038/nsb923. PMID  12692531. S2CID  4795260.
  6. ^ ab Росси, Д.; Курошу, Р.; Занелли, К. Ф.; Валентини, С. Р. (2013). «eIF5A и EF-P: два уникальных фактора трансляции теперь идут по одной дороге». Wiley Interdisciplinary Reviews. РНК . 5 (2): 209–22. doi :10.1002/wrna.1211. PMID  24402910. S2CID  25447826.
  7. ^ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7 августа 2007 г.). «Структура рибосомы хлоропласта: новые домены для регуляции трансляции». PLOS Biology . 5 (8): e209. doi : 10.1371/journal.pbio.0050209 . PMC 1939882 . PMID  17683199. 
  8. ^ GC Atkinson; SL Baldauf (2011). «Эволюция фактора удлинения G и происхождение митохондриальных и хлоропластных форм». Молекулярная биология и эволюция . 28 (3): 1281–92. doi : 10.1093/molbev/msq316 . PMID  21097998.
  9. ^ "БОЛЕЗНЬ КЕГГА: Комбинированный дефицит окислительного фосфорилирования". www.genome.jp .
  10. ^ Аткинсон, Джемма С; Гаврилюк, Василий; Тенсон, Танель (21 января 2011 г.). «Древнее семейство белков, подобных фактору удлинения SelB, с широким, но разобщенным распределением среди архей». BMC Evolutionary Biology . 11 (1): 22. doi : 10.1186/1471-2148-11-22 . PMC 3037878 . PMID  21255425. 
  11. ^ Lee H, Iglewski WJ (1984). «Клеточная АДФ-рибозилтрансфераза с тем же механизмом действия, что и дифтерийный токсин и токсин Pseudomonas A». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 81 (9): 2703–7. Bibcode : 1984PNAS...81.2703L. doi : 10.1073/pnas.81.9.2703 . PMC 345138. PMID  6326138. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки