stringtranslate.com

Прокариотическая малая рибосомальная субъединица

Атомная структура субъединицы 30S из Thermus thermophilus . Белки показаны синим цветом, а одиночная цепь РНК — оранжевым. [1]

Прокариотическая малая рибосомальная субъединица , или субъединица 30 S , является меньшей субъединицей 70S рибосомы , обнаруженной у прокариот . Это комплекс 16S рибосомальной РНК (рРНК) и 19 белков . [1] Этот комплекс участвует в связывании транспортной РНК с матричной РНК (мРНК). [2] Малая субъединица отвечает за связывание и считывание мРНК во время трансляции . Малая субъединица, как рРНК, так и ее белки, образует комплекс с большой 50S субъединицей, образуя 70S прокариотической рибосомы в прокариотических клетках. Затем эта 70S рибосома используется для трансляции мРНК в белки.

Функция

Субъединица 30S является неотъемлемой частью трансляции мРНК . Она связывает три прокариотических фактора инициации : IF-1, IF-2 и IF-3. [3]

Часть субъединицы 30S ( 16S рРНК ) направляет инициирующий стартовый кодон (5′)-AUG-(3′) мРНК в положение, распознавая последовательность Шайна-Дальгарно , комплементарный сайт связывания примерно на 8 пар оснований выше стартового кодона. [4] Это гарантирует, что рибосома начнет трансляцию в правильном месте. Теснота связи между последовательностью Шайна-Дальгарно на мРНК и 16S рРНК определяет, насколько эффективно происходит трансляция. [4] Как только 16S рРНК распознает стартовый кодон мРНК, специальная транспортная РНК , f-Met -тРНК, связывается и начинается трансляция белка. [5] Сайт связывания f-Met-тРНК на 30S рибосомальной субъединице называется «D-сайтом» [6] Этот шаг необходим для того, чтобы произошел синтез белка . Затем большая рибосомальная субъединица свяжется, и синтез белка продолжится. [7] Связывание большой субъединицы вызывает конформационное изменение в 70S, что открывает другой сайт для трансляции белка. [6]

Для того, чтобы сформировать комплекс трансляции с субъединицей 50S, субъединица 30S должна связать IF-1, IF-2, IF-3, мРНК и f-met-tRNA. Затем субъединица 50S связывается, и гуанозинтрифосфат расщепляется на гуанозиндифосфат и неорганический фосфат , таким образом диссоциируя факторы инициации и приводя к трансляции белка. [8] [ 5] Этот процесс называется «инициацией» и является самым медленным процессом трансляции. [5]

Структура

Малая рибосомальная субъединица состоит из 16S рРНК и 19 полных белков. [9] Также имеется одна полипептидная цепь , состоящая из 26 аминокислот . [10] Традиционно рРНК обозначается как «H#», чтобы указать номер спирали на изображениях с высоким разрешением. Белки обозначаются как «S#», чтобы указать различные пептиды, участвующие в стабилизации рРНК. S11 и H45 расположены вблизи сайта связывания Шайна-Дальгарно, который также находится вблизи сайта связывания IF-3. Белки S3, S4, S5 и S12, наряду с H18, расположены вблизи канала, где присутствует мРНК в субъединице 30S. [1]

Ингибирование

Субъединица 30S является целью антибиотиков, таких как тетрациклин и гентамицин . [11] Эти антибиотики специально нацелены на прокариотические рибосомы, отсюда их полезность при лечении бактериальных инфекций у эукариот . Тетрациклин взаимодействует с H27 в малой субъединице, а также связывается с A-сайтом в большой субъединице. [11] Пуромицин является ингибитором рибосомальной трансляции. [6] Пактамицин прерывает связывание в области связывания Шайна-Дальгарно в малой субъединице, тем самым нарушая активность. Гигромицин B также взаимодействует с H44 и ингибирует транслокационное движение, необходимое во время синтеза белка. [11]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc Шлюенцен, Фрэнк; Точилж, Анте; Заривач, Раз; Хармс, Йорг; Глюманн, Марко; Джанелл, Даниэла; Башан, Анат; Бартельс, Хайке; Агмон, Илана (1 сентября 2000 г.). «Структура функционально активированной малой рибосомальной субъединицы с разрешением 3,3 Å». Клетка . 102 (5): 615–623. дои : 10.1016/S0092-8674(00)00084-2 . ПМИД  11007480.
  2. ^ Томпсон, Джон Ф.; Херст (1983). «Структурно-функциональные связи в РНК E. coli 16s» (PDF) . Cell . 33 (1): 19–24. CiteSeerX 10.1.1.625.7760 . doi :10.1016/0092-8674(83)90330-6. PMID  6380748. S2CID  13069755. 
  3. ^ L Gold; D Pribnow; T Schneider; S Shinedling; BS Singer; Stormo и G. (1981). «Трансляционная инициация у прокариот». Annual Review of Microbiology . 35 (1): 365–403. doi :10.1146/annurev.mi.35.100181.002053. PMID  6170248.
  4. ^ ab Malys, Naglis (2012-01-01). "Последовательность Шайна-Дальгарно бактериофага T4: GAGG преобладает в ранних генах". Molecular Biology Reports . 39 (1): 33–39. doi :10.1007/s11033-011-0707-4. ISSN  0301-4851. PMID  21533668. S2CID  17854788.
  5. ^ abc Gualerzi, Claudio O.; Pon, Cynthia L. (1990). «Инициация трансляции мРНК у прокариот». Биохимия . 29 (25): 5881–5889. doi :10.1021/bi00477a001. PMID  2200518.
  6. ^ abc Игараси, Казуэй; Танака, Шигеаки; Кадзи, Акира (1971-02-11). «О сайте связывания аминоацил-тРНК 30-S рибосомальной субъединицы и его связи с сайтом инициации цепи рибосомы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Nucleic Acids and Protein Synthesis . 228 (3): 728–731. doi :10.1016/0005-2787(71)90737-4. PMID  4929429.
  7. ^ Слобин, Лоуренс I (декабрь 1972 г.). «Структурные и функциональные свойства рибосом, сшитых диметилсуберимидатом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 69 (12): 3769–3773. Bibcode : 1972PNAS...69.3769S. doi : 10.1073 /pnas.69.12.3769 . PMC 389868. PMID  4566460. 
  8. ^ Milon P, Carotti M, Konevega AL, Wintermeyer W, Rodnina MV, Gualerzi CO (2010). «Связанный с рибосомой фактор инициации 2 рекрутирует инициаторную тРНК в комплекс инициации 30S». EMBO Reports . 11 (4): 312–316. doi :10.1038/embor.2010.12. PMC 2854590. PMID  20224578 . 
  9. ^ Tsiboli, Paraskevi; Herfurth, Elke; Choli, Theodora (1 ноября 1994 г.). «Очистка и характеристика 30S рибосомальных белков из бактерии Thermus thermophilus». European Journal of Biochemistry . 226 (1): 169–177. doi :10.1111/j.1432-1033.1994.0t169.x. ISSN  1432-1033. PMID  7957245.
  10. ^ Choli T, Franceschi F, Yonath A, Wittmann-Liebold B (1993). «Выделение и характеристика нового рибосомального белка из термофильных эубактерий, Thermus thermophilus, T. aquaticus и T. flavus» (PDF) . Биологическая химия Hoppe-Seyler . 374 (6): 377–383. doi :10.1515/bchm3.1993.374.1-6.377. PMID  8357533.
  11. ^ abc Бродерсен, Дитлев Э.; Клемонс, Уильям М.; Картер, Эндрю П.; Морган-Уоррен, Роберт Дж.; Уимберли, Брайан Т.; Рамакришнан, В. (2000-12-22). «Структурная основа действия антибиотиков тетрациклина, пактамицина и гигромицина B на 30S рибосомальную субъединицу». Cell . 103 (7): 1143–1154. doi : 10.1016/S0092-8674(00)00216-6 . PMID  11163189.

Внешние ссылки