stringtranslate.com

Прокариотическая малая субъединица рибосомы

Атомная структура субъединицы 30S Thermus thermophilus . Белки показаны синим цветом, а одиночная цепь РНК — оранжевым. [1]

Прокариотическая малая субъединица рибосомы , или 30S субъединица , является меньшей субъединицей 70S рибосомы , обнаруженной у прокариот . Это комплекс 16S рибосомальной РНК (рРНК) и 19 белков . [1] Этот комплекс участвует в связывании транспортной РНК с информационной РНК (мРНК). [2] Малая субъединица отвечает за связывание и считывание мРНК во время трансляции . Малая субъединица, как рРНК, так и ее белки, образует комплексы с большой субъединицей 50S , образуя прокариотическую рибосому 70S в прокариотических клетках. Эта рибосома 70S затем используется для трансляции мРНК в белки.

Функция

Субъединица 30S является неотъемлемой частью трансляции мРНК . Он связывает три фактора инициации прокариот : IF-1, IF-2 и IF-3. [3]

Часть субъединицы 30S ( 16S рРНК ) направляет инициирующий стартовый кодон (5')-AUG-(3') мРНК в нужное положение, распознавая последовательность Шайна-Дальгарно , комплементарный сайт связывания, расположенный примерно на 8 пар оснований выше стартовый кодон. [4] Это гарантирует, что рибосома начнет трансляцию в правильном месте. Плотность связи между последовательностью Шайна-Дальгарно на мРНК и 16S рРНК определяет, насколько эффективно протекает трансляция. [4] Как только 16S рРНК распознает стартовый кодон мРНК, связывается специальная транспортная РНК , f-Met -тРНК, и начинается трансляция белка. [5] Сайт связывания f-Met-тРНК на 30S субъединице рибосомы называется «D-сайтом» [6] Этот этап необходим для осуществления синтеза белка . Затем большая рибосомальная субъединица свяжется и синтез белка продолжится. [7] Связывание большой субъединицы вызывает конформационные изменения в 70S, что открывает еще один сайт для трансляции белка. [6]

Чтобы сформировать комплекс трансляции с субъединицей 50S, субъединица 30S должна связывать IF-1, IF-2, IF-3, мРНК и f-met-тРНК. Затем субъединица 50S связывается, и гуанозинтрифосфат расщепляется на гуанозиндифосфат и неорганический фосфат , тем самым диссоциируя факторы инициации и приводя к трансляции белка. [8] [5] Этот процесс называется «инициацией» и является самым медленным процессом трансляции. [5]

Состав

Малая субъединица рибосомы состоит из 16S рРНК и 19 полноценных белков. [9] Существует также одна полипептидная цепь , состоящая из 26 аминокислот . [10] Обычно рРНК помечается буквой «H#» для обозначения номера спирали на изображениях с высоким разрешением. Белки помечены буквой «S#», чтобы указать на различные пептиды, участвующие в стабилизации рРНК. S11 и H45 расположены рядом с сайтом связывания Шайна-Далгарно, который также находится рядом с сайтом связывания IF-3. Белки S3, S4, S5 и S12 вместе с H18 расположены вблизи канала присутствия мРНК в субъединице 30S. [1]

Торможение

Субъединица 30S является мишенью таких антибиотиков , как тетрациклин и гентамицин . [11] Эти антибиотики специфически нацелены на рибосомы прокариот, поэтому их можно использовать при лечении бактериальных инфекций у эукариот . Тетрациклин взаимодействует с H27 в малой субъединице, а также связывается с А-сайтом в большой субъединице. [11] Пуромицин является ингибитором рибосомальной трансляции. [6] Пактамицин прерывает связывание в области связывания Шайна-Дальгарно в малой субъединице, тем самым нарушая активность. Гигромицин B также взаимодействует с H44 и ингибирует транслокационное движение, необходимое во время синтеза белка. [11]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abc Шлюенцен, Фрэнк; Точилж, Анте; Заривач, Раз; Хармс, Йорг; Глюманн, Марко; Джанелл, Даниэла; Башан, Анат; Бартельс, Хайке; Агмон, Илана (1 сентября 2000 г.). «Структура функционально активированной малой рибосомальной субъединицы с разрешением 3,3 Å». Клетка . 102 (5): 615–623. дои : 10.1016/S0092-8674(00)00084-2 . ПМИД  11007480.
  2. ^ Томпсон, Джон Ф.; Херст (1983). «Структурно-функциональные отношения в 16s РНК E. coli» (PDF) . Клетка . 33 (1): 19–24. CiteSeerX 10.1.1.625.7760 . дои : 10.1016/0092-8674(83)90330-6. PMID  6380748. S2CID  13069755. 
  3. ^ L Золото; Д Прибнов; Т. Шнайдер; С. Шайндлинг; Б.С. Сингер; Стормо и Г. (1981). «Инициация трансляции у прокариот». Ежегодный обзор микробиологии . 35 (1): 365–403. doi : 10.1146/annurev.mi.35.100181.002053. ПМИД  6170248.
  4. ^ аб Малис, Наглис (1 января 2012 г.). «Последовательность Шайна-Дальгарно бактериофага Т4: GAGG преобладает в ранних генах». Отчеты по молекулярной биологии . 39 (1): 33–39. дои : 10.1007/s11033-011-0707-4. ISSN  0301-4851. PMID  21533668. S2CID  17854788.
  5. ^ abc Гуалерци, Клаудио О.; Пон, Синтия Л. (1990). «Инициация трансляции мРНК у прокариот». Биохимия . 29 (25): 5881–5889. дои : 10.1021/bi00477a001. ПМИД  2200518.
  6. ^ abc Игараси, Казуэй; Танака, Сигеаки; Кадзи, Акира (11 февраля 1971 г.). «О сайте связывания аминоацил-тРНК субъединицы рибосомы 30-S и его связи с местом инициации цепи рибосомы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Нуклеиновые кислоты и синтез белка . 228 (3): 728–731. дои : 10.1016/0005-2787(71)90737-4. ПМИД  4929429.
  7. ^ Слобин, Лоуренс I (декабрь 1972 г.). «Структурные и функциональные свойства рибосом, сшитых диметилсуберимидатом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 69 (12): 3769–3773. Бибкод : 1972PNAS...69.3769S. дои : 10.1073/pnas.69.12.3769 . ПМЦ 389868 . ПМИД  4566460. 
  8. ^ Милон П., Каротти М., Коневега А.Л., Винтермейер В., Роднина М.В., Гуалерци СО (2010). «Связанный с рибосомой фактор инициации 2 рекрутирует инициаторную тРНК в инициирующий комплекс 30S». Отчеты ЭМБО . 11 (4): 312–316. дои : 10.1038/embor.2010.12. ПМЦ 2854590 . ПМИД  20224578. 
  9. ^ Циболи, Параскеви; Херфурт, Эльке; Чоли, Теодора (1 ноября 1994 г.). «Очистка и характеристика 30S рибосомальных белков бактерии Thermus thermophilus». Европейский журнал биохимии . 226 (1): 169–177. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.0t169.x. ISSN  1432-1033. ПМИД  7957245.
  10. ^ Чоли Т., Франчески Ф., Йонат А., Виттманн-Либольд Б. (1993). «Выделение и характеристика нового рибосомального белка из термофильных эубактерий Thermus thermophilus, T. aquaticus и T. flavus» (PDF) . Биологическая химия Хоппе-Сейлера . 374 (6): 377–383. дои : 10.1515/bchm3.1993.374.1-6.377. ПМИД  8357533.
  11. ^ abc Бродерсен, Дитлев Э.; Клемонс, Уильям М.; Картер, Эндрю П.; Морган-Уоррен, Роберт Дж.; Уимберли, Брайан Т.; Рамакришнан, В. (22 декабря 2000 г.). «Структурная основа действия антибиотиков тетрациклина, пактамицина и гигромицина B на 30S рибосомальную субъединицу». Клетка . 103 (7): 1143–1154. дои : 10.1016/S0092-8674(00)00216-6 . ПМИД  11163189.

Внешние ссылки