stringtranslate.com

Александр Джордж Огстон

Александр Джордж Огстон FAA FRS [1] (30 января 1911 г. – 29 июня 1996 г.) был британским биохимиком , который специализировался на термодинамике биологических систем. [2] Он был внуком сэра Александра Огстона , шотландского хирурга, открывшего стафилококк . [2]

Жизнь

Огстон получил образование в Итонском колледже и Баллиол-колледже в Оксфорде . За исключением периода работы научным сотрудником Freedom в Лондонской больнице , большую часть своей карьеры он провел в Оксфорде, будучи назначенным демонстратором (1938) и рецензентом (1955) по биохимии, а также научным сотрудником и преподавателем по физической химии в Баллиоле (1937). В этой должности он оказал большое влияние на других выдающихся ученых, таких как лауреат Нобелевской премии Оливер Смитис , который написал свою первую статью [3] вместе с ним, и Ричард Докинз , который решил изучать зоологию по его рекомендации. [4] В 1959 году он занял должность профессора физической биохимии в Школе медицинских исследований Джона Кертина в Австралийском национальном университете (ANU) в Канберре , где он оставался до 1970 года, когда он вернулся в Оксфорд в качестве президента Тринити-колледжа . Выйдя на пенсию в 1978 году, он работал приглашенным стипендиатом в Институте исследований рака в Филадельфии и Школе медицинских исследований Джона Кертина в ANU. В 1955 году Огстон был избран членом Королевского общества [1] , в 1970 году был награжден медалью Лемберга [5] , а в 1986 году — медалью Дэви .

Исследовать

Огстон изучал потенциометрическое титрование аминокислот в неводных растворителях. [6] Он особенно интересовался синовиальной жидкостью , [7] и фибриллярными белками. [8] В более общем плане он работал над использованием физико-химических методов для изучения размера, веса и структуры молекул , таких как ультрацентрифугирование , [9] которое он применял к инсулину , например, [10] и электрофорез . [11] В этом контексте он внес много улучшений в оборудование, используемое для изучения физической химии белков. Например, он разработал новый тип аппарата для измерения вязкости . [12] Он провел много исследований ферментов, таких как пероксидаза [13] и креатинфосфотрансфераза . [14] Он внес вклад в общую область кинетики ферментов , изучая активацию и ингибирование . [15]

Он провел скептическое исследование [16] предположений о повторяющейся структуре белков, выдвинутых Бергманном и Ниманном [17] и Вринчем [18] , которые широко обсуждались в 1940-х годах.

Прохиральность и трехточечное присоединение

Концепция прохиральности необходима для понимания некоторых аспектов стереоспецифичности фермента . Огстон [19] указал, что когда симметричная молекула помещается в асимметричную среду, такую ​​как поверхность фермента , предположительно идентично размещенные группы становятся различимыми. Таким образом, он показал, что более раннее исключение нехирального цитрата как возможного промежуточного продукта в трикарбоксилатном цикле было ошибочным.

Кофейная кружка с одной ручкой — это повседневный пример прохирального объекта. Если ее поместить в ахиральную едкую жидкость, например, концентрированную кислоту, то левая и правая стороны будут корродировать одинаково, потому что их нечем различать. Однако, если кружку держать в правой руке, то легко пить из левой стороны, но трудно пить из правой. Другими словами, ахиральная среда, например, кислота, не может различать две стороны прохирального, но хиральный объект, например, человек, может. Таким образом, хиральный фермент, например, аконитаза [20], может действовать по-разному на две, по-видимому, эквивалентные группы в прохиральной молекуле, поэтому цитрат может быть промежуточным звеном в трикарбоксилатном цикле.

Ссылки

  1. ^ ab Smithies, O. (1999). "Александр Джордж Огстон. 30 января 1911 г. – 29 июня 1996 г.: избран FRS 1955 г.". Биографические мемуары членов Королевского общества . 45 : 349. doi : 10.1098/rsbm.1999.0024. JSTOR  770281. S2CID  46013797.
  2. ^ ab Smithies, O. "Alexander George Ogston, 1911–1996". Биографические мемуары . Австралийская академия наук. Архивировано из оригинала 12 октября 2011 г. Получено 1 января 2012 г.
  3. ^ Огстон, АГ; Смитис, О. (1948). «Некоторые термодинамические и кинетические аспекты метаболического фосфорилирования». Physiol. Rev. 28 ( 3): 283–303. doi :10.1152/physrev.1948.28.3.283. PMID  18874569.
  4. ^ Докинз, Ричард (2014). Аппетит к чуду . Лондон: Черный лебедь. стр. 153. ISBN 978-0552779050.
  5. ^ "Лауреаты медали Лемберга". Австралийское общество биохимии и молекулярной биологии . Получено 31 января 2024 г.
  6. ^ Огстон, АГ; Браун, Дж. Ф. (1935). «Потенциометрическое титрование неводного раствора, применяемое к аминокислотам». Труды Фарадейского общества . 31 : 574. doi :10.1039/tf9353100574.
  7. ^ Блумберг, Б.С.; Огстон, АГ (1957). «Влияние протеолитических ферментов на комплекс гиалуроновой кислоты синовиальной жидкости быка». Биохимический журнал . 66 (2): 342–346. doi :10.1042/bj0660342. PMC 1200015. PMID  13445695 . 
  8. ^ Огстон, АГ (1958). «Пространства в однородной случайной суспензии волокон». Труды Фарадейского общества . 54 : 1754. doi :10.1039/tf9585401754.
  9. ^ Джонстон, Дж. П.; Огстон, АГ (1946). «Гранична аномалия, обнаруженная при ультрацентробежном осаждении смесей». Труды Фарадейского общества . 42 : 789. doi :10.1039/tf9464200789.
  10. ^ Гутфройнд, Х.; Огстон, АГ (1946). «Константа седиментации инсулина». Biochemical Journal . 40 (3): 432–434. doi :10.1042/bj0400432. PMC 1258368. PMID  16748028 . 
  11. ^ Огстон, АГ (1946). «Расширение границ при электрофорезе». Nature . 157 (3981): 193. Bibcode :1946Natur.157..193O. doi : 10.1038/157193a0 . PMID  21015126. S2CID  4126734.
  12. ^ Огстон, АГ; Станье, ДЖЕ (1953). «Вискозиметр Куэтта». Biochemical Journal . 53 (1): 4–7. doi :10.1042/bj0530004. PMC 1198090. PMID  13032021 . 
  13. ^ Keilin, D.; Hartree, EF (1951). «Очистка пероксидазы хрена и сравнение ее свойств со свойствами каталазы и метгемоглобина». Biochemical Journal . 49 (1): 88–106. doi :10.1042/bj0490088. PMC 1197462. PMID  14848036 . 
  14. ^ Моррисон, Дж. Ф.; О'Салливан, У. Дж.; Огстон, АГ (1961). «Кинетические исследования активации креатинфосфорилтрансферазы магнием». Biochimica et Biophysica Acta . 52 : 82–96. doi :10.1016/0006-3002(61)90906-4. PMID  14476297.
  15. ^ Огстон, АГ (1955). «Активация и ингибирование ферментов». Обсудить. Faraday Soc . 20 (20): 161–167. doi :10.1039/df9552000161.
  16. ^ Огстон, АГ (1945). «О числовых следствиях некоторых гипотез структуры белка». Труды Фарадейского общества . 41 : 670. doi :10.1039/tf9454100670.
  17. ^ Бергманн, М.; Ниманн, К. (1937). «О структуре белков: гемоглобин крупного рогатого скота, яичный альбумин, фибрин крупного рогатого скота и желатин». J. Biol. Chem . 113 (1): 301–304. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74540-7 .
  18. ^ Wrinch, DM (1936). «Структура белков и некоторых физиологически активных соединений». Nature . 138 (3493): 651–652. Bibcode :1936Natur.138..651W. doi : 10.1038/138651a0 . S2CID  4108696.
  19. ^ Огстон, АГ (1948). «Интерпретация экспериментов по метаболическим процессам с использованием изотопных трассирующих элементов». Nature . 963 (4120): 963. Bibcode :1948Natur.162..963O. doi : 10.1038/162963b0 . PMID  18225319.
  20. ^ Огстон, АГ (1951). "Специфичность фермента аконитазы". Nature . 167 (4252): 693. Bibcode :1951Natur.167..693O. doi : 10.1038/167693a0 . PMID  14826923.