stringtranslate.com

Bcl-2-подобный белок 1

Bcl-2-подобный белок 1 — это белок, кодируемый у человека геном BCL2L1 . Посредством альтернативного сплайсинга ген кодирует оба белка человека Bcl-xL и Bcl-xS. [5]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к семейству белков Bcl-2 . Члены семейства Bcl-2 образуют гетеро- или гомодимеры и действуют как анти- или проапоптотические регуляторы , которые участвуют в широком спектре клеточной активности. Белки, кодируемые этим геном, расположены на внешней митохондриальной мембране и, как было показано, регулируют каналы внешней митохондриальной мембраны ( открытие потенциал-зависимых анионных каналов (VDAC). VDAC регулируют мембранный потенциал митохондрий и, таким образом, контролируют выработку активных форм кислорода. и высвобождение цитохрома C митохондриями, оба из которых являются мощными индукторами клеточного апоптоза . Сообщалось о двух альтернативно сплайсированных вариантах транскриптов, которые кодируют разные изоформы. Более длинная изоформа ( Bcl-xL ) действует как ингибитор апоптоза, а более короткая . форма (Bcl-xS) действует как активатор апоптоза [5] [6] .

Взаимодействия

Было показано, что BCL2-подобный 1 (ген) взаимодействует с :

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000171552 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007659 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Аб Бойсе Л.Х., Гонсалес-Гарсиа М., Постема CE, Дин Л., Линдстен Т., Турка Л.А., Мао X, Нуньес Г., Томпсон CB (август 1993 г.). «bcl-x, ген, родственный bcl-2, который действует как доминантный регулятор апоптотической гибели клеток» (PDF) . Клетка . 74 (4): 597–608. дои : 10.1016/0092-8674(93)90508-Н. hdl : 2027.42/30629 . PMID  8358789. S2CID  13542617.
  6. ^ «Ген Энтреза: BCL2L1 BCL2-подобный 1» .
  7. ^ Ху Ю, Бенедикт М.А., Ву Д, Инохара Н, Нуньес Г (апрель 1998 г.). «Bcl-XL взаимодействует с Apaf-1 и ингибирует Apaf-1-зависимую активацию каспазы-9». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (8): 4386–91. Бибкод : 1998PNAS...95.4386H. дои : 10.1073/pnas.95.8.4386 . ПМК 22498 . ПМИД  9539746. 
  8. ^ Пан Г., О'Рурк К., Диксит В.М. (март 1998 г.). «Каспаза-9, Bcl-XL и Apaf-1 образуют тройной комплекс». Журнал биологической химии . 273 (10): 5841–5. дои : 10.1074/jbc.273.10.5841 . ПМИД  9488720.
  9. ^ abc Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозан-Кишикава Т., Дрико А., Ли Н, Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж. , Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С., Лламосас Е., Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.И., Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Е., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. (октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R. дои : 10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  10. ^ abcd Чжан Х., Ниммер П., Розенберг Ш., Нг С.К., Джозеф М. (август 2002 г.). «Разработка высокопроизводительного флуоресцентного поляризационного анализа для Bcl-x (L)». Аналитическая биохимия . 307 (1): 70–5. дои : 10.1016/S0003-2697(02)00028-3. ПМИД  12137781.
  11. ^ abc Уитфилд Дж., Харада К., Барделл С., Стаддон Дж. М. (ноябрь 2003 г.). «Высокопроизводительные методы обнаружения димеризации белков семейства Bcl-2». Аналитическая биохимия . 322 (2): 170–8. дои : 10.1016/j.ab.2003.07.014. ПМИД  14596824.
  12. ^ Уиллис С.Н., Чен Л., Дьюсон Г., Вэй А., Найк Э., Флетчер Дж.И., Адамс Дж.М., Хуан, округ Колумбия (июнь 2005 г.). «Проапоптотический Bak секвестрируется Mcl-1 и Bcl-xL, но не Bcl-2, пока не будет заменен белками, содержащими только BH3». Гены и развитие . 19 (11): 1294–305. дои : 10.1101/gad.1304105. ПМЦ 1142553 . ПМИД  15901672. 
  13. ^ Дегтерев А, Луговской А, Кардоне М, Малли Б, Вагнер Г, Митчисон Т, Юань Дж (февраль 2001 г.). «Идентификация низкомолекулярных ингибиторов взаимодействия домена BH3 и Bcl-xL». Природная клеточная биология . 3 (2): 173–82. дои : 10.1038/35055085. PMID  11175750. S2CID  32934759.
  14. ^ Нг Ф.В., Нгуен М., Кван Т., Брэнтон П.Е., Николсон Д.В., Кромлиш Дж.А., Шор GC (октябрь 1997 г.). «p28 Bap31, белок, связанный с Bcl-2/Bcl-XL и прокаспазой-8, в эндоплазматическом ретикулуме». Журнал клеточной биологии . 139 (2): 327–38. дои : 10.1083/jcb.139.2.327. ПМК 2139787 . ПМИД  9334338. 
  15. ^ abcd Чен Л., Уиллис С.Н., Вэй А., Смит Б.Дж., Флетчер Дж.И., Хиндс М.Г., Колман П.М., Дэй CL, Адамс Дж.М., Хуан, округ Колумбия (февраль 2005 г.). «Дифференциальное нацеливание белков Bcl-2, способствующих выживанию, с помощью их лигандов, содержащих только BH3, обеспечивает комплементарную апоптотическую функцию». Молекулярная клетка . 17 (3): 393–403. doi : 10.1016/j.molcel.2004.12.030 . ПМИД  15694340.
  16. ^ О'Коннор Л., Штрассер А., О'Рейли Л.А., Хаусманн Г., Адамс Дж.М., Кори С., Хуанг, округ Колумбия (январь 1998 г.). «Бим: новый член семейства Bcl-2, способствующий апоптозу». Журнал ЭМБО . 17 (2): 384–95. дои : 10.1093/emboj/17.2.384. ПМЦ 1170389 . ПМИД  9430630. 
  17. ^ Сюй С.Ю., Линь П., Сюэ А.Дж. (сентябрь 1998 г.). «BOD (ген смерти яичников, связанный с Bcl-2) представляет собой проапоптотический белок Bcl-2, содержащий домен BH3 яичника, способный димеризоваться с различными антиапоптотическими членами Bcl-2». Молекулярная эндокринология . 12 (9): 1432–40. дои : 10.1210/mend.12.9.0166 . ПМИД  9731710.
  18. ^ Рэй Р., Чен Г., Ванде Вельде С., Сизо Дж., Парк Дж.Х., Рид Дж.К., Гитц Р.Д., Гринберг А.Х. (январь 2000 г.). «BNIP3 гетеродимеризуется с Bcl-2/Bcl-X(L) и индуцирует гибель клеток независимо от домена гомологии Bcl-2 3 (BH3) как в митохондриальных, так и в немитохондриальных сайтах». Журнал биологической химии . 275 (2): 1439–48. дои : 10.1074/jbc.275.2.1439 . ПМИД  10625696.
  19. ↑ Цинь В., Ху Дж., Го М., Сюй Дж., Ли Дж., Яо Г., Чжоу Икс, Цзян Х., Чжан П., Шен Л., Ван Д., Гу Дж. (август 2003 г.). «BNIPL-2, новый гомолог BNIP-2, взаимодействует с Bcl-2 и Cdc42GAP при апоптозе». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 308 (2): 379–85. дои : 10.1016/S0006-291X(03)01387-1. ПМИД  12901880.
  20. ^ Ясуда М., Хан Дж.В., Дионн Калифорния, Бойд Дж.М., Чиннадурай Г. (февраль 1999 г.). «BNIP3альфа: человеческий гомолог митохондриального проапоптотического белка BNIP3». Исследования рака . 59 (3): 533–7. ПМИД  9973195.
  21. ^ ab Комацу К., Мияшита Т., Ханг Х., Хопкинс К.М., Чжэн В., Каддебек С., Ямада М., Либерман Х.Б., Ван Х.Г. (январь 2000 г.). «Человеческий гомолог S. pombe Rad9 взаимодействует с BCL-2/BCL-xL и способствует апоптозу». Природная клеточная биология . 2 (1): 1–6. дои : 10.1038/71316. PMID  10620799. S2CID  52847351.
  22. ^ ab Стробель Т., Тай Ю.Т., Корсмейер С., Каннистра С.А. (ноябрь 1998 г.). «БАД частично устраняет резистентность к паклитакселу в клетках рака яичников человека». Онкоген . 17 (19): 2419–27. дои : 10.1038/sj.onc.1202180. PMID  9824152. S2CID  44240363.
  23. ^ ab Айллон V, Кайла X, Гарсия А, Флейшер А, Реболло А (июль 2002 г.). «Антиапоптотические молекулы Bcl-xL и Bcl-w нацелены на протеинфосфатазу 1альфа до Bad». Европейский журнал иммунологии . 32 (7): 1847–55. doi : 10.1002/1521-4141(200207)32:7<1847::AID-IMMU1847>3.0.CO;2-7 . ПМИД  12115603.
  24. ^ Цзинь З, Синь М, Дэн Икс (апрель 2005 г.). «Функция выживания протеинкиназы C{iota} как новой плохой киназы, активируемой нитрозамином 4-(метилнитрозамино)-1-(3-пиридил)-1-бутанон». Журнал биологической химии . 280 (16): 16045–52. дои : 10.1074/jbc.M413488200 . ПМИД  15705582.
  25. ^ Ян Э, Чжа Дж, Джокель Дж, Бойсе Л.Х., Томпсон CB, Корсмейер С.Дж. (январь 1995 г.). «Bad, гетеродимерный партнер Bcl-XL и Bcl-2, вытесняет Bax и способствует гибели клеток». Клетка . 80 (2): 285–91. дои : 10.1016/0092-8674(95)90411-5 . PMID  7834748. S2CID  10343291.
  26. ^ Петрос А.М., Неттесхайм Д.Г., Ван Й., Олейничак Э.Т., Медоуз Р.П., Мак Дж., Свифт К., Матайоши Э.Д., Чжан Х., Томпсон CB, Фесик С.В. (декабрь 2000 г.). «Обоснование образования комплекса пептидов Bcl-xL/Bad на основе структурных, мутагенеза и биофизических исследований». Белковая наука . 9 (12): 2528–34. дои : 10.1110/ps.9.12.2528. ПМК 2144516 . ПМИД  11206074. 
  27. ^ Chattopadhyay A, Чан CW, Ян Э (июль 2001 г.). «Гетеродимеризация BAD/BCL-[X(L)] приводит к обходу ареста G0/G1». Онкоген . 20 (33): 4507–18. дои : 10.1038/sj.onc.1204584 . ПМИД  11494146.
  28. ^ Ивахаси Х, Эгучи Ю, Ясухара Н, Ханафуса Т, Мацудзава Ю, Цудзимото Ю (ноябрь 1997 г.). «Синергическая антиапоптотическая активность между Bcl-2 и SMN, участвующая в спинальной мышечной атрофии». Природа . 390 (6658): 413–7. Бибкод : 1997Natur.390..413I. дои : 10.1038/37144. PMID  9389483. S2CID  1936633.
  29. ^ Комацу К., Уортон В., Ханг Х., Ву С., Сингх С., Либерман Х.Б., Залогодатель В.Дж., Ван Х.Г. (ноябрь 2000 г.). «PCNA взаимодействует с hHus1/hRad9 в ответ на повреждение ДНК и ингибирование репликации». Онкоген . 19 (46): 5291–7. дои : 10.1038/sj.onc.1203901. PMID  11077446. S2CID  8931364.
  30. ^ Седлак Т.В., Олваи З.Н., Ян Э., Ван К., Бойсе Л.Х., Томпсон CB, Корсмейер С.Дж. (август 1995 г.). «Несколько членов семейства Bcl-2 демонстрируют избирательную димеризацию с Bax». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (17): 7834–8. Бибкод : 1995PNAS...92.7834S. дои : 10.1073/pnas.92.17.7834 . ПМК 41240 . ПМИД  7644501. 
  31. ^ аб Гиллиссен Б, Эссманн Ф, Граупнер В, Штерк Л, Радецки С, Дёркен Б, Шульце-Остхофф К, Дэниел П.Т. (июль 2003 г.). «Индукция гибели клеток гомологом Bcl-2 Nbk/Bik, содержащим только BH3, опосредуется полностью Bax-зависимым митохондриальным путем». Журнал ЭМБО . 22 (14): 3580–90. дои : 10.1093/emboj/cdg343. ПМК 165613 . ПМИД  12853473. 
  32. ^ Цзян А., Кларк Э.А. (май 2001 г.). «Участие Bik, проапоптотического члена семейства Bcl-2, в поверхностном IgM-опосредованном апоптозе В-клеток». Журнал иммунологии . 166 (10): 6025–33. дои : 10.4049/jimmunol.166.10.6025 . ПМИД  11342619.
  33. ^ Лин Б., Коллури С.К., Лин Ф., Лю В., Хан Ю.Х., Цао X, Доусон М.И., Рид Дж.К., Чжан XK (февраль 2004 г.). «Превращение Bcl-2 из защитника в убийцу путем взаимодействия с ядерным рецептором-сиротой Nur77/TR3». Клетка . 116 (4): 527–40. дои : 10.1016/S0092-8674(04)00162-X . PMID  14980220. S2CID  17808479.
  34. ^ Инохара Н., Дин Л., Чен С., Нуньес Г. (апрель 1997 г.). «Харакири, новый регулятор гибели клеток, кодирует белок, который активирует апоптоз и избирательно взаимодействует с белками, способствующими выживанию Bcl-2 и Bcl-X(L)». Журнал ЭМБО . 16 (7): 1686–94. дои : 10.1093/emboj/16.7.1686. ПМК 1169772 . ПМИД  9130713. 
  35. ^ Имаидзуми К., Морихара Т., Мори Й., Катаяма Т., Цуда М., Фуруяма Т., Ванака А., Такеда М., Тохьяма М. (март 1999 г.). «Ген DP5, способствующий гибели клеток, который взаимодействует с семейством BCL2, индуцируется во время апоптоза нейронов после воздействия бета-амилоидного белка». Журнал биологической химии . 274 (12): 7975–81. дои : 10.1074/jbc.274.12.7975 . ПМИД  10075695.
  36. ^ Реболло А, Айллон В, Флейшер А, Мартинес Калифорния, Сабаллос А (декабрь 2001 г.). «Ассоциация транскрипционного фактора Aiolos и Bcl-xL участвует в контроле апоптоза». Журнал иммунологии . 167 (11): 6366–73. дои : 10.4049/jimmunol.167.11.6366 . ПМИД  11714801.
  37. ^ Ода Э, Оки Р, Мурасава Х, Немото Дж, Сибуэ Т, Ямашита Т, Токино Т, Танигучи Т, Танака Н (май 2000 г.). «Noxa, член семейства Bcl-2, содержащий только BH3, и кандидат в медиаторы p53-индуцированного апоптоза». Наука . 288 (5468): 1053–8. Бибкод : 2000Sci...288.1053O. дои : 10.1126/science.288.5468.1053. ПМИД  10807576.
  38. ^ Пассер Б.Дж., Пеллегрини Л., Вито П., Ганжей Дж.К., Д'Адамио Л. (август 1999 г.). «Взаимодействие пресенилина-1 и пресенилина-2 болезни Альцгеймера с Bcl-X (L). Потенциальная роль в модуляции порога гибели клеток». Журнал биологической химии . 274 (34): 24007–13. дои : 10.1074/jbc.274.34.24007 . ПМИД  10446169.
  39. ^ аб Тагами С., Эгучи Ю., Киношита М., Такеда М., Цудзимото Ю. (ноябрь 2000 г.). «Новый белок, RTN-XS, взаимодействует как с Bcl-XL, так и с Bcl-2 в эндоплазматическом ретикулуме и снижает их антиапоптотическую активность». Онкоген . 19 (50): 5736–46. дои : 10.1038/sj.onc.1203948 . ПМИД  11126360.
  40. ^ Венг С, Ли Ю, Сюй Д, Ши Ю, Тан Х (март 2005 г.). «Специфическое расщепление Mcl-1 каспазой-3 в апоптозе, индуцированном лигандом, индуцирующим апоптоз, связанным с фактором некроза опухоли (TRAIL), в Т-клетках лейкоза Jurkat». Журнал биологической химии . 280 (11): 10491–500. дои : 10.1074/jbc.M412819200 . ПМИД  15637055.
  41. ^ Ши Ю, Чен Дж, Вэн С, Чен Р, Чжэн Ю, Чен Ц, Тан Х (июнь 2003 г.). «Идентификация места белок-белкового контакта и способа взаимодействия VDAC1 человека с белками семейства Bcl-2». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 305 (4): 989–96. дои : 10.1016/S0006-291X(03)00871-4. ПМИД  12767928.
  42. ^ Симидзу С., Кониси А., Кодама Т., Цудзимото Ю. (март 2000 г.). «Домен BH4 антиапоптотических членов семейства Bcl-2 закрывает потенциал-зависимый анионный канал и ингибирует апоптотические митохондриальные изменения и гибель клеток». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (7): 3100–5. Бибкод : 2000PNAS...97.3100S. дои : 10.1073/pnas.97.7.3100 . ПМК 16199 . ПМИД  10737788. 
  43. ^ Симидзу С., Нарита М., Цудзимото Ю. (июнь 1999 г.). «Белки семейства Bcl-2 регулируют высвобождение апоптогенного цитохрома с митохондриальным каналом VDAC». Природа . 399 (6735): 483–7. Бибкод : 1999Natur.399..483S. дои : 10.1038/20959. PMID  10365962. S2CID  4423304.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки