stringtranslate.com

Кавеолин 1

Кавеолин-1 — это белок , который у человека кодируется геном CAV1 . [5]

Функция

Каркасный белок , кодируемый этим геном, является основным компонентом плазматических мембран кавеол, обнаруженных в большинстве типов клеток. Белок связывает субъединицы интегрина с тирозинкиназой FYN, что является начальным этапом связывания интегринов с путем Ras-ERK и содействия прогрессированию клеточного цикла. Этот ген является кандидатом на ген- супрессор опухоли и негативным регулятором киназного каскада Ras-p42/44 MAP. CAV1 и CAV2 расположены рядом друг с другом на хромосоме 7 и экспрессируют колокализующиеся белки, которые образуют стабильный гетероолигомерный комплекс. При использовании альтернативных кодонов инициации в одной и той же рамке считывания две изоформы (альфа и бета) кодируются одним транскриптом этого гена. [6]

Взаимодействия

Было показано, что кавеолин 1 взаимодействует с гетеротримерными G-белками , [7] тирозинкиназами Src ( Src , Lyn ) и H-Ras, [8] холестерином , [9] бета-рецептором TGF 1 , [10] эндотелиальной NOS , [11] рецептор андрогена , [12] белок-предшественник амилоида , [13] белок щелевого соединения, альфа-1 , [14] синтаза оксида азота 2А , [15] рецептор эпидермального фактора роста , [16] рецептор эндотелина типа B , [17] PDGFRB , [ 18] PDGFRA , [18] PTGS2 , [19] TRAF2 , [20] [21] рецептор альфа эстрогена , [22] кавеолин 2 , [23] [24] PLD2 , [25] [26] Тирозинкиназа Брутона , [27 ] и SCP2 . [28] Все эти взаимодействия осуществляются через каркасный домен кавеолина (CSD) внутри молекулы кавеолина-1. [8] Молекулы, которые взаимодействуют с кавеолином-1, содержат кавеолин-связывающие мотивы (CBM). [29]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000105974 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007655 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Фра А.М., Мастроянни Н., Манчини М., Паскуалетто Э., Ситиа Р. (март 1999 г.). «Человеческий кавеолин-1 и кавеолин-2 представляют собой тесно связанные гены, колокализованные с WI-5336 в области 7q31, часто удаляемой в опухолях». Геномика . 56 (3): 355–6. дои : 10.1006/geno.1998.5723. ПМИД  10087206.
  6. ^ «Ген Энтреза: кавеолин 1 CAV1, белок кавеолы, 22 кДа» .
  7. ^ Ли С., Окамото Т., Чун М., Саргиакомо М., Казанова Дж.Э., Хансен С.Х., Нишимото И., Лисанти М.П. (июнь 1995 г.). «Доказательства регулируемого взаимодействия между гетеротримерными G-белками и кавеолином». Журнал биологической химии . 270 (26): 15693–701. дои : 10.1074/jbc.270.26.15693 . ПМИД  7797570.
  8. ^ аб Ли С., Куэ Дж., член парламента Лисанти (ноябрь 1996 г.). «Тирозинкиназы Src, субъединицы Galpha и H-Ras имеют общий каркасный белок, закрепленный на мембране, кавеолин. Связывание кавеолина отрицательно регулирует аутоактивацию тирозинкиназ Src». Журнал биологической химии . 271 (46): 29182–90. дои : 10.1074/jbc.271.46.29182 . ПМК 6687395 . ПМИД  8910575. 
  9. ^ Ли С., Сонг К.С., депутат Лисанти (январь 1996 г.). «Экспрессия и характеристика рекомбинантного кавеолина. Очистка путем мечения полигистидином и холестерин-зависимого включения в определенные липидные мембраны». Журнал биологической химии . 271 (1): 568–73. дои : 10.1074/jbc.271.1.568 . ПМИД  8550621.
  10. ^ Разани Б., Чжан XL, Битцер М., фон Герсдорф Г., Беттингер Э.П., Лисанти MP (март 2001 г.). «Кавеолин-1 регулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста (TGF)-бета / SMAD посредством взаимодействия с рецептором TGF-бета типа I». Журнал биологической химии . 276 (9): 6727–38. дои : 10.1074/jbc.M008340200 . ПМИД  11102446.
  11. ^ Гарсиа-Карденья Г., Фан Р., Стерн Д.Ф., Лю Дж., Сесса В.К. (ноябрь 1996 г.). «Эндотелиальная синтаза оксида азота регулируется фосфорилированием тирозина и взаимодействует с кавеолином-1». Журнал биологической химии . 271 (44): 27237–40. дои : 10.1074/jbc.271.44.27237 . ПМИД  8910295.
  12. ^ Лу ML, Schneider MC, Чжэн Y, Чжан X, Ричи JP (апрель 2001 г.). «Кавеолин-1 взаимодействует с андрогенными рецепторами. Положительный модулятор трансактивации, опосредованной андрогенными рецепторами». Журнал биологической химии . 276 (16): 13442–51. дои : 10.1074/jbc.M006598200 . ПМИД  11278309.
  13. ^ Икезу Т., Трапп Б.Д., Сонг К.С., Шлегель А., Лисанти М.П., ​​Окамото Т. (апрель 1998 г.). «Кавеолы, микродомены плазматической мембраны для опосредованной альфа-секретазой обработки белка-предшественника амилоида». Журнал биологической химии . 273 (17): 10485–95. дои : 10.1074/jbc.273.17.10485 . ПМИД  9553108.
  14. ^ Шуберт А.Л., Шуберт В., Спрей, округ Колумбия, Лисанти, член парламента (май 2002 г.). «Члены семейства коннексинов нацелены на домены липидных рафтов и взаимодействуют с кавеолином-1». Биохимия . 41 (18): 5754–64. дои : 10.1021/bi0121656. ПМИД  11980479.
  15. ^ Фелли-Боско Э, Бендер ФК, Куржо-Готье Ф, Брон С, Quest AF (декабрь 2000 г.). «Кавеолин-1 подавляет индуцибельную синтазы оксида азота через протеасомный путь в клетках карциномы толстой кишки человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (26): 14334–9. Бибкод : 2000PNAS...9714334F. дои : 10.1073/pnas.250406797 . ЧВК 18919 . ПМИД  11114180. 
  16. ^ Куэ Дж., Сарджакомо М., член парламента Лисанти (ноябрь 1997 г.). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы, EGF-R, с кавеолинами. Связывание кавеолина отрицательно регулирует активность тирозина и серин/треонин-киназы». Журнал биологической химии . 272 (48): 30429–38. дои : 10.1074/jbc.272.48.30429 . ПМИД  9374534.
  17. ^ Ямагути Т., Мурата Ю., Фудзиеси Ю., Дой Т. (апрель 2003 г.). «Регулируемое взаимодействие рецептора эндотелина B с кавеолином-1». Европейский журнал биохимии . 270 (8): 1816–27. дои : 10.1046/j.1432-1033.2003.03544.x . ПМИД  12694195.
  18. ^ аб Ямамото М., Тоя Ю., Дженсен Р.А., Исикава Ю. (март 1999 г.). «Кавеолин является ингибитором передачи сигналов рецептора фактора роста тромбоцитов». Экспериментальные исследования клеток . 247 (2): 380–8. дои : 10.1006/excr.1998.4379. ПМИД  10066366.
  19. ^ Лиу JY, Дэн В.Г., Гилрой Д.В., Шюэ С.К., Ву К.К. (сентябрь 2001 г.). «Колокализация и взаимодействие циклооксигеназы-2 с кавеолином-1 в фибробластах человека». Журнал биологической химии . 276 (37): 34975–82. дои : 10.1074/jbc.M105946200 . ПМИД  11432874.
  20. ^ Фэн X, Гаэта М.Л., Мэдж Л.А., Ян Дж.Х., Брэдли-младший, Побер Дж.С. (март 2001 г.). «Кавеолин-1 связывается с TRAF2, образуя комплекс, который рекрутируется на рецепторы фактора некроза опухоли». Журнал биологической химии . 276 (11): 8341–9. дои : 10.1074/jbc.M007116200 . ПМИД  11112773.
  21. ^ Цао Х, Куршен МЫ, Mastick CC (март 2002 г.). «Скрининг фосфотирозин-зависимого взаимодействия белков показывает роль фосфорилирования кавеолина-1 по тирозину 14: рекрутирование C-концевой киназы Src». Журнал биологической химии . 277 (11): 8771–4. дои : 10.1074/jbc.C100661200 . ПМИД  11805080.
  22. ^ Шлегель А., Ван С., Пестель Р.Г., член парламента Лисанти (октябрь 2001 г.). «Лиганд-независимая активация альфа-рецептора эстрогена кавеолином-1». Биохимический журнал . 359 (Часть 1): 203–10. дои : 10.1042/0264-6021:3590203. ПМЦ 1222136 . ПМИД  11563984. 
  23. ^ Бреуза Л., Корби С., Арсанто Дж.П., Дельгросси М.Х., Шайффеле П., Ле Бивик А. (декабрь 2002 г.). «Каркасный домен кавеолина 2 отвечает за его локализацию на аппарате Гольджи в клетках Caco-2». Журнал клеточной науки . 115 (Часть 23): 4457–67. дои : 10.1242/jcs.00130. PMID  12414992. S2CID  14788127.
  24. ^ Шерер П.Е., Льюис Р.Ю., Волонте Д., Энгельман Дж.А., Галбиати Ф., Куэ Дж., Коц Д.С., ван Донселаар Э., Петерс П., Лисанти MP (ноябрь 1997 г.). «Клеточная и тканеспецифичная экспрессия кавеолина-2. Кавеолины 1 и 2 совместно локализуются и образуют стабильный гетероолигомерный комплекс in vivo». Журнал биологической химии . 272 (46): 29337–46. дои : 10.1074/jbc.272.46.29337 . ПМИД  9361015.
  25. ^ Чжэн X, Боллинджер Боллаг W (декабрь 2003 г.). «Аквапорин 3 соединяется с фосфолипазой d2 в богатых кавеолином микродоменах мембраны, и его активность снижается при дифференцировке кератиноцитов». Журнал исследовательской дерматологии . 121 (6): 1487–95. дои : 10.1111/j.1523-1747.2003.12614.x . ПМИД  14675200.
  26. ^ Чарни М., Фиуччи Г., Лави Ю., Банно Ю., Нозава Ю., Лискович М. (февраль 2000 г.). «Фосфолипаза D2: функциональное взаимодействие с кавеолином в микродоменах мембраны низкой плотности». Письма ФЭБС . 467 (2–3): 326–32. Бибкод : 2000FEBSL.467..326C. дои : 10.1016/S0014-5793(00)01174-1 . PMID  10675563. S2CID  21891748.
  27. ^ Варгас Л., Нор Б.Ф., Берглоф А., Хейнонен Дж.Э., Маттссон П.Т., Смит С.И., Мохамед А.Дж. (март 2002 г.). «Функциональное взаимодействие кавеолина-1 с тирозинкиназой Брутона и Bmx». Журнал биологической химии . 277 (11): 9351–7. дои : 10.1074/jbc.M108537200 . ПМИД  11751885.
  28. ^ Чжоу М., Парр Р.Д., Петреску А.Д., Пейн Х.Р., Атшавес Б.П., Кир А.Б., Болл Дж.М., Шредер Ф (июнь 2004 г.). «Белок-носитель стерина-2 напрямую взаимодействует с кавеолином-1 in vitro и in vivo». Биохимия . 43 (23): 7288–306. дои : 10.1021/bi035914n. ПМИД  15182174.
  29. ^ Куэ Дж., Ли С., Окамото Т., Икезу Т., Лисанти, член парламента (март 1997 г.). «Идентификация пептидов и белковых лигандов домена каркаса кавеолина. Значение для взаимодействия кавеолина с белками, связанными с кавеолами». Журнал биологической химии . 272 (10): 6525–33. дои : 10.1074/jbc.272.10.6525 . ПМИД  9045678.

дальнейшее чтение