stringtranslate.com

ЭСКРТ

Эндосомальные сортировочные комплексы, необходимые для механизма транспорта ( ESCRT ), состоят из цитозольных белковых комплексов, известных как ESCRT-0, ESCRT-I, ESCRT-II и ESCRT-III. Вместе с рядом дополнительных белков эти комплексы ESCRT обеспечивают уникальный способ ремоделирования мембран , который приводит к изгибу/отпочкованию мембран от цитоплазмы . [1] [2] Эти компоненты ESCRT были выделены и изучены на ряде организмов, включая дрожжи и человека. [3] Эукариотический сигнатурный белок , механизм обнаружен у всех эукариот и некоторых архей . [4]

Аппарат ESCRT играет жизненно важную роль в ряде клеточных процессов, включая биогенез мультивезикулярных телец (MVB), клеточное отделение и почкование вируса . Биогенез мультивезикулярных телец (MVB) представляет собой процесс, при котором меченные убиквитином белки проникают в органеллы , называемые эндосомами , посредством образования везикул . Этот процесс необходим клеткам для разрушения неправильно свернутых и поврежденных белков. [5] Без оборудования ESCRT эти белки могут накапливаться и приводить к нейродегенеративным заболеваниям. Например, нарушения в компонентах ESCRT-III могут привести к неврологическим расстройствам, таким как наследственная спастическая параплегия (HSP). [6] Отторжение клеток, процесс, при котором мембрана, соединяющая две дочерние клетки, расщепляется, также опосредован механизмом ESCRT. Без комплексов ESCRT дочерние клетки не могли бы разделяться, и возникали бы аномальные клетки, содержащие вдвое больше ДНК . Эти клетки неизбежно будут уничтожены посредством процесса, известного как апоптоз . Наконец, вирусное почкование или процесс выхода определенных типов вирусов из клеток может не происходить в отсутствие механизма ESCRT. Это неизбежно предотвратит распространение вирусов от клетки к клетке.

Комплексы ESCRT и вспомогательные белки

Краткое изложение механизма ESCRT и вспомогательных белков. [3] [6]

Каждый из комплексов ESCRT и вспомогательные белки имеют уникальную структуру, обеспечивающую различные биохимические функции. Для каждого белкового компонента механизма ESCRT существует ряд синонимов как у дрожжей, так и у многоклеточных животных . Сводная таблица всех этих белков представлена ​​ниже.

У дрожжей существуют следующие комплексы/вспомогательные белки:

ЭСКРТ-0

Комплекс ESCRT-0 играет жизненно важную роль в образовании мультивезикулярных телец путем связывания и кластеризации убиквитинированных белков и/или рецепторов на поверхности клетки. Затем комплекс отвечает за связывание с липидом на эндосомальной мембране, который рекрутирует эти меченые белки в эндосому. [7] После правильной локализации эти белки затем попадают в эндосому через везикулы, образуя мультивезикулярные тельца, и в конечном итоге доставляются в лизосому, где они разрушаются. Этот процесс важен, поскольку он является основным путем деградации поврежденных белков, прошедших через Гольджи . [5] Компоненты комплекса ESCRT-0 существуют следующим образом:

Комплекс представляет собой гетеродимер 1:1 Vps27 ( белок 27, сортирующий вакуолярный белок ) и Hse1 . [1] [6] Vps27 и Hse1 димеризуются через антипараллельные спиральные домены GAT (названные так в честь белков GGA и Tom1). [1] И Vps27, и Hse1 содержат аминоконцевой домен VHS (названный так потому, что он содержится в белках V ps27, H RS и S TAM). [8] Эти домены VHS связывают убиквитин с белками, которые клетка стремится разрушить. Убиквитин также может ассоциироваться с мотивами, взаимодействующими с убиквитином, такими как мотив Hse1 или двухсторонний домен, обнаруженный на Vps27. Домен FYVE (названный в честь четырех белков, в которых он был первоначально идентифицирован: Fab1p, YOTB, Vac1 и EEA1) находится между VHS и взаимодействующими с убиквитином мотивными доменами Vps27. [6] [9] Фосфатидилинозит-3-фосфат , общий эндосомальный липид, связывается с этим доменом FYVE, что приводит к привлечению ESCRT-0 в эндосому. [6]

ЭСКРТ-I

Роль комплекса ESCRT-I заключается в содействии образованию мультивезикулярных телец путем кластеризации убиквитинированных белков и действия в качестве моста между комплексами ESCRT-0 и ESCRT-II. [10] Он также играет роль в распознавании и ремоделировании мембраны во время отделения мембраны, образуя кольца по обе стороны от среднего тела делящихся клеток. ESCRT-I также отвечает за рекрутирование ESCRT-III, который формирует зону сужения непосредственно перед разделением клеток. [11] Кроме того, ESCRT-I играет роль в почковании вируса, взаимодействуя со специфическими вирусными белками, что приводит к привлечению дополнительных механизмов ESCRT к потенциальному месту высвобождения вируса. [12] Подробности оборудования ESCRT-I описаны ниже.

Комплекс ESCRT-I представляет собой гетеротетрамер (1:1:1:1) Vps23, Vps28 , Vps37 и Mvb12. [3] Собранный гетеротетрамер выглядит как палочковидный стебель, состоящий из Vps23, Vps37 и Mvb12, с веерообразной крышкой, состоящей из одиночных спиралей Vps23, Vps28 и Vps37. [3] [ 6 ] Vps23 содержит один вариантный домен убиквитина E2, который отвечает за связывание убиквитина, комплекса ESCRT-0 и PTAP ( пролин , треонин , аланин , пролин ) мотив вирусного Gag. белки . [3] [6] Сразу после этого вариантного домена убиквитина E2 присутствует богатый пролином мотив (GPPX 3 Y), который направляет ESCRT-I к среднему телу во время отторжения мембраны. [6] Mvb12 также может связывать убиквитин через свой карбокси-конец . Vps28 отвечает за взаимодействие ESCRT-I и ESCRT-II путем ассоциации с доменом GLUE ( GRAM - подобное U -связывание бикитина в E AP45) Vps36 через его карбокси-концевой четырехспиральный домен пучка. [1]

ЭСКРТ-II

Комплекс ESCRT-II функционирует преимущественно во время биогенеза мультивезикулярных телец и доставки белков, меченных убиквитином, в эндосому. Белки, меченные убиквитином, передаются из ESCRT-0 в ESCRT-I, а затем в ESCRT-II. ESCRT-II соединяется с ESCRT-III, который закрывает груз, содержащий везикулу. [6] Конкретные аспекты ESCRT-II заключаются в следующем:

ESCRT-II представляет собой гетеротетрамер (2:1:1), состоящий из двух субъединиц Vps25 , одной субъединицы Vps22 и одной субъединицы Vps36 . [3] Молекулы Vps25 содержат мотивы PPXY, которые связываются с мотивами крылатой спирали (WH) Vps22 и Vps36, создавая Y-образный комплекс с Vps22 и Vps36 в качестве основания и молекулами Vps25 в качестве плеч. [3] [6] Молекулы Vps25 также содержат мотивы WH, которые отвечают за взаимодействие ESCRT-II с ESCRT-III. Vps36 содержит домен GLUE, который связывает фосфатидилинозитол-3-фосфат и Vps28 ESCRT-I. [3] [6] Два домена «цинковых пальцев» встраиваются в домен GLUE дрожжевого Vps36. Один из этих доменов цинковых пальцев связывает карбокси-концевой домен Vps28, а другой ассоциируется с убиквитином. [6]

ЭСКРТ-III

Комплекс ESCRT-III, вероятно, является наиболее важным из всех механизмов ESCRT, поскольку он играет роль во всех процессах, опосредованных ESCRT. [13] Во время отрыва мембраны и отпочкования вируса ESCRT-III образует длинные нити, которые обвиваются вокруг места сужения мембраны непосредственно перед ее расщеплением. [11] [14] Это опосредование отрыва происходит посредством взаимодействия с комплексом центрального шпидлина . [15] Эти нитевидные структуры также присутствуют во время формирования мультивезикулярных телец и функционируют как кольцеобразный забор, который закупоривает отпочковавшуюся везикулу, чтобы предотвратить выход белков-грузов в цитозоль клетки. [11] ESCRT-III существует и функционирует следующим образом:

Комплекс ESCRT-III отличается от всех других механизмов ESCRT тем, что он существует лишь временно и содержит как существенные, так и несущественные компоненты. [1] [11] Для того чтобы механизм функционировал, основные субъединицы должны собраться в правильном порядке (Vps20, Snf7, Vps24 , затем Vps2). [6] Несущественные субъединицы включают Vps60, Did2 и Ist1. [11] Vps20 инициирует сборку ESCRT-III, действуя как зародыш сборки полимера Snf7. Затем Vps24 объединяется с Snf7, чтобы ограничить комплекс и завербовать Vps2. [1] [3] Затем Vps2 добавляет в комплекс Vps4. [16] Все «свободные» цитозольные формы каждой субъединицы считаются закрытыми. То есть карбокси-концевая часть каждой субъединицы сворачивается сама в себя автоингибирующим образом, стабилизируя мономерные субъединицы. [1] [3] Карбокси-конец большинства субъединиц ESCRT-III, как незаменимых, так и несущественных, содержат мотивы MIM ( MTIT ( взаимодействующий и транспортный домен микротрубочек ) мотивы ) . [17] Эти мотивы ответственны за связывание Vps4 и спастина AAA-АТФазы . [3]

Впс4-Вта1

Белки Vps4-Vta1 необходимы для удаления других компонентов ESCRT (обычно ESCRT-III) из мембран после завершения определенного процесса. Ведутся споры о том, расщепляет ли Vps4 комплекс ESCRT-III или реконструирует комплекс так, чтобы один компонент удалялся в определенное время. [12] Считается, что Vta1 действует как активатор Vps4, помогая его сборке и повышая активность AAA-АТФазы. [13] [18] Эти белки функционируют следующим образом:

Субъединицы Vps4 имеют два функциональных домена: аминоконцевой домен MIT и центральный домен AAA-АТФазы. [3] Домен MIT отвечает за взаимодействие Vps4 с доменом MIM Vps2. [1] Домен AAA-ATPase гидролизует АТФ, обеспечивая разборку комплекса ESCRT-III. [11] Такое «очистка» ESCRT-III позволяет переработать все связанные субъединицы для дальнейшего использования. [11] [12] Vta1 представляет собой димерный белок, содержащий один домен VSL (названный так потому, что он обнаружен в белках V ps4 , S BP1 и L IP5), который обеспечивает связывание с Vps4, и домен MIT для связи с ESCRT. -III субъединица Vps60. Было показано, что Vta1, хотя и не является обязательным, помогает в сборке кольца Vps4, ускоряет АТФазную активность Vsp4 и способствует разборке ESCRT-III. [6]

Бро1

Основная функция Bro1 — рекрутирование деубиквитиназ в комплекс ESCRT-III. [19] Это приводит к удалению меток убиквитина из белков, предназначенных для деградации в лизосомах непосредственно перед образованием мультивезикулярных телец. Также предполагалось, что Bro1 помогает стабилизировать ESCRT-III, в то время как метки убиквитина отщепляются от грузовых белков. [19]

Bro1 содержит аминоконцевой домен Bro1, который связывается с Snf7 ESCRT-III. [20] Это связывание приводит Bro1 к месту отрыва мембраны. Bro1 также связывает каталитический домен Doa4, убиквитингидролазы (деубиквитиназы), доставляя его к месту отторжения. Doa4 удаляет убиквитин из грузовых белков, направляемых в лизосому. [20]

Биогенез мультивезикулярного тела и транспортировка грузов

Адаптировано из Шмидта О. и Д. Тейса (2012). «Машина ESCRT». Curr Biol 22(4): R116-120 с разрешения автора.
Транспортировка мембраносвязанных белков в лизосому с использованием аппарата ESCRT. Мембраносвязанные белки попадают в клетку посредством эндоцитоза. Метки убиквитина на белке распознаются механизмом ESCRT и рекрутируются в эндосому. Образуются мультивезикулярные тельца, которые затем сливаются с лизосомой, где эти белки разрушаются. Адаптирован из. [1]

Мультивезикулярные тельца играют большую роль в транспорте убиквитинированных белков и рецепторов к лизосоме. [21] Комплексы ESCRT транспортируют убиквитинированный груз в клеточные везикулы, которые отпочковываются непосредственно в эндосомальный компартмент клетки, образуя мультивезикулярные тельца. [21] Эти мультивезикулярные тельца в конечном итоге сливаются с лизосомой, вызывая деградацию груза. [16] Более подробное описание процесса, включая связанное с ним оборудование, существует следующим образом:

  1. Каждый из компонентов ESCRT-0 Vps27 и Hse1 связывается с убиквитинированным грузом. [1] [21]
  2. Vps27 связывается с фосфатидилинозитол-3-фосфатом, эндосомальным липидом, который затем рекрутирует весь комплекс в эндосому. [1] [21]
  3. Vps27 связывает субъединицу Vps23 ESCRT-I, перенося ESCRT-I в эндосому. ESCRT-I также может связывать убиквитинированные белки. [1] [21]
  4. Vps36 связывается с субъединицей Vps28 ESCRT-I, что приводит к рекрутированию комплекса ESCRT-II. [1]
  5. Субъединица Vps25 ESCRT-II связывается с Vps20 комплекса ESCRT-III и активирует его. [1] [16] [21]
  6. Vps20 запускает образование цепей Snf7, которые затем блокируются Vps24. [16]
  7. Vps24 набирает Vps2, который привносит в комплекс Vps4. [16]
  8. Vps4 образует пору, состоящую из двух гексамерных колец, с которыми связывается Vta1. [1] Этот комплекс Vps4-Vta1 запускает разборку ESCRT-III и отмечает конец формирования мультивезикулярных телец. [2]

Отрыв мембраны

Рекрутирование комплексов ESCRT в среднюю часть тела. Cep-55 связывается с MKLP1. Cep-55 вербует ESCRT-I и ALIX. ESCRT-I и ALIX нанимают ESCRT-III. ESCRT-III образует спираль вокруг шейки мембраны между дочерними клетками, что приводит к сужению и расщеплению. Адаптирован из. [22]

Отрыв мембраны во время цитокинеза — это процесс, при котором мембрана, соединяющая две дочерние клетки, расщепляется во время клеточного деления . Поскольку он консервативен у ряда архей , отторжение мембраны считается самой ранней ролью механизма ESCRT. [6] Процесс начинается, когда центросомный белок Cep55 рекрутируется в среднюю часть делящихся клеток в сочетании с MKLP1, митотическим кинезин -подобным белком, который связывается с микротрубочками. [6] [23] Затем Cep55 рекрутирует субъединицу Vps23 ESCRT-I и вспомогательный белок ALIX, которые формируются в кольца по обе стороны от среднего тела. [6] [11] [12] ESCRT-I и ALIX рекрутируют ESCRT-III через его субъединицу Snf7. [6] Субъединицы ESCRT-III Vps20, Snf7, Vps24, Vps2 и Did2 образуют спиралевидную фибриллу, примыкающую к кольцам, образованным Vps23. [1] [12] [19] Формирование этой спиралевидной структуры деформирует мембрану, и спастин ААА-АТФазы вводится с помощью Did2 и Ist1, чтобы расщепить микротрубочки, образовавшиеся в середине тела. [12] [19] Затем Vps4 катализирует разборку комплекса ESCRT-III, в результате чего образуются две вновь разделенные дочерние клетки. [19] Процесс отрыва мембраны был описан с использованием белков многоклеточных животных, поскольку этот процесс в большей степени изучен у многоклеточных животных.

Вирусное почкование

Ретровирусное почкование ВИЧ. А) Накопление вирусных белков под клеточной мембраной приводит к выступанию вируса наружу. Б) Комплексы ESCRT образуют сужение у основания выступа мембраны, вызывая образование пузырька, содержащего вирус. В) Почка отщипывается, оставляя свободный внеклеточный вирион. (Фото предоставлено доктором Мэтью Гондой (Wikimedia Commons: ноябрь 1998 г.), ID изображения Национального института рака: 2382)

Высвобождение вирусных частиц, также известное как вирусное почкование , представляет собой процесс, при котором свободные вирионы высвобождаются изнутри клеток путем захвата механизма ESCRT клетки-хозяина. [1] [14] Ретровирусы , такие как ВИЧ-1 и человеческий Т-лимфотропный вирус , а также ряд вирусов с оболочкой , включая вирус Эбола , требуют механизма ESCRT для выхода из клетки-хозяина. [1] Процесс инициируется вирусными белками Gag, основными структурными белками ретровирусной оболочки, которые взаимодействуют с TSG101 комплекса ESCRT-I и вспомогательным белком ALIX. [12] [13] Субъединицы ESCRT-III (существенны только CHMP4 и CHMP2) [10] рекрутируются в место отпочкования вируса, чтобы сжать и перерезать шейку зачатка способом, аналогичным описанному для отрыва мембраны во время цитокинеза. . [1] [6] [12] Затем Vps4 перерабатывает компоненты ESCRT-III в цитозоль, и вирус высвобождается из клетки. [6] В описанном здесь механизме используются белки многоклеточных животных, поскольку почкование вирусов более подробно изучалось у многоклеточных животных.

Рекомендации

  1. ^ abcdefghijklmnopqrs Шмидт О, Тейс Д (февраль 2012 г.). «Машина ESCRT». Курс. Биол . 22 (4): Р116–20. дои : 10.1016/j.cub.2012.01.028. ПМК  3314914 . ПМИД  22361144.
  2. ^ аб Бабст М (август 2011 г.). «Формирование пузырьков MVB: ESCRT-зависимый, ESCRT-независимый и все, что между ними». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 23 (4): 452–7. doi :10.1016/j.ceb.2011.04.008. ПМК 3148405 . ПМИД  21570275. 
  3. ^ abcdefghijkl Херли Дж. Х., Хэнсон П. И. (август 2010 г.). «Отпочкование и расщепление мембраны с помощью механизма ESCRT: все дело в шее». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 11 (8): 556–66. дои : 10.1038/nrm2937. ПМК 2922035 . ПМИД  20588296. 
  4. ^ Самсон, РЮ; Добро, MJ; Дженсен, Дж.Дж.; Белл, SD (2017). «Структура, функции и роли архейного аппарата ESCRT». Прокариотические цитоскелеты . Субклеточная биохимия. Том. 84. С. 357–377. дои : 10.1007/978-3-319-53047-5_12. ISBN 978-3-319-53045-1. ПМИД  28500532.
  5. ^ ab Piper RC, Katzmann DJ (2007). «Биогенез и функция мультивезикулярных тел». Анну. Преподобный Cell Dev. Биол . 23 : 519–47. doi : 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123319. ПМЦ 2911632 . ПМИД  17506697. 
  6. ^ abcdefghijklmnopqrst Херли Дж. Х. (декабрь 2010 г.). «Комплексы ЭСКРТ». Крит. Преподобный Биохим. Мол. Биол . 45 (6): 463–87. дои : 10.3109/10409238.2010.502516. ПМЦ 2988974 . ПМИД  20653365. 
  7. ^ Уоллерт Т., Херли Дж. Х. (апрель 2010 г.). «Молекулярный механизм биогенеза мультивезикулярных тел комплексами ESCRT». Природа . 464 (7290): 864–9. Бибкод : 2010Natur.464..864W. дои : 10.1038/nature08849. ПМЦ 2851844 . ПМИД  20305637. 
  8. ^ Рен X, Херли Дж. Х. (март 2010 г.). «VHS-домены ESCRT-0 взаимодействуют в высокоавидном связывании с полиубиквитинированным грузом». ЭМБО Дж . 29 (6): 1045–54. дои : 10.1038/emboj.2010.6. ПМЦ 2845278 . ПМИД  20150893. 
  9. ^ Банерджи С., Басу С., Саркар С. (2010). «Сравнительная геномика выявляет избирательное распределение и доменную организацию белков доменов FYVE и PX в эукариотических линиях». БМК Геномика . 11:83 . дои : 10.1186/1471-2164-11-83 . ПМЦ 2837644 . ПМИД  20122178. 
  10. ^ аб Морита Э, Сандрин В, Маккалоу Дж, Кацуяма А, Бачи Гамильтон I, Сандквист Висконсин (март 2011 г.). «Требования к белку ESCRT-III для зачатия ВИЧ-1». Микроб-хозяин клетки . 9 (3): 235–42. doi :10.1016/j.chom.2011.02.004. ПМК 3070458 . ПМИД  21396898. 
  11. ^ abcdefgh Аделл М.А., Тейс Д. (октябрь 2011 г.). «Сборка и разборка мембранного комплекса ESCRT-III». ФЭБС Летт . 585 (20): 3191–6. doi :10.1016/j.febslet.2011.09.001. ПМК 3192940 . ПМИД  21924267. 
  12. ^ abcdefgh Мюллер М., Аделл М.А., Тейс Д. (август 2012 г.). «Отрыв мембраны: первый взгляд на динамические ESCRT». Курс. Биол . 22 (15): Р603–5. дои : 10.1016/j.cub.2012.06.063. ПМЦ 3414845 . ПМИД  22877781. 
  13. ^ abc Макдональд Б, Мартин-Серрано Дж (июль 2009 г.). «Без каких-либо условий: механизм ESCRT в почковании вируса и цитокинезе». Дж. Клеточная наука . 122 (Часть 13): 2167–77. дои : 10.1242/jcs.028308. ПМЦ 2723143 . ПМИД  19535732. 
  14. ^ аб Жувене Н., Жадина М., Бениас П.Д. , Саймон С.М. (апрель 2011 г.). «Динамика рекрутирования белка ESCRT во время сборки ретровируса». Нат. Клеточная Биол . 13 (4): 394–401. дои : 10.1038/ncb2207. ПМК 3245320 . ПМИД  21394083. 
  15. ^ Глотцер, Майкл. «Цитокинез: лунный свет Центрального шпидлина как мембранный якорь», Current Biology , 18 февраля 2013 г.
  16. ^ abcde Тейс Д., Саксена С., Джадсон Б.Л., Эмр С.Д. (март 2010 г.). «ESCRT-II координирует сборку нитей ESCRT-III для сортировки грузов и образования мультивезикулярных везикул тела». ЭМБО Дж . 29 (5): 871–83. дои : 10.1038/emboj.2009.408. ПМЦ 2837172 . ПМИД  20134403. 
  17. ^ Скотт А., Гаспар Дж., Стучелл-Бреретон, доктор медицины, Алам С.Л., Скалицкий Дж.Дж., Сандквист В.И. (сентябрь 2005 г.). «Структура и взаимодействие белков ESCRT-III домена MIT человеческого VPS4A». Учеб. Натл. акад. наук. США . 102 (39): 13813–8. Бибкод : 2005PNAS..10213813S. дои : 10.1073/pnas.0502165102 . ПМЦ 1236530 . ПМИД  16174732. 
  18. ^ Азми И., Дэвис Б., Димаано С., Пейн Дж., Эккерт Д., Бабст М., Кацманн DJ (февраль 2006 г.). «Переработка ESCRT с помощью AAA-АТФазы Vps4 регулируется консервативной областью VSL в Vta1». Дж. Клеточная Биол . 172 (5): 705–17. дои : 10.1083/jcb.200508166. ПМК 2063703 . ПМИД  16505166. 
  19. ^ abcde Babst M, Дэвис BA, Katzmann DJ (октябрь 2011 г.). «Регуляция Vps4 во время сортировки MVB и цитокинеза». Трафик . 12 (10): 1298–305. дои : 10.1111/j.1600-0854.2011.01230.x. ПМК 3171586 . ПМИД  21658171. 
  20. ^ аб Веммер М., Азми И., Вест М., Дэвис Б., Кацманн Д., Одорицци Г. (январь 2011 г.). «Связывание Bro1 с Snf7 регулирует активность разрыва мембраны ESCRT-III у дрожжей». Дж. Клеточная Биол . 192 (2): 295–306. дои : 10.1083/jcb.201007018. ПМК 3172170 . ПМИД  21263029. 
  21. ^ abcdef Херли Дж. Х., Эмр С.Д. (2006). «Комплексы ESCRT: структура и механизм мембранной сети». Annu Rev Biophys Biomol Struct . 35 : 277–98. doi :10.1146/annurev.biophys.35.040405.102126. ПМК 1648078 . ПМИД  16689637. 
  22. ^ Кармена М (июль 2012 г.). «Контроль контрольно-пропускного пункта отрыва: застрял посередине с Авророй Б». Открытая Биол . 2 (7): 120095. doi :10.1098/rsob.120095. ПМК 3411112 . ПМИД  22870391. 
  23. ^ Чжу С., Босси-Ветцель Э., Цзян В. (июль 2005 г.). «Привлечение MKLP1 в среднюю зону/среднее тело веретена с помощью INCENP имеет важное значение для формирования среднего тела и завершения цитокинеза в клетках человека». Биохим. Дж . 389 (Часть 2): 373–81. дои : 10.1042/BJ20050097. ПМК 1175114 . ПМИД  15796717.