Глутаматсинтаза (также известная как глутаминоксоглутаратаминотрансфераза ) представляет собой фермент , часто обозначаемый сокращенно GOGAT . Этот фермент производит глутамат из глутамина и α-кетоглутарата и, таким образом, вместе с глутаминсинтетазой (сокращенно GS) играет центральную роль в регуляции ассимиляции азота у фотосинтезирующих эукариот и прокариот. [1] [2] Это имеет большое значение, поскольку первичная продуктивность во многих морских средах регулируется наличием неорганического азота.
Основными источниками неорганического азота, используемыми морскими водорослями, являются нитраты и аммоний . Обе формы в конечном итоге включаются в аминокислоты посредством последовательной реакции глутаминсинтетазы (GS) и глутаматсинтазы (глутамин:2-оксоглутаратаминотрансфераза; GOGAT). Изоферменты GOGAT катализируют перенос амидного азота глутамина в 2-оксоглутарат с использованием пиридиннуклеотидов ( НАДН- / НАДФН -зависимые) или ферредоксина (ферредоксинзависимые) в качестве восстановителей. [1] Они называются НАДН-ГОГАТ и Fd-ГОГАТ соответственно. У фотосинтезирующих эукариот изоферменты GS и GOGAT локализованы в цитозоле и хлоропластах .
Fd-GOGAT обнаружен строго у цианобактерий и фотосинтезирующих эукариот, а ген расположен в хлоропластах родофитов и в ядре сосудистых растений, но в обоих случаях его продукт активен в хлоропластах. НАДФ-ГОГАТ обнаружен в ядрах сосудистых растений, грибов и диатомовых водорослей, тогда как НАДФ-ГОГАТ обнаружен в нефотосинтезирующих бактериях и археях . [1]