stringtranslate.com

Глицин

Глицин (символ Gly или G ; [6] / ˈ ɡ l aɪ s iː n / ⓘ )[7]— этоаминокислота, которая имеет одинатомводородабоковой цепи. Это самая простая стабильная аминокислота (карбаминовая кислотанестабильна). Глицин — одна изпротеиногенных аминокислот. Онкодируетсявсемикодонами,начинающимися с GG (GGU, GGC, GGA, GGG).[8]Глицин является неотъемлемой частью формированияальфа-спиралейвовторичной структуре белкаиз-за«гибкости»,вызванной такой небольшой группой R. Глицин также является ингибирующимнейротрансмиттером[9]— вмешательство в его высвобождение в спинном мозге (например, во времяClostridium tetani) может вызватьспастическийпаралич из-за неингибированного сокращения мышц.[10]

Это единственная ахиральная протеиногенная аминокислота . [11] Она может вписываться в гидрофильную или гидрофобную среду благодаря своей минимальной боковой цепи, состоящей всего из одного атома водорода. [12]

История и этимология

Глицин был открыт в 1820 году французским химиком Анри Браконно, когда он гидролизовал желатин , кипя его с серной кислотой . [13] Первоначально он назвал его «сахаром желатина», [14] [15] но французский химик Жан-Батист Буссенго показал в 1838 году, что он содержит азот. [16] В 1847 году американский ученый Эбен Нортон Хорсфорд , тогда ученик немецкого химика Юстуса фон Либиха , предложил название «гликоколл»; [17] [18] однако, шведский химик Берцелиус предложил более простое современное название годом позже. [19] [20] Название происходит от греческого слова γλυκύς «сладкий на вкус» [21] (которое также связано с префиксами глико- и глюко- , как в словах гликопротеин и глюкоза ). В 1858 году французский химик Огюст Каур определил, что глицин является амином уксусной кислоты . [22]

Производство

Хотя глицин может быть выделен из гидролизованных белков , этот путь не используется для промышленного производства, так как его можно изготовить более удобным способом химического синтеза. [23] Двумя основными процессами являются аминирование хлоруксусной кислоты аммиаком , дающее глицин и хлорид аммония , [24] и синтез аминокислот по Штрекеру , [25] который является основным методом синтеза в Соединенных Штатах и ​​Японии. [26] Ежегодно таким образом производится около 15 тысяч тонн . [27]

Глицин также образуется в качестве примеси в синтезе ЭДТА в результате реакций побочного продукта аммиака. [28]

Химические реакции

Его кислотно-основные свойства наиболее важны. В водном растворе глицин амфотерный : ниже pH = 2,4 он превращается в катион аммония, называемый глицинием. Выше pH около 9,6 он превращается в глицинат.

Глицин действует как бидентатный лиганд для многих ионов металлов, образуя комплексы аминокислот . [29] Типичным комплексом является Cu(глицинат) 2, т.е. Cu(H2NCH2CO2) 2 , который существует как в цис-, так и в транс-изомерах. [30] [ 31]

С хлорангидридами глицин превращается в амидокарбоновую кислоту, такую ​​как гиппуровая кислота [32] и ацетилглицин . [33] С азотистой кислотой получается гликолевая кислота ( определение Ван Слайка ). С метилиодидом амин кватернизируется , давая триметилглицин , природный продукт:

ЧАС
3Н+
Ч.
2Операционный директор−
+ 3 СН 3 Я → (СН
3)
3Н+
Ч.
2Операционный директор−
 + 3 ПРИВЕТ

Глицин конденсируется сам с собой, образуя пептиды, начиная с образования глицилглицина : [34]

2 ч.
3Н+
Ч.
2Операционный директор−
 → Н
3Н+
Ч.
2КОНЧ
2Операционный директор−
 + Н2О​

Пиролиз глицина или глицилглицина дает 2,5-дикетопиперазин , циклический диамид. [35]

Глицин образует сложные эфиры со спиртами . Их часто выделяют в виде гидрохлорида , например, гидрохлорида метилового эфира глицина . В противном случае свободный эфир имеет тенденцию превращаться в дикетопиперазин .

Как бифункциональная молекула, глицин реагирует со многими реагентами. Их можно разделить на реакции с N-центром и реакции с карбоксилатным центром.

Метаболизм

Биосинтез

Глицин не является необходимым для рациона человека , так как он биосинтезируется в организме из аминокислоты серина , которая в свою очередь получается из 3-фосфоглицерата . В большинстве организмов фермент серингидроксиметилтрансфераза катализирует это преобразование через кофактор пиридоксальфосфат : [36]

серин + тетрагидрофолат → глицин + N 5 , N 10 -метилентетрагидрофолат + H 2 O

В кишечной палочке глицин чувствителен к антибиотикам, воздействующим на фолат. [37]

В печени позвоночных синтез глицина катализируется глицинсинтазой (также называемой ферментом расщепления глицина). Это превращение легко обратимо : [36]

CO2 + NH3+
4+ N 5 , N 10 -метилентетрагидрофолат + НАДН + Н + ⇌ Глицин + тетрагидрофолат + НАД +

Помимо синтеза из серина, глицин может также образовываться из треонина , холина или гидроксипролина посредством межорганного метаболизма печени и почек. [38]

Деградация

Глицин расщепляется тремя путями. Преобладающий путь у животных и растений — это обратный путь глицинсинтазы, упомянутый выше. В этом контексте задействованная ферментная система обычно называется системой расщепления глицина : [36]

Глицин + тетрагидрофолат + НАД + ⇌ CO 2 + NH+
4+ N 5 , N 10 -метилентетрагидрофолат + НАДН + Н +

Во втором пути глицин расщепляется в два этапа. Первый этап — это обратный биосинтез глицина из серина с помощью серингидроксиметилтрансферазы. Затем серин преобразуется в пируват с помощью сериндегидратазы . [36]

В третьем пути его деградации глицин преобразуется в глиоксилат с помощью оксидазы D-аминокислот . Затем глиоксилат окисляется лактатдегидрогеназой печени до оксалата в НАД + -зависимой реакции. [36]

Период полураспада глицина и его выведение из организма значительно варьируются в зависимости от дозы. [39] В одном исследовании период полураспада варьировался от 0,5 до 4,0 часов. [39]

Физиологическая функция

Основная функция глицина заключается в том, что он действует как предшественник белков . Большинство белков включают в себя лишь небольшие количества глицина, заметным исключением является коллаген , который содержит около 35% глицина из-за его периодически повторяющейся роли в формировании спиральной структуры коллагена в сочетании с гидроксипролином . [36] [40] В генетическом коде глицин кодируется всеми кодонами, начинающимися с GG, а именно GGU, GGC, GGA и GGG. [8]

Как промежуточный продукт биосинтеза

У высших эукариот δ-аминолевулиновая кислота , ключевой предшественник порфиринов , биосинтезируется из глицина и сукцинил-КоА ферментом ALA-синтазой . Глицин обеспечивает центральную субъединицу C2N всех пуринов . [ 36]

Как нейромедиатор

Глицин является тормозным нейротрансмиттером в центральной нервной системе , особенно в спинном мозге , стволе мозга и сетчатке . Когда активируются глициновые рецепторы , хлорид проникает в нейрон через ионотропные рецепторы, вызывая тормозной постсинаптический потенциал (IPSP). Стрихнин является сильным антагонистом ионотропных глициновых рецепторов, тогда как бикукуллин — слабым. Глицин является необходимым коагонистом вместе с глутаматом для NMDA-рецепторов . В отличие от тормозной роли глицина в спинном мозге, это поведение облегчается на ( NMDA ) глутаматергических рецепторах, которые являются возбуждающими. [41] LD50 глицина составляет 7930 мг/ кг у крыс (перорально), [42] и он обычно вызывает смерть из-за повышенной возбудимости.

Как агент конъюгации токсинов

Путь конъюгации глицина не был полностью изучен. [43] Глицин считается гепатическим детоксикантом ряда эндогенных и ксенобиотических органических кислот. [44] Желчные кислоты обычно конъюгируются с глицином для повышения их растворимости в воде. [45]

Человеческий организм быстро выводит бензоат натрия , соединяя его с глицином, образуя гиппуровую кислоту , которая затем выводится из организма. [46] Метаболический путь для этого начинается с превращения бензоата бутират-КоА-лигазой в промежуточный продукт, бензоил-КоА , [47] который затем метаболизируется глицин -N -ацилтрансферазой в гиппуровую кислоту. [48]

Использует

В США глицин обычно продается в двух сортах: Фармакопея США («USP») и технический сорт. Продажи сорта USP составляют примерно 80–85 процентов рынка глицина в США. Если требуется чистота выше стандарта USP, например, для внутривенных инъекций, можно использовать более дорогой глицин фармацевтического сорта. Технический глицин, который может соответствовать или не соответствовать стандартам сорта USP, продается по более низкой цене для использования в промышленных целях, например, в качестве агента для комплексообразования металлов и финишной обработки. [49]

Продукты питания для животных и людей

Строение цис -Cu(глицината) 2 (H 2 O) [50]

Глицин не используется широко в пищевых продуктах из-за его пищевой ценности, за исключением настоев. Вместо этого, роль глицина в пищевой химии заключается в качестве ароматизатора. Он слегка сладкий и противодействует послевкусию сахарина . Он также обладает консервирующими свойствами, возможно, из-за его комплексообразования с ионами металлов. Комплексы глицинатов металлов, например, глицинат меди (II), используются в качестве добавок к кормам для животных. [27]

С 1971 года Управление по контролю за продуктами и лекарствами США «больше не считает глицин и его соли общепризнанно безопасными для использования в пищевых продуктах человека» [51] и разрешает использование глицина в пищевых продуктах только при определенных условиях. [52]

Глицин исследовался на предмет его способности продлевать жизнь . [53] [54] Предполагаемые механизмы этого эффекта – его способность выводить метионин из организма и активировать аутофагию . [53]

Химическое сырье

Глицин является промежуточным продуктом в синтезе различных химических продуктов. Он используется в производстве гербицидов глифосата , [55] ипродиона , глифосина, имипротрина и эглиназина. [27] Он используется в качестве промежуточного продукта антибиотиков, таких как тиамфеникол . [ требуется цитата ]

Лабораторные исследования

Глицин является важным компонентом некоторых растворов, используемых в методе анализа белков SDS-PAGE . Он служит буферным агентом, поддерживая pH и предотвращая повреждение образца во время электрофореза. [56] Глицин также используется для удаления антител, маркирующих белки, из мембран вестерн-блоттинга, чтобы обеспечить зондирование многочисленных интересующих белков из геля SDS-PAGE. Это позволяет извлекать больше данных из одного и того же образца, повышая надежность данных, сокращая объем обработки образцов и количество требуемых образцов. [57] Этот процесс известен как зачистка.

Присутствие в космосе

Присутствие глицина за пределами Земли было подтверждено в 2009 году на основе анализа образцов, которые были взяты в 2004 году космическим аппаратом NASA Stardust с кометы Wild 2 и впоследствии возвращены на Землю. Ранее глицин был обнаружен в метеорите Мерчисон в 1970 году. [58] Открытие глицина в космосе укрепило гипотезу так называемой мягкой панспермии , которая утверждает, что «строительные блоки» жизни широко распространены по всей Вселенной. [59] В 2016 году было объявлено об обнаружении глицина внутри кометы 67P/Чурюмова–Герасименко космическим аппаратом Rosetta . [ 60]

Обнаружение глицина за пределами Солнечной системы в межзвездной среде является предметом споров. [61]

Эволюция

Предполагается, что глицин определяется ранними генетическими кодами. [62] [63] [64] [65] Например, области низкой сложности (в белках), которые могут напоминать протопептиды раннего генетического кода, сильно обогащены глицином. [65]

Присутствие в продуктах питания

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Индекс Merck: Энциклопедия химикатов, лекарств и биологических препаратов (11-е изд.), Merck, 1989, ISBN 091191028X, 4386
  2. ^ pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/750#section=IUPAC-Name&fullscreen=true
  3. ↑ Справочник по химии и физике , CRC Press, 59-е издание, 1978 г.
  4. ^ "Растворимости и плотности". Prowl.rockefeller.edu. Архивировано из оригинала 12 сентября 2017 г. Получено 13 ноября 2013 г.
  5. ^ Доусон, Р. М. К. и др., Данные для биохимических исследований , Оксфорд, Clarendon Press, 1959.
  6. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов». Совместная комиссия ИЮПАК-МСБ по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 г. Получено 5 марта 2018 г.
  7. ^ "Глицин | Определение глицина на английском языке по Оксфордскому словарю". Архивировано из оригинала 29 января 2018 г.
  8. ^ ab Pawlak K, Błażej P, Mackiewicz D, Mackiewicz P (январь 2023 г.). «Влияние отбора на уровне аминокислот на использование синонимичных кодонов с точки зрения альтернативных генетических кодов». International Journal of Molecular Sciences . 24 (2): 1185. doi : 10.3390/ijms24021185 . PMC 9866869 . PMID  36674703. 
  9. ^ Zafra F, Aragón C, Giménez C (июнь 1997). «Молекулярная биология глицинергической нейротрансмиссии». Молекулярная нейробиология . 14 (3): 117–142. doi :10.1007/BF02740653. PMID  9294860.
  10. ^ "Комплексная токсикология". ScienceDirect . Получено 18 октября 2024 г.
  11. ^ Мацумото А., Озаки Х., Цучия С., Асахи Т., Лахав М., Кавасаки Т. и др. (апрель 2019 г.). «Ахиральная аминокислота глицин действует как источник гомохиральности при асимметричном автокатализе». Органическая и биомолекулярная химия . 17 (17): 4200–4203. doi :10.1039/C9OB00345B. PMID  30932119.
  12. ^ Alves A, Bassot A, Bulteau AL, Pirola L, Morio B (июнь 2019 г.). «Метаболизм глицина и его изменения при ожирении и метаболических заболеваниях». Питательные вещества . 11 (6): 1356. doi : 10.3390/nu11061356 . PMC 6627940. PMID  31208147 . 
  13. ^ Plimmer RH (1912) [1908]. Plimmer RH, Hopkins F (ред.). Химический состав белков. Монографии по биохимии. Том. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co., стр. 82. Получено 18 января 2010 г.
  14. ^ Браконнот H (1820). «Sur la конверсия животных материалов в новые вещества par le moyen de l'acide серная кислота» [О превращении животных материалов в новые вещества с помощью серной кислоты]. Annales de Chimie et de Physique . 2-я серия (на французском языке). 13 : 113–125. ; см. стр. 114.
  15. ^ Маккензи К. (1822). Тысяча экспериментов по химии: с иллюстрациями природных явлений; и практические наблюдения над производственными и химическими процессами, применяемыми в настоящее время для успешного развития полезных искусств…. Сэр Р. Филлипс и компания. стр. 557.
  16. ^ Буссенго (1838). «Sur la Composition du sucre de Gélatine et de l'acide nitro-saccharique de Braconnot» [О составе сахара из желатина и нитро-глюкаровой кислоты Браконно]. Comptes Rendus (на французском языке). 7 : 493–495.
  17. ^ Хорсфорд EN (1847). «Гликоколл (желатиновый сахар) и некоторые продукты его разложения». Американский журнал науки и искусств . 2-я серия. 3 : 369–381.
  18. ^ Ihde AJ (1970). Развитие современной химии. Courier Corporation. ISBN 9780486642352.
  19. ^ Берцелиус Дж (1848). Jahres-Bericht über die Fortschritte der Chemie und Mineralogie (Ежегодный отчет о прогрессе химии и минералогии). Том. 47. Тюбиген, (Германия): Лаупп. п. 654. Со стр. 654: "Er hat dem Leimzucker als Basis den Namen Glycocoll gegeben. … Glycin genannt werden, und diesen Namen werde ich anwenden." (Он [т. е. американский ученый Эбен Нортон Хорсфорд , тогда ученик немецкого химика Юстуса фон Либиха ] дал название "гликоколл" Leimzucker [сахар желатина], основанию. Это название неблагозвучно и, кроме того, имеет тот недостаток, что оно конфликтует с названиями остальных оснований. Оно составлено из γλυχυς (сладкий) и χολλα (животный клей). Поскольку это органическое основание является единственным [одним], которое имеет сладкий вкус, то его можно гораздо короче назвать "глицин", и я буду использовать это название.)
  20. ^ Nye MJ (1999). До большой науки: стремление к современной химии и физике, 1800-1940. Издательство Гарвардского университета. ISBN 9780674063822.
  21. ^ "глицин". Oxford Dictionaries . Архивировано из оригинала 13 ноября 2014 г. Получено 6 декабря 2015 г.
  22. ^ Каур А (1858). «Исследования аминированных кислот». Comptes Rendus (на французском языке). 46 : 1044–1047.
  23. ^ Okafor N (9 марта 2016 г.). Современная промышленная микробиология и биотехнология. CRC Press. ISBN 9781439843239.
  24. ^ Ingersoll AW, Babcock SH (1932). "Гиппуровая кислота". Органические синтезы . 12 : 40; Собрание томов , т. 2, стр. 328.
  25. ^ Kirk-Othmer Food and Feed Technology, 2 тома. John Wiley & Sons. 14 декабря 2007 г. ISBN 9780470174487.
  26. ^ "Glycine Conference (prelim)". USITC. Архивировано из оригинала 22 февраля 2012 г. Получено 13 июня 2014 г.{{cite web}}: CS1 maint: бот: исходный статус URL неизвестен ( ссылка )
  27. ^ abc Драуз К.Х., Грейсон И., Климанн А., Криммер Х.П., Лейхтенбергер В., Векбекер С. (2007). «Аминокислоты». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. ISBN 978-3527306732.
  28. ^ Hart JR (2005). "Этилендиаминтетрауксусная кислота и родственные хелатирующие агенты". Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Weinheim: Wiley-VCH. doi :10.1002/14356007.a10_095. ISBN 978-3527306732.
  29. ^ Томиясу Х, Гордон Г (1 апреля 1976 г.). «Замыкание кольца в реакции металлических хелатов. Образование бидентатного комплекса оксованадия(IV)-глицина». Неорганическая химия . 15 (4): 870–874. doi :10.1021/ic50158a027. ISSN  0020-1669.
  30. ^ Lutz OM, Messner CB, Hofer TS, Glätzle M, Huck CW, Bonn GK и др. (май 2013 г.). «Комбинированное ab initio вычислительное и инфракрасное спектроскопическое исследование цис- и транс-Бис(глицинато)медь(II) комплексов в водной среде». The Journal of Physical Chemistry Letters . 4 (9): 1502–1506. doi :10.1021/jz400288c. PMID  26282305.
  31. ^ D'Angelo P, Bottari E, Festa MR, Nolting HF, Pavel NV (апрель 1998 г.). "Исследование рентгеновского поглощения комплексов меди(II)-глицината в водном растворе". Журнал физической химии B. 102 ( 17): 3114–3122. doi :10.1021/jp973476m. ISSN  1520-6106.
  32. ^ Ingersoll AW, Babcock SH (1932). "Hippuric Acid". Org. Synth . 12 : 40. doi :10.15227/orgsyn.012.0040.
  33. ^ Herbst RM, Shemin D (1939). "Ацетилглицин". Org. Synth . 19 : 4. doi :10.15227/orgsyn.019.0004.
  34. ^ Van Dornshuld E, Vergenz RA, Tschumper GS (июль 2014 г.). «Образование пептидной связи посредством конденсации глицина в газовой фазе». The Journal of Physical Chemistry B. 118 ( 29): 8583–8590. doi :10.1021/jp504924c. PMID  24992687.
  35. ^ Leng L, Yang L, Zu H, Yang J, Ai Z, Zhang W и др. (ноябрь 2023 г.). "Взгляд на механизмы пиролиза глицина: комплексные экспериментальные и молекулярные динамические/DFT-исследования". Fuel . 351 : 128949. Bibcode :2023Fuel..35128949L. doi :10.1016/j.fuel.2023.128949. ISSN  0016-2361.
  36. ^ abcdefg Нельсон DL, Кокс MM (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: W. H. Freeman. С. 127, 675–77, 844, 854. ISBN 0-7167-4339-6.
  37. ^ Kwon YK, Higgins MB, Rabinowitz JD (август 2010 г.). «Антифолат-индуцированное истощение внутриклеточного глицина и пуринов ингибирует гибель E. coli без тимина». ACS Chemical Biology . 5 (8): 787–795. doi :10.1021/cb100096f. PMC 2945287 . PMID  20553049. 
  38. ^ Wang W, Wu Z, Dai Z, Yang Y, Wang J, Wu G (сентябрь 2013 г.). «Обмен глицина у животных и людей: влияние на питание и здоровье». Аминокислоты . 45 (3): 463–477. doi :10.1007/s00726-013-1493-1. PMID  23615880. S2CID  7577607.
  39. ^ ab Hahn RG (1993). «Дозозависимый период полувыведения глицина». Urological Research . 21 (4): 289–291. doi :10.1007/BF00307714. PMID  8212419. S2CID  25138444.
  40. ^ Szpak P (2011). «Химия и ультраструктура рыбьих костей: значение для тафономии и анализа стабильных изотопов». Журнал археологической науки . 38 (12): 3358–3372. Bibcode : 2011JArSc..38.3358S. doi : 10.1016/j.jas.2011.07.022.
  41. ^ «Последние разработки в области рецепторов NMDA». Китайский медицинский журнал. 2000.
  42. ^ "Данные по безопасности (MSDS) для глицина". Лаборатория физической и теоретической химии Оксфордского университета. 2005. Архивировано из оригинала 20 октября 2007 года . Получено 1 ноября 2006 года .
  43. ^ ван дер Слюис Р., Баденхорст К.П., Эразмус Э., ван Дайк Э., ван дер Вестхуизен Ф.Х., ван Дейк А.А. (октябрь 2015 г.). «Консервация кодирующих областей гена глицин-N-ацилтрансферазы также предполагает, что конъюгация глицина является важным путем детоксикации». Джин . 571 (1): 126–134. дои : 10.1016/j.gene.2015.06.081. ПМИД  26149650.
  44. ^ Badenhorst CP, Erasmus E, van der Sluis R, Nortje C, van Dijk AA (август 2014 г.). «Новый взгляд на важность конъюгации глицина в метаболизме ароматических кислот». Drug Metabolism Reviews . 46 (3): 343–361. doi :10.3109/03602532.2014.908903. PMID  24754494.
  45. ^ Ди Чаула А., Гаррути Дж., Лунарди Баччетто Р., Молина-Молина Э., Бонфрате Л., Ван Д.К. и др. (ноябрь 2017 г.). «Физиология желчных кислот». Анналы гепатологии . 16 (Доп. 1: с3-105): с4–с14. дои : 10.5604/01.3001.0010.5493 . hdl : 11586/203563 . ПМИД  29080336.
  46. ^ Nair B (январь 2001 г.). «Окончательный отчет по оценке безопасности бензилового спирта, бензойной кислоты и бензоата натрия». Международный журнал токсикологии . 20 Приложение 3 (3_suppl): 23–50. doi :10.1080/10915810152630729. PMID  11766131.
  47. ^ «Бутират-КоА-лигаза». БРЕНДА . Технический университет Брауншвейга . Проверено 7 мая 2014 г.Субстрат/Продукт
  48. ^ «глицин-N-ацилтрансфераза» . БРЕНДА . Технический университет Брауншвейга . Проверено 7 мая 2014 г.Субстрат/Продукт
  49. ^ "Глицин из Японии и Кореи" (PDF) . Комиссия по международной торговле США. Январь 2008 г. Архивировано (PDF) из оригинала 6 июня 2010 г. Получено 13 июня 2014 г.
  50. ^ Казари Б.М., Махмудхани А.Х., Лангер В. (2004). «Переопределение цис -Аквабис (глицинато-κ 2 N,O ) меди (II)». Акта Кристаллогр. Э.​ 60 (12): м1949–м1951. дои : 10.1107/S1600536804030041.
  51. ^ "eCFR :: 21 CFR 170.50 -- Глицин (аминоуксусная кислота) в пищевых продуктах для потребления человеком". ecfr.gov . Получено 24 октября 2022 г. .
  52. ^ "eCFR :: 21 CFR 172.812 -- Глицин". ecfr.gov . Получено 6 июля 2024 г. .
  53. ^ ab Johnson AA, Cuellar TL (июнь 2023 г.). "Глицин и старение: доказательства и механизмы". Ageing Research Reviews . 87 : 101922. doi : 10.1016/j.arr.2023.101922 . PMID  37004845.
  54. ^ Soh J, Raventhiran S, Lee JH, Lim ZX, Goh J, Kennedy BK и др. (Февраль 2024 г.). «Влияние введения глицина на характеристики физиологических систем у взрослых людей: систематический обзор». GeroScience . 46 (1): 219–239. doi :10.1007/s11357-023-00970-8. PMC 10828290 . PMID  37851316. 
  55. ^ Stahl SS, Alsters PL (13 июля 2016 г.). Жидкофазный аэробный окислительный катализ: промышленное применение и академические перспективы. John Wiley & Sons. ISBN 9783527690152.
  56. ^ Schägger H (12 мая 2006 г.). "Tricine-SDS-PAGE". Nature Protocols . 1 (1): 16–22. doi :10.1038/nprot.2006.4. PMID  17406207.
  57. ^ Легоцки РП, Верма ДП (март 1981). «Метод множественной иммунореплики: скрининг специфических белков с серией различных антител с использованием одного полиакриламидного геля». Аналитическая биохимия . 111 (2): 385–392. doi :10.1016/0003-2697(81)90577-7. PMID  6166216.
  58. ^ Квенволден К, Лоулесс Дж, Перинг К, Петерсон Э, Флорес Дж, Поннамперума К и др. (декабрь 1970 г.). «Доказательства наличия внеземных аминокислот и углеводородов в метеорите Мурчисон». Nature . 228 (5275): 923–926. Bibcode :1970Natur.228..923K. doi :10.1038/228923a0. PMID  5482102. S2CID  4147981.
  59. ^ "На комете обнаружен строительный блок жизни - Thomson Reuters 2009". Reuters . 18 августа 2009 . Получено 18 августа 2009 .
  60. ↑ Европейское космическое агентство (27 мая 2016 г.). «Комета Розетты содержит ингредиенты для жизни» . Получено 5 июня 2016 г.
  61. ^ Ramos MF, Silva NA, Muga NJ, Pinto AN (февраль 2020 г.). «Оператор инверсии для компенсации случайных дрейфов поляризации в квантовых коммуникациях». Optics Express . 28 (4): 5035–5049. arXiv : astro-ph/0410335 . Bibcode : 2005ApJ...619..914S. doi : 10.1086/426677. PMID  32121732. S2CID  16286204.
  62. ^ Трифонов EN (декабрь 2000). «Консенсусный временной порядок аминокислот и эволюция триплетного кода». Gene . 261 (1): 139–151. doi :10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID  11164045.
  63. ^ Higgs PG, Pudritz RE (июнь 2009). «Термодинамическая основа пребиотического синтеза аминокислот и природа первого генетического кода». Astrobiology . 9 (5): 483–490. arXiv : 0904.0402 . Bibcode :2009AsBio...9..483H. doi :10.1089/ast.2008.0280. PMID  19566427. S2CID 9039622 . 
  64. ^ Chaliotis A, Vlastaridis P, Mossialos D, Ibba M, Becker HD, Stathopoulos C и др. (февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК-синтетаз». Nucleic Acids Research . 45 (3): 1059–1068. doi : 10.1093 /nar/gkw1182 . PMC 5388404. PMID  28180287. 
  65. ^ ab Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V и др. (ноябрь 2019 г.). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и высококонсервативны». Nucleic Acids Research . 47 (19): 9998–10009. doi : 10.1093/nar/gkz730 . PMC 6821194 . PMID  31504783. 
  66. ^ "Результаты поиска FoodData Central для "Глицин (г)"". fdc.nal.usda.gov . Получено 26 мая 2024 г. .

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Глицин .