ICAM3

Белок млекопитающих обнаружен у человека разумного

Молекула межклеточной адгезии 3 ( ICAM3 ), также известная как CD50 ( Сластер D - дифференциации 50 ), представляет собой белок , который у человека кодируется геном ICAM3 . ^[3] Белок конститутивно экспрессируется на поверхности лейкоцитов , которые также называются лейкоцитами и являются частью иммунной системы. ^{[4] [5]} ICAM3 опосредует адгезию между клетками путем связывания со специфическими рецепторами интегрина. ^[6] Он играет важную роль в реакции иммунных клеток, облегчая взаимодействие между Т-клетками и дендритными клетками , что позволяет активировать Т-клетки. ^{[7] [8]} ICAM3 также опосредует очистку клеток, подвергающихся апоптозу, путем привлечения и связывания макрофагов , типа клеток, которые разрушают инфицированные или умирающие клетки посредством процесса, известного как фагоцитоз , с апоптотическими клетками. ^{[6] [9] [10]}

Структура белка

ICAM3 представляет собой белок массой 110–160 кДа, принадлежащий к семейству молекул межклеточной адгезии (ICAM). ^[4] Как и другие белки этого семейства, ICAM3 представляет собой трансмембранный гликопротеин типа I и состоит из части гидрофобного трансмембранного домена и короткого домена, который простирается в цитоплазму. ^[11] ICAM3 также содержит 5 внеклеточных доменов иммуноглобулина . ^[11]

Функция

ICAM3 обнаруживается на поверхности лейкоцитов , а ген ICAM3 конститутивно экспрессируется в этих клетках. ^[4] Взаимодействие между ICAM3 и специфическими рецепторами интегрина облегчает адгезию между клетками. ^[6]

Дендритное и Т-клеточное связывание

ICAM3 выполняет важную функцию в ответе иммунных клеток, поскольку помогает облегчить первоначальные взаимодействия между Т-клетками и дендритными клетками . ^[12] Покоящиеся Т-клетки демонстрируют высокий уровень экспрессии ICAM3. ^[12] ICAM3 на этих Т-клетках может связываться с DC-SIGN , трансмембранным рецептором, присутствующим на дендритных клетках, создавая временный контакт между покоящимися Т-клетками и дендритными клетками. ^{[7] [8]} Эта адгезия позволяет рецептору Т-клеток (TCR) взаимодействовать с молекулами главного комплекса гистосовместимости (MHC) на поверхности дендритной клетки, которые при связывании между TCR, MHC и пептидом связываются с MHC способствует активации Т-клеток. ^{[7] [8] [12]}

Апоптоз

ICAM3 играет роль в очистке апоптотических клеток, способствуя перемещению макрофагов , которые поглощают и разрушают нездоровые клетки посредством фагоцитоза , к клеткам, подвергающимся апоптозу . ^[9] Апоптотические клетки могут выделять внеклеточные везикулы , содержащие ICAM3, который действует как хемоаттрактант для фагоцитов , таких как макрофаги, направляя их к апоптозным клеткам. ^{[6] [13]} Апоптозные клетки также содержат на своей поверхности измененные белки ICAM3. ^[10] Эти измененные белки позволяют макрофагам специфически нацеливать и связывать апоптозные клетки. ^[10] Считается, что этот процесс включает связывание между рецепторами ICAM3 и CD14 , которые представляют собой тип рецептора клеточной поверхности, экспрессируемого на макрофагах и других фагоцитах. ^{[6] [10]}

Тучные клетки

ICAM3 также обнаруживается в тучных клетках , другом типе лейкоцитов. ^[5] Тучные клетки, взятые из легких человека, и линия HMC-1, линия тучных клеток человека , продемонстрировали экспрессию ICAM3. ^[5] ICAM3 способствует адгезии тучных клеток к внеклеточному матриксу . ^[5]

Взаимодействия

Дендритное и Т-клеточное связывание

Связывание между ICAM3 и DC-SIGN , которое происходит во время начальных взаимодействий между Т-клетками и дендритными клетками , происходит с высоким сродством. ^{[7] [12] [14]} Этот процесс связывания также зависит от кальция. ^{[7] [12] [14]}

Апоптоз

CD14 , рецептор, экспрессируемый на поверхности фагоцитов , также может связывать ICAM3. ^{[6] [10]} Считается, что взаимодействие между CD14 и измененными молекулами ICAM3 на апоптотических клетках способствует фагоцитозу апоптотических клеток. ^{[6] [10]}

Интегрины

ICAM3 является известным лигандом LFA-1 , интегрина , экспрессируемого лейкоцитами. ^[12] Для облегчения связывания домен I LFA-1 взаимодействует с первым доменом иммуноглобулина белка ICAM3 . ^[12] ICAM3 также связывает интегрин αDβ2. ^[11]

Дополнительные взаимодействия

Было показано, что ICAM3 взаимодействует с активированными белками ERM , включая эзрин (EZR) и моезин , в Т-клетках . ^[15]

Смотрите также

• Кластер дифференциации

Рекомендации

1. GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000076662 — Ensembl , май 2017 г.
2. "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
3. «Молекула межклеточной адгезии ICAM3 3 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 10 марта 2022 г.
4. Сяо X, Мрук Д.Д., Ченг С.И. (март 2013 г.). «Молекулы межклеточной адгезии (ICAM) и сперматогенез». Обновление репродукции человека . 19 (2): 167–186. doi : 10.1093/humupd/dms049. ПМК 3576004 . ПМИД  23287428. 
5. Паствиньска Дж, Желеховска П, Валчак-Джевецка А, Бжезинска-Блащик Е, Дастич Дж (декабрь 2020 г.). «Искусство адгезии тучных клеток». Клетки . 9 (12): 2664. doi : 10.3390/cells9122664 . ПМК 7764012 . ПМИД  33322506. 
6. Кокрам Т.О., Данди Дж.М., Попеску А.С., Браун Г.К. (2021). «Фагоцитарный код, регулирующий фагоцитоз клеток млекопитающих». Границы в иммунологии . 12 : 629979. дои : 10.3389/fimmu.2021.629979 . ISSN  1664-3224. ПМК 8220072 . ПМИД  34177884. 
7. Svajger U, Андерлух М, Йерас М, Обермайер Н (октябрь 2010 г.). «Пектин C-типа DC-SIGN: молекула адгезии, передачи сигнала и поглощения антигена, которая направляет дендритные клетки в иммунитете». Сотовая сигнализация . 22 (10): 1397–1405. doi :10.1016/j.cellsig.2010.03.018. ПМЦ 7127357 . ПМИД  20363321. 
8. Гупта РК, Гупта Г.С. (2012), Гупта Г.С. (редактор), «Рецепторы лектина дендритных клеток (семейство рецепторов дектина-2)», Животные лектины: форма, функции и клиническое применение , Вена: Springer, стр. 749– 771, номер домена : 10.1007/978-3-7091-1065-2_35, ISBN 978-3-7091-1065-2, получено 11 марта 2022 г.
9. Нумата Ю, Хираяма Д, Вагацума К, Иида Т, Накасе Х (2018), Турксен К (редактор), «Очистка апоптотических клеток в ткани кишечника: роль регенерации кишечника», Аутофагия в здоровье и болезнях: потенциальные терапевтические подходы , Биология стволовых клеток и регенеративная медицина, Cham: Springer International Publishing, стр. 87–100, doi : 10.1007/978-3-319-98146-8_6, ISBN. 978-3-319-98146-8, получено 9 марта 2022 г.
10. Марек CJ, Эрвиг Л.П. (2009), Донг З., Инь XM (ред.), «Очистка апоптотических клеток - механизмы и последствия», Основы апоптоза: Руководство для фундаментальных и клинических исследований , Тотова, Нью-Джерси: Humana Press , стр. 261–282, номер документа : 10.1007/978-1-60327-381-7_11, ISBN. 978-1-60327-381-7, получено 9 марта 2022 г.
11. Smith CW (февраль 2008 г.). «3. Молекулы адгезии и рецепторы». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 2008 Мини-букварь по аллергическим и иммунологическим заболеваниям. 121 (2 доп.): С375-9, викторина С414. дои : 10.1016/j.jaci.2007.07.030 . ПМИД  18241685.
12. ван Коойк Ю., Гейтенбек Т.Б. (август 2002 г.). «Новый путь адгезии, который регулирует движение дендритных клеток и взаимодействие Т-клеток». Иммунологические обзоры . 186 : 47–56. дои : 10.1034/j.1600-065x.2002.18605.x. PMID  12234361. S2CID  23267228.
13. Хокинс Л.А., Девитт А. (январь 2013 г.). «Современное понимание механизмов клиренса апоптотических клеток — тонкий баланс». Журнал клеточной смерти . 6 : 57–68. дои : 10.4137/jcd.s11037. ПМЦ 4147779 . ПМИД  25278779. 
14. Рахими Н. (22 декабря 2020 г.). «Лектин C-типа CD209L/L-SIGN и CD209/DC-SIGN: молекулы клеточной адгезии, превращенные в рецепторы распознавания патогенов». Биология . 10 (1): 1. doi : 10.3390/biology10010001 . ISSN  2079-7737. ПМЦ 7822156 . ПМИД  33375175. 
15. Корнели Р., Гревал Т., Гаус К. (2012), Кавалларис М. (ред.), «Актиновый цитоскелет и организация мембран в Т-лимфоцитах», Цитоскелет и болезни человека , Тотова, Нью-Джерси: Humana Press, стр. 103–121, дои : 10.1007/978-1-61779-788-0_5, ISBN 978-1-61779-788-0, получено 9 марта 2022 г.

дальнейшее чтение

• Симмонс Д.Л. (1995). «Роль экспрессии ICAM в иммунитете и заболеваниях». Исследования рака . 24 : 141–155. ПМИД  7553659.
• Хейфлик Дж. С., Килганнон П., Галлатин В.М. (1998). «Семейство белков молекул межклеточной адгезии (ICAM). Новые члены и новые функции». Иммунологические исследования . 17 (3): 313–327. дои : 10.1007/BF02786454. PMID  9638475. S2CID  19901365.
• Фосетт Дж., Холнесс К.Л., Нидхэм Л.А., Терли Х., Гаттер К.К., Мейсон Д.Ю., Симмонс Д.Л. (декабрь 1992 г.). «Молекулярное клонирование ICAM-3, третьего лиганда LFA-1, конститутивно экспрессируемого на покоящихся лейкоцитах». Природа . 360 (6403): 481–484. Бибкод : 1992Natur.360..481F. дои : 10.1038/360481a0. PMID  1448173. S2CID  4310468.
• Вазе Р., Хоффман П.А., Томита Дж.К., Дикинсон Э.С., Джасман Р.Л., Сент-Джон Т., Галлатин В.М. (декабрь 1992 г.). «Клонирование и характеристика новой молекулы межклеточной адгезии ICAM-R». Природа . 360 (6403): 485–488. Бибкод : 1992Natur.360..485V. дои : 10.1038/360485a0. PMID  1448174. S2CID  4315548.
• Пино-Отин М.Р., Хуан М., де ла Фуэнте М.А., Виньяс О., Мартинес-Касерес Э., Фернандес М.Д. и др. (июль 1995 г.). «CD50 (молекула межклеточной адгезии-3) экспрессируется в памяти на более высоких уровнях, чем в наивных Т-клетках человека, но индуцирует аналогичную мобилизацию кальция в обеих подгруппах». Тканевые антигены . 46 (1): 32–44. doi :10.1111/j.1399-0039.1995.tb02473.x. ПМИД  7482494.
• Марасуэла М., Постиго А.А., Асеведо А., Диас-Гонсалес Ф., Санчес-Мадрид Ф., де Ландасури М.О. (октябрь 1994 г.). «Молекулы адгезии путей LFA-1/ICAM-1,3 и VLA-4/VCAM-1 на Т-лимфоцитах и ​​сосудистом эндотелии в щитовидной железе Грейвса и Хашимото». Европейский журнал иммунологии . 24 (10): 2483–2490. дои : 10.1002/eji.1830241034. PMID  7523142. S2CID  25833828.
• Холнесс К.Л., Бейтс П.А., Литтл А.Дж., Бакли К.Д., Макдауэлл А., Босси Д. и др. (январь 1995 г.). «Анализ сайта связывания на молекуле межклеточной адгезии 3 для антигена 1, связанного с функцией лейкоцитарного интегрина и лимфоцитов». Журнал биологической химии . 270 (2): 877–884. дои : 10.1074/jbc.270.2.877 . ПМИД  7822326.
• Мартин С., Рикманн П., Мельчерс И., Вагнер Р., Бертрамс Дж., Воскуйл А.Е. и др. (февраль 1995 г.). «Циркулирующие формы ICAM-3 (cICAM-3). Повышенные уровни при аутоиммунных заболеваниях и отсутствие связи с cICAM-1». Журнал иммунологии . 154 (4): 1951–1955. doi : 10.4049/jimmunol.154.4.1951 . ПМИД  7836774.
• Босси Д., Маттей М.Г., Симмонс Д.Л. (октябрь 1994 г.). «Ген молекулы межклеточной адгезии человека 3 (ICAM3) расположен в области 19p13.2-p13.3, рядом с геном ICAM1». Геномика . 23 (3): 712–713. дои : 10.1006/geno.1994.1565. ПМИД  7851905.
• Скубиц К.М., Ахмед К., Кэмпбелл К.Д., Скубиц А.П. (март 1995 г.). «CD50 (ICAM-3) фосфорилируется по тирозину и связан с тирозинкиназной активностью в нейтрофилах человека». Журнал иммунологии . 154 (6): 2888–2895. дои : 10.4049/jimmunol.154.6.2888 . ПМИД  7876557.
• Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–174. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8. ПМИД  8125298.
• Хуан М., Вилелла Р., Мила Дж., Ягуэ Дж., Мираллес А., Кэмпбелл К.С. и др. (июль 1993 г.). «CDw50 и ICAM-3: два названия одной и той же молекулы». Европейский журнал иммунологии . 23 (7): 1508–1512. дои : 10.1002/eji.1830230717. PMID  8325327. S2CID  23774801.
• де Фужероль А.Р., Кликштейн Л.Б., Спрингер Т.А. (апрель 1993 г.). «Клонирование и экспрессия молекулы межклеточной адгезии 3 обнаруживает сильную гомологию с другими контррецепторами семейства иммуноглобулинов для антигена 1, связанного с функцией лимфоцитов». Журнал экспериментальной медицины . 177 (4): 1187–1192. дои : 10.1084/jem.177.4.1187. ПМК  2190956 . ПМИД  8459213.
• Хосака С., Шах М.Р., Папа Р.М., Кох А.Е. (март 1996 г.). «Растворимые формы P-селектина и молекулы межклеточной адгезии-3 в синовиальной жидкости». Клиническая иммунология и иммунопатология . 78 (3): 276–282. дои : 10.1006/clin.1996.0039. ПМИД  8605703.
• Ван дер Вирен М., Ле Тронг Х., Вуд К.Л., Мур П.Ф., Сент-Джон Т., Стонтон Д.Е., Галлатин В.М. (декабрь 1995 г.). «Новый лейкоинтегрин, альфа-д-бета-2, преимущественно связывается с ICAM-3». Иммунитет . 3 (6): 683–690. дои : 10.1016/1074-7613(95)90058-6 . ПМИД  8777714.
• Хейфлик Дж. С., Стайн Дж., Фокс Р., Хукстра Д., Галлатин В.М. (август 1997 г.). «Функциональное картирование цитоплазматической области молекулы межклеточной адгезии-3 показывает важную роль остатков серина». Журнал биологической химии . 272 (35): 22207–22214. дои : 10.1074/jbc.272.35.22207 . ПМИД  9268366.
• Серрадор Х.М., Алонсо-Лебреро Х.Л., дель Посо М.А., Фуртмайр Х., Шварц-Альбье Р., Кальво Дж. и др. (сентябрь 1997 г.). «Моезин взаимодействует с цитоплазматической областью молекулы межклеточной адгезии-3 и перераспределяется в уропод Т-лимфоцитов во время поляризации клеток». Журнал клеточной биологии . 138 (6): 1409–1423. дои : 10.1083/jcb.138.6.1409. ПМК  2132557 . ПМИД  9298994.
• Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–156. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3. ПМИД  9373149.
• Бернштейн К.Н., Сарджент М., Галлатин В.М. (февраль 1998 г.). «Экспрессия бета2-интегрин/ICAM при болезни Крона». Клиническая иммунология и иммунопатология . 86 (2): 147–160. дои : 10.1006/clin.1997.4462. ПМИД  9473377.

Внешние ссылки

• ICAM3 + белок, + человек по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .