stringtranslate.com

Семейство переносчиков калия

Семейство транспортеров K + (Trk) является членом суперсемейства потенциалзависимых ионных каналов (VIC). Белки семейства Trk получены из грамотрицательных и грамположительных бактерий, дрожжей и растений.

Гомология

Филогенетическое дерево показывает, что белки группируются в соответствии с филогенией исходного организма.

  1. грамотрицательные бактериальные белки Trk,
  2. грамотрицательные и грамположительные бактериальные белки Ktr,
  3. дрожжевые белки и
  4. растительные белки, состоящие из четырех отдельных кластеров. [1]

S. cerevisiae обладает по крайней мере двумя паралогами, высоко- и низкоаффинными транспортерами K + . Картина сворачивания, наблюдаемая в белках Trk, напоминает четырехкратные примитивные каналы K + суперсемейства VIC (TC #1.A.1) вместо типичных 12 носителей TMS. [2] Была установлена ​​гомология между носителями Trk и каналами семейства VIC. [3]

Структура

Размеры членов семейства Trk варьируются от 423 остатков до 1235 остатков. Бактериальные белки состоят из 423-558 остатков, белок Triticum aestivum - из 533 остатков, а дрожжевые белки - от 841 до 1241 остатка. Эти белки обладают 8 предполагаемыми трансмембранными α-спиральными путями (TMS). Топология из 8 TMS с N- и C-концами внутри была установлена ​​для AtHKT1 A. thaliana [4] и Trk2 S. cerevisiae [ 5] Этот паттерн сворачивания напоминает четырехкратные примитивные каналы K + суперсемейства VIC (TC #1.A.1) вместо типичных 12 носителей TMS. [2] Поскольку была установлена ​​гомология между носителями Trk и каналами семейства VIC. [3] [6]

Функция

Члены семейства Trk регулируют различные транспортеры K + во всех трех доменах жизни. Эти регуляторные субъединицы обычно называются субъединицами транспорта K + /связывания нуклеотидов. [7] Домены TrkA могут связывать NAD + и NADH, возможно, позволяя транспортерам K + реагировать на окислительно-восстановительное состояние клетки. Соотношение NADH/NAD + может контролировать пропускную способность. Множественные кристаллические структуры двух доменов KTN, комплексированных с NAD + или NADH, показывают, что эти лиганды контролируют олигомерное (тетрамерное) состояние KTN. Результаты показывают, что KTN по своей природе является гибким, претерпевая большие конформационные изменения посредством шарнирного движения. [8] Домены KTN каналов Kef динамически взаимодействуют с транспортером. Затем конформация KTN контролирует активность пермеазы. [8]

Предполагается, что обе транспортные системы дрожжей функционируют посредством симпорта K + :H + , но белок пшеницы функционирует посредством симпорта K + :Na + . Возможно, что некоторые из этих белков могут функционировать посредством механизма канального типа. Положительно заряженные остатки в TMS8 нескольких транспортеров ktr/Trk/HKT, вероятно, обращены к каналу и блокируют конформационное изменение, которое необходимо для активности канала, при этом допуская вторичный активный транспорт. [4]

Предполагаемая обобщенная транспортная реакция, катализируемая членами семейства Trk, выглядит следующим образом:

К + (выход) + Н + (выход) ⇌ К + (вход) + Н + (вход).

Ссылки

  1. ^ Saier MH, Eng BH, Fard S, Garg J, Haggerty DA, Hutchinson WJ, Jack DL, Lai EC, Liu HJ, Nusinew DP, Omar AM, Pao SS, Paulsen IT, Quan JA, Sliwinski M, Tseng TT, Wachi S, Young GB (февраль 1999 г.). «Филогенетическая характеристика новых семейств транспортных белков, выявленных с помощью геномного анализа». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Обзоры биомембран . 1422 (1): 1–56. doi :10.1016/s0304-4157(98)00023-9. PMID  10082980.
  2. ^ ab Matsuda N, Kobayashi H, Katoh H, Ogawa T, Futatsugi L, Nakamura T, Bakker EP, Uozumi N (декабрь 2004 г.). "Na+-зависимая система поглощения K+ Ktr из цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803 и ее роль на ранних фазах адаптации клеток к гиперосмотическому шоку". Журнал биологической химии . 279 (52): 54952–62. doi : 10.1074/jbc.M407268200 . PMID  15459199.
  3. ^ ab Yu FH, Yarov-Yarovoy V, Gutman GA, Catterall WA (декабрь 2005 г.). «Обзор молекулярных взаимоотношений в суперсемействе потенциалзависимых ионных каналов». Pharmacological Reviews . 57 (4): 387–95. doi :10.1124/pr.57.4.13. PMID  16382097. S2CID  2643413.
  4. ^ ab Kato Y, Sakaguchi M, Mori Y, Saito K, Nakamura T, Bakker EP, Sato Y, Goshima S, Uozumi N (май 2001 г.). «Доказательства в поддержку модели топологии четыре трансмембрана-пора-трансмембрана для белка Arabidopsis thaliana Na+/K+, транслоцирующего AtHKT1, члена суперсемейства транспортеров K+». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (11): 6488–93. Bibcode : 2001PNAS...98.6488K. doi : 10.1073/pnas.101556598 . PMC 33495. PMID  11344270 . 
  5. ^ Zeng GF, Pypaert M, Slayman CL (январь 2004 г.). «Теги эпитопа дрожжевого носителя K(+) Trk2p демонстрируют сворачивание, которое согласуется с каналоподобной структурой». Журнал биологической химии . 279 (4): 3003–13. doi : 10.1074/jbc.M309760200 . PMID  14570869.
  6. ^ "2.A.38 Семейство транспортеров K+ (Trk)". TCDB . Получено 16.04.2016 .
  7. ^ Bateman A, Birney E, Durbin R, Eddy SR, Howe KL, Sonnhammer EL (январь 2000 г.). «База данных семейств белков Pfam». Nucleic Acids Research . 28 (1): 263–6. doi :10.1093/nar/28.1.263. PMC 102420. PMID  10592242 . 
  8. ^ ab Roosild TP, Miller S, Booth IR, Choe S (июнь 2002 г.). «Механизм регулирования трансмембранного потока калия через лиганд-опосредованный конформационный переключатель». Cell . 109 (6): 781–91. doi : 10.1016/s0092-8674(02)00768-7 . PMID  12086676. S2CID  9265433.

На момент редактирования эта статья использует контент из "2.A.38 The K+ Transporter (Trk) Family" , который лицензирован таким образом, что позволяет повторное использование в соответствии с Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , но не в соответствии с GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.