Ламинин, бета 1

Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

Субъединица ламинина бета-1 — это белок , который у людей кодируется геном LAMB1 . [ ^{5] [6] [7] [8]}

Ламинины , семейство внеклеточных матричных гликопротеинов, являются основным неколлагеновым компонентом базальных мембран. Они вовлечены в широкий спектр биологических процессов, включая клеточную адгезию, дифференциацию, миграцию, сигнализацию, разрастание нейритов и метастазирование. Ламинины состоят из 3 неидентичных цепей: ламинин альфа, бета и гамма (ранее A, B1 и B2 соответственно), и они образуют крестообразную структуру, состоящую из 3 коротких плеч, каждое из которых образовано другой цепью, и длинного плеча, состоящего из всех 3 цепей. Каждая цепь ламинина представляет собой многодоменный белок, кодируемый отдельным геном. Было описано несколько изоформ каждой цепи. Различные изомеры альфа-, бета- и гамма-цепей объединяются, чтобы дать начало различным гетеротримерным изоформам ламинина, которые обозначаются арабскими цифрами в порядке их открытия, например, гетеротример альфа1бета1гамма1 — это ламинин 1. Биологические функции различных цепей и молекул тримеров в значительной степени неизвестны, но было показано, что некоторые из цепей различаются по распределению в тканях, что, по-видимому, отражает различные функции in vivo. Этот ген кодирует изоформу бета-цепи ламинина, бета 1. Цепь бета 1 имеет 7 структурно различных доменов, которые она разделяет с другими изомерами бета-цепи. Спиральная область C-конца, содержащая домены I и II, разделена доменом альфа, домены III и V содержат несколько EGF-подобных повторов, а домены IV и VI имеют глобулярную конформацию. Ламинин, бета 1 экспрессируется в большинстве тканей, которые производят базальные мембраны, и является одной из 3 цепей, составляющих ламинин 1, первый ламинин, выделенный из опухоли Энгельбрета-Холма-Сварма (EHS). Последовательность в цепи бета 1, которая участвует в прикреплении клеток, хемотаксисе и связывании с рецептором ламинина, была идентифицирована и, как было показано, обладает способностью ингибировать метастазирование. ^[8]

5′-UTR ламинина-B1 содержит IRES ( внутренний сайт входа рибосомы ) между −293 и −1 выше стартового кодона. IRES участвуют в злокачественных новообразованиях. ^[9]

Ссылки

1. GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000091136 – Ensembl , май 2017 г.
2. GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000002900 – Ensembl , май 2017 г.
3. "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
4. "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
5. Иконен Дж., Пиккарайнен Т., Саволайнен Э.Р., Трюггвасон К. (февраль 1989 г.). «Полиморфизм Hpa I в гене цепи ламинина B1 человека на 7q22». Нуклеиновые кислоты Рез . 17 (1): 473. doi :10.1093/nar/17.1.473. ПМК 331592 . ПМИД  2563160. 
6. Roche KB, Moore JW, Surana RB, Wilson BE (май 1989). "Расширение корня аорты, связанное с частичной трисомией 7 (q31.2----qter)". Pediatr Cardiol . 10 (1): 53–5. doi :10.1007/BF02328637. PMID  2704655. S2CID  22352528.
7. Бонно Д., Хюре Дж.Л., Годо Дж., Куэ Д., Путтерман М., Танцер Дж., Бабен П., Ларрег М. (сентябрь 1991 г.). «Рецидивирующий ctb (7) (q31.3) и возможное вовлечение ламинина в неонатальную кутис-лаксу с фенотипом Марфана». Хум Жене . 87 (3): 317–9. дои : 10.1007/bf00200911. PMID  1864606. S2CID  32445071.
8. "Ген Энтреза: ламинин LAMB1, бета 1".
9. Petz M, Them N, Huber H, Beug H, Mikulits W (январь 2012 г.). «La усиливает IRES-опосредованную трансляцию ламинина B1 во время злокачественного эпителиально-мезенхимального перехода». Nucleic Acids Research . 40 (1): 290–302. doi : 10.1093 /nar/gkr717 . PMC 3245933. PMID  21896617. 

Дальнейшее чтение

• Любимова Ю.Ю., Фудзита М., Хазензон Н.М. и др. (2006). «Изменения изоформ ламинина, связанные с инвазией опухоли головного мозга и ангиогенезом». Передний. Биосци . 11 (1): 81–8. дои : 10.2741/1781. ПМЦ  3506377 . ПМИД  16146715.
• Vuolteenaho R, Chow LT, Tryggvason K (1990). «Структура гена цепи человеческого ламинина B1». J. Biol. Chem . 265 (26): 15611–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55441-7 . PMID  1975589.
• Sasaki M, Kato S, Kohno K и др. (1987). «Последовательность кДНК, кодирующей цепь ламинина B1, выявляет многодоменный белок, содержащий богатые цистеином повторы». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 84 (4): 935–9. Bibcode :1987PNAS...84..935S. doi : 10.1073/pnas.84.4.935 . PMC  304334 . PMID  3493487.
• Пиккарайнен Т., Эдди Р., Фукушима Й. и др. (1987). «Цепь человеческого ламинина B1. Многодоменный белок с локусом гена (LAMB1) в районе q22 хромосомы 7». J. Biol. Chem . 262 (22): 10454–62. doi : 10.1016/S0021-9258(18)60982-2 . PMID  3611077.
• Jaye M, Modi WS, Ricca GA и др. (1987). «Выделение клона кДНК для цепи человеческого ламинина-B1 и локализация его гена». Am. J. Hum. Genet . 41 (4): 605–15. PMC  1684322. PMID  3661559 .
• Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R и др. (1994). «Новая номенклатура ламининов». Matrix Biol . 14 (3): 209–11. doi :10.1016/0945-053X(94)90184-8. PMID  7921537.
• Lohi J, Leivo I, Franssila K, Virtanen I (1997). «Изменения в распределении интегринов и их лигандов базальной мембраны во время развития фолликулярного эпителия щитовидной железы человека». Histochem. J . 29 (4): 337–45. doi :10.1023/A:1026482700109. PMID  9184849. S2CID  25517944.
• Taylor J, Muntoni F, Robb S и др. (1997). «Ранняя аутосомно-доминантная миопатия с ригидностью позвоночника: возможная роль ламинина бета 1?». Neuromuscul. Disord . 7 (4): 211–6. doi :10.1016/S0960-8966(97)00461-6. PMID  9196901. S2CID  11981067.
• Sewry CA, D'Alessandro M, Wilson LA и др. (1997). «Экспрессия цепей ламинина в коже при врожденной мышечной дистрофии с дефицитом мерозина». Neuropediatrics . 28 (4): 217–22. doi :10.1055/s-2007-973703. PMID  9309712. S2CID  260243267.
• Mahida YR, Beltinger J, Makh S, et al. (1998). "Взрослые человеческие субэпителиальные миофибробласты толстой кишки экспрессируют белки внеклеточного матрикса и циклооксигеназу-1 и -2". Am. J. Physiol . 273 (6 Pt 1): G1341–8. doi :10.1152/ajpgi.1997.273.6.G1341. PMID  9435560.
• O'Grady P, Thai TC, Saito H (1998). «Комплекс ламинин-нидоген является лигандом для специфической изоформы сплайсинга трансмембранного белка тирозинфосфатазы LAR». J. Cell Biol . 141 (7): 1675–84. doi : 10.1083 /jcb.141.7.1675. PMC  2133008. PMID  9647658.
• Кох М., Олсон П.Ф., Альбус А. и др. (1999). «Характеристика и экспрессия цепи ламинина гамма3: новая, не связанная с базальной мембраной, цепь ламинина». J. Cell Biol . 145 (3): 605–18. doi :10.1083/jcb.145.3.605. PMC  2185082. PMID  10225960 .
• Merlini L, Villanova M, Sabatelli P и др. (1999). «Сниженная экспрессия ламинина бета 1 при миопатии Бетлема, связанной с хромосомой 21». Neuromuscul. Disord . 9 (5): 326–9. doi :10.1016/S0960-8966(99)00022-X. PMID  10407855. S2CID  53256492.
• Киккава Ю., Санзен Н., Фудзивара Х. и др. (2000). «Специфичность связывания ламинина-10/11 с интегрином: ламинин-10/11 распознается альфа-3-бета-1, альфа-6-бета-1 и альфа-6-бета-4 интегринами». Дж. Клеточная наука . 113. (Часть 5) (5): 869–76. дои : 10.1242/jcs.113.5.869. ПМИД  10671376.
• Hirosaki T, Mizushima H, Tsubota Y и др. (2000). «Структурные требования к карбоксильно-концевым глобулярным доменам цепи ламинина альфа 3 для содействия быстрой клеточной адгезии и миграции ламинином-5». J. Biol. Chem . 275 (29): 22495–502. doi : 10.1074/jbc.M001326200 . PMID  10801807.
• Champliaud MF, Virtanen I, Tiger CF и др. (2000). «Посттрансляционные модификации и ассоциации бета/гамма-цепей цепей человеческого ламинина альфа1 и ламинина альфа5: очистка ламинина-3 из плаценты». Exp. Cell Res . 259 (2): 326–35. doi :10.1006/excr.2000.4980. PMID  10964500.
• Pedraza C, Geberhiwot T, Ingerpuu S, et al. (2000). «Моноцитарные клетки синтезируют, прикрепляются и мигрируют на ламинине-8 (альфа 4 бета 1 гамма 1)». J. Immunol . 165 (10): 5831–8. doi : 10.4049/jimmunol.165.10.5831 . PMID  11067943.