N -конец (также известный как аминоконец , NH2 - конец , N-конец или аминоконец ) представляет собой начало белка или полипептида , относящееся к свободной аминогруппе (-NH2 ) , расположенной на конец полипептида. Внутри пептида аминогруппа связана с карбоксильной группой другой аминокислоты, образуя цепь. В результате на одном конце пептида остается свободная карбоксильная группа, называемая С-концом , и свободная аминогруппа на другом конце, называемом N-концом. По соглашению, пептидные последовательности записываются от N-конца до C-конца , слева направо (в системах записи LTR ). [1] Это коррелирует направление трансляции с направлением текста, поскольку, когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца к C-концу, поскольку к карбоксильному концу белка добавляются аминокислоты.
Каждая аминокислота имеет аминогруппу и карбоксильную группу . Аминокислоты связываются друг с другом пептидными связями , которые образуются в результате реакции дегидратации , в ходе которой карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей по принципу «голова к хвосту», образуя полипептидную цепь. Цепь имеет два конца: аминогруппу (N-конец) и несвязанную карбоксильную группу ( С-конец) . [2]
Когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца к С-концу. Аминоконец аминокислоты (на заряженной тРНК ) на стадии элонгации трансляции присоединяется к карбоксильному концу растущей цепи. Поскольку стартовый кодон генетического кода кодирует аминокислоту метионин , большинство белковых последовательностей начинаются с метионина (или, у бактерий, митохондрий и хлоропластов , модифицированной версии N -формилметионина , fMet). Однако некоторые белки модифицируются посттрансляционно , например, путем отщепления от белка-предшественника , и поэтому могут иметь на N-конце разные аминокислоты.
N-конец — это первая часть белка, которая выходит из рибосомы во время биосинтеза белка . Он часто содержит последовательности сигнальных пептидов , «внутриклеточные почтовые коды », которые направляют доставку белка в соответствующую органеллу . Сигнальный пептид обычно удаляется в пункте назначения с помощью сигнальной пептидазы . N-концевая аминокислота белка является важным фактором, определяющим период его полураспада (вероятность разрушения). Это называется правилом N-конца .
N-концевой сигнальный пептид распознается частицей распознавания сигнала (SRP) и приводит к нацеливанию белка на секреторный путь . В эукариотических клетках эти белки синтезируются в шероховатой эндоплазматической сети . В прокариотических клетках белки экспортируются через клеточную мембрану . В хлоропластах сигнальные пептиды направляют белки к тилакоидам .
N-концевой митохондриальный пептид (mtTP) позволяет белку импортироваться в митохондрии .
N-концевой пептид, нацеленный на хлоропласты (cpTP), позволяет импортировать белок в хлоропласт .
N-концы белка могут быть модифицированы ко- или посттрансляционно. Модификации включают удаление инициатора метионина (iMet) с помощью аминопептидаз , присоединение небольших химических групп, таких как ацетил , пропионил и метил , и добавление мембранных якорей, таких как пальмитоил и миристоил группы [3].
N-концевое ацетилирование — это форма модификации белка, которая может происходить как у прокариот , так и у эукариот . Было высказано предположение, что N-концевое ацетилирование может препятствовать следованию белка по секреторному пути . [4]
N-конец можно модифицировать добавлением миристоильного якоря. Белки, модифицированные таким образом, содержат консенсусный мотив на своем N-конце в качестве сигнала модификации.
N-конец также можно модифицировать путем добавления якоря жирной кислоты с образованием N-ацетилированных белков. Наиболее распространенной формой такой модификации является добавление пальмитоильной группы.