stringtranslate.com

Ганс Нойрат

Ганс Нейрат (29 октября 1909 г. — апрель 2002 г.) был биохимиком , лидером в области химии белков и основателем кафедры биохимии в Университете Вашингтона в Сиэтле . Он родился в Вене, Австрия , и получил докторскую степень в 1933 году в Венском университете . Затем он учился в Лондоне и в Университете Миннесоты . В 1938 году он был назначен профессором в Университете Дьюка , где он основал исследовательскую программу по физической химии белков.

Нейрат был членом Национальной академии наук и Американской академии искусств и наук, а также иностранным членом Общества Макса Планка в Германии.

Научные исследования

Нейрат имел широкий круг интересов в области физической химии белков. Он опубликовал основополагающие работы по структуре белков и денатурации и развенчал ранние модели структур белков, [1] в частности, модели Уильяма Эстбери . [2] Его исследования были сосредоточены в основном на протеолитических ферментах , которые катализируют гидролиз белковых субстратов. [3] [4]

Работа Нейрата по протеолитическим ферментам включала исследования трипсина [5] , карбоксипептидазы [6] и термолизина [7] .

Нейрат также изучал другие аспекты химии белков, такие как денатурация белков [8] и биологическая регуляция. [9]

Написание и редактирование

Нейрат написал более 400 статей. Он был основателем и редактором двух журналов: Biochemistry , который он редактировал с 1961 по 1991 год; и Protein Science, который он редактировал с 1991 по 1998 год. Он также редактировал три тома «The Proteins», справочного труда.

Работа в Сиэтле

Нейрат основал кафедру биохимии в Университете Вашингтона в Сиэтле и был ее заведующим с 1950 по 1975 год, когда он вышел на пенсию. Его кафедра выпустила трех лауреатов Нобелевской премии по физиологии и медицине : Эдвина Г. Кребса и Эдмонда Х. Фишера , которые остались в Сиэтле; и Мартина Родбелла , который получил докторскую степень на кафедре и продолжил выдающуюся карьеру в NIH .

Нейрат также по совместительству был научным руководителем Центра исследований рака Фреда Хатчинсона в Сиэтле.

Личная жизнь

Нейрат был женат на Сьюзи Шпицер Нейрат 41 год. У него был сын Питер Ф. Нейрат от предыдущего брака; двое пасынков, Маргарет Альбрехт и Фрэнк Мейер; и трое внуков-падчериц.

Он умер 12 апреля 2002 года в Сиэтле в возрасте 92 лет.

Наследство

Общество белков вручает ежегодную премию Ганса Нейрата в знак признания «недавнего необычайно ценного вклада в фундаментальную науку о белках». [10]

Ссылки

  1. ^ Нейрат, Х. (1940). «Внутримолекулярная укладка полипептидных цепей в связи со структурой белка». J. Phys. Chem . 44 (3): 296–305. doi :10.1021/j150399a003.
  2. ^ Astbury, WT; Dickinson, S.; Bailey, K. (1935). «Рентгеновская интерпретация денатурации и структура семенных глобулинов». Biochem. J. 29 ( 10): 2351–2360.
  3. ^ Нейрат, Х., «Эволюция протеолитических ферментов», Science 1984, том 224, 350-357. doi :10.1126/science.6369538
  4. ^ Нейрат, Х., "Протеолитическая обработка и физиологическая регуляция", Trends Biochem. Sci. 1989, том 14, 268-271. doi :10.1016/0968-0004(89)90061-3
  5. ^ Schwert, GW; Neurath, H.; Kaufman, S.; Snoke, JE (1948). «Специфическая эстеразная активность трипсина». J. Biol. Chem . 172 (1): 221–239.
  6. ^ Брэдшоу, РА; Эрикссон, ЛХ; Уолш, КА; Нейрат, Х. (1969). «Аминокислотная последовательность бычьей карбоксипептидазы А». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 63 (4): 1389–1394. doi :10.1073/pnas.63.4.1389. PMC 223477 . 
  7. ^ Burstein, Y.; Walsh, KA; Neurath, H. (1974). «Доказательства наличия существенного остатка гистидина в термолизине». Биохимия . 13 (1): 205–210. doi :10.1021/bi00698a030.
  8. ^ Нейрат, Х.; Гринстейн, Дж. П.; Патнэм, Ф. В.; Эриксон, Дж. О. (1944). «Химия денатурации белков». Chem . Rev. 34 (2): 157–263. doi :10.1021/cr60108a003.
  9. ^ Уолш, КА; Нейрат, Х. (1976). «Роль протеолитических ферментов в биологической регуляции». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 73 (11): 3825–3832. doi :10.1073/pnas.73.11.3825. PMC 431226 . 
  10. ^ "THE HANS NEURATH AWARD". proteinsociety.org. Архивировано из оригинала 2016-03-05 . Получено 2016-03-03 .

Внешние ссылки