Семейство NiCoT

Семейство транспортных белков

Белки, которые в настоящее время известны как относящиеся к семейству Ni ²⁺ -Co ²⁺ Transporter (NiCoT) (TC# 2.A.52), можно обнаружить в организмах от грамотрицательных и грамположительных бактерий до архей и некоторых эукариот . Члены этого семейства катализируют поглощение Ni ²⁺ и/или Co ²⁺ в процессе, зависящем от движущей силы протона . ^[1]

Структура

Эти белки имеют размер от 300 до 400 аминокислотных остатков и обладают 6, 7 или 8 трансмембранными сегментами (TMS), которые, как полагают, являются результатом внутригенной дупликации 4 TMS с последующей делецией одного или двух TMS в случаях белков 7 или 6 TMS. Топологический анализ с помощью транспортера HoxN Ni ²⁺ Ralstonia eutropha ( Alcaligenes eutrophus ) предполагает, что он обладает 8 TMS с его N- и C-концами в цитоплазме. Транспортер Co ²⁺ (Ni ^{2+ )} Rhodococcus rhodochrous , NhlF, демонстрирует восемь предполагаемых TMS, и восемь явных TMS выявляются с помощью гидропатического анализа множественных выравниваний последовательностей белков семейства. Мотив HX ⁴ DH в спирали 2 белка HoxN вовлечен в связывание Ni ²⁺ , и обе спирали, которые взаимодействуют пространственно, образуют фильтр селективности. ^[2] В гомологе NixA Helicobacter pylori было показано, что несколько консервативных мотивов важны для связывания и транспорта Ni ^{2+ . [1] [3]}

Известна по крайней мере одна кристаллическая структура, определенная Ю и др. ^[4], доступная в PDB : 4M58 .

Реакция

Общая реакция, катализируемая белками семейства NiCoT, выглядит следующим образом: ^[1]

[Ni ²⁺ и/или Co ²⁺ ] (выход) → [Ni ²⁺ и/или Co ²⁺ ] (вход).

Белки

Несколько охарактеризованных белков относятся к семейству Ni ²⁺ -Co ²⁺ Transporter (NiCoT) (TC# 2.A.43). Полный список этих белков вместе с их идентификационными номерами классификации транспортеров (TCID), доменом, царством/филумом и некоторыми примерами можно найти в Базе данных классификации транспортеров.

Ссылки

1. Saier, Milton. "База данных классификации транспортеров: 2.A.52 Семейство транспортеров Ni2+-Co2+ (NiCoT)". tcdb.org . Получено 4 января 2016 г. .
2. Деген, О; Эйтингер, Т (июль 2002 г.). «Субстратная специфичность пермеаз никеля/кобальта: выводы из мутантов, измененных в трансмембранных доменах I и II». J. Bacteriol . 184 (13): 3569–77. doi :10.1128 / jb.184.13.3569-3577.2002. PMC 135128. PMID  12057951. 
3. Вольфрам, Л.; Бауэрфайнд, П. (март 2002 г.). «Консервативные аминокислоты, связывающие никель с низким сродством, необходимы для функционирования пермеазы никеля NixA Helicobacter pylori». J. Bacteriol . 184 (5): 1438–43. doi :10.1128/JB.184.5.1438-1443.2002. PMC 134868. PMID  11844775 . 
4. Ю, Y; Чжоу, M; Кирш, F; Сюй, C; Чжан, L; Ван, Y; Цзян, Z; Ван, N; Ли, J; Эйтингер, T; Ян, M (24 декабря 2013 г.). «Планарный сайт связывания субстрата диктует специфичность транспортеров никеля/кобальта типа ECF». Cell Research . 24 (3): 267–277. doi :10.1038/cr.2013.172. PMC 3945884 . PMID  24366337. 

Дальнейшее чтение

• Дэн, X; Хе, Дж; Хе, Н (февраль 2013 г.). «Сравнительное исследование Ni(2+)-аффинного транспорта пермеаз никеля/кобальта (NiCoTs) и потенциала рекомбинантной Escherichia coli для биоаккумуляции Ni(2+)». Bioresour. Technol . 130 : 69–74. doi : 10.1016/j.biortech.2012.11.133. PMID  23306112.
• Родионов, Д.; Хеббельн, П.; Гельфанд, М.; Эйтингер, Т. (январь 2006 г.). «Сравнительный и функциональный геномный анализ прокариотических транспортеров захвата никеля и кобальта: доказательства новой группы транспортеров кассет, связывающих АТФ». J. Bacteriol . 188 (1): 317–327. doi :10.1128/JB.188.1.317-327.2006. PMC  1317602. PMID  16352848 .