stringtranslate.com

Полинуклеотидфосфорилаза

Полинуклеотидфосфорилаза ( PNPase ) — это бифункциональный фермент с фосфоролитической 3'-5' экзорибонуклеазной активностью и 3'-концевой олигонуклеотидполимеразной активностью. [2] То есть, он разбирает цепь РНК, начиная с 3' конца и продвигаясь к 5' концу. [1] Он также синтезирует длинные, высоко гетерополимерные хвосты in vivo . Он объясняет все наблюдаемое остаточное полиаденилирование в штаммах Escherichia coli, у которых отсутствует нормальный фермент полиаденилирования. [1] Обнаруженная Марианной Грюнберг-Манаго, работавшей в лаборатории Северо Очоа в 1955 году, РНК-полимеризационная активность PNPase изначально считалась ответственной за ДНК-зависимый синтез матричной РНК, что было опровергнуто к концу 1950-х годов. [3] [4]

Он участвует в обработке и деградации мРНК у бактерий, растений [5] и животных. [6]

У людей фермент кодируется геном PNPT1 . В активной форме белок образует кольцевую структуру, состоящую из трех молекул PNPase. Каждая молекула PNPase состоит из двух доменов PH РНКазы , домена связывания РНК S1 и домена K-гомологии . Белок присутствует в бактериях , а также в хлоропластах [2] и митохондриях [7] некоторых эукариотических клеток. У эукариот и архей существует структурно и эволюционно связанный комплекс, называемый экзосомным комплексом . [7]

Та же аббревиатура ( ПНФаза ) используется также для другого, в остальном не связанного фермента — пуриннуклеозидфосфорилазы .

Ссылки

  1. ^ abc Symmons MF, Jones GH, Luisi BF (ноябрь 2000 г.). «Дублированная складка — структурная основа каталитической активности, процессивности и регуляции полинуклеотидфосфорилазы». Структура . 8 (11): 1215–26. doi : 10.1016/S0969-2126(00)00521-9 . PMID  11080643.
  2. ^ ab Yehudai-Resheff S, Hirsh M, Schuster G (август 2001 г.). «Полинуклеотидфосфорилаза функционирует как экзонуклеаза и как поли(А)полимераза в хлоропластах шпината». Molecular and Cellular Biology . 21 (16): 5408–16. doi :10.1128/MCB.21.16.5408-5416.2001. PMC 87263 . PMID  11463823. 
  3. ^ Грюнберг-Манаго М., Ортис П.Дж., Очоа С. (апрель 1956 г.). «Ферментативный синтез полинуклеотидов. I. Полинуклеотидфосфорилаза azotobacter vinelandii». Biochimica et Biophysica Acta . 20 (1): 269–85. doi :10.1016/0006-3002(56)90286-4. PMID  13315374.
  4. ^ Furth JJ, Hurwitz J, Anders M (август 1962 г.). «Роль дезоксирибонуклеиновой кислоты в синтезе рибонуклеиновой кислоты. I. Очистка и свойства полимеразы рибонуклеиновой кислоты» (PDF) . Журнал биологической химии . 237 (8): 2611–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)73796-X . PMID  13895983.
  5. ^ Yehudai-Resheff S, Zimmer SL, Komine Y, Stern DB (март 2007 г.). «Интеграция метаболизма нуклеиновых кислот хлоропластов в ответ на дефицит фосфата у Chlamydomonas reinhardtii». The Plant Cell . 19 (3): 1023–38. doi : 10.1105 /tpc.106.045427. PMC 1867357. PMID  17351118. 
  6. ^ Sarkar D, Fisher PB (май 2006 г.). «Человеческая полинуклеотидфосфорилаза (hPNPase old-35): фермент деградации РНК с плейотрофными биологическими эффектами» (PDF) . Cell Cycle . 5 (10): 1080–4. doi : 10.4161/cc.5.10.2741 . PMID  16687933. S2CID  42371805.
  7. ^ ab Schilders G, van Dijk E, Raijmakers R, Pruijn GJ (2006). Клеточная и молекулярная биология экзосомы: как создать или разрушить РНК . Международный обзор цитологии. Т. 251. С. 159–208. doi :10.1016/S0074-7696(06)51005-8. ISBN 9780123646552. PMID  16939780.

Внешние ссылки