Экзодезоксирибонуклеаза V (EC 3.1.11.5, RecBCD, Экзонуклеаза V, экзонуклеаза V Escherichia coli , экзонуклеаза V E. coli , эндофермент гена recBC, дезоксирибонуклеаза RecBC, ДНКаза гена recBCD, ферменты гена recBCD ) — фермент E. coli , который инициирует рекомбинационную репарацию потенциально летальных двухцепочечных разрывов в ДНК , которые могут быть результатом ионизирующего излучения , ошибок репликации, эндонуклеаз , окислительного повреждения и множества других факторов. [2] [3] Фермент RecBCD является как геликазой , которая раскручивает или разделяет цепи ДНК, так и нуклеазой , которая делает одноцепочечные разрывы в ДНК. [1] Он катализирует экзонуклеолитическое расщепление (в присутствии АТФ) в направлении от 5′ к 3′ или от 3′ к 5′ с образованием 5′-фосфоолигонуклеотидов.
Ферментный комплекс состоит из трех различных субъединиц, называемых RecB, RecC и RecD, и поэтому комплекс называется RecBCD (рисунок 1). До открытия гена recD [ 4] фермент был известен как «RecBC». Каждая субъединица кодируется отдельным геном:
Обе субъединицы RecD и RecB являются геликазами, т. е . энергозависимыми молекулярными моторами, которые раскручивают ДНК (или РНК в случае других белков). Субъединица RecB, кроме того, имеет функцию нуклеазы. [5] Наконец, фермент RecBCD (возможно, субъединица RecC) распознает определенную последовательность в ДНК, 5'- GCTGGTGG -3' , известную как Chi (иногда обозначаемую греческой буквой χ).
RecBCD необычен среди геликаз, поскольку имеет две геликазы, которые движутся с разной скоростью [6], и поскольку он может распознавать и изменяться последовательностью ДНК Chi. [7] [8] RecBCD активно связывается с концом линейной двухцепочечной (ds) ДНК. Хеликаза RecD движется по цепи с 5'-концом, на котором фермент инициирует раскручивание, а RecB — по цепи с 3'-концом. RecB медленнее, чем RecD, поэтому одноцепочечная (ss) петля ДНК накапливается перед RecB (рисунок 2). Это создает структуры ДНК с двумя ss-хвостами (более короткий 3'-концевой хвост и более длинный 5'-концевой хвост) и одной ss-петлей (на 3'-концевой цепи), наблюдаемыми с помощью электронной микроскопии. [9] ss-хвосты могут отжигаться, образуя вторую ss-петлю, комплементарную первой; Такие двухконтурные структуры изначально назывались «кроличьими ушами».
Во время раскручивания нуклеаза в RecB может действовать по-разному в зависимости от условий реакции, в частности, от соотношения концентраций ионов Mg2 + и АТФ. (1) Если АТФ в избытке, фермент просто разрезает цепь с Chi (цепь с начальным 3'-концом) (рисунок 2). [10] [11] Раскручивание продолжается и производит 3'-ss-хвост с Chi вблизи его конца. Этот хвост может быть связан белком RecA, который способствует обмену цепями с неповрежденным гомологичным дуплексом ДНК. [12] Когда RecBCD достигает конца ДНК, все три субъединицы разбираются, и фермент остается неактивным в течение часа или более; [13] молекула RecBCD, действующая на Chi, не атакует другую молекулу ДНК. (2) Если ионы Mg2 + находятся в избытке, RecBCD расщепляет обе цепи ДНК эндонуклеолитически, хотя 5'-хвост расщепляется реже (рисунок 3). [14] Когда RecBCD встречает сайт Chi на 3'-концевой цепи, раскручивание приостанавливается, и переваривание 3'-хвоста снижается. [15] Когда RecBCD возобновляет раскручивание, он теперь расщепляет противоположную цепь ( т. е . 5'-хвост) [16] [17] и загружает белок RecA на 3'-концевую цепь. [12] После завершения реакции на одной молекуле ДНК фермент быстро атакует вторую ДНК, на которой происходят те же реакции, что и на первой ДНК.
Хотя ни одна из реакций не была подтверждена анализом внутриклеточной ДНК, из-за транзитной природы промежуточных продуктов реакции генетические данные указывают на то, что первая реакция более точно имитирует реакцию в клетках. [2] Например, активность Chi зависит от нуклеотидов на его 3'-стороне, как в клетках, так и в реакциях с избытком АТФ, но не с избытком Mg 2+ [PMID 27401752, 27330137]. Мутанты RecBCD, не имеющие обнаруживаемой экзонуклеазной активности, сохраняют высокую активность горячей точки Chi в клетках и разрыв Chi вне клеток. [18] Участок Chi на одной молекуле ДНК в клетках снижает или устраняет активность Chi на другой ДНК, возможно, отражая зависимую от Chi разборку RecBCD, наблюдаемую in vitro в условиях избытка АТФ и разрыва ДНК на Chi. [19] [20]
При обоих условиях реакции 3'-цепь остается нетронутой ниже по течению от Chi. Затем белок RecA активно загружается на 3'-хвост RecBCD. [12] В какой-то неопределенной точке RecBCD диссоциирует от ДНК, хотя RecBCD может раскручивать по крайней мере 60 кб ДНК без отпадания. RecA инициирует обмен цепочкой ДНК, с которой он связан, с идентичной или почти идентичной цепочкой в интактном дуплексе ДНК; этот обмен цепями генерирует совместную молекулу ДНК, такую как D-петля (рисунок 2). Считается, что совместная молекула ДНК разрешается либо путем репликации, инициированной вторгающейся 3'-концевой цепью, содержащей Chi, либо путем расщепления D-петли и образования соединения Холлидея. Соединение Холлидея может быть разрешено в линейную ДНК комплексом RuvABC или диссоциировано белком RecG. Каждое из этих событий может генерировать неповрежденную ДНК с новыми комбинациями генетических маркеров, по которым родительские ДНК могут отличаться. Этот процесс, гомологичная рекомбинация , завершает восстановление двухцепочечного разрыва ДНК.
RecBCD — это модельный фермент для использования флуоресценции отдельных молекул в качестве экспериментальной методики, применяемой для лучшего понимания функции взаимодействия белка с ДНК. [21] Фермент также полезен для удаления линейной ДНК, как одноцепочечной, так и двухцепочечной, из препаратов кольцевой двухцепочечной ДНК, поскольку для его активности требуется конец ДНК.