stringtranslate.com

Ti плазмида

Диаграмма, показывающая структуру плазмиды Ti, на которой обозначены различные важные области
Структура плазмиды Ti

Плазмида , индуцирующая опухоль (Ti), — это плазмида, обнаруженная в патогенных видах Agrobacterium , включая A. tumefaciens , A. rhizogenes , A. rubi и A. vitis .

Эволюционно плазмида Ti является частью семейства плазмид, переносимых многими видами Alphaproteobacteria . Члены этого семейства плазмид определяются наличием консервативной области ДНК, известной как генная кассета repABC , которая опосредует репликацию плазмиды, разделение плазмиды на дочерние клетки во время деления клетки , а также поддержание плазмиды при низком количестве копий в клетке. [1] Сами плазмиды Ti сортируются по различным категориям в зависимости от типа молекулы, или опина , они позволяют бактериям расщепляться в качестве источника энергии. [2]

Наличие этой плазмиды Ti необходимо для того, чтобы бактерии вызывали заболевание корончатого галла у растений. [1] Этому способствуют определенные важные области в плазмиде Ti, включая область vir , которая кодирует гены вирулентности, и область переноса ДНК (T-ДНК), которая является частью плазмиды Ti, которая переносится посредством конъюгации в клетки растения-хозяина после того, как бактерии ощущают место повреждения. Эти области обладают характеристиками, которые позволяют доставлять T-ДНК в клетки растения-хозяина, и могут модифицировать клетку растения-хозяина, вызывая синтез молекул, таких как фитогормоны (например, ауксины , цитокинины ) и опины, а также образование опухолей корончатого галла. [1]

Поскольку область T-ДНК плазмиды Ti может переноситься из бактерий в растительные клетки, это открыло новые возможности для переноса ДНК между царствами и послужило толчком к проведению большого количества исследований плазмиды Ti и ее возможного использования в биоинженерии.

Номенклатура и классификация

Плазмида Ti является членом семейства плазмид RepABC, обнаруженного в Alphaproteobacteria. [3] Эти плазмиды часто имеют относительно большой размер, от 100 кб до 2 Мб. Их также часто называют репликонами , поскольку их репликация начинается в одном месте. Члены этого семейства имеют характерную кассету генов repABC . [4] Другим заметным членом этого семейства является плазмида, индуцирующая образование корней (Ri), переносимая A. rhizogenes , которая вызывает другое заболевание растений, известное как болезнь волосатых корней. [1]

Ключевой особенностью плазмид Ti является их способность управлять производством опинов, которые являются производными различных аминокислот или фосфатов сахаров , в клетках растений-хозяев. Эти опины затем могут быть использованы в качестве питательного вещества для инфицирующих бактерий, которые катаболизируют соответствующие опины с помощью генов, закодированных в плазмиде Ti.

Соответственно, плазмиды Ti были классифицированы на основе типа опина, который они катаболизируют, а именно: нопалиновый , октопиновый или маннитильный типы, которые являются производными аминокислот, или агроцинопиновый тип, которые являются производными фосфата сахара. [1]

Историческое открытие

Выявление A. tumefaciens как причины опухолей желчных пузырьков у растений проложило путь к пониманию молекулярной основы заболевания корончатым галлом. [5]

Первое указание на генетический эффект на клетки растения-хозяина появилось в 1942-1943 годах, когда было обнаружено, что в растительных клетках вторичных опухолей не было никаких бактериальных клеток. Однако эти опухолевые клетки обладали способностью продуцировать опины, метаболизируемые инфицирующим бактериальным штаммом. [6] Важно то, что продуцирование соответствующих опинов происходило независимо от вида растения и иногда только в тканях корончатого галла, что указывает на то, что бактерии перенесли некоторый генетический материал в клетки растения-хозяина, чтобы обеспечить синтез опинов. [5]

Однако, как и в какой степени происходил перенос ДНК, оставалось открытым вопросом. Добавление только ДНК A. tumefaciens не вызывало опухолей у растений, [7] в то время как было обнаружено, что очень мало ДНК A. tumefaciens интегрировалось в геном клетки растения-хозяина. [8] Добавление дезоксирибонуклеаз (ДНКаз) для деградации ДНК также не смогло предотвратить образование и рост опухолей растений. [9] Это предполагает, что лишь малая часть ДНК A. tumefaciens , если вообще какая-либо, переносится в клетку растения-хозяина, чтобы вызвать заболевание, и, если ДНК действительно переносится от бактерий к растению, это должно происходить защищенным образом.

Впоследствии было обнаружено, что онкогенные штаммы бактерий способны превращать непатогенные бактерии в патогенные посредством процесса конъюгации, при котором гены, ответственные за вирулентность, переносились в непатогенные клетки. [10] Роль плазмиды в этой патогенной способности была дополнительно подтверждена, когда крупные плазмиды были обнаружены только в патогенных бактериях, но не в авирулентных бактериях. [11] В конце концов, было установлено обнаружение частей бактериальных плазмид в клетках растений-хозяев, что подтвердило, что это был генетический материал, ответственный за генетический эффект инфекции. [12]

С идентификацией плазмиды Ti было проведено много исследований для определения характеристик плазмиды Ti и того, как генетический материал передается от Agrobacterium к растению-хозяину. Некоторые заметные ранние вехи в исследованиях плазмид Ti включают картирование плазмиды Ti в 1978 году и изучение сходства последовательностей между различными плазмидами Ti в 1981 году. [13] [14]

В период с 1980 по 2000 год также проводилась характеристика области T-ДНК и области «vir». Исследования области T-ДНК определили процесс их переноса и идентифицировали гены, позволяющие синтезировать растительные гормоны и опины. [15] Отдельно ранние работы были направлены на определение функций генов, закодированных в области «vir» — они были в целом разделены на те, которые допускали взаимодействие бактерии с хозяином, и те, которые обеспечивали доставку T-ДНК. [2]

Репликация, разбиение на разделы и обслуживание

Схема генной кассеты repABC, а также активность ее генных продуктов
Кассета генов repABC плазмид Ti в Agrobacteria со схемой их генного продукта и активности

Репликация, разделение и поддержание плазмиды Ti зависят от генной кассеты repABC , которая в основном состоит из трех генов: repA , repB и repC . Каждый из repA и repB кодирует белки, участвующие в разделении плазмиды, в то время как repC кодирует инициатор репликации. [1] Эти гены экспрессируются с 4 различных промоторов, расположенных выше repA . repE кодирует небольшую антисмысловую РНК и расположен между repB и repC . [4] Кроме того, в кассете repABC присутствуют сайт разделения ( parS ) и точка начала репликации ( oriV ) . [1]

Репликация плазмиды Ti

Репликация плазмиды Ti управляется белком-инициатором RepC ( P05684 ), который обладает двумя белковыми доменами : N-концевым доменом (NTD), который связывается с ДНК, и C-концевым доменом (CTD). Мутационный анализ показал, что без функционального белка RepC плазмида Ti неспособна реплицироваться. [4] Между тем, последовательность oriV имеет длину около 150 нуклеотидов и находится в гене repC . [3] Лабораторные эксперименты показали, что белок RepC связывается с этой областью, что предполагает его роль в качестве источника репликации. [16] Таким образом, хотя полный процесс репликации плазмиды Ti не был полностью описан, начальный этап репликации, вероятно, будет зависеть от экспрессии RepC и его связывания с oriV . Следует отметить, что белок RepC действует только в цис-положении , то есть он управляет репликацией только той плазмиды, в которой он закодирован, а не какой-либо другой плазмиды, также присутствующей в бактериальной клетке. [16]

Разделение плазмиды Ti

Система разделения плазмиды Ti похожа на систему ParA/ParB, используемую в других плазмидах и бактериальных хромосомах, и, как полагают, действует таким же образом. [17] Мутации в белках RepA или RepB привели к снижению стабильности плазмиды, что указывает на их роль и важность в разделении плазмиды. [4] Способность RepA образовывать нити позволяет ему создавать физический мост, по которому ДНК может быть вытянута к противоположным полюсам делящейся клетки. Между тем, белок RepB может специфически связываться с последовательностью parS , образуя комплекс с ДНК, который может быть распознан RepA. [1] [4] Эта система особенно важна для правильного разделения плазмиды Ti, поскольку плазмида присутствует только в нескольких копиях в бактериальной клетке.

Поддержание плазмиды Ti

Плазмида Ti поддерживается на низком уровне копийности в бактериальной клетке. Это частично достигается путем влияния на экспрессию инициатора репликации RepC. [1] При связывании с АДФ , RepA активируется для работы с RepB, ​​действуя как отрицательный регулятор кассеты repABC . [3] Таким образом, уровень RepC поддерживается на низком уровне в клетке, предотвращая слишком много раундов репликации во время каждого цикла деления клетки. Кроме того, существует небольшая РНК, известная как RepE, закодированная между repB и repC , которая снижает экспрессию repC . [18] RepE комплементарен RepC и будет связываться с мРНК repC, образуя двухцепочечную молекулу. Это может затем блокировать трансляционное производство белка RepC. [18]

Отдельно, экспрессия кассеты repABC и, следовательно, количество копий плазмиды Ti также зависит от системы кворумного сенсора в Agrobacterium . [4] Системы кворумного сенсора реагируют на плотность популяции бактерий, распознавая молекулу, известную как аутоиндуктор, которая вырабатывается бактериальными клетками на низких уровнях и будет накапливаться до порогового уровня при высокой плотности бактерий. [18] В этом случае аутоиндуктором является молекула N-3-оксооктаноил-L-гомосерин лактона (3-OC 8 -AHL), которая распознается регулятором, известным как TraR. [4] При активации TraR будет связываться с областями, известными как tra- боксы, в промоторных областях генной кассеты repABC , чтобы управлять экспрессией. Таким образом, высокий уровень плотности популяции увеличивает количество плазмид, присутствующих в каждой бактериальной клетке, что, вероятно, поддерживает патогенез в растении-хозяине. [4]

Функции

Оперон вирулентности

Диаграмма, показывающая состав vir-региона Ti-плазмид
Состав vir -региона плазмид Ti октопинового типа

Экспрессия vir -региона обычно подавляется в нормальных условиях и активируется только тогда, когда бактерии воспринимают сигналы, полученные от растений из мест ран. Эта активация необходима для производства белков Vir и переноса ДНК и белков в клетки растения-хозяина. [1]

VirA и VirG образуют двухкомпонентную регуляторную систему в Agrobacterium . [19] Это тип сенсорной и сигнальной системы, обычно встречающийся у бактерий; в этом случае они действуют, чтобы распознавать сигналы, полученные от растений, чтобы управлять экспрессией области vir . Во время распознания VirA, сенсорная киназа гистидина, фосфорилируется перед передачей этой фосфатной группы регулятору ответа VirG. [20] Активированный регулятор ответа VirG затем может связываться с областью ДНК, известной как vir -бокс, расположенной выше каждого промотора vir , чтобы активировать экспрессию области vir . [1] [19] Одной из возможных нисходящих функций распознания, опосредованного VirA и VirG, является направленное движение, или хемотаксис , бактерий в направлении сигналов, полученных от растений; это позволяет Agrobacterium двигаться к месту раны в растениях. [21] Кроме того, при индукции региона vir перенос Т-ДНК может опосредоваться белками Vir. [22]

Оперон virB является крупнейшим опероном в регионе vir , кодирующим 11 белков VirB, участвующих в процессе переноса Т-ДНК и бактериальных белков в клетки растения-хозяина (см. аппарат переноса ниже). [23] [24]

Оперон virC кодирует два белка: VirC1 и VirC2. Эти белки влияют на патогенез Agrobacterium по отношению к различным растениям-хозяевам, и мутации могут снизить, но не устранить вирулентность бактерий. [25] Оба оперона virC и virD могут быть подавлены хромосомно-кодируемым белком, известным как Ros. [26] [27] Ros связывается с областью ДНК, которая перекрывается с сайтом связывания регулятора VirG, и поэтому конкурирует с VirG за контроль их уровней экспрессии. [26] [27] Функционально VirC1 и VirC2 способствуют сборке комплекса релаксосом во время конъюгативного переноса Т-ДНК от бактерий к клетке растения-хозяина. [28] Это энергозависимый процесс, опосредованный их активностью NTPase, и происходит, когда они связываются с областью ДНК, известной как overdrive . [28] В результате они действуют, увеличивая количество производимых цепей Т-ДНК. После производства цепи ДНК, которая должна быть перенесена (цепь переноса, Т-цепь), белки VirC также могут помочь направить цепь переноса в аппарат переноса. [28]

Оперон virD кодирует 4 белка: VirD1-D4. [29] VirD1 и VirD2 участвуют в обработке T-ДНК во время конъюгации для получения T-цепи; это одноцепочечная молекула ДНК, которая транспортируется в клетку растения-хозяина (см. аппарат переноса ниже). [30] Во время обработки VirD1 будет действовать как топоизомераза для раскручивания цепей ДНК. [30] VirD2, релаксаза , затем надрежет одну из цепей ДНК и останется связанной с ДНК, пока она переносится в клетку-реципиент. [31] [32] Внутри клетки-реципиента VirD2 также будет работать вместе с VirE2, чтобы направить перенесенную ДНК в ядро ​​клетки-реципиента. Есть предположения, что VirD2 может фосфорилироваться и дефосфорилироваться различными белками, что влияет на его способность доставлять ДНК. [33] Напротив, о VirD3 известно немного, и мутационные анализы не предоставили никаких подтверждений его роли в вирулентности Agrobacterium . [34] Наконец, VirD4 является важнейшей частью процесса конъюгации, выступая в качестве фактора связи, который распознает и переносит Т-цепь в транспортный канал. [35]

Оперон virE кодирует 2 белка: VirE1 и VirE2. [36] VirE2 — это эффекторный белок, транслоцируемый вместе с T-цепью в клетки растения-хозяина. Там он связывается с T-цепью, чтобы направить его доставку в ядро ​​клетки растения-хозяина. [37] [38] Часть этой активности включает наличие последовательностей ядерной локализации внутри белка, которые маркируют белок и связанную с ним ДНК для входа в ядро. Он также защищает T-цепь от атаки нуклеазы . [39] Существуют некоторые предположения относительно роли VirE2 как белкового канала, позволяющего ДНК перемещаться через цитоплазматическую мембрану растения . [40] С другой стороны, VirE1 может участвовать в содействии переносу белка VirE2 в клетку растения-хозяина. [41] Он связывается с доменом связывания одноцепочечной ДНК VirE2, тем самым предотвращая преждевременное связывание белка VirE2 с Т-цепью внутри бактериальной клетки. [42]

virF — это фактор специфичности хозяина, обнаруженный в некоторых, но не во всех типах плазмид Ti; например, плазмиды Ti октопинового типа обладают virF, а плазмиды нопалинового типа — нет. [43] [44] Способность A. tumefaciens вызывать корончатые галлы у определенных видов растений, но не у других, объясняется наличием или отсутствием этого гена virF . [43] [44]

Оперон virH кодирует 2 белка: VirH1 и VirH2. [45] Биоинформатическое исследование аминокислотных последовательностей белка VirH показало сходство между ними и суперсемейством белков, известных как ферменты цитохрома P450 . [46] Затем было обнаружено, что VirH2 метаболизирует определенные фенольные соединения, обнаруженные VirA. [ 45]

Перенос ДНК (Т-ДНК)

Длина T-ДНК Agrobacterium составляет приблизительно 15-20 кб и будет интегрирована в геном растения-хозяина при его переносе посредством процесса, известного как рекомбинация . Этот процесс использует уже существующие пробелы в геноме клетки растения-хозяина, чтобы позволить T-ДНК спариваться с короткими последовательностями в геноме, запуская процесс лигирования ДНК , где T-ДНК постоянно соединена с геномом растения. [37] Область T-ДНК фланкирована с обоих концов последовательностями из 24 пб.

В геноме клетки растения-хозяина T-ДНК Agrobacterium экспрессируется для производства двух основных групп белков. [1] Одна группа отвечает за производство гормонов роста растений. По мере производства этих гормонов будет происходить увеличение скорости деления клеток и, следовательно, образование опухолей корончатого галла. [47] Вторая группа белков отвечает за управление синтезом опинов в клетках растения-хозяина. Конкретные производимые опины зависят от типа плазмиды Ti, но не от растения-хозяина. Эти опины не могут быть использованы растением-хозяином, а вместо этого будут экспортированы из клетки растения, где они могут быть поглощены клетками Agrobacterium . Бактерии обладают генами в других областях плазмиды Ti, что позволяет катаболизировать опины. [1]

Аппарат для переноса

Аппараты переноса, закодированные в плазмиде Ti, должны достигать двух целей: обеспечивать конъюгативный перенос плазмиды Ti между бактериями и обеспечивать доставку T-ДНК и определенных эффекторных белков в клетки растения-хозяина. Это достигается с помощью системы Tra/Trb и системы VirB/VirD4 соответственно, которые являются членами системы секреции типа IV (T4SS). [47]

Для того, чтобы плазмида Ti и T-ДНК были переданы посредством конъюгации, они должны быть сначала обработаны различными белками, такими как фермент релаксаза (TraA/VirD2) и белки переноса и репликации ДНК (Dtr). Вместе эти белки будут распознавать и связываться с областью, известной как начало переноса ( oriT ) в плазмиде Ti, чтобы сформировать комплекс релаксосомы. Для T-ДНК будет создан надрез на пограничной последовательности T-ДНК, и надрезанная T-цепь будет транспортирована к клеточной мембране, где присутствует остальная часть механизма переноса. [31]

В системе VirB/VirD4 релаксаза VirD2 поддерживается дополнительными факторами VirD1, VirC1 и VirC2 при обработке субстрата ДНК. [48] Кроме того, релаксаза VirD2 и белки VirC будут способствовать доставке цепи ДНК к рецептору VirD4 на клеточной мембране. [28] Этот рецептор является важным компонентом T4SS и, как полагают, активирует и опосредует перенос ДНК в канал транслокации между двумя клетками. [49] В таблице ниже обобщены белки, кодируемые в опероне virB , который составляет канал транслокации системы VirB/VirD4. [1]

Использование в биоинженерии

Способность Agrobacterium доставлять ДНК в растительные клетки открыла новые двери для генной инженерии растений , что позволило производить генетически модифицированные растения (трансгенные растения). [57] Белки, участвующие в опосредовании переноса T-ДНК, сначала распознают пограничные последовательности области T-ДНК. Поэтому ученые могут использовать пограничные последовательности T-ДНК для фланкирования любой желаемой интересующей последовательности — такой продукт затем может быть вставлен в плазмиду и введен в клетки Agrobacterium . [58] Там пограничные последовательности будут распознаны переносящим аппаратом A. tumefaciens и доставлены стандартным образом в целевую растительную клетку. [1] Более того, оставляя только пограничные последовательности T-ДНК, полученный продукт будет редактировать геном растения, не вызывая никаких опухолей у растений. [59] Этот метод использовался для модификации нескольких сельскохозяйственных культур, включая рис, [60] ячмень [61] и пшеницу. [62] Дальнейшие исследования с тех пор расширили целевые объекты A. tumefaciens , включив в них грибы и линии клеток человека. [63] [64]

Похожие плазмиды

Плазмида, индуцирующая образование корней (Ri)

Симбиотические (сим) плазмиды ризобий

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcdefghijklmnop Гордон Дж. Э., Кристи П. Дж. (декабрь 2014 г.). "Плазмиды Agrobacterium Ti". Microbiology Spectrum . 2 (6). doi : 10.1128/ microbiolspec.PLAS -0010-2013 . PMC  4292801. PMID  25593788.
  2. ^ ab Hooykaas PJ, Beijersbergen AG (1994). «Система вирулентности Agrobacterium tumefaciens ». Annual Review of Phytopathology . 32 (1): 157–181. doi :10.1146/annurev.py.32.090194.001105.
  3. ^ abc Pinto UM, Pappas KM, Winans SC (ноябрь 2012 г.). «ABC репликации и сегрегации плазмид». Nature Reviews. Microbiology . 10 (11): 755–65. doi :10.1038/nrmicro2882. PMID  23070556. S2CID  6518175.
  4. ^ abcdefgh Севальос М.А., Сервантес-Ривера Р., Гутьеррес-Риос Р.М. (июль 2008 г.). «Семейство плазмид RepABC». Плазмида . 60 (1): 19–37. doi :10.1016/j.plasmid.2008.03.001. ПМИД  18433868.
  5. ^ ab Kado CI (2014). "Исторический отчет о получении знаний о механизме образования опухолей корончатого галла, вызванного Agrobacterium tumefaciens". Frontiers in Microbiology . 5 (340): 340. doi : 10.3389/fmicb.2014.00340 . PMC 4124706. PMID  25147542. 
  6. ^ Пети А, Делэй С, Темпе Дж, Морель Г (1970). «Исследования гуанидинов тканей коронковой желчи. Mise en Evidence d'une Relation of Biochimique Specifique Entre les Souches d' Agrobacterium Tumefaciens et les tumeurs Qu'elles Induisent». Физиол. Вег . 8 : 205–213.
  7. ^ Kado CI, Lurquin PF (1976). «Исследования Agrobacterium tumefaciens . V. Судьба экзогенно добавленной бактериальной ДНК в Nicotiana tabacum ». Физиологическая патология растений . 8 (1): 73–82. doi :10.1016/0048-4059(76)90009-6.
  8. ^ Drlicá KA, Kado CI (сентябрь 1974 г.). «Количественная оценка ДНК Agrobacterium tumefaciens в клетках опухоли корончатого галла». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (9): 3677–81. Bibcode :1974PNAS...71.3677D. doi : 10.1073/pnas.71.9.3677 . PMC 433839 . PMID  4530329. 
  9. ^ Braun AC, Wood HN (ноябрь 1966 г.). «Об ингибировании возникновения опухолей при корончатом галле с использованием рибонуклеазы А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 56 (5): 1417–22. Bibcode : 1966PNAS...56.1417B. doi : 10.1073/pnas.56.5.1417 . PMC 219988. PMID  5230302. 
  10. ^ Керр А. (1971). «Приобретение вирулентности непатогенными изолятами Agrobacterium radiobacter ». Физиологическая патология растений . 1 (3): 241–246. doi :10.1016/0048-4059(71)90045-2.
  11. ^ Zaenen I, Van Larebeke N, Van Montagu M, Schell J (июнь 1974). «Суперспиральная кольцевая ДНК в штаммах Agrobacterium, вызывающих корончатый галл». Журнал молекулярной биологии . 86 (1): 109–27. doi :10.1016/s0022-2836(74)80011-2. PMID  4854526.
  12. ^ Chilton MD, Drummond MH, Merio DJ, Sciaky D, Montoya AL, Gordon MP, Nester EW (июнь 1977 г.). «Стабильное включение плазмидной ДНК в клетки высших растений: молекулярная основа опухолеобразования корончатого галла». Cell . 11 (2): 263–71. doi :10.1016/0092-8674(77)90043-5. PMID  890735. S2CID  7533482.
  13. ^ Chilton MD, Montoya AL, Merlo DJ, Drummond MH, Nutter R, Gordon MP, Nester EW (февраль 1978 г.). «Картирование эндонуклеаз рестрикции плазмиды, придающей онкогенность штамму Agrobacterium tumefaciens B6-806». Plasmid . 1 (2): 254–69. doi :10.1016/0147-619x(78)90043-4. PMID  748950.
  14. ^ Engler G, Depicker A, Maenhaut R, Villarroel R, Van Montagu M, Schell J (октябрь 1981 г.). "Физическое картирование гомологии последовательностей оснований ДНК между октопиновой и нопалиновой Ti-плазмидой Agrobacterium tumefaciens". Журнал молекулярной биологии . 152 (2): 183–208. doi :10.1016/0022-2836(81)90239-4. PMID  6276566.
  15. ^ Zambryski P, Tempe J, Schell J (январь 1989). «Передача и функция генов T-ДНК из плазмид Ti и Ri агробактерий в растениях». Cell . 56 (2): 193–201. doi :10.1016/0092-8674(89)90892-1. PMID  2643473. S2CID  19393909.
  16. ^ ab Pinto UM, Flores-Mireles AL, Costa ED, Winans SC (сентябрь 2011 г.). «RepC-белок плазмиды Ti октопинового типа связывается с вероятным началом репликации в repC и функционирует только в цис-положении». Молекулярная микробиология . 81 (6): 1593–606. doi : 10.1111/j.1365-2958.2011.07789.x . PMID  21883520.
  17. ^ Bignell C, Thomas CM (сентябрь 2001 г.). «Бактериальные белки разделения ParA-ParB». Журнал биотехнологии . 91 (1): 1–34. doi :10.1016/S0168-1656(01)00293-0. PMID  11522360.
  18. ^ abc Chai Y, Winans SC (июнь 2005 г.). «Небольшая антисмысловая РНК подавляет экспрессию необходимого белка репликазы плазмиды Agrobacterium tumefaciens Ti». Молекулярная микробиология . 56 (6): 1574–85. doi : 10.1111/j.1365-2958.2005.04636.x . PMID  15916607. S2CID  20348880.
  19. ^ ab Winans SC (октябрь 1991 г.). «Двухкомпонентная система регулирования Agrobacterium для обнаружения химикатов, выделяемых из ран растений». Молекулярная микробиология . 5 (10): 2345–50. doi :10.1111/j.1365-2958.1991.tb02080.x. PMID  1791750. S2CID  21209713.
  20. ^ Хуан Ю, Морел П., Пауэлл Б., Кадо С.И. (февраль 1990 г.). «VirA, корегулятор Ti-специфичных генов вирулентности, фосфорилируется in vitro». Журнал бактериологии . 172 (2): 1142–4. дои : 10.1128/jb.172.2.1142-1144.1990 . ПМК 208549 . ПМИД  2298696. 
  21. ^ Shaw CH, Ashby AM, Brown A, Royal C, Loake GJ, Shaw CH (май 1988 г.). "virA и virG являются функциями Ti-плазмиды, необходимыми для хемотаксиса Agrobacterium tumefaciens по направлению к ацетосирингону". Молекулярная микробиология . 2 (3): 413–7. doi :10.1111/j.1365-2958.1988.tb00046.x. PMID  3398775. S2CID  8536451.
  22. ^ Stachel SE, Zambryski PC (август 1986 г.). "virA и virG контролируют вызванную растением активацию процесса переноса T-ДНК A. tumefaciens". Cell . 46 (3): 325–33. doi :10.1016/0092-8674(86)90653-7. PMID  3731272. S2CID  37938846.
  23. ^ Ward JE, Akiyoshi DE, Regier D, Datta A, Gordon MP, Nester EW (апрель 1988 г.). «Характеристика оперона virB из плазмиды Ti Agrobacterium tumefaciens». Журнал биологической химии . 263 (12): 5804–14. doi : 10.1016/S0021-9258(18)60637-4 . PMID  3281947.
  24. ^ Вергунст AC, Шраммейер Б, ден Дулк-Рас А, де Влаам CM, Регенсбург-Туинк TJ, Хойкаас П.Дж. (ноябрь 2000 г.). «VirB/D4-зависимая транслокация белка из Agrobacterium в растительные клетки». Наука . 290 (5493): 979–82. Бибкод : 2000Sci...290..979В. дои : 10.1126/science.290.5493.979. ПМИД  11062129.
  25. ^ Close TJ, Tait RC, Rempel HC, Hirooka T, Kim L, Kado CI (июнь 1987 г.). «Молекулярная характеристика генов virC плазмиды Ti». Журнал бактериологии . 169 (6): 2336–44. doi : 10.1128/jb.169.6.2336-2344.1987 . PMC 212055. PMID  3584058 . 
  26. ^ ab Cooley MB, D'Souza MR, Kado CI (апрель 1991 г.). «Опероны virC и virD плазмиды Agrobacterium Ti регулируются хромосомным геном ros: анализ клонированного гена ros». Журнал бактериологии . 173 (8): 2608–16. doi : 10.1128 /jb.173.8.2608-2616.1991 . PMC 207827. PMID  2013576. 
  27. ^ ab D'Souza-Ault MR, Cooley MB, Kado CI (июнь 1993 г.). «Анализ репрессора Ros оперонов virC и virD Agrobacterium: молекулярная взаимосвязь между плазмидными и хромосомными генами». Журнал бактериологии . 175 (11): 3486–90. doi : 10.1128/jb.175.11.3486-3490.1993 . PMC 204748. PMID 8501053  . 
  28. ^ abcd Атмакури К., Каскалес Э, Бертон О.Т., Банта Л.М., Кристи П.Дж. (май 2007 г.). «Agrobacterium ParA/MinD-подобный VirC1 пространственно координирует ранние реакции конъюгативного переноса ДНК». Журнал ЭМБО . 26 (10): 2540–51. дои : 10.1038/sj.emboj.7601696. ПМК 1868908 . ПМИД  17505518. 
  29. ^ Porter SG, Yanofsky MF, Nester EW (сентябрь 1987 г.). «Молекулярная характеристика оперона virD из Agrobacterium tumefaciens». Nucleic Acids Research . 15 (18): 7503–17. doi :10.1093/nar/15.18.7503. PMC 306264. PMID  3658701 . 
  30. ^ ab Ghai J, Das A (май 1989). "Оперон virD плазмиды Ti Agrobacterium tumefaciens кодирует фермент, расслабляющий ДНК". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (9): 3109–13. Bibcode : 1989PNAS...86.3109G. doi : 10.1073 /pnas.86.9.3109 . PMC 287074. PMID  2541431. 
  31. ^ ab Zechner EL, Lang S, Schildbach JF (апрель 2012 г.). «Сборка и механизмы бактериальных секреторных машин IV типа». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Серия B, Биологические науки . 367 (1592): 1073–87. doi : 10.1098/rstb.2011.0207 . PMC 3297438. PMID  22411979 . 
  32. ^ Yanofsky MF, Porter SG, Young C, Albright LM, Gordon MP, Nester EW (ноябрь 1986 г.). «Оперон virD Agrobacterium tumefaciens кодирует сайт-специфическую эндонуклеазу». Cell . 47 (3): 471–7. doi :10.1016/0092-8674(86)90604-5. PMID  3021341. S2CID  40721668.
  33. ^ Tao Y, Rao PK, Bhattacharjee S, Gelvin SB (апрель 2004 г.). «Экспрессия растительного белка фосфатазы 2C мешает ядерному импорту белка комплекса Agrobacterium T VirD2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (14): 5164–9. Bibcode : 2004PNAS..101.5164T. doi : 10.1073/pnas.0300084101 . PMC 387391. PMID  15047887 . 
  34. ^ Vogel AM, Das A (август 1992 г.). «Ген virD3 Agrobacterium tumefaciens не является необходимым для образования опухолей на растениях». Журнал бактериологии . 174 (15): 5161–4. doi : 10.1128 /jb.174.15.5161-5164.1992 . PMC 206339. PMID  1629176. 
  35. ^ Kumar RB, Das A (март 2002 г.). «Полярное расположение и функциональные домены белка переноса ДНК Agrobacterium tumefaciens VirD4». Молекулярная микробиология . 43 (6): 1523–32. doi :10.1046/j.1365-2958.2002.02829.x. PMID  11952902. S2CID  43167663.
  36. ^ Winans SC, Allenza P, Stachel SE, McBride KE, Nester EW (январь 1987). "Характеристика оперона virE плазмиды Agrobacterium Ti pTiA6". Nucleic Acids Research . 15 (2): 825–37. doi : 10.1093/nar/15.2.825. PMC 340470. PMID  3547330. 
  37. ^ ab Gelvin SB (2012). «Путешествие по клетке: путешествие T-ДНК Agrobacterium к геному хозяина». Frontiers in Plant Science . 3 : 52. doi : 10.3389/fpls.2012.00052 . PMC 3355731. PMID 22645590  . 
  38. ^ Das A (май 1988). "Оперон virE Agrobacterium tumefaciens кодирует одноцепочечный ДНК-связывающий белок". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (9): 2909–13. Bibcode : 1988PNAS ...85.2909D. doi : 10.1073/pnas.85.9.2909 . PMC 280112. PMID  2452439. 
  39. ^ Шраммейер Б., Бейерсберген А., Идлер К.Б., Мельчерс Л.С., Томпсон Д.В., Хойкаас П.Дж. (июнь 2000 г.). «Анализ последовательности vir-области плазмиды Agrobacterium tumefaciens Octopine Ti pTi15955». Журнал экспериментальной ботаники . 51 (347): 1167–9. дои : 10.1093/jexbot/51.347.1167 . ПМИД  10948245.
  40. ^ Dumas F, Duckely M, Pelczar P, Van Gelder P, Hohn B (январь 2001 г.). «Канал Agrobacterium VirE2 для транспорта перенесенной ДНК в растительные клетки». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (2): 485–90. Bibcode :2001PNAS...98..485D. doi : 10.1073/pnas.011477898 . PMC 14613 . PMID  11149937. 
  41. ^ Sundberg C, Meek L, Carroll K, Das A, Ream W (февраль 1996 г.). «Белок VirE1 опосредует экспорт одноцепочечного ДНК-связывающего белка VirE2 из Agrobacterium tumefaciens в растительные клетки». Журнал бактериологии . 178 (4): 1207–12. doi : 10.1128/jb.178.4.1207-1212.1996 . PMC 177787. PMID 8576060  . 
  42. ^ Sundberg CD, Ream W (ноябрь 1999 г.). «Подобный шаперону белок Agrobacterium tumefaciens, VirE1, взаимодействует с VirE2 в доменах, необходимых для связывания одноцепочечной ДНК и кооперативного взаимодействия». Journal of Bacteriology . 181 (21): 6850–5. doi :10.1128/JB.181.21.6850-6855.1999. PMC 94155 . PMID  10542192. 
  43. ^ ab Jarchow E, Grimsley NH, Hohn B (декабрь 1991 г.). "virF, ген вирулентности Agrobacterium tumefaciens, определяющий диапазон хозяев, влияет на перенос T-ДНК в Zea mays". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (23): 10426–30. Bibcode : 1991PNAS...8810426J. doi : 10.1073 /pnas.88.23.10426 . PMC 52941. PMID  11607242. 
  44. ^ ab Melchers LS, Maroney MJ, den Dulk-Ras A, Thompson DV, van Vuuren HA, Schilperoort RA, Hooykaas PJ (февраль 1990 г.). «Октопиновые и нопалиновые штаммы Agrobacterium tumefaciens различаются по вирулентности; молекулярная характеристика локуса virF». Молекулярная биология растений . 14 (2): 249–59. дои : 10.1007/BF00018565. PMID  2101693. S2CID  8736045.
  45. ^ ab Kalogeraki VS, Zhu J, Eberhard A, Madsen EL, Winans SC (ноябрь 1999 г.). «Фенольный индуктор гена vir феруловая кислота O-деметилируется белком VirH2 плазмиды Ti Agrobacterium tumefaciens». Молекулярная микробиология . 34 (3): 512–22. doi : 10.1046/j.1365-2958.1999.01617.x . PMID  10564493.
  46. ^ Kanemoto RH, Powell AT, Akiyoshi DE, Regier DA, Kerstetter RA, Nester EW и др. (май 1989 г.). «Нуклеотидная последовательность и анализ индуцируемого растениями локуса pinF из Agrobacterium tumefaciens». Журнал бактериологии . 171 (5): 2506–12. doi : 10.1128/jb.171.5.2506-2512.1989 . PMC 209927. PMID 2708311  . 
  47. ^ аб Чжу Дж., Огер П.М., Шраммейер Б., Хойкаас П.Дж., Фарранд С.К., Винанс СК (июль 2000 г.). «Основы туморогенеза коронкового галла». Журнал бактериологии . 182 (14): 3885–95. дои : 10.1128/jb.182.14.3885-3895.2000 . ПМК 94570 . ПМИД  10869063. 
  48. ^ De Vos G, Zambryski P (1989). «Экспрессия белков VirD1, VirD2 и VirC1, специфичных для нопалина Agrobacterium, и их потребность в продукции T-цепи в E. coli». Molecular Plant-Microbe Interactions . 2 (2): 43–52. doi :10.1094/mpmi-2-043. PMID  2520160.
  49. ^ Gomis-Rüth ​​FX, Solà M, de la Cruz F, Coll M (2004). «Факторы сопряжения в макромолекулярных механизмах секреции типа IV». Current Pharmaceutical Design . 10 (13): 1551–65. doi :10.2174/1381612043384817. PMID  15134575.
  50. ^ abcd Christie PJ, Atmakuri K, Krishnamoorthy V, Jakubowski S, Cascales E (2005). «Биогенез, архитектура и функция систем секреции бактериального типа IV». Annual Review of Microbiology . 59 : 451–85. doi : 10.1146/annurev.micro.58.030603.123630. PMC 3872966. PMID  16153176 . 
  51. ^ Peña A, Matilla I, Martín-Benito J, Valpuesta JM, Carrascosa JL, de la Cruz F и др. (ноябрь 2012 г.). «Гексамерная структура конъюгативной АТФазы белка VirB4 дает новые сведения о функциональной и филогенетической связи с ДНК-транслоказами». Журнал биологической химии . 287 (47): 39925–32. doi : 10.1074/jbc.M112.413849 . PMC 3501061. PMID  23035111 . 
  52. ^ Mossey P, Hudacek A, Das A (июнь 2010 г.). «Белок секреции Agrobacterium tumefaciens типа IV VirB3 является белком внутренней мембраны и требует VirB4, VirB7 и VirB8 для стабилизации». Журнал бактериологии . 192 (11): 2830–8. doi : 10.1128/JB.01331-09 . PMC 2876495. PMID  20348257 . 
  53. ^ Jakubowski SJ, Krishnamoorthy V, Cascales E, Christie PJ (август 2004 г.). «Домены VirB6 Agrobacterium tumefaciens направляют упорядоченный экспорт субстрата ДНК через систему секреции типа IV». Журнал молекулярной биологии . 341 (4): 961–77. doi :10.1016/j.jmb.2004.06.052. PMC 3918220. PMID  15328612 . 
  54. ^ Chandran V, Fronzes R, Duquerroy S, Cronin N, Navaza J, Waksman G (декабрь 2009 г.). «Структура комплекса наружной мембраны системы секреции типа IV». Nature . 462 (7276): 1011–5. Bibcode :2009Natur.462.1011C. doi :10.1038/nature08588. PMC 2797999 . PMID  19946264. 
  55. ^ Zupan J, Hackworth CA, Aguilar J, Ward D, Zambryski P (сентябрь 2007 г.). «VirB1* способствует образованию Т-пилей в системе секреции vir-Type IV Agrobacterium tumefaciens». Журнал бактериологии . 189 (18): 6551–63. doi : 10.1128/JB.00480-07 . PMC 2045169. PMID  17631630 . 
  56. ^ Schmidt-Eisenlohr H, Domke N, Angerer C, Wanner G, Zambryski PC, Baron C (декабрь 1999 г.). «Vir-белки стабилизируют VirB5 и опосредуют его связь с T-пилусом Agrobacterium tumefaciens». Журнал бактериологии . 181 (24): 7485–92. doi : 10.1128/JB.181.24.7485-7492.1999 . PMC 94205. PMID  10601205 . 
  57. ^ Hernalsteens JP, Van Vliet F, De Beuckeleer M, Depicker A, Engler G, Lemmers M, Holsters M, Van Montagu M, Schell J (1980). " Плазмида Ti Agrobacterium tumefaciens как векторная система хозяина для введения чужеродной ДНК в растительные клетки". Nature . 287 (5783): 654–656. Bibcode :1980Natur.287..654H. doi :10.1038/287654a0. S2CID  4333703.
  58. ^ Gelvin SB (март 2003 г.). «Трансформация растений, опосредованная агробактериями: биология, стоящая за инструментом «генного жокея». Microbiology and Molecular Biology Reviews . 67 (1): 16–37, оглавление. doi : 10.1128/mmbr.67.1.16-37.2003 . PMC 150518. PMID 12626681  . 
  59. ^ Zambryski P, Joos H, Genetello C, Leemans J, Montagu MV, Schell J (1983). «Плазмидный вектор Ti для введения ДНК в растительные клетки без изменения их нормальной способности к регенерации». The EMBO Journal . 2 (12): 2143–50. doi :10.1002/j.1460-2075.1983.tb01715.x. PMC 555426. PMID  16453482 . 
  60. ^ Чан МТ, Ли ТМ, Чан ХХ (1992). «Трансформация индийского риса ( Oryza sativa L.), опосредованная Agrobacterium tumefaciens ». Физиология растений и клеток . 33 (5): 577–583. doi :10.1093/oxfordjournals.pcp.a078292.
  61. ^ Tingay S, McElroy D, Kalla R, Fieg S, Wang M, Thornton S, Brettell R (1997). "Agrobacterium tumefaciens-опосредованная трансформация ячменя". The Plant Journal . 11 (6): 1369–1376. doi : 10.1046/j.1365-313X.1997.11061369.x .
  62. ^ Cheng M, Fry JE, Pang S, Zhou H, Hironaka CM, Duncan DR и др. (ноябрь 1997 г.). «Генетическая трансформация пшеницы, опосредованная Agrobacterium tumefaciens». Физиология растений . 115 (3): 971–980. doi : 10.1104 /pp.115.3.971 . PMC 158560. PMID  12223854. 
  63. ^ Цфира Т, Цитовский В (2007).Агробактерии : от биологии к биотехнологии . Springer Science & Business Media.
  64. ^ Kunik T, Tzfira T, Kapulnik Y, Gafni Y, Dingwall C, Citovsky V (февраль 2001 г.). «Генетическая трансформация клеток HeLa с помощью Agrobacterium». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (4): 1871–6. Bibcode :2001PNAS...98.1871K. doi : 10.1073/pnas.98.4.1871 . PMC 29349 . PMID  11172043. 

Внешние ссылки