stringtranslate.com

Древний белок

Хронология ключевых анализов древних белков с 1950-х годов.

Древние белки представляют собой сложные смеси, и термин палеопротеомика используется для характеристики изучения протеомов в прошлом. [1] Древние белки были извлечены из широкого спектра археологических материалов, включая кости , [2] зубы , [3] яичную скорлупу , [4] кожу , [5] пергамент , [6] керамику , [7] связующие материалы для живописи [8] и хорошо сохранившиеся мягкие ткани, такие как кишечник . [9] Эти сохранившиеся белки предоставили ценную информацию о таксономической идентификации , истории эволюции ( филогении ), диете, здоровье, болезнях, технологиях и социальной динамике в прошлом.

Как и современная протеомика, изучение древних белков также стало возможным благодаря технологическим достижениям. Различные аналитические методы, например, профилирование аминокислот, датирование рацемизации , иммунодетекция, секвенирование Эдмана , пептидный масс-фингерпринтинг и тандемная масс-спектрометрия использовались для анализа древних белков. [10] Внедрение высокопроизводительной масс-спектрометрии (например, Orbitrap ) в 2000 году произвело революцию в этой области, поскольку теперь можно охарактеризовать все сохранившиеся последовательности сложных протеомов. [11]

За последнее десятилетие изучение древних белков превратилось в устоявшуюся область археологической науки. Однако, как и исследование aDNA (древней ДНК, сохранившейся в археологических останках), оно было ограничено несколькими проблемами, такими как охват справочных баз данных, идентификация, загрязнение и аутентификация. [12] Исследователи работали над стандартизацией отбора проб, извлечения, анализа данных и отчетности для древних белков. [13] Новые вычислительные инструменты, такие как секвенирование de novo [14] и открытые исследования [15], также могут улучшить идентификацию древних протеомов.

История: пионеры изучения древних белков

Филип Абельсон, Эдгар Хэйр и Томас Хёринг

Абельсон , Хэйр и Хоуринг возглавляли исследования древних белков в период с 1950-х по начало 1970-х годов. [16] Абельсон руководил Геофизической лабораторией в Институте Карнеги (Вашингтон, округ Колумбия) с 1953 по 1971 год и был первым, кто обнаружил аминокислоты в окаменелостях. [17] Хэйр присоединился к команде и специализировался на рацемизации аминокислот (превращении L- в D-аминокислоты после смерти организмов). Соотношения D/L использовались для датирования различных древних тканей, таких как кости, раковины и морские отложения. [18] Хоуринг был еще одним выдающимся членом, внесшим вклад в развитие изотопов и масс-спектрометрии. [19] Это золотое трио привлекло в эту область многих талантливых биологов, геологов, химиков и физиков, включая Мэрилин Фогель , [20] Джона Хеджеса [21] и Норин Туросс. [22]

Ральф Вайкофф

Вайкофф был пионером в области рентгеновской кристаллографии и электронной микроскопии . [23] Используя микроскопические изображения, он продемонстрировал изменчивость и повреждение коллагеновых волокон в древних костях и раковинах. [24] Его исследования внесли вклад в понимание диагенеза (деградации) белков в конце 1960-х годов и подчеркнули, что одних только профилей древних аминокислот может быть недостаточно для идентификации белков. [25]

Маргарет Джоуп и Питер Весбрук

Йопе и Весбрук были ведущими экспертами в области белков оболочки и кристаллизации . [26] Позже Весбрук основал лабораторию геобиохимии в Лейденском университете, сосредоточившись на биоминерализации и том, как этот процесс способствует выживанию белков. [27] Он также был пионером в использовании антител для изучения древних белков в 1970-х и 1980-х годах, используя различные иммунологические методы, такие как двойная иммунодиффузия Оухтерлони (взаимодействие антител и антигенов в геле). [28]

Пегги Остром

Остром отстаивала использование масс-спектрометрии с 1990-х годов. [29] Она была первой, кто улучшил покрытие последовательностей древних белков, объединив различные методы, такие как пептидный масс-фингерпринтинг и жидкостную хроматографию-тандемную масс-спектрометрию (ЖХ-МС/МС). [30]

Биохимия древних белков

Формирование и регистрация

Понимание того, как древние белки формируются и включаются в археологические материалы, имеет важное значение при отборе проб, оценке загрязнения и планировании анализов. [1] Как правило, древние белки в белковых тканях, в частности, коллагены в костях, кератины в шерсти , амелогенины в зубной эмали и внутрикристаллические белки в раковинах, могут включаться во время формирования ткани. [31] [32] [33] Однако формирование белковых тканей часто является сложным, динамичным и зависит от различных факторов, таких как pH, металлы, концентрация ионов, диета, а также другие биологические, химические и физические параметры. [34] Одним из наиболее характерных явлений является минерализация костей , процесс, при котором кристаллы гидроксиапатита откладываются внутри коллагеновых волокон, образуя матрицу. [35] Несмотря на обширные исследования, формирование костного каркаса по-прежнему остается сложной задачей, а роль неколлагеновых белков (широкий спектр протеогликанов и других белков) остается плохо изученной. [36]

Другая категория — сложные и потенциально минерализованные ткани, такие как древние человеческие зубные камни и керамические сосуды. Зубные камни определяются как кальцинированные биопленки , созданные и опосредованные взаимодействиями между ионами фосфата кальция и широким спектром оральных микробных , человеческих и пищевых белков во время эпизодической биоминерализации . [37] [38] Аналогичным образом минералы керамической матрицы могут взаимодействовать с пищевыми белками во время обработки и приготовления пищи. Это лучше всего объясняется отложениями кальцита, прилипающими к внутренней части археологических керамических сосудов. [7] Эти богатые белком минерализованные отложения могут образовываться во время многократного приготовления пищи с использованием жесткой воды и последующего образования накипи. [39]

Сохранение  

Органические (содержащие углерод) биомолекулы , такие как белки, склонны к деградации. [40] Например, экспериментальные исследования показывают, что прочные, волокнистые и гидрофобные кератины, такие как перья и шерстяные ткани, быстро разлагаются при комнатной температуре. [41] [42] Действительно, древние белки являются исключительными, и их часто извлекают из экстремальных условий захоронения, особенно в сухих и холодных условиях. [43] [44] Это связано с тем, что недостаток воды и низкая температура могут замедлить гидролиз, микробную атаку и ферментативную активность. [31]

Существуют также белки, химические и физические свойства которых могут обеспечить их сохранность в долгосрочной перспективе. Лучшим примером является коллаген типа 1 ; это один из самых распространенных белков в коже (80-85%) и костях (80-90%) внеклеточных матрицах . [45] Он также минерализован, организован в тройную спираль и стабилизирован водородными связями . [46] Коллаген типа 1 обычно извлекался из древних костей, кожи и пергаментов; эти характеристики могут способствовать его стабильности с течением времени. [47] [48] Другим распространенным белком в археологических записях является молочный бета-лактоглобулин , часто извлекаемый из древних зубных камней. [49] Бета-лактоглобулин представляет собой небольшой сывороточный белок с молекулярной массой около 18400 Да ( дальтон ). [50] Он устойчив к нагреванию и ферментативному расщеплению; структурно он имеет бета-ствол, связанный со связыванием с небольшими гидрофобными молекулами, такими как жирные кислоты , образуя стабильные полимеры . [51] [52]

Учитывая, что белки различаются по распространенности, размеру, гидрофобности (нерастворимости в воде), структуре, конформации (форме), функции и стабильности, понимание сохранности белков является сложной задачей. [12] Хотя существуют общие детерминанты выживания белков, включая термическую историю (температура/время), условия захоронения (pH/ химия почвы / уровень грунтовых вод ) и свойства белков ( соседние аминокислоты / вторичная структура / третичная укладка / содержимое протеома ), четкого ответа нет, и диагенез белков все еще является активной областью исследований. [1]

Структура и модели повреждений

Как правило, белки имеют четыре уровня структурной сложности: четвертичный (множественные полипептиды или субъединицы ), третичный (трехмерное сворачивание полипептида), вторичный ( альфа-спирали / бета-слои /случайные спирали) и первичный (линейные аминокислотные последовательности, связанные пептидными связями ). [53] Ожидается, что древние белки со временем потеряют свою структурную целостность из-за денатурации (разворачивания белка) или других диагенетических процессов. [54]

Древние белки также имеют тенденцию быть фрагментированными, поврежденными и измененными. Белки могут быть расщеплены на небольшие фрагменты с течением времени, поскольку гидролиз (добавление воды) разрушает пептидные связи ( ковалентные связи между двумя соседними альфа-аминокислотами ). [55] С точки зрения посттрансляционных модификаций (изменения происходят после трансляции РНК ), древние белки часто характеризуются обширными повреждениями, такими как окисление ( метионин ), гидроксилирование ( пролин ), дезамидирование ( глутамин / аспарагин ), цитруллинирование ( аргинин ), фосфорилирование ( серин / треонин / тирозин ), N-концевой глутамат в пироглутамат и добавление продуктов продвинутого гликирования к лизину или аргинину . [56] [12] Среди этих модификаций дезамидирование глутамина является одним из наиболее зависящих от времени процессов. [57] Дезамидирование глутамина в основном является неферментативным процессом, при котором глутамин преобразуется в глутаминовую кислоту (+0,98406 Да) посредством гидролиза боковой цепи или образования глутаримидного кольца. [58] Это медленное преобразование с длительным периодом полураспада , зависящим от соседних аминокислот , вторичных структур , трехмерной укладки, pH , температуры и других факторов. [59] Биоинформационные инструменты доступны для расчета объемных и сайт-специфических скоростей дезамидирования древних белков. [60]Структурное проявление этих химических изменений в древних белках было впервые задокументировано с помощью сканирующей электронной микроскопии (СЭМ). Фибриллы коллагенового белка типа 1 сохранившегося в вечной мерзлоте шерстистого мамонта (Юкон, Канада) были напрямую визуализированы и показали, что они сохраняют свой характерный рисунок полос. Их сравнили с фибриллами коллагена типа 1 образца умеренного колумбийского мамонта (Монтана, США). Фибриллы коллагена колумбийского мамонта, в отличие от фибрилл замороженного в вечной мерзлоте шерстистого мамонта, утратили свою полосатость, что указывает на существенную химическую деградацию составляющих пептидных последовательностей. Это также является первым случаем, когда коллагеновая полосатость или молекулярная структура любого древнего белка были напрямую визуализированы с помощью сканирующей электронной микроскопии. [47]

Палеопротеомика

Обзор

Палеопротеомика — это быстро развивающаяся область, которая объединяет археологию , биологию , химию и изучение наследия . По сравнению с ее высококлассной родственной областью, анализом ДНК , извлечение, идентификация и аутентификация древних белков являются сложными, поскольку и древняя ДНК, и белки, как правило, очень короткие, сильно фрагментированные, сильно поврежденные и химически модифицированные. [1] [61]

Однако древние белки по-прежнему являются одними из самых информативных биомолекул. Белки, как правило, деградируют медленнее, чем ДНК, особенно биоминерализованные белки. [32] [62] Хотя древние липиды можно использовать для дифференциации морских, растительных и животных жиров, [63] данные о древних белках имеют высокое разрешение с таксон- и тканевой специфичностью.

На сегодняшний день древние пептидные последовательности были успешно извлечены и надежно охарактеризованы из различных археологических останков, включая скорлупу страусиного яйца возрастом 3,8 млн лет [32] , зубы Homo erectus возрастом 1,77 млн ​​лет [64] , челюстную кость денисовца возрастом 0,16 млн лет [65] и несколько горшков эпохи неолита (6000–5600 гг. до н. э.). [7] Таким образом, палеопротеомика предоставила ценную информацию о прошлых эволюционных связях, вымерших видах и обществах.

Извлечение

Обычно существует два подхода: метод «сверху вниз » без переваривания и протеомика «снизу вверх» . Протеомика «сверху вниз» редко используется для анализа древних белков из-за аналитических и вычислительных трудностей. [66] Для протеомики «снизу вверх» или дробовика древние белки расщепляются на пептиды с использованием ферментов, например, трипсина . Минерализованные археологические останки, такие как кости, зубы, раковины, зубные камни и керамика, требуют дополнительного этапа деминерализации для высвобождения белков из минеральных матриц. [1] Это часто достигается с помощью использования слабой кислоты ( этилендиаминтетрауксусной кислоты , ЭДТА) или холодной (4 °C) соляной кислоты (HCl), чтобы минимизировать химические изменения, которые могут быть внесены во время экстракции. [67]

Чтобы сделать древние белки растворимыми, можно использовать тепло, обработку ультразвуком , хаотропные агенты ( мочевину / гуанидингидрохлорид , GnHCl), детергенты или другие буферы. [1] Алкилирование и восстановление часто включают в цистеин, чтобы разрушить дисульфидные связи и избежать сшивания . [68]

После деминерализации, солюбилизации белка, алкилирования и восстановления требуется замена буфера, чтобы гарантировать совместимость экстрактов с последующим анализом. В настоящее время существует три широко используемых протокола для древних белков и гелей (GASP), [69] фильтры (FASP) [70] и магнитные шарики (SP3) [71] могут использоваться для этой цели. После завершения замены буфера экстракты инкубируют с пищеварительными ферментами, затем концентрируют, очищают и обессоливают.

Для неминерализованных археологических материалов, таких как пергаменты, кожа и картины, деминерализация не требуется, и протоколы могут быть изменены в зависимости от сохранности образца и размера выборки. [6]

Приборы и анализ данных

В настоящее время в палеопротеомике доминируют два метода, основанных на масс-спектрометрии: MALDI-ToF (матричная лазерная десорбция/ионизация-время пролета) и LC-MS/MS . MALDI-ToF используется для определения соотношений массы к заряду (m/z) ионов и их пиковых паттернов. [ 72] Расщепленные пептиды наносятся на пластину MALDI, сокристаллизуются с матрицей (в основном α-циано-4-гидроксикоричной кислотой , CHCA); лазер возбуждает и ионизирует матрицу, затем измеряется время ее прохождения через вакуумную трубку и преобразуется в спектр соотношений m/z и интенсивностей. [73]

Поскольку характеризуются только пиковые паттерны, а не полные аминокислотные последовательности переваренных пептидов, для сопоставления паттернов и идентификации древних белков необходимы пептидные маркеры. [72] В археологических контекстах MALDI-ToF обычно используется для костей и коллагенов в области, известной как ZooMS (зооархеология с помощью масс-спектрометрии). [2]

LC-MS/MS — еще один широко используемый подход. Это мощный аналитический метод для разделения, секвенирования и количественного определения сложных смесей белков. [74] Первым шагом в LC-MS/MS является жидкостная хроматография. Смеси белков разделяются в жидкой подвижной фазе с использованием неподвижной колонки. [75] То, как жидкие аналиты взаимодействуют с неподвижной фазой, зависит от их размера, заряда, гидрофобности и сродства. [76] Эти различия приводят к различному времени элюирования и удерживания (когда компонент смеси покидает колонку). После хроматографического разделения компоненты белка ионизируются и вводятся в масс-спектрометры. [77] Во время первого сканирования массы (MS1) измеряются соотношения m/z ионов-предшественников. Выбранные предшественники далее фрагментируются, и соотношения m/z ионов-фрагментов определяются во втором сканировании массы (MS2). Существуют различные методы фрагментации, например, диссоциация с использованием высокоэнергетической ловушки C (HCD) и диссоциация, вызванная столкновением (CID), но чаще всего мишенью являются b- и y-ионы. [78]

Поисковые системы и программные средства часто используются для обработки древних данных MS/MS, включая MaxQuant, Mascot и PEAKS. [79] [80] [81] Данные о белковых последовательностях можно загрузить из публичных генных банков ( UniProt / NCBI ) и экспортировать в виде файлов FASTA для алгоритмов секвенирования. [13] В последнее время внимание привлекают открытые поисковые системы, такие как MetaMorpheus, pFind и Fragpipe, поскольку они позволяют идентифицировать все модификации, связанные с пептидными спектральными совпадениями (PSM). [82] [83] [84]

Секвенирование de novo также возможно для анализа древних спектров MS/MS. Это метод секвенирования, который собирает аминокислотные последовательности непосредственно из спектров без референтных баз данных. [85] Достижения в области глубокого обучения также приводят к разработке множественных конвейеров, таких как DeNovoGUI, DeepNovo2 и Casanovo. [86] [87] [88] Однако может быть сложно оценить выходные данные последовательностей de novo, и для древних белков может потребоваться оптимизация, чтобы минимизировать ложные срабатывания и переобучение. [1]

Приложения

Палеопротеомы

Другие сложные смеси

Аналитические проблемы

Хотя палеопротеомика является полезным инструментом для широкого круга исследовательских вопросов, существуют некоторые аналитические проблемы, которые не позволяют этой области раскрыть свой потенциал. Первая проблема — сохранение. Связывание минералов, по-видимому, стабилизирует белки, но это сложный, динамический процесс, который не был систематически исследован в различных археологических и погребальных контекстах. [12] [32]

Разрушительный отбор проб — еще одна проблема, которая может нанести непоправимый ущерб археологическим материалам. Хотя минимально-разрушительные или неразрушающие методы отбора проб разрабатываются для пергаментов, костей, мумифицированных тканей и кожи, неясно, подходят ли они для других типов останков, таких как зубные камни, керамика и пищевые корки. [102] [103] [104]

Не менее сложно извлекать минеральные белки из-за их низкой распространенности, обширной деградации и часто сильных межмолекулярных взаимодействий (водородные связи, дисперсия, ионно-дипольные и дипольно-дипольные взаимодействия) с минеральной матрицей. [105] Древние белки также различаются по степени сохранности, гидрофобности, растворимости и оптимальным значениям pH; для максимального извлечения белков все еще требуется методологическая разработка. [106] [107]

Идентификация древних белков по-прежнему остается сложной задачей, поскольку алгоритмы поиска в базе данных не оптимизированы для низкоинтенсивных и поврежденных древних белков, что увеличивает вероятность ложноположительных и ложноотрицательных результатов. [12] Также существует проблема темных протеомов (неизвестных областей белков, которые невозможно секвенировать); приблизительно 44-54% белков в эукариотах , таких как животные и растения, являются темными. [108] Справочные базы данных также смещены в сторону модельных организмов, таких как дрожжи и мыши , [109] и текущие данные о последовательностях могут не охватывать все археологические материалы.  

Наконец, хотя дезаминирование цитозина (цитозин со временем превращается в урацил , что приводит к неправильному считыванию) широко использовалось при аутентификации ДНК, не существует стандартизированных процедур для аутентификации древних белков. [61] [110] [111] Эта проблема аутентификации подчеркивается заявлением об идентификации коллагеновых пептидов Brachylophosaurus canadensis ( гадрозавр ) возрастом 78 млн лет и Tyrannosaurus rex возрастом 68 млн лет . [112] [113] Отсутствие посттрансляционных модификаций и последующие экспериментальные исследования показывают, что эти последовательности могут быть получены из бактериальных биопленок , перекрестного загрязнения контрольных образцов или современных лабораторных процедур. [114]

Будущие направления

Несмотря на значительные аналитические проблемы, палеопротеомика постоянно развивается и внедряет новые технологии. Новейшая высокопроизводительная масс-спектрометрия, например, TimsToF (подвижность захваченных ионов-время пролета) в режиме DIA (независимое от данных получение) может помочь в разделении, выборе и разрешении древних данных MS/MS. [1] Новые протоколы экстракции, такие как процедуры с использованием DES ( глубокого эвтектического растворителя ), могут увеличить количество и типы извлеченных палеопротеомов. [115] Инструменты идентификации также совершенствуются благодаря прогрессу биоинформатики, машинного обучения и искусственного интеллекта. [116]

Полезные инструменты

Публичные хранилища необработанных данных

Справочные базы данных

Поиск в базе данных

Открыть поиск

Новые программы

Смотрите также

Дальнейшее чтение

Страницы Википедии

Ссылки

  1. ^ abcdefghij Warinner C, Korzow Richter K, Collins MJ (август 2022 г.). «Палеопротеомика». Chemical Reviews . 122 (16): 13401–13446. doi :10.1021/acs.chemrev.1c00703. PMC  9412968 . PMID  35839101.
  2. ^ ab Buckley M, Collins M, Thomas-Oates J , Wilson JC (декабрь 2009 г.). «Идентификация видов с помощью анализа костного коллагена с использованием времяпролетной масс-спектрометрии с лазерной десорбцией/ионизацией с использованием матрицы». Rapid Communications in Mass Spectrometry . 23 (23): 3843–3854. Bibcode :2009RCMS...23.3843B. doi :10.1002/rcm.4316. PMID  19899187.
  3. ^ аб Каппеллини Э., Велкер Ф., Пандольфи Л., Рамос-Мадригал Дж., Самодова Д., Рютер П.Л. и др. (октябрь 2019 г.). «Протеом эмали раннего плейстоцена из Дманиси раскрывает филогению Stephanorhinus». Природа . 574 (7776): 103–107. Бибкод : 2019Natur.574..103C. дои : 10.1038/s41586-019-1555-y. ПМК 6894936 . ПМИД  31511700. 
  4. ^ ab Demarchi B, Stiller J, Grealy A, Mackie M, Deng Y, Gilbert T и др. (октябрь 2022 г.). «Древние белки разрешают споры о идентичности яичной скорлупы Genyornis». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 119 (43): e2109326119. Bibcode : 2022PNAS..11909326D. doi : 10.1073/pnas.2109326119 . PMC 9995833. PMID  35609205. S2CID  249045755 . 
  5. ^ Elnaggar A, Osama A, Anwar AM, Ezzeldin S, Abou Elhassan S, Ebeid H и др. (2022-11-09). "Палеопротеомное профилирование для идентификации видов кожи животных в древнеегипетской археологической коже с использованием жидкостной хроматографии в сочетании с тандемной масс-спектрометрией (ЖХ-МС/МС)". Heritage Science . 10 (1): 182. doi : 10.1186/s40494-022-00816-0 . ISSN  2050-7445. S2CID  253399828.
  6. ^ ab Fiddyment S, Teasdale MD, Vnouček J, Lévêque É, Binois A, Collins MJ (2019-06-07). «Итак, вы хотите заняться биокодикой? Полевое руководство по биологическому анализу пергамента». Heritage Science . 7 (1): 35. doi : 10.1186/s40494-019-0278-6 . ISSN  2050-7445. S2CID  195245888.
  7. ^ abcd Hendy J, Colonese AC, Franz I, Fernandes R, Fischer R, Orton D и др. (октябрь 2018 г.). «Древние белки из керамических сосудов в Чатал-Хююке-Уэст раскрывают скрытую кухню ранних фермеров». Nature Communications . 9 (1): 4064. Bibcode :2018NatCo...9.4064H. doi :10.1038/s41467-018-06335-6. PMC 6170438 . PMID  30283003. 
  8. ^ Dallongeville S, Garnier N, Rolando C, Tokarski C (январь 2016 г.). «Белки в искусстве, археологии и палеонтологии: от обнаружения до идентификации». Chemical Reviews . 116 (1): 2–79. doi :10.1021/acs.chemrev.5b00037. PMID  26709533.
  9. ^ Maixner F, Turaev D, Cazenave-Gassiot A, Janko M, Krause-Kyora B, Hoopmann MR и др. (Июль 2018 г.). «Последняя трапеза ледяного человека состояла из жира, дикого мяса и злаков». Current Biology . 28 (14): 2348–2355.e9. Bibcode :2018CBio...28E2348M. doi :10.1016/j.cub.2018.05.067. PMC 6065529 . PMID  30017480. 
  10. ^ Cappellini E, Prohaska A, Racimo F, Welker F, Pedersen MW, Allentoft ME и др. (июнь 2018 г.). «Древние биомолекулы и эволюционный вывод». Annual Review of Biochemistry . 87 (1): 1029–1060. doi : 10.1146/annurev-biochem-062917-012002. hdl : 21.11116/0000-0001-DF45-7 . PMID  29709200. S2CID  14004952.
  11. ^ Hendy J (январь 2021 г.). «Анализ древних белков в археологии». Science Advances . 7 (3). Bibcode : 2021SciA....7.9314H. doi : 10.1126/sciadv.abb9314. PMC 7810370. PMID  33523896. 
  12. ^ abcde Hendy J, van Doorn N, Collins M (2020). «Протеомика». В Britton K, Richards MP (ред.). Archaeological Science: An Introduction . Cambridge: Cambridge University Press. стр. 35–69. doi : 10.1017/9781139013826.003. ISBN 978-0-521-19522-5. S2CID  241941528.
  13. ^ ab Hendy J, Welker F, Demarchi B, Speller C, Warinner C, Collins MJ (май 2018 г.). "Руководство по древним исследованиям белков" (PDF) . Nature Ecology & Evolution . 2 (5): 791–799. Bibcode :2018NatEE...2..791H. doi :10.1038/s41559-018-0510-x. PMID  29581591. S2CID  256704765.
  14. ^ Yilmaz M, Fondrie WE, Bittremieux W, Nelson R, Ananth V, Oh S, Noble WS (2023-01-04). «Трансляция последовательности в последовательность из масс-спектров в пептиды с использованием модели трансформатора». bioRxiv : 2023.01.03.522621. doi :10.1101/2023.01.03.522621. S2CID  255441838.
  15. ^ Chi H, Liu C, Yang H, Zeng WF, Wu L, Zhou WJ и др. (октябрь 2018 г.). «Комплексная идентификация пептидов в тандемных масс-спектрах с использованием эффективной открытой поисковой системы». Nature Biotechnology . 36 (11): 1059–1061. doi :10.1038/nbt.4236. PMID  30295672. S2CID  52930101.
  16. ^ Абельсон PH (1 июля 1956 г.). «Палеобиохимия». Scientific American . Получено 2023-02-19 .
  17. ^ "Национальная академия наук: Рефераты докладов, представленных на ежегодном собрании 26-28 апреля 1954 г., Вашингтон, округ Колумбия". Science . 119 (3096): 576–588. Апрель 1954 г. doi :10.1126/science.119.3096.576. PMID  17777440.
  18. ^ Wehmiller J, Hare PE (сентябрь 1971 г.). «Рацемизация аминокислот в морских отложениях». Science . 173 (4000): 907–911. Bibcode :1971Sci...173..907W. doi :10.1126/science.173.4000.907. PMID  17751312. S2CID  17286901.
  19. ^ Абельсон PH, Хоринг TC. Фракционирование изотопов углерода при образовании аминокислот фотосинтезирующими организмами. OCLC  678738249.
  20. ^ Hare PE, Fogel ML, Stafford Jr TW, Mitchell AD, Hoering TC (май 1991). «Изотопный состав углерода и азота в отдельных аминокислотах, выделенных из современных и ископаемых белков». Journal of Archaeological Science . 18 (3): 277–292. Bibcode : 1991JArSc..18..277E. doi : 10.1016/0305-4403(91)90066-X. ISSN  0305-4403.
  21. ^ Хеджес JI, Hare PE (февраль 1987 г.). «Адсорбция аминокислот глинистыми минералами в дистиллированной воде». Geochimica et Cosmochimica Acta . 51 (2): 255–259. Бибкод : 1987GeCoA..51..255H. дои : 10.1016/0016-7037(87)90237-7. ISSN  0016-7037.
  22. ^ Туросс Н., Фогель М.Л., Хэйр П.Е. (1 апреля 1988 г.). «Изменчивость в сохранении изотопного состава коллагена из ископаемой кости». Geochimica et Cosmochimica Acta . 52 (4): 929–935. Бибкод : 1988GeCoA..52..929T. дои : 10.1016/0016-7037(88)90364-X. ISSN  0016-7037.
  23. ^ Вайкофф Р.В., Маккоги В.Ф., Доберенц А.Р. (ноябрь 1964 г.). «Аминокислотный состав белков плейстоценовых костей☆». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 93 (2): 374–377. дои : 10.1016/0304-4165(64)90387-3. ПМИД  14251315.
  24. ^ Акияма М., Вайкофф Р.В. Общее содержание аминокислот в раковинах ископаемых пектенов*. OCLC  678746870.
  25. ^ Wyckoff RW, Doberenz AR (февраль 1965). "Электронная микроскопия кости Ранчо Ла Бреа". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 53 (2): 230–233. Bibcode :1965PNAS...53..230W. doi : 10.1073/pnas.53.2.230 . PMC 219495 . PMID  14294054. 
  26. ^ Jope M (1967-02-01). «Белок оболочки брахиопод — I. Аминокислотный состав и подразумеваемая таксономия белков». Сравнительная биохимия и физиология . 20 (2): 593–600. doi :10.1016/0010-406X(67)90271-X. ISSN  0010-406X.
  27. ^ Westbroek P (1992). Жизнь как геологическая сила: динамика Земли. WW Norton. ISBN 0-393-30817-0. OCLC  26700519.
  28. ^ де Йонг Э.В., Вестбрук П., Вестбрук Дж.В., Брюнинг Дж.В. (ноябрь 1974 г.). «Сохранение антигенных свойств макромолекул более 70 млн лет». Природа . 252 (5478): 63–64. Бибкод : 1974Natur.252...63D. дои : 10.1038/252063a0. PMID  4139661. S2CID  4286786.
  29. ^ Ostrom PH, Macko SA, Engel MH, Silfer JA, Russell D (январь 1990 г.). «Геохимическая характеристика высокомолекулярного материала, выделенного из ископаемых позднего мела». Органическая геохимия . Труды 14-го Международного совещания по органической геохимии. 16 (4): 1139–1144. Bibcode : 1990OrGeo..16.1139O. doi : 10.1016/0146-6380(90)90149-T. ISSN  0146-6380.
  30. ^ Ostrom PH, Gandhi H, Strahler JR, Walker AK, Andrews PC, Leykam J, et al. (2006-04-15). «Раскрытие последовательности и структуры белка остеокальцина из ископаемой лошади возрастом 42 тыс. лет». Geochimica et Cosmochimica Acta . 70 (8): 2034–2044. Bibcode : 2006GeCoA..70.2034O. doi : 10.1016/j.gca.2006.01.004. ISSN  0016-7037.
  31. ^ abcde Kendall C, Eriksen AM, Kontopoulos I, Collins MJ, Turner-Walker G (февраль 2018 г.). «Диагенез археологической кости и зуба» (PDF) . Палеогеография, палеоклиматология, палеоэкология . 491 : 21–37. Bibcode : 2018PPP...491...21K. doi : 10.1016/j.palaeo.2017.11.041. ISSN  0031-0182.
  32. ^ abcdef Demarchi B, Hall S, Roncal-Herrero T, Freeman CL, Woolley J, Crisp MK и др. (сентябрь 2016 г.). Krause J (ред.). «Последовательности белков, связанные с минеральными поверхностями, сохраняются в глубоком времени». eLife . 5 : e17092. doi : 10.7554/eLife.17092 . PMC 5039028 . PMID  27668515. 
  33. ^ Brandt LØ, Taurozzi AJ, Mackie M, Sinding MS, Vieira FG, Schmidt AL и др. (2022-07-27). «Палеопротеомика идентифицирует мех бобра в датских высокопоставленных захоронениях эпохи викингов — прямое доказательство торговли мехом». PLOS ONE . 17 (7): e0270040. Bibcode : 2022PLoSO..1770040B . doi : 10.1371/journal.pone.0270040 . PMC 9328512. PMID  35895633. 
  34. ^ Sharma V, Srinivasan A, Nikolajeff F, Kumar S (январь 2021 г.). «Процесс биоминерализации в твердых тканях: сложность взаимодействия внутри белковых и неорганических аналогов». Acta Biomaterialia . Биоминерализация: от клеток к биоматериалам. 120 : 20–37. doi :10.1016/j.actbio.2020.04.049. PMID  32413577. S2CID  218657975.
  35. ^ Burr DB (февраль 2019 г.). «Глава 1 — Морфология и организация костей». В Burr DB, Allen MR (ред.). Basic and Applied Bone Biology (второе изд.). Academic Press. стр. 3–26. ISBN 978-0-12-813259-3.
  36. ^ Carvalho MS, Cabral JM, da Silva CL, Vashishth D (март 2021 г.). «Неколлагеновые белки костного матрикса в тканевой инженерии: создание новой кости путем имитации внеклеточного матрикса». Полимеры . 13 (7): 1095. doi : 10.3390/polym13071095 . PMC 8036283. PMID  33808184 . 
  37. ^ Warinner C, Speller C, Collins MJ (январь 2015 г.). «Новая эра в палеомикробиологии: перспективы древнего зубного камня как долгосрочной записи микробиома ротовой полости человека». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Серия B, Биологические науки . 370 (1660): 20130376. doi :10.1098/rstb.2013.0376. PMC 4275884. PMID  25487328 . 
  38. ^ Radini A, Nikita E, Buckley S, Copeland L, Hardy K (январь 2017 г.). «За пределами еды: множественные пути включения материалов в древний зубной камень». American Journal of Physical Anthropology . 162 (Suppl 63): 71–83. doi : 10.1002/ajpa.23147 . PMID  28105717.
  39. ^ Линь Л., Цзян В., Сюй Х., Сюй П. (июнь 2020 г.). «Критический обзор применения электромагнитных полей для контроля за образованием накипи в водных системах: механизмы, характеристика и эксплуатация». npj Clean Water . 3 (1): 25. Bibcode : 2020npjCW...3...25L. doi : 10.1038/s41545-020-0071-9 . ISSN  2059-7037. S2CID  219156792.
  40. ^ Браун Т., Браун К. (2011-02-04). Биомолекулярная археология: Введение (1-е изд.). Wiley. doi :10.1002/9781444392449. ISBN 978-1-4051-7960-7.
  41. ^ Saitta ET, Rogers C, Brooker RA, Abbott GD, Kumar S, O'Reilly SS и др. (2017). Smith A (ред.). «Низкий потенциал фоссилизации белка кератина, выявленный экспериментальной тафономией». Palaeontology . 60 (4): 547–556. Bibcode :2017Palgy..60..547S. doi :10.1111/pala.12299. hdl : 1983/31caf16b-eb98-4bc0-86a1-7ed44644b7c8 . S2CID  90509524.
  42. ^ Solazzo C, Dyer JM, Clerens S, Plowman J, Peacock EE, Collins MJ (май 2013 г.). «Протеомная оценка биодеградации шерстяных тканей в экспериментальных захоронениях». International Biodegraderation & Biodegradation . 80 : 48–59. doi :10.1016/j.ibiod.2012.11.013. ISSN  0964-8305.
  43. ^ Yang Y, Shevchenko A, Knaust A, Abuduresule I, Li W, Hu X и ​​др. (май 2014 г.). «Протеомные доказательства использования кефира в Китае раннего бронзового века». Журнал археологической науки . 45 : 178–186. Bibcode : 2014JArSc..45..178Y. doi : 10.1016/j.jas.2014.02.005. ISSN  0305-4403.
  44. ^ Холлемейер К, Альтмейер В, Хайнцле Э, Питра К (сентябрь 2008 г.). «Идентификация видов одежды Эци с помощью времяпролетной масс-спектрометрии с лазерной десорбцией/ионизацией с матрицей на основе сходства пептидных паттернов в переварах волос». Rapid Communications in Mass Spectrometry . 22 (18): 2751–2767. Bibcode : 2008RCMS...22.2751H. doi : 10.1002/rcm.3679. PMID  18720427.
  45. ^ Амиррах ИН, Локанатан Й, Зулькифли И, Ви МФ, Мотта А, Фаузи МБ (сентябрь 2022 г.). «Комплексный обзор разработки коллагена типа I в биоматериалах для тканевой инженерии: от биосинтеза до биокаркаса». Biomedicines . 10 (9): 2307. doi : 10.3390/biomedicines10092307 . PMC 9496548 . PMID  36140407. 
  46. ^ БИОМЕХАНИКА КОСТНЫХ КЛЕТОК, МЕХАНОБИОЛОГИЯ И ЗАБОЛЕВАНИЯ КОСТЕЙ. [Sl]: ELSEVIER ACADEMIC PRESS. 2023. ISBN 978-0-323-96123-3. OCLC  1336986913.
  47. ^ ab Anderson L (декабрь 2022 г.). «Биомолекулярная гистология как новый прокси для сохранения древней ДНК и белковой последовательности». Экология и эволюция . 12 (12): e9518. Bibcode : 2022EcoEv..12E9518A . doi : 10.1002/ece3.9518. PMC 9743065. PMID  36518622. 
  48. ^ Мартинес Кортисас А., Лопес-Костас О. (октябрь 2020 г.). «Связывание структурных и композиционных изменений в археологическом коллагене костей человека: подход FTIR-ATR». Scientific Reports . 10 (1): 17888. Bibcode :2020NatSR..1017888M. doi :10.1038/s41598-020-74993-y. PMC 7578014 . PMID  33087827. 
  49. ^ Hendy J, Warinner C, Bouwman A, Collins MJ, Fiddyment S, Fischer R и др. (июль 2018 г.). «Протеомные доказательства наличия пищевых источников в древнем зубном камне». Труды. Биологические науки . 285 (1883): 20180977. doi :10.1098/rspb.2018.0977. PMC 6083251. PMID  30051838 . 
  50. ^ Liu HC, Chen WL, Mao SJ (февраль 2007 г.). «Антиоксидантная природа бета-лактоглобулина коровьего молока». Journal of Dairy Science . 90 (2): 547–555. doi : 10.3168/jds.s0022-0302(07)71538-2 . PMID  17235131.
  51. ^ Brownlow S, Morais Cabral JH, Cooper R, Flower DR, Yewdall SJ, Polikarpov I, et al. (апрель 1997 г.). "Бета-лактоглобулин быка с разрешением 1,8 А — все еще загадочный липокалин". Structure . 5 (4): 481–495. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00205-0 . PMID  9115437.
  52. ^ Le Maux S, Bouhallab S, Giblin L, Brodkorb A, Croguennec T (2014). «Комплексы бычьего β-лактоглобулина/жирных кислот: связывающие, структурные и биологические свойства». Dairy Science & Technology . 94 (5): 409–426. doi :10.1007/s13594-014-0160-y. PMC 4121524 . PMID  25110551. 
  53. ^ Clayden J (2001). Органическая химия. Оксфорд: Oxford University Press. ISBN 0-19-850347-4. OCLC  43338068.
  54. ^ Павелка Дж., Смейда Л., Хайнек Р., Кучкова Ш.Х. (сентябрь 2016 г.). «Иммунологическое обнаружение денатурированных белков как метод быстрой идентификации остатков пищи на археологической керамике». Журнал археологической науки . 73 : 25–35. Bibcode : 2016JArSc..73...25P. doi : 10.1016/j.jas.2016.07.004. ISSN  0305-4403.
  55. ^ Фонсека Б., Фримен КЛ., Коллинз М.Дж. (сентябрь 2022 г.). «Конформационный анализ и динамика воды: исследование молекулярной динамики выживания пептида β-лактоглобулина в археологических записях». Химическая физика . 561 : 111602. Bibcode : 2022CP....56111602F. doi : 10.1016/j.chemphys.2022.111602 . ISSN  0301-0104. S2CID  249454628.
  56. ^ Müller MM (январь 2018 г.). «Посттрансляционные модификации белковых остовов: уникальные функции, механизмы и проблемы». Биохимия . 57 (2): 177–185. doi :10.1021/acs.biochem.7b00861. PMC 5770884. PMID  29064683 . 
  57. ^ Boudier-Lemosquet A, Mahler A, Bobo C, Dufossée M, Priault M (апрель 2022 г.). «Введение в дезамидирование белков: знаковые открытия, общественное взаимодействие и предварительный рабочий процесс для решения проблемы дезамидирования». Методы . Внутренняя нестабильность белков: дезамидирование. 200 : 3–14. doi : 10.1016/j.ymeth.2021.11.012 . PMID  34843979. S2CID  244699364.
  58. ^ Riggs DL, Silzel JW, Lyon YA, Kang AS, Julian RR (октябрь 2019 г.). «Анализ дезамидирования глутамина: продукты, пути и кинетика». Аналитическая химия . 91 (20): 13032–13038. doi :10.1021/acs.analchem.9b03127. PMC 8805438. PMID  31498611. 
  59. ^ Robinson NE, Robinson AB (январь 2001 г.). «Молекулярные часы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (3): 944–949. Bibcode :2001PNAS...98..944R. doi : 10.1073/pnas.98.3.944 . PMC 14689 . PMID  11158575. 
  60. ^ Ramsøe A, Crispin M, Mackie M, McGrath K, Fischer R, Demarchi B и др. (апрель 2021 г.). «Оценка деградации древних молочных белков с помощью сайт-специфических моделей дезамидирования». Scientific Reports . 11 (1): 7795. Bibcode :2021NatSR..11.7795R. doi :10.1038/s41598-021-87125-x. PMC 8032661 . PMID  33833277. 
  61. ^ ab Orlando L, Allaby R, Skoglund P, Der Sarkissian C, Stockhammer PW, Ávila-Arcos MC и др. (2021-02-11). "Анализ древней ДНК". Nature Reviews Methods Primers . 1 (1): 1–26. doi :10.1038/s43586-020-00011-0. ISSN  2662-8449. S2CID  233911592.
  62. ^ Allentoft ME, Collins M, Harker D, Haile J, Oskam CL, Hale ML и др. (декабрь 2012 г.). «Период полураспада ДНК в костях: измерение кинетики распада в 158 датированных ископаемых». Труды. Биологические науки . 279 (1748): 4724–4733. doi :10.1098/rspb.2012.1745. PMC 3497090. PMID  23055061 . 
  63. ^ Craig OE, Saul H, Spiteri C (2020). «Анализ остатков». В Britton K, Richards MP (ред.). Археологическая наука: Введение . Кембридж: Cambridge University Press. стр. 70–98. doi :10.1017/9781139013826.004. ISBN 978-0-521-19522-5. S2CID  241568727 . Получено 2023-02-21 .
  64. ^ Велкер Ф., Рамос-Мадригал Дж., Гутенбруннер П., Маки М., Тивари С., Раковников Джерси-Кристенсен Р. и др. (апрель 2020 г.). «Дентальный протеом человека-предшественника». Природа . 580 (7802): 235–238. Бибкод : 2020Natur.580..235W. дои : 10.1038/s41586-020-2153-8. ПМЦ 7582224 . ПМИД  32269345. 
  65. ^ Chen F, Welker F, Shen CC, Bailey SE, Bergmann I, Davis S и др. (май 2019 г.). «Поздняя среднеплейстоценовая денисовская нижняя челюсть с Тибетского плато» (PDF) . Nature . 569 (7756): 409–412. Bibcode : 2019Natur.569..409C. doi : 10.1038/s41586-019-1139-x. PMID  31043746. S2CID  256768558.
  66. ^ Cleland TP, Schroeter ER, Colleary C (январь 2021 г.). «Диагенетоформы: новый термин для объяснения изменений белков в результате диагенеза в палеопротеомике». Журнал протеомики . 230 : 103992. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103992 . PMID  32992016. S2CID  222168890.
  67. ^ Palmer KS, Makarewicz CA, Tishkin AA, Tur SS, Chunag A, Diimajav E и др. (март 2021 г.). «Сравнение использования магнитных шариков с ультрафильтрацией для протеомики древнего зубного камня» (PDF) . Journal of Proteome Research . 20 (3): 1689–1704. doi :10.1021/acs.jproteome.0c00862. PMID  33596076. S2CID  231953980.
  68. ^ Sechi S, Chait BT (декабрь 1998 г.). «Модификация остатков цистеина путем алкилирования. Инструмент для картирования пептидов и идентификации белков». Аналитическая химия . 70 (24): 5150–5158. doi :10.1021/ac9806005. PMID  9868912.
  69. ^ Фишер Р., Кесслер Б. М. (апрель 2015 г.). «Подготовка образцов с помощью геля (GASP) — упрощенный метод получения протеомных образцов с помощью геля из белковых экстрактов и целых клеток». Протеомика . 15 (7): 1224–1229. doi :10.1002/pmic.201400436. PMC 4409837. PMID  25515006 . 
  70. ^ Wiśniewski RJ (2018). «Подготовка образцов с помощью фильтра для анализа протеома». В Becher D (ред.). Microbial Proteomics . Methods in Molecular Biology. Vol. 1841. New York, NY: Springer New York. pp. 3–10. doi :10.1007/978-1-4939-8695-8_1. ISBN 978-1-4939-8693-4. PMID  30259475.
  71. ^ Hughes CS, Moggridge S, Müller T, Sorensen PH, Morin GB, Krijgsveld J (январь 2019 г.). «Однопоточная, твердофазная улучшенная подготовка образцов для протеомных экспериментов». Nature Protocols . 14 (1): 68–85. doi :10.1038/s41596-018-0082-x. PMID  30464214. S2CID  256838729.
  72. ^ ab Richter KK, Codlin MC, Seabrook M, Warinner C (май 2022 г.). «Учебник по применению ZooMS в археологии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 119 (20): e2109323119. Bibcode : 2022PNAS..11909323R. doi : 10.1073 /pnas.2109323119 . PMC 9171758. PMID  35537051. 
  73. ^ Hosseini S, Martinez-Chapa SO (2017). "Принципы и механизм анализа MALDI-ToF-MS". В Hosseini S, Martinez-Chapa SO (ред.). Основы анализа MALDI-ToF-MS . SpringerBriefs in Applied Sciences and Technology. Сингапур: Springer. стр. 1–19. doi :10.1007/978-981-10-2356-9_1. ISBN 978-981-10-2356-9. Получено 21.02.2023 .
  74. ^ Паттерсон SD, Эберсолд RH (март 2003 г.). «Протеомика: первое десятилетие и далее». Nature Genetics . 33 (3): 311–323. doi :10.1038/ng1106. PMID  12610541. S2CID  9800076.
  75. ^ Акаш М. С., Рехман К. (2020). «Высокоэффективная жидкостная хроматография». В Акаш М. С., Рехман К. (ред.). Основы фармацевтического анализа. Сингапур: Springer Nature. стр. 175–184. doi :10.1007/978-981-15-1547-7_14. ISBN 978-981-15-1547-7. S2CID  212917192 . Получено 2023-02-21 .
  76. ^ Niessen WM (2006). Жидкостная хроматография-масс-спектрометрия (3-е изд.). Бока-Ратон. ISBN 0-429-11680-2. OCLC  1329091536.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  77. ^ Seger C, Salzmann L (август 2020 г.). «Спустя еще одно десятилетие: ЖХ-МС/МС стала рутинной в клинической диагностике». Клиническая биохимия . Развитие и применение масс-спектрометрии в лабораторной медицине. 82 : 2–11. doi : 10.1016/j.clinbiochem.2020.03.004 . PMID  32188572. S2CID  213186669.
  78. ^ Lindon JC, Tranter GE, Koppenaal DW (2016). Энциклопедия спектроскопии и спектрометрии (3-е изд.). Кидлингтон, Оксфорд, Великобритания. ISBN 978-0-12-803225-1. OCLC  960910529.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  79. ^ Tyanova S, Temu T, Cox J (декабрь 2016 г.). «Вычислительная платформа MaxQuant для масс-спектрометрической дробовой протеомики». Nature Protocols . 11 (12): 2301–2319. doi :10.1038/nprot.2016.136. PMID  27809316. S2CID  21258415.
  80. ^ Хиросава М., Хосида М., Ишикава М., Тоя Т. (апрель 1993 г.). «MASCOT: система множественного выравнивания для последовательностей белков на основе трехстороннего динамического программирования». Computer Applications in the Biosciences . 9 (2): 161–167. doi :10.1093/bioinformatics/9.2.161. PMID  8481818.
  81. ^ Ma B, Zhang K, Hendrie C, Liang C, Li M, Doherty-Kirby A, Lajoie G (2003-10-30). "PEAKS: мощное программное обеспечение для секвенирования пептидов de novo с помощью тандемной масс-спектрометрии". Rapid Communications in Mass Spectrometry . 17 (20): 2337–2342. Bibcode : 2003RCMS...17.2337M. doi : 10.1002/rcm.1196. PMID  14558135.
  82. ^ Солнцев SK, Shortreed MR, Frey BL, Smith LM (май 2018). «Расширенное обнаружение глобальной посттрансляционной модификации с помощью MetaMorpheus». Журнал исследований протеома . 17 (5): 1844–1851. doi :10.1021/acs.jproteome.7b00873. PMID  29578715.
  83. ^ Sun J, Shi J, Wang Y, Wu S, Zhao L, Li Y и др. (декабрь 2019 г.). «Open-pFind улучшает идентификацию отсутствующих белков из ткани яичек человека». Journal of Proteome Research . 18 (12): 4189–4196. doi :10.1021/acs.jproteome.9b00376. PMID  31657219. S2CID  204947980.
  84. ^ Geiszler DJ, Kong AT, Avtonomov DM, Yu F, Leprevost FD, Nesvizhskii AI (2021-01-01). "PTM-Shepherd: Анализ и суммирование посттрансляционных и химических модификаций из результатов открытого поиска". Молекулярная и клеточная протеомика . 20 : 100018. doi : 10.1074/mcp.TIR120.002216 . PMC 7950090. PMID  33568339 . 
  85. ^ Tran NH, Zhang X, Xin L, Shan B, Li M (август 2017 г.). «Секвенирование пептидов de novo с помощью глубокого обучения». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (31): 8247–8252. Bibcode : 2017PNAS..114.8247T. doi : 10.1073/pnas.1705691114 . PMC 5547637. PMID  28720701 . 
  86. ^ Muth T, Weilnböck L, Rapp E, Huber CG, Martens L, Vaudel M, Barsnes H (февраль 2014 г.). «DeNovoGUI: графический пользовательский интерфейс с открытым исходным кодом для секвенирования de novo тандемных масс-спектров». Journal of Proteome Research . 13 (2): 1143–1146. doi : 10.1021/pr4008078. PMC 3923451. PMID  24295440. 
  87. ^ Qiao R, Tran NH, Xin L, Chen X, Li M, Shan B, Ghodsi A (2021). «Вычислительно независимое от разрешения прибора секвенирование пептидов de novo для устройств с высоким разрешением». Nature Machine Intelligence . 3 (5): 420–425. doi :10.1038/s42256-021-00304-3. ISSN  2522-5839. S2CID  233670194.
  88. ^ Yilmaz M, Fondrie W, Bittremieux W, Oh S, Noble WS (2022-06-28). «Секвенирование пептидов методом масс-спектрометрии de novo с использованием модели трансформатора». Труды 39-й Международной конференции по машинному обучению . PMLR: 25514–25522.
  89. ^ Bona A, Papai Z, Maasz G, Toth GA, Jambor E, Schmidt J, et al. (2014-01-27). "Масс-спектрометрическая идентификация древних белков как потенциальных молекулярных биомаркеров остеогенной саркомы возрастом 2000 лет". PLOS ONE . 9 (1): e87215. Bibcode : 2014PLoSO...987215B. doi : 10.1371/journal.pone.0087215 . PMC 3903643. PMID  24475253 . 
  90. ^ Cappellini E, Jensen LJ, Szklarczyk D, Ginolhac A, da Fonseca RA, Stafford TW и др. (февраль 2012 г.). «Протеомный анализ бедренной кости мамонта плейстоцена выявил более сотни древних костных белков». Journal of Proteome Research . 11 (2): 917–926. doi :10.1021/pr200721u. PMID  22103443.
  91. ^ Cleland TP, Schroeter ER, Schweitzer MH (июнь 2015 г.). «Биологически и диагенетически полученные пептидные модификации в коллагенах moa». Труды. Биологические науки . 282 (1808): 20150015. doi :10.1098/rspb.2015.0015. PMC 4455796. PMID  25972464 . 
  92. ^ ab Welker F, Hajdinjak M, Talamo S, Jaouen K, Dannemann M, David F и др. (октябрь 2016 г.). «Палеопротеомные свидетельства идентифицируют архаичных гомининов, связанных с шательперронским ярусом в пещере Ренн». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (40): 11162–11167. Bibcode : 2016PNAS..11311162W. doi : 10.1073/pnas.1605834113 . PMC 5056053. PMID  27638212 . 
  93. ^ Хаблин Дж. Дж., Сираков Н., Алдейас В., Бейли С., Бард Э., Дельвинь В. и др. (май 2020 г.). «Первоначальный человек верхнего палеолита Homo sapiens из пещеры Бачо Киро, Болгария» (PDF) . Природа . 581 (7808): 299–302. Бибкод : 2020Natur.581..299H. doi : 10.1038/s41586-020-2259-z. PMID  32433609. S2CID  218592678.
  94. ^ Rüther PL, Husic IM, Bangsgaard P, Gregersen KM, Pantmann P, Carvalho M и др. (май 2022 г.). «SPIN обеспечивает высокопроизводительную идентификацию видов археологических костей с помощью протеомики». Nature Communications . 13 (1): 2458. Bibcode :2022NatCo..13.2458R. doi :10.1038/s41467-022-30097-x. PMC 9072323 . PMID  35513387. 
  95. ^ Bai Y, Yu Z, Ackerman L, Zhang Y, Bonde J, Li W и др. (август 2020 г.). «Минерализация эмали с использованием белковых нанолент». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 117 (32): 19201–19208. Bibcode : 2020PNAS..11719201B. doi : 10.1073/pnas.2007838117 . PMC 7431033. PMID  32737162. 
  96. ^ Welker F, Ramos-Madrigal J, Kuhlwilm M, Liao W, Gutenbrunner P, de Manuel M и др. (декабрь 2019 г.). «Протеом эмали показывает, что Gigantopithecus был ранним дивергирующим pongine». Nature . 576 (7786): 262–265. Bibcode :2019Natur.576..262W. doi :10.1038/s41586-019-1728-8. PMC 6908745 . PMID  31723270. 
  97. ^ Nogueira FC, Neves LX, Pessoa-Lima C, Langer MC, Domont GB, Line SR и др. (май 2021 г.). «Древние эмалевые пептиды, извлеченные из южноамериканских плейстоценовых видов Notiomastodon platensis и Myocastor cf. coypus». Журнал протеомики . 240 : 104187. doi : 10.1016/j.jprot.2021.104187. PMID  33757878. S2CID  232337986.
  98. ^ Сакалаускайте Дж., Марин Ф., Перголицци Б., Демарчи Б. (сентябрь 2020 г.). «Палеопротеомика раковин: первое применение пептидной массовой дактилоскопии для быстрой идентификации раковин моллюсков в археологии». Журнал протеомики . 227 : 103920. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103920 . PMID  32712371. S2CID  220798638.
  99. ^ Chowdhury MP, Campbell S, Buckley M (август 2021 г.). «Протеомный анализ археологической керамики из Телль-Хайбера, южный Ирак». Журнал археологической науки . 132 : 105414. Bibcode : 2021JArSc.132j5414C. doi : 10.1016/j.jas.2021.105414. ISSN  0305-4403. S2CID  236243360.
  100. ^ Siano F, Picariello G, Caruso T, Esposito S, Rescigno C, Addeo F, Vasca E (май 2022 г.). «Протеомика и интегрированные методы для характеристики органических остатков в погребальных находках италийских популяций первого тысячелетия до нашей эры». Журнал исследований протеома . 21 (5): 1330–1339. doi : 10.1021/acs.jproteome.2c00093. PMID  35347988. S2CID  247776564.
  101. ^ Танаси Д., Кучина А., Кунсоло В., Салетти Р., Ди Франческо А., Греко Э., Фоти С. (февраль 2021 г.). «Палеопротеомное профилирование органических остатков доисторической керамики с Мальты». Аминокислоты . 53 (2): 295–312. дои : 10.1007/s00726-021-02946-4. ПМЦ 7910365 . ПМИД  33582869. 
  102. ^ McGrath K, Rowsell K, Gates St-Pierre C, Tedder A, Foody G, Roberts C и др. (Июль 2019 г.). «Идентификация археологической кости с помощью неразрушающего ZooMS и материальность символического выражения: примеры из ирокезских костяных наконечников». Scientific Reports . 9 (1): 11027. Bibcode :2019NatSR...911027M. doi :10.1038/s41598-019-47299-x. PMC 6667708 . PMID  31363122. 
  103. ^ Demarchi B, Boano R, Ceron A, Dal Bello F, Favero-Longo SE, Fiddyment S и др. (Июль 2020 г.). «Никогда не скучно: неинвазивная палеопротеомика мумифицированной человеческой кожи». Журнал археологической науки . 119 : 105145. Bibcode : 2020JArSc.119j5145D. doi : 10.1016/j.jas.2020.105145. hdl : 2318/1739887 . ISSN  0305-4403. S2CID  219750410.
  104. ^ Мартисиус Н.Л., Велкер Ф., Доганджич Т., Гроте М.Н., Ренду В., Синет-Матио В. и др. (май 2020 г.). «Неразрушающая идентификация ZooMS показывает стратегический выбор неандертальцами сырья для костяных орудий» . Научные отчеты . 10 (1): 7746. Бибкод : 2020НатСР..10.7746М. doi : 10.1038/s41598-020-64358-w. ПМК 7210944 . ПМИД  32385291. 
  105. ^ Craig OE, Collins MJ (март 2000 г.). «Улучшенный метод иммунологического обнаружения связанного с минералами белка с использованием плавиковой кислоты и прямого захвата». Журнал иммунологических методов . 236 (1–2): 89–97. doi :10.1016/S0022-1759(99)00242-2. PMID  10699582.
  106. ^ Procopio N, Buckley M (февраль 2017 г.). «Минимизация лабораторно-индуцированного распада в протеомике костей». Журнал исследований протеома . 16 (2): 447–458. doi :10.1021/acs.jproteome.6b00564. PMID  28152590.
  107. ^ Cleland TP (ноябрь 2018 г.). «Палеопротеомика костей человека с использованием метода подготовки образцов с использованием однопотоковой твердофазной обработки для максимизации количества обнаруженных белков и снижения содержания гуминовых кислот». Журнал исследований протеома . 17 (11): 3976–3983. doi : 10.1021/acs.jproteome.8b00637. PMID  30336043. S2CID  53018221.
  108. ^ Perdigão N, Heinrich J, Stolte C, Sabir KS, Buckley MJ, Tabor B, et al. (декабрь 2015 г.). «Неожиданные особенности темного протеома». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (52): 15898–15903. Bibcode : 2015PNAS..11215898P. doi : 10.1073/pnas.1508380112 . PMC 4702990. PMID  26578815 . 
  109. ^ Ankeny RA, Leonelli S (2020). «Модельные организмы». Элементы философии биологии . doi : 10.1017/9781108593014 . ISBN 9781108593014.
  110. ^ Schroeter ER, Cleland TP (январь 2016 г.). «Дезамидирование глутамина: показатель древности или качества сохранности?». Rapid Communications in Mass Spectrometry . 30 (2): 251–255. Bibcode : 2016RCMS...30..251S. doi : 10.1002/rcm.7445 . PMID  26689157.
  111. ^ Brown S, Kozlikin M, Shunkov M, Derevianko A, Higham T, Douka K, Richter KK (сентябрь 2021 г.). «Изучение сохранения коллагена посредством дезамидирования глутамина в Денисовой пещере». Journal of Archaeological Science . 133 : 105454. Bibcode : 2021JArSc.133j5454B. doi : 10.1016/j.jas.2021.105454. ISSN  0305-4403.
  112. ^ Asara JM, Schweitzer MH, Freimark LM, Phillips M, Cantley LC (апрель 2007 г.). «Последовательности белков мастодонта и тираннозавра рекса, выявленные с помощью масс-спектрометрии». Science . 316 (5822): 280–285. Bibcode :2007Sci...316..280A. doi :10.1126/science.1137614. PMID  17431180. S2CID  85299309.
  113. ^ Schweitzer MH, Zheng W, Organ CL, Avci R, Suo Z, Freimark LM и др. (май 2009 г.). «Биомолекулярная характеристика и белковые последовательности кампанского гадрозавра B. canadensis». Science . 324 (5927): 626–631. Bibcode :2009Sci...324..626S. doi :10.1126/science.1165069. PMID  19407199. S2CID  5358680.
  114. ^ Buckley M, Warwood S, van Dongen B, Kitchener AC, Manning PL (май 2017 г.). «Ископаемая белковая химера; трудности в различении последовательностей пептидов динозавров от современных перекрестных загрязнений». Труды. Биологические науки . 284 (1855): 20170544. doi :10.1098/rspb.2017.0544. PMC 5454271. PMID  28566488 . 
  115. ^ Pal Chowdhury M, Makarewicz C, Piezonka H, ​​Buckley M (ноябрь 2022 г.). «Новый метод глубокой эвтектической экстракции белка на основе растворителя для остатков керамики и археологические последствия». Журнал исследований протеома . 21 (11): 2619–2634. doi : 10.1021/acs.jproteome.2c00340. PMC 9639204. PMID  36268809 . 
  116. ^ Beslic D, Tscheuschner G, Renard BY, Weller MG, Muth T (январь 2023 г.). «Комплексная оценка инструментов секвенирования пептидов de novo для сборки моноклональных антител». Briefings in Bioinformatics . 24 (1). doi :10.1093/bib/bbac542. PMC 9851299. PMID  36545804 .