stringtranslate.com

Антифризный белок

Антифризные белки ( АФП ) или белки структурирования льда относятся к классу полипептидов, вырабатываемых некоторыми животными , растениями , грибами и бактериями , которые позволяют им выживать при температурах ниже точки замерзания воды. АФП связываются с небольшими кристаллами льда , чтобы подавить рост и рекристаллизацию льда, которые в противном случае были бы фатальными. [3] Также появляется все больше доказательств того, что АФП взаимодействуют с мембранами клеток млекопитающих, защищая их от повреждения холодом. Эта работа предполагает участие АФП в акклиматизации к холоду . [4]

Неколлигативные свойства

В отличие от широко используемого автомобильного антифриза, этиленгликоля , AFP не понижают точку замерзания пропорционально концентрации. [ требуется ссылка ] Скорее, они работают неколлигационным образом . Это явление позволяет им действовать как антифриз при концентрациях от 1/300 до 1/500 от концентраций других растворенных веществ. Их низкая концентрация сводит к минимуму их влияние на осмотическое давление . [4] Необычные свойства AFP объясняются их селективным сродством к определенным кристаллическим формам льда и, как следствие, блокадой процесса зарождения льда. [5]

Температурный гистерезис

AFP создают разницу между точкой плавления и точкой замерзания (температура разрыва связанного с AFP кристалла льда), известную как тепловой гистерезис. Добавление AFP на границе между твердым льдом и жидкой водой подавляет термодинамически благоприятный рост кристалла льда. Рост льда кинетически ингибируется AFP, покрывающими доступные для воды поверхности льда. [5]

Температурный гистерезис легко измерить в лаборатории с помощью нанолитрового осмометра . Организмы различаются по своим значениям термического гистерезиса. Максимальный уровень термического гистерезиса, демонстрируемый рыбьим АФП, составляет приблизительно −3,5 °C (Шейх Махатабуддин и др., SciRep) (29,3 °F). Напротив, водные организмы подвергаются воздействию только температуры от −1 до −2 °C ниже нуля. В экстремальные зимние месяцы еловая листовертка-почкоед выдерживает замерзание при температурах, приближающихся к −30 °C. [4]

Скорость охлаждения может влиять на значение термического гистерезиса АФП. Быстрое охлаждение может существенно снизить неравновесную точку замерзания и, следовательно, значение термического гистерезиса. Следовательно, организмы не могут обязательно адаптироваться к своей отрицательной среде, если температура резко падает. [4]

Устойчивость к заморозкам против избегания заморозков

Виды, содержащие АФП, можно классифицировать как

Избегание замерзания : эти виды способны полностью предотвратить замерзание жидкостей своего тела. Как правило, функция АФП может быть преодолена при экстремально низких температурах, что приводит к быстрому росту льда и смерти.

Устойчивые к замораживанию : эти виды способны выживать при замораживании жидкостей организма. Некоторые устойчивые к замораживанию виды, как полагают, используют АФП в качестве криопротекторов для предотвращения повреждений от замораживания, но не замораживания в целом. Точный механизм до сих пор неизвестен. Однако считается, что АФП могут ингибировать рекристаллизацию и стабилизировать клеточные мембраны для предотвращения повреждений льдом. [6] Они могут работать совместно с белками- зародышами льда (INP), чтобы контролировать скорость распространения льда после замораживания. [6]

Разнообразие

Известно много негомологичных типов АФП.

Рыбные АФП

Рисунок 1. Три лица АФП типа I

Антифризные гликопротеины или AFGP обнаружены у антарктических нототениоид и северной трески . Они имеют массу 2,6–3,3 кДа. [7] AFGP развивались отдельно у нототениоид и северной трески. У нототениоид ген AFGP произошел от предкового гена сериновой протеазы, похожей на трипсиноген. [8]

Растительные АФП

Классификация АФП усложнилась, когда были обнаружены антифризные белки из растений. [17] Растительные АФП существенно отличаются от других АФП в следующих аспектах:

  1. Они имеют гораздо более слабую термическую гистерезисную активность по сравнению с другими АФП. [18]
  2. Их физиологическая функция, скорее всего, заключается в подавлении рекристаллизации льда, а не в предотвращении его образования. [18]
  3. Большинство из них представляют собой эволюционировавшие патогенетические белки, иногда сохраняющие противогрибковые свойства. [18]

АФП насекомых

Существует ряд АФП, обнаруженных у насекомых, в том числе у жуков Dendroides , Tenebrio и Rhagium , еловых листоверток и бледных красавиц, а также у мошек (того же порядка, что и у мух). АФП насекомых имеют определенные сходства, причем большинство из них имеют более высокую активность (т. е. большее значение теплового гистерезиса, называемое гиперактивным) и повторяющуюся структуру с плоской поверхностью, связывающей лед. АФП от близкородственных жуков Tenebrio и Dendroides являются гомологичными, и каждый повтор из 12–13 аминокислот стабилизирован внутренней дисульфидной связью. Изоформы имеют от 6 до 10 таких повторов, которые образуют спираль, или бета-соленоид. Одна сторона соленоида имеет плоскую поверхность, связывающую лед, которая состоит из двойного ряда остатков треонина. [6] [19] Другие жуки (род Rhagium ) имеют более длинные повторы без внутренних дисульфидных связей, которые образуют сжатый бета-соленоид (бета-сэндвич) с четырьмя рядами остатков треонина, [20] и этот АФП структурно похож на тот, который смоделирован для негомологичного АФП из бледной красавки. [21] Напротив, АФП из еловой листовертки-почкоеда представляет собой соленоид, который внешне напоминает белок Tenebrio , с похожей поверхностью связывания льда, но имеет треугольное поперечное сечение с более длинными повторами, в которых отсутствуют внутренние дисульфидные связи. АФП из мошек структурно похож на таковые из Tenebrio и Dendroides , но бета-соленоид, скрепленный дисульфидными связями, образован из более коротких повторов из 10 аминокислот, и вместо треонина поверхность связывания льда состоит из одного ряда остатков тирозина. [22] Коллемболы (Collembola) не являются насекомыми, но, как и насекомые, они являются членистоногими с шестью ногами. Вид, обнаруженный в Канаде, который часто называют «снежной блохой», производит гиперактивные АФП. [23] Хотя они также повторяются и имеют плоскую связывающую лед поверхность, на этом сходство заканчивается. Около 50% остатков представляют собой глицин (Gly) с повторами Gly-Gly- X или Gly-XX, где X — любая аминокислота. Каждый повтор из 3 аминокислот образует один виток полипролиновой спирали II типа. Затем спирали складываются вместе, образуя пучок толщиной в две спирали, с связывающей лед поверхностью, в которой преобладают небольшие гидрофобные остатки, такие как аланин, а не треонин. [24] Другие насекомые, такие как аляскинский жук, производят гиперактивные антифризы, которые еще менее похожи, поскольку они представляют собой полимеры сахаров ( ксиломаннан ), а не полимеры аминокислот (белков). [25] В совокупности это говорит о том, что большинство АФП и антифризов возникли после того, как линии, давшие начало этим различным насекомым, разошлись. Сходства, которые они разделяют, являются результатом конвергентной эволюции.

AFP организмов морского льда

Многие микроорганизмы, живущие в морском льду, обладают АФП, которые принадлежат к одному семейству. Диатомовые водоросли Fragilariopsis cylindrus и F. curta играют ключевую роль в сообществах полярного морского льда, доминируя в сообществах как пластинчатого слоя, так и внутри пакового льда. АФП широко распространены у этих видов, и наличие генов АФП как мультигенного семейства указывает на важность этой группы для рода Fragilariopsis . [26] АФП, идентифицированные в F. cylindrus, принадлежат к семейству АФП, которое представлено в различных таксонах и может быть обнаружено в других организмах, связанных с морским льдом ( Colwellia spp., Navicula glaciei , Chaetoceros neogracile и Stephos longipes и Leucosporidium antarcticum ) [27] [28] и бактериях внутреннего льда Антарктики ( Flavobacteriaceae ), [29] [30] а также в холодоустойчивых грибах ( Typhula ishikariensis , Lentinula edodes и Flammulina populicola ). [31] [32]

Было решено несколько структур для AFP морского льда. Это семейство белков сворачивается в бета-спираль , которая образует плоскую поверхность связывания льда. [33] В отличие от других AFP, не существует единственного мотива последовательности для сайта связывания льда. [34]

АФП, обнаруженный в метагеноме инфузорий Euplotes focardii и психрофильных бактерий, обладает эффективной способностью ингибировать рекристаллизацию льда. [35] 1 мкМ белка, связывающего лед консорциума Euplotes focardii ( Efc IBP), достаточно для полного ингибирования рекристаллизации льда при температуре –7,4 °C. Эта способность ингибировать рекристаллизацию льда помогает бактериям переносить лед, а не предотвращать его образование. Efc IBP также создает зазор термического гистерезиса, но эта способность не так эффективна, как способность ингибировать рекристаллизацию льда. Efc IBP помогает защищать как очищенные белки, так и целые бактериальные клетки при температурах замерзания. Зеленый флуоресцентный белок функционирует после нескольких циклов замораживания и плавления при инкубации с Efc IBP. Escherichia coli выживает в течение более длительных периодов при температуре 0 °C, когда ген efcIBP был вставлен в геном E. coli . [35] Efc IBP имеет типичную структуру AFP, состоящую из нескольких бета-слоев и альфа-спирали . Кроме того, все полярные остатки, связывающие лед, находятся в одном и том же месте белка. [35]

Эволюция

Замечательное разнообразие и распределение AFPs предполагает, что различные типы эволюционировали недавно в ответ на оледенение уровня моря , произошедшее 1–2 миллиона лет назад в Северном полушарии и 10–30 миллионов лет назад в Антарктиде. Данные, собранные при глубоководном бурении океана, показали, что развитие Антарктического циркумполярного течения было сформировано более 30 миллионов лет назад. [36] Охлаждение Антарктиды, вызванное этим течением, вызвало массовое вымирание видов костистых рыб, которые не могли выдерживать отрицательные температуры. [37] Виды нототениоид с антифризным гликопротеином смогли пережить оледенение и диверсифицироваться в новых нишах. [37] [8]

Это независимое развитие схожих адаптаций называется конвергентной эволюцией . [4] Доказательства конвергентной эволюции у северной трески ( Gadidae ) и нототениоидных подтверждаются находками различных спейсерных последовательностей и различной организации интронов и экзонов, а также несовпадающих последовательностей трипептида AFGP, которые возникли из дупликаций коротких предковых последовательностей, которые были по-разному переставлены (для одного и того же трипептида) каждой группой. Эти группы разошлись примерно 7-15 миллионов лет назад. Вскоре после этого (5-15 миллионов лет назад) ген AFGP эволюционировал из предкового гена панкреатического трипсиногена у нототениоидных. Гены AFGP и трипсиногена разделились посредством расхождения последовательностей - адаптации, которая произошла вместе с охлаждением и последующим замерзанием Антарктического океана. Эволюция гена AFGP у северной трески произошла позднее (~3,2 млн лет назад) и возникла из некодирующей последовательности посредством тандемных дупликаций в единице Thr-Ala-Ala. Антарктическая нототениоидная рыба и арктическая треска, Boreogadus saida, являются частью двух различных отрядов и имеют очень похожие антифризные гликопротеины. [38] Хотя два отряда рыб имеют похожие антифризные белки, виды трески содержат аргинин в AFG, в то время как антарктические нототениоидные его не содержат. [38] Роль аргинина как усилителя была исследована в антифризном белке Dendroides canadensis (DAFP-1) путем наблюдения за эффектом химической модификации с использованием 1-2 циклогександиона. [39] Предыдущие исследования обнаружили различные усилители антифризного белка этой креветки, включая тауматин-подобный белок и поликарбоксилаты. [40] [41] Модификации DAFP-1 с помощью специфичного для аргинина реагента привели к частичной и полной потере термического гистерезиса в DAFP-1, что указывает на то, что аргинин играет решающую роль в повышении его способности. [39] Различные молекулы-усилители DAFP-1 обладают различной термической гистерезисной активностью. [41] Аморнвиттават и др. 2008 обнаружили, что количество карбоксилатных групп в молекулах влияет на термическую гистерезисную способность DAFP-1. [41] Оптимальная активность в TH коррелирует с высокой концентрацией молекул-усилителей. [41] Ли и др. 1998 исследовали влияние pH и растворенного вещества на термический гистерезис в белках-антифризах из Dendrioides canadensis. [42] TH-активность DAFP-4 не зависела от pH, если только не было низкой концентрации растворенного вещества (pH 1), при которой TH снижался. [42] Влияние пяти растворенных веществ; Было отмечено влияние сукцината, цитрата, малата, малоната и ацетата на активность TH. [42] Среди пяти растворенных веществ было показано, что цитрат оказывает наибольшее усиливающее действие. [42]

Это пример модели прото-ОРС, редкого случая, когда новые гены существуют в виде сформированной открытой рамки считывания еще до появления регуляторного элемента, необходимого для их активации.

У рыб горизонтальный перенос генов ответственен за наличие белков АФП типа II в некоторых группах без недавней общей филогении. У сельди и корюшки до 98% интронов этого гена являются общими; предполагается, что метод переноса происходит во время спаривания через сперматозоиды, подвергающиеся воздействию чужеродной ДНК. [43] Известно, что направление переноса — от сельди к корюшке, поскольку у сельди в 8 раз больше копий гена АФП, чем у корюшки (1), а сегменты гена у корюшки содержат мобильные элементы , которые в остальном характерны и распространены у сельди, но не встречаются у других рыб. [43]

Существуют две причины, по которым многие типы АФП способны выполнять одну и ту же функцию, несмотря на их разнообразие:

  1. Хотя лед однородно состоит из молекул воды, он имеет много различных поверхностей, доступных для связывания. Различные типы АФП могут взаимодействовать с различными поверхностями.
  2. Хотя пять типов АФП различаются по своей первичной структуре аминокислот, когда каждый из них сворачивается в функционирующий белок, они могут иметь сходство в своей трехмерной или третичной структуре , что обеспечивает одинаковые взаимодействия со льдом. [4] [44]

Активность антифриза гликопротеина наблюдалась у нескольких видов лучепёрых, включая бельдюг, бычков и виды трески. [45] [46] Виды рыб, обладающие антифризным гликопротеином, проявляют различные уровни активности белка. [47] Сайка ( Boreogadus saida) проявляет схожую активность белка и свойства с антарктическим видом, T. borchgrevinki . [47] Оба вида имеют более высокую активность белка, чем навага ( Eleginus gracilis ). [47] Было обнаружено, что белки-антифризы льда у видов диатомовых водорослей помогают снизить температуру замерзания белков организма. [26] Байер-Джиральди и др. 2010 обнаружили 30 видов из различных таксонов с гомологами белков-антифризов льда. [26] Разнообразие согласуется с предыдущими исследованиями, которые наблюдали наличие этих генов у ракообразных, насекомых, бактерий и грибов. [8] [48] [49] Горизонтальный перенос генов отвечает за наличие белков-антифризов льда у двух видов морских диатомовых водорослей, F. cylindrus и F. curta. [26]

Механизмы действия

Считается, что AFP подавляют рост льда посредством механизма адсорбции -ингибирования. [50] Они адсорбируются на небазальных плоскостях льда, подавляя термодинамически благоприятный рост льда. [51] Наличие плоской, жесткой поверхности у некоторых AFP, по-видимому, облегчает их взаимодействие со льдом посредством поверхностной комплементарности сил Ван-дер-Ваальса . [52]

Привязка ко льду

Обычно кристаллы льда, выращенные в растворе, демонстрируют только базальную (0001) и призматическую грани (1010) и выглядят как круглые и плоские диски. [5] Однако, похоже, что присутствие АФП обнажает другие грани. Теперь, похоже, поверхность льда 2021 является предпочтительной поверхностью связывания, по крайней мере, для АФП типа I. [53] В ходе исследований АФП типа I первоначально предполагалось, что лед и АФП взаимодействуют посредством водородных связей (Raymond и DeVries, 1977). Однако, когда части белка, которые, как считалось, способствуют образованию водородных связей, были мутированы, предполагаемое снижение антифризной активности не наблюдалось. Последние данные предполагают, что гидрофобные взаимодействия могут быть основным фактором. [54] Трудно определить точный механизм связывания из-за сложного интерфейса вода-лед. В настоящее время попытки раскрыть точный механизм предпринимаются с помощью программ молекулярного моделирования ( молекулярная динамика или метод Монте-Карло ). [3] [5]

Механизм связывания и функция антифриза

Согласно исследованию структуры и функции антифризного белка из Pseudopleuronectes americanus [55] , было показано, что механизм антифриза молекулы АФП типа I обусловлен связыванием со структурой зародышеобразования льда по типу застежки-молнии посредством водородных связей гидроксильных групп ее четырех остатков Thr с кислородом вдоль направления в решетке льда, что впоследствии останавливает или замедляет рост пирамидальных плоскостей льда, снижая точку замерзания. [55]

Вышеуказанный механизм можно использовать для выяснения взаимосвязи структуры и функции других антифризных белков, имеющих следующие две общие черты:

  1. повторение остатка Thr (или любого другого полярного аминокислотного остатка, боковая цепь которого может образовывать водородную связь с водой) в 11-аминокислотном периоде вдоль рассматриваемой последовательности, и
  2. высокий процент остатка Ala в нем. [55]

История

В 1950-х годах норвежский ученый Шоландер попытался объяснить, как арктические рыбы могут выживать в воде, более холодной, чем точка замерзания их крови. Его эксперименты привели его к мысли, что в крови арктических рыб есть «антифриз». [3] Затем, в конце 1960-х годов, биолог животных Артур ДеВриз смог выделить белок-антифриз, исследовав антарктических рыб. [56] Позднее эти белки были названы антифризными гликопротеинами (АФГП) или антифризными гликопептидами, чтобы отличить их от недавно открытых негликопротеиновых биологических антифризов (АФП). ДеВриз работал с Робертом Фини (1970) над характеристикой химических и физических свойств антифризных белков. [57] В 1992 году Гриффит и др. задокументировали свое открытие АФП в листьях озимой ржи. [17] Примерно в то же время Уррутия, Думан и Найт (1992) задокументировали белок термического гистерезиса в покрытосеменных растениях. [58] В следующем году Думан и Олсен отметили, что АФП также были обнаружены в более чем 23 видах покрытосеменных растений , включая те, которые употребляются в пищу людьми. [59] Они также сообщили об их наличии в грибах и бактериях.

Изменение имени

Недавно были предприняты попытки переименовать белки антифриза в белки структурирования льда, чтобы более точно представить их функцию и избавиться от любой предполагаемой отрицательной связи между АФП и автомобильным антифризом, этиленгликолем . Эти две вещи являются совершенно отдельными сущностями и демонстрируют слабое сходство только в своей функции. [60]

Коммерческое и медицинское применение

Многочисленные области могли бы выиграть от защиты тканей от повреждения замораживанием. В настоящее время предприятия изучают использование этих белков в: [ необходима цитата ]

Компания Unilever получила одобрение Великобритании, США, ЕС, Мексики, Китая, Филиппин, Австралии и Новой Зеландии на использование генетически модифицированных дрожжей для производства антифризных белков из рыбы для использования в производстве мороженого. [61] [62] На этикетке они обозначены как «ISP» или белок структурирования льда, а не как AFP или антифризный белок.

Последние новости

Одним из последних успешных бизнес-проектов стало введение АФП в мороженое и йогуртовые продукты. Этот ингредиент, обозначенный как белок, структурирующий лед, был одобрен Управлением по контролю за продуктами и лекарствами . Белки выделяются из рыбы и реплицируются в большем масштабе в генетически модифицированных дрожжах. [63]

Существует обеспокоенность со стороны организаций, выступающих против генетически модифицированных организмов (ГМО), которые считают, что белки-антифризы могут вызывать воспаление. [64] Потребление АФП в рационе, вероятно, уже существенно в большинстве северных и умеренных регионов. [7] Учитывая известное историческое потребление АФП, можно с уверенностью заключить, что их функциональные свойства не оказывают никаких токсикологических или аллергенных эффектов на людей. [7]

Также в обществе широко используется трансгенный процесс производства структурирующих лед белков. С помощью этой технологии производятся инсулин и сычужный фермент . Процесс не влияет на продукт, он просто делает производство более эффективным и предотвращает гибель рыбы, которую в противном случае пришлось бы убить для извлечения белка.

В настоящее время Unilever включает AFP в некоторые из своих американских продуктов, включая некоторые виды мороженого Popsicle и новую линейку мороженого Breyers Light Double Churned. В мороженом AFP позволяют производить очень кремовое, плотное, обезжиренное мороженое с меньшим количеством добавок. [65] Они контролируют рост кристаллов льда, вызванный размораживанием на погрузочной платформе или кухонном столе, что снижает качество текстуры. [66]

В ноябре 2009 года в Трудах Национальной академии наук было опубликовано открытие молекулы у аляскинского жука, которая ведет себя как АФП, но состоит из сахаридов и жирных кислот . [25]

Исследование 2010 года продемонстрировало стабильность кристаллов перегретого водяного льда в растворе АФП, показав, что хотя белки могут препятствовать замерзанию, они также могут препятствовать таянию. [67] В 2021 году ученые EPFL и Уорика обнаружили искусственную имитацию белков-антифризов. [68]

Ссылки

  1. ^ Daley ME, Spyracopoulos L, Jia Z, Davies PL, Sykes BD (апрель 2002 г.). «Структура и динамика бета-спирального антифризного белка». Биохимия . 41 (17): 5515–25. doi :10.1021/bi0121252. PMID  11969412.
  2. ^ Leinala EK, Davies PL, Doucet D, Tyshenko MG, Walker VK, Jia Z (сентябрь 2002 г.). «Бета-спиральная изоформа антифризного белка с повышенной активностью. Структурные и функциональные аспекты». Журнал биологической химии . 277 (36): 33349–52. doi : 10.1074/jbc.M205575200 . PMID  12105229.
  3. ^ abc Goodsell D (декабрь 2009 г.). «Молекула месяца: белки-антифризы». Исследовательский институт Скриппса и RCSB PDB . doi :10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12. Архивировано из оригинала 2015-11-04 . Получено 2012-12-30 .
  4. ^ abcdef Fletcher GL, Hew CL, Davies PL (2001). «Антифризные белки костистых рыб». Annual Review of Physiology . 63 : 359–90. doi : 10.1146/annurev.physiol.63.1.359. PMID  11181960.
  5. ^ abcd Жоров А, Жоров БС, Ян ДС (июнь 2004). "Теоретическое исследование взаимодействия антифризного белка зимней камбалы со льдом". Protein Science . 13 (6): 1524–37. doi :10.1110/ps.04641104. PMC 2279984 . PMID  15152087. 
  6. ^ abc Duman JG (2001). «Антифриз и белки-зародыши льда у наземных членистоногих». Annual Review of Physiology . 63 : 327–57. doi : 10.1146/annurev.physiol.63.1.327. PMID  11181959.
  7. ^ abcd Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ (июль 2002 г.). «Антифризные белки: характеристики, возникновение и воздействие на человека». Пищевая и химическая токсикология . 40 (7): 899–903. doi :10.1016/S0278-6915(02)00042-X. PMID  12065210.
  8. ^ abc Chen L, DeVries AL, Cheng CH (апрель 1997 г.). «Эволюция гена антифриза-гликопротеина из гена трипсиногена у антарктических нототениоидных рыб». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3811–6. Bibcode : 1997PNAS...94.3811C. doi : 10.1073/pnas.94.8.3811 . PMC 20523. PMID  9108060. 
  9. ^ ab Duman JG, de Vries AL (1976). «Выделение, характеристика и физические свойства белковых антифризов из зимней камбалы Pseudopleuronectes americanus». Сравнительная биохимия и физиология. B, Сравнительная биохимия . 54 (3): 375–80. doi :10.1016/0305-0491(76)90260-1. PMID  1277804.
  10. ^ Скоттер А. Дж., Маршалл К. Б., Грэм Л. А., Гилберт Дж. А., Гарнхэм К. П., Дэвис П. Л. (октябрь 2006 г.). «Основа гиперактивности антифризных белков». Криобиология . 53 (2): 229–39. doi :10.1016/j.cryobiol.2006.06.006. PMID  16887111.
  11. ^ Graham LA, Marshall CB, Lin FH, Campbell RL, Davies PL (февраль 2008 г.). «Гиперактивный антифризный белок из рыб содержит несколько участков связывания льда». Биохимия . 47 (7): 2051–63. doi :10.1021/bi7020316. PMID  18225917.
  12. ^ Ng NF, Hew CL (август 1992 г.). «Структура антифризного полипептида из морского ворона. Дисульфидные связи и сходство с лектин-связывающими белками». Журнал биологической химии . 267 (23): 16069–75. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41967-9 . PMID  1644794.
  13. ^ Эварт КВ, Рубинский Б, Флетчер ГЛ (май 1992). «Структурное и функциональное сходство между антифризными белками рыб и кальций-зависимыми лектинами». Biochemical and Biophysical Research Communications . 185 (1): 335–40. doi :10.1016/s0006-291x(05)90005-3. PMID  1599470.
  14. ^ Graham LA, Lougheed SC, Ewart KV, Davies PL (июль 2008 г.). «Боковой перенос гена лектин-подобного антифризного белка у рыб». PLOS ONE . 3 (7): e2616. Bibcode : 2008PLoSO...3.2616G. doi : 10.1371/journal.pone.0002616 . PMC 2440524. PMID  18612417 .  Значок открытого доступа
  15. ^ Kelley JL, Aagaard JE, MacCoss MJ, Swanson WJ (август 2010 г.). «Функциональная диверсификация и эволюция антифризных белков у антарктической рыбы Lycodichthys dearborni». Журнал молекулярной эволюции . 71 (2): 111–8. Bibcode : 2010JMolE..71..111K. doi : 10.1007/s00239-010-9367-6. PMID  20686757. S2CID  25737518.
  16. ^ abc Deng G, Andrews DW, Laursen RA (январь 1997). "Аминокислотная последовательность нового типа антифризного белка из бычка-длиннорога Myoxocephalus octodecimspinosis". FEBS Letters . 402 (1): 17–20. Bibcode : 1997FEBSL.402...17D. doi : 10.1016/S0014-5793(96)01466-4 . PMID  9013849.
  17. ^ ab Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA (октябрь 1992 г.). «Антифризный белок, вырабатываемый эндогенно в листьях озимой ржи». Plant Physiology . 100 (2): 593–6. doi :10.1104/pp.100.2.593. PMC 1075599 . PMID  16653033. 
  18. ^ abc Griffith M, Yaish MW (август 2004). "Антифризные белки в зимующих растениях: история двух видов деятельности". Trends in Plant Science . 9 (8): 399–405. Bibcode :2004TPS.....9..399G. doi :10.1016/j.tplants.2004.06.007. PMID  15358271.
  19. ^ Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (июль 2000 г.). «Мимикрия структуры льда поверхностными гидроксилами и водой антифризного белка бета-спирали». Nature . 406 (6793): 322–4. Bibcode :2000Natur.406..322L. doi :10.1038/35018604. PMID  10917536. S2CID  4385352.
  20. ^ Хаким А., Нгуен Дж. Б., Басу К., Чжу Д. Ф., Такрал Д., Дэвис ПЛ. и др. (апрель 2013 г.). «Кристаллическая структура белка-антифриза насекомых и ее влияние на связывание льда». Журнал биологической химии . 288 (17): 12295–304. doi : 10.1074/jbc.M113.450973 . PMC 3636913. PMID  23486477 . 
  21. ^ Lin FH, Davies PL, Graham LA (май 2011). «Богатый Thr и Ala гиперактивный антифризный белок из гусеницы сворачивается в плоскую шелковистую β-спираль». Биохимия . 50 (21): 4467–78. doi :10.1021/bi2003108. PMID  21486083.
  22. ^ Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL (апрель 2016 г.). «Промежуточная активность антифризного белка мошек обусловлена ​​богатым тирозином сайтом связывания льда и нетипичным сродством к ледяной плоскости». Журнал FEBS . 283 (8): 1504–15. doi : 10.1111/febs.13687 . PMID  26896764. S2CID  37207016.
  23. ^ ab Graham LA, Davies PL (октябрь 2005 г.). "Богатые глицином антифризные белки из снежных блох". Science . 310 (5747): 461. doi :10.1126/science.1115145. PMID  16239469. S2CID  30032276.*Резюме можно найти в статье: «Новый белок-антифриз, обнаруженный у блох, может обеспечить более длительное хранение трансплантированных органов». ScienceDaily . 21 октября 2005 г.
  24. ^ Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB (июль 2008 г.). "Рентгеновская структура антифриза снежной блохи, определенная рацемической кристаллизацией синтетических энантиомеров белка". Журнал Американского химического общества . 130 (30): 9695–701. doi :10.1021/ja8013538. PMC 2719301. PMID  18598029 . 
  25. ^ ab Walters KR, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG (декабрь 2009 г.). "Небелковый термогистерезис-производящий ксиломаннановый антифриз у морозоустойчивого аляскинского жука Upis ceramboides". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (48): 20210–5. Bibcode : 2009PNAS..10620210W. doi : 10.1073/pnas.0909872106 . PMC 2787118. PMID  19934038. S2CID  25741145 . 
  26. ^ abcd Bayer-Giraldi M, Uhlig C, John U, Mock T, Valentin K (апрель 2010 г.). «Антифризные белки в диатомовых водорослях полярного морского льда: разнообразие и экспрессия генов в роде Fragilariopsis». Environmental Microbiology . 12 (4): 1041–52. Bibcode : 2010EnvMi..12.1041B. doi : 10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x. PMID  20105220.
  27. ^ Raymond JA, Fritsen C, Shen K (август 2007 г.). «Связывающий лед белок из бактерии морского льда Антарктики». FEMS Microbiology Ecology . 61 (2): 214–21. Bibcode : 2007FEMME..61..214R. doi : 10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x. PMID  17651136.
  28. ^ Кико Р. (апрель 2010 г.). «Приобретение защиты от замерзания у морских ракообразных посредством горизонтального переноса генов?». Polar Biology . 33 (4): 543–56. Bibcode : 2010PoBio..33..543K. doi : 10.1007/s00300-009-0732-0. S2CID  20952951.
  29. ^ Raymond JA, Christner BC, Schuster SC (сентябрь 2008 г.). «Бактериальный белок, связывающий лед, из ледяного керна Востока». Extremophiles . 12 (5): 713–7. doi :10.1007/s00792-008-0178-2. PMID  18622572. S2CID  505953.
  30. ^ Сяо Н., Инаба С., Тодзё М., Дегава Ю., Фудзю С., Кудо С., Хосино Т. (22 декабря 2010 г.). «Антифризная активность различных грибов и Stramenopila, выделенных из Антарктиды». Североамериканские грибы . 5 : 215–220. дои : 10.2509/naf2010.005.00514.
  31. ^ Hoshino T, Kiriaki M, Ohgiya S, Fujiwara M, Kondo H, Nishimiya Y, Yumoto I, Tsuda S (декабрь 2003 г.). «Антифризные белки из грибов снежной плесени». Canadian Journal of Botany . 81 (12): 1175–81. doi :10.1139/b03-116.
  32. ^ Raymond JA, Janech MG (апрель 2009 г.). «Связывающие лед белки из грибов эноки и шиитаке». Криобиология . 58 (2): 151–6. doi :10.1016/j.cryobiol.2008.11.009. PMID  19121299.
  33. ^ Ханада Y, Нишимия Y, Миура A, Цуда S, Кондо H (август 2014 г.). «Гиперактивный антифризный белок из бактерии морского льда Антарктики Colwellia sp. имеет сложный сайт связывания со льдом без повторяющихся последовательностей». Журнал FEBS . 281 (16): 3576–90. doi : 10.1111/febs.12878 . PMID  24938370. S2CID  8388070.
  34. ^ Do H, Kim SJ, Kim HJ, Lee JH (апрель 2014 г.). «Характеристика на основе структуры и антифризные свойства гиперактивного белка, связывающего лед, из антарктической бактерии Flavobacterium frigoris PS1». Acta Crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография . 70 (Pt 4): 1061–73. doi :10.1107/S1399004714000996. PMID  24699650.
  35. ^ abc Мангиагалли М., Бар-Долев М., Тедеско П., Наталелло А., Каледа А., Брокка С. и др. (январь 2017 г.). «Криозащитный эффект связывающего лед белка, полученного из антарктических бактерий». Журнал ФЭБС . 284 (1): 163–177. дои : 10.1111/февраль 13965. hdl : 11581/397803 . PMID  27860412. S2CID  43854468.
  36. ^ Barker PF, Thomas E (июнь 2004 г.). «Происхождение, сигнатура и палеоклиматическое влияние Антарктического циркумполярного течения». Earth-Science Reviews . 66 (1): 143–162. Bibcode : 2004ESRv...66..143B. doi : 10.1016/j.earscirev.2003.10.003. ISSN  0012-8252.
  37. ^ ab Eastman JT (январь 2005 г.). «Природа разнообразия антарктических рыб». Polar Biology . 28 (2): 93–107. Bibcode : 2005PoBio..28...93E. doi : 10.1007/s00300-004-0667-4. ISSN  1432-2056. S2CID  1653548.
  38. ^ ab Chen L, DeVries AL, Cheng CH (апрель 1997 г.). «Конвергентная эволюция антифризных гликопротеинов у антарктических нототениевых рыб и арктической трески». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3817–3822. Bibcode : 1997PNAS...94.3817C. doi : 10.1073/pnas.94.8.3817 . PMC 20524. PMID  9108061. 
  39. ^ ab Wang, Sen; Amornwittawat, Natapol; Juwita, Vonny; Kao, Yu; Duman, John G.; Pascal, Tod A.; Goddard, William A.; Wen, Xin (13.10.2009). "Аргинин, ключевой остаток для усиления способности антифризного белка жука Dendroides canadensis". Biochemistry . 48 (40): 9696–9703. doi :10.1021/bi901283p. ISSN  0006-2960. PMC 2760095 . PMID  19746966. 
  40. ^ Ван, Лей; Думан, Джон Г. (2006-01-31). «Тауматин-подобный белок из личинок жука Dendroides canadensis усиливает активность антифризных белков». Биохимия . 45 (4): 1278–1284. doi :10.1021/bi051680r. ISSN  0006-2960. PMID  16430224.
  41. ^ abcd Amornwittawat, Natapol; Wang, Sen; Duman, John G.; Wen, Xin (декабрь 2008 г.). «Поликарбоксилаты усиливают активность антифризного белка жуков». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1784 (12): 1942–1948. doi :10.1016/j.bbapap.2008.06.003. ISSN  0006-3002. PMC 2632549. PMID 18620083  . 
  42. ^ abcd Li, N.; Andorfer, CA; Duman, JG (август 1998). «Усиление активности антифризного белка насекомых растворенными веществами с низкой молекулярной массой». Журнал экспериментальной биологии . 201 (Pt 15): 2243–2251. doi : 10.1242/jeb.201.15.2243 . ISSN  0022-0949. PMID  9662495.
  43. ^ ab Graham LA, Davies PL (июнь 2021 г.). «Горизонтальный перенос генов у позвоночных: подозрительная история». Trends in Genetics . 37 (6): 501–503. doi : 10.1016/j.tig.2021.02.006 . ISSN  0168-9525. PMID  33714557. S2CID  232232148.
  44. ^ Chen L, DeVries AL, Cheng CH (апрель 1997 г.). «Конвергентная эволюция антифризных гликопротеинов у антарктических нототениевых рыб и арктической трески». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3817–22. Bibcode : 1997PNAS...94.3817C. doi : 10.1073/pnas.94.8.3817 . PMC 20524. PMID  9108061. 
  45. ^ Raymond JA, Lin Y, DeVries AL (июль 1975 г.). «Гликопротеиновые и белковые антифризы у двух рыб Аляски». Журнал экспериментальной зоологии . 193 (1): 125–130. Bibcode : 1975JEZ...193..125R. doi : 10.1002/jez.1401930112. PMID  1141843.
  46. ^ Hargens AR (апрель 1972 г.). «Устойчивость полярных рыб к замерзанию». Science . 176 (4031): 184–186. Bibcode :1972Sci...176..184H. doi :10.1126/science.176.4031.184. PMID  17843537. S2CID  45112534.
  47. ^ abc Feeney RE, Yeh Y (1978-01-01). Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (ред.). "Антифризные белки из рыбьей крови". Advances in Protein Chemistry . 32. Academic Press: 191–282. doi :10.1016/s0065-3233(08)60576-8. ISBN 9780120342327. PMID  362870.
  48. ^ Graether, Steffen P.; Sykes, Brian D. (2004-07-14). «Выживание при холоде у насекомых, не переносящих заморозку: структура и функция β-спиральных антифризных белков». European Journal of Biochemistry . 271 (16): 3285–3296. doi : 10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x . PMID  15291806.
  49. ^ Сяо, Нан; Сузуки, Кейта; Нисимия, Ёсиюки; Кондо, Хидемаса; Миура, Ай; Цуда, Сакаэ; Хосино, Тамоцу (январь 2010 г.). «Сравнение функциональных свойств двух грибковых белков-антифризов из Antarctomyces psychrotropicus и Typhula ishikariensis: белок-антифриз из аскомицетового гриба». Журнал ФЭБС . 277 (2): 394–403. дои : 10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x. PMID  20030710. S2CID  3529668.
  50. ^ Raymond JA, DeVries AL (июнь 1977 г.). «Ингибирование адсорбции как механизм устойчивости к замораживанию у полярных рыб». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (6): 2589–93. Bibcode : 1977PNAS...74.2589R. doi : 10.1073/pnas.74.6.2589 . PMC 432219. PMID  267952 . 
  51. ^ Raymond JA, Wilson P, DeVries AL (февраль 1989). «Ингибирование роста небазальных плоскостей во льду рыбными антифризами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (3): 881–5. Bibcode :1989PNAS...86..881R. doi : 10.1073/pnas.86.3.881 . PMC 286582 . PMID  2915983. 
  52. ^ Yang DS, Hon WC, Bubanko S, Xue Y, Seetharaman J, Hew CL, Sicheri F (май 1998). «Идентификация поверхности связывания льда на антифризном белке типа III с помощью алгоритма «функции плоскостности»». Biophysical Journal . 74 (5): 2142–51. Bibcode :1998BpJ....74.2142Y. doi :10.1016/S0006-3495(98)77923-8. PMC 1299557 . PMID  9591641. 
  53. ^ Knight CA, Cheng CC, DeVries AL (февраль 1991). «Адсорбция альфа-спиральных антифризных пептидов на определенных поверхностях кристаллов льда». Biophysical Journal . 59 (2): 409–18. Bibcode :1991BpJ....59..409K. doi :10.1016/S0006-3495(91)82234-2. PMC 1281157 . PMID  2009357. 
  54. ^ Haymet AD, Ward LG, Harding MM, Knight CA (июль 1998 г.). «Валин заменил зимнюю камбалу «антифризом»: сохранение гистерезиса роста льда». FEBS Letters . 430 (3): 301–6. Bibcode : 1998FEBSL.430..301H. doi : 10.1016/S0014-5793(98)00652-8 . PMID  9688560. S2CID  42371841.
  55. ^ abc Chou KC (январь 1992). «Энергетически оптимизированная структура белка-антифриза и механизм ее связывания». Журнал молекулярной биологии . 223 (2): 509–17. doi :10.1016/0022-2836(92)90666-8. PMID  1738160.
  56. ^ DeVries AL, Wohlschlag DE (март 1969). «Устойчивость к замерзанию некоторых антарктических рыб». Science . 163 (3871): 1073–5. Bibcode :1969Sci...163.1073D. doi :10.1126/science.163.3871.1073. PMID  5764871. S2CID  42048517.
  57. ^ DeVries AL, Komatsu SK, Feeney RE (июнь 1970 г.). «Химические и физические свойства гликопротеинов, понижающих температуру замерзания, из антарктических рыб». Журнал биологической химии . 245 (11): 2901–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63073-X . PMID  5488456.
  58. ^ Уррутия М.Э., Думан Дж.Г., Найт Калифорния (май 1992 г.). «Растительные белки термического гистерезиса». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1121 (1–2): 199–206. дои : 10.1016/0167-4838(92)90355-ч. ПМИД  1599942.
  59. ^ Думан Дж. Г., Олсен Т. М. (1993). «Активность белка термического гистерезиса у бактерий, грибов и филогенетически разнообразных растений». Криобиология . 30 (3): 322–328. doi : 10.1006/cryo.1993.1031 .
  60. ^ Кларк CJ, Бакли SL, Линднер N (2002). «Белки, структурирующие лед — новое название для белков-антифризов». Cryo Letters . 23 (2): 89–92. PMID  12050776.
  61. ^ Брессанини Д. "Gelato OGM. Ma quando mai! Anche il formaggio allora..." Scienza in cucina . Л'Эспрессо . Проверено 6 июля 2022 г.
  62. ^ Мерретт Н. (31 июля 2007 г.). «Unilever protein получает добро на развитие в Великобритании». DairyReporter .
  63. ^ Thorington R (18 сентября 2014 г.). «Может ли мороженое быть вкусным и полезным?». Журнал Impact . Ноттингемский университет.
  64. ^ Dortch E (2006). "Рыбные ГМ-дрожжи, используемые для приготовления мороженого". Network of Concerned Farmers . Архивировано из оригинала 14 июля 2011 г. Получено 9 октября 2006 г.
  65. ^ Москин Дж. (26 июля 2006 г.). «Сливочное, более полезное мороженое? В чем подвох?». The New York Times .
  66. ^ Regand A, Goff HD (январь 2006 г.). «Ингибирование рекристаллизации льда в мороженом под влиянием структурирующих льдообразующие белки из озимой пшеницы». Journal of Dairy Science . 89 (1): 49–57. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(06)72068-9 . PMID  16357267.
  67. ^ Celik Y, Graham LA, Mok YF, Bar M, Davies PL, Braslavsky I (2010). "Перегрев льда в присутствии белков, связывающих лед". Biophysical Journal . 98 (3): 245a. Bibcode :2010BpJ....98..245C. doi : 10.1016/j.bpj.2009.12.1331 .*Резюме можно найти в статье: «Новое исследование показало, что белки-антифризы могут остановить таяние льда». Physorg.com . 1 марта 2010 г.
  68. ↑ Марк С (24 июня 2021 г.). «Вирус для имитации антигелевых белков».

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки