stringtranslate.com

Бактериоцин

Бактериоцины представляют собой белковые или пептидные токсины , продуцируемые бактериями для ингибирования роста аналогичных или близкородственных бактериальных штаммов. Они подобны факторам уничтожения дрожжей и парамеций и структурно, функционально и экологически разнообразны. Применение бактериоцинов тестируется для оценки их применения в качестве антибиотиков узкого спектра действия. [1]

Бактериоцины были впервые открыты Андре Гратиа в 1925 году. [2] [3] Он участвовал в процессе поиска способов уничтожения бактерий, что также привело к разработке антибиотиков и открытию бактериофага , и все это в течение нескольких лет. несколько лет. Свое первое открытие он назвал колицином, потому что оно было сделано кишечной палочкой .

Классификация

Бактериоцины классифицируются по нескольким признакам, включая возникновение штамма, общие механизмы устойчивости и механизм уничтожения. Существует несколько крупных категорий бактериоцинов, которые связаны между собой только феноменологически. К ним относятся бактериоцины грамположительных бактерий, колицины , [ 4] микроцины и бактериоцины архей . Бактериоцины кишечной палочки называются колицинами (ранее называвшимися «колицины», что означает «убийцы кишечной палочки»). Это наиболее давно изученные бактериоцины. Они представляют собой разнообразную группу бактериоцинов и не включают все бактериоцины, продуцируемые E. coli. Фактически, один из старейших известных так называемых колицинов назывался колицином V , а теперь известен как микроцин V. Он намного меньше, производится и секретируется иначе, чем классические колицины.

Эта система именования проблематична по ряду причин. Во-первых, наименование бактериоцинов по тому, что они предположительно убивают, было бы более точным, если бы их спектр уничтожения совпадал с обозначением рода или вида. Бактериоцины часто обладают спектром, выходящим за пределы названных ими таксонов, и почти никогда не убивают большинство таксонов, в честь которых они названы. Кроме того, первоначальное название обычно происходит не от чувствительного штамма, который убивает бактериоцин, а от организма, продуцирующего бактериоцин. Это делает использование этой системы именования проблематичной основой для теории; таким образом, альтернативные системы классификации. [ нужна цитата ]

Бактериоцины, содержащие в своей структуре модифицированную аминокислоту лантионин, называются лантибиотиками . Однако попытки реорганизовать номенклатуру семейства природных продуктов рибосомально синтезируемых и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP) привели к дифференциации лантипептидов от бактериоцинов на основе биосинтетических генов. [5]

Методы классификации

Альтернативные методы классификации включают: метод уничтожения ( порообразование , активность нуклеазы , ингибирование продукции пептидогликана и т. д.), генетику (большие плазмиды , малые плазмиды, хромосомные ), молекулярную массу и химию (крупный белок, пептид , с сахаром или без него). фрагмент, содержащий атипичные аминокислоты, такие как лантионин), и способ получения ( рибосомальный , пострибосомальные модификации, нерибосомальный).

Из грамотрицательных бактерий

Грамотрицательные бактериоцины обычно классифицируются по размеру. Микроцины имеют размер менее 20 кДа, колициноподобные бактериоцины имеют размер от 20 до 90 кДа и тайлоцины или так называемые высокомолекулярные бактериоцины, которые представляют собой многосубъединичные бактериоцины, напоминающие хвосты бактериофагов. Эта классификация размеров также совпадает с генетическим, структурным и функциональным сходством.

Микроцины

См. основную статью о микроцинах .

Колициноподобные бактериоцины

Колицины — это бактериоцины, обнаруженные в грамотрицательной кишечной палочке . Подобные бактериоцины (CLB, колициноподобные бактериоцины) встречаются и у других грамотрицательных бактерий. CLB обычно нацелены на одни и те же виды и имеют видоспецифичные названия: клебицины от Klebsiella и пестицины от Yersia pestis . [6] Род Pseudomonas производит бактериоцины, называемые пиоцинами . Пиоцины S-типа относятся к CLB, а пиоцины R- и F-типа относятся к тайлоцинам. [7]

CLB отличаются от грамположительных бактериоцинов. Это модульные белки размером от 20 до 90 кДа. Они часто состоят из рецепторсвязывающего домена, транслокационного домена и цитотоксического домена. Комбинации этих доменов между различными CLB часто встречаются в природе и могут быть созданы в лаборатории. Благодаря этим комбинациям дальнейшая подклассификация может быть основана либо на механизме импорта (группы А и В), либо на цитотоксическом механизме (нуклеазы, порообразующие, М-тип, L-тип). [4]

Тайлоцины

Наиболее хорошо изучены тайлоцины Pseudomonas aeruginosa . Их можно подразделить на пиоцины R-типа и F-типа. [8] Были проведены некоторые исследования, чтобы идентифицировать пиоцины и показать, как они участвуют в межклеточной конкуренции между близкородственными бактериями Pseudomonas.

Два типа тайлоцинов различаются по своей структуре; оба они состоят из оболочки и полой трубки, образующей длинную геликоидальную гексамерную структуру, прикрепленную к опорной пластине. Есть несколько хвостовых волокон, которые позволяют вирусной частице связываться с клеткой-мишенью. Однако R-пиоцины представляют собой большую жесткую сократительную структуру, похожую на хвост, тогда как F-пиоцины представляют собой небольшую гибкую, несокращающуюся структуру, похожую на хвост.

Тайлоцины кодируются профаговыми последовательностями в геноме бактерий, и их производство происходит, когда родственные бактерии обнаруживаются в среде конкурирующих бактерий. Частицы синтезируются в центре клеток и после созревания мигрируют к полюсу клетки через структуру тубулина. Затем хвостоцины будут выброшены в среду при лизисе клеток. Они могут проецироваться на расстояние до нескольких десятков микрометров благодаря очень высокому тургорному давлению клетки. Высвободившиеся тайлоцины затем распознают родственные бактерии и связываются с ними, чтобы убить их. [9]

Из грамположительных бактерий

Бактериоцины грамположительных бактерий обычно подразделяют на класс I, класс IIa/b/c и класс III. [10]

Бактериоцины I класса

Бактериоцины класса I представляют собой небольшие пептидные ингибиторы и включают низин и другие лантибиотики .

Бактериоцины II класса

Бактериоцины класса II представляют собой небольшие (<10 кДа) термостабильные белки. Этот класс подразделяется на пять подклассов. Бактериоцины класса IIa (педиоциноподобные бактериоцины) представляют собой самую крупную подгруппу и содержат N-концевую консенсусную последовательность -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys во всей этой группе. [11] [12] С-конец отвечает за видоспецифическую активность, вызывая утечку клеток за счет проницаемости клеточной стенки-мишени.

Бактериоцины класса IIa имеют большой потенциал для использования в консервировании пищевых продуктов , а также в медицинских целях благодаря их сильной антилистериозной активности и широкому спектру активности. Одним примером бактериоцина класса IIa является педиоцин PA-1 . [13]
Бактериоцины класса IIb (двупептидные бактериоцины) для своей активности требуют двух разных пептидов. Одним из таких примеров является лактококцин G , который проникает через клеточные мембраны для одновалентных катионов натрия и калия , но не для двухвалентных катионов. Почти все эти бактериоцины имеют мотивы GxxxG. Этот мотив также встречается в трансмембранных белках , где они участвуют во взаимодействиях спираль-спираль. Соответственно, мотивы бактериоцина GxxxG могут взаимодействовать с мотивами в мембранах бактериальных клеток, убивая клетки. [14]
Класс IIc включает циклические пептиды , у которых N-концевая и C-концевая области ковалентно связаны. Энтероцин АС-48 является прототипом этой группы.
Класс IId включает однопептидные бактериоцины, которые не модифицируются посттрансляционно и не имеют признаков педиоцина. Лучшим примером этой группы является высокостабильный ауреоцин А53 . Этот бактериоцин стабилен в сильнокислых условиях, при высоких температурах и не подвергается воздействию протеаз . [15]

Последний предложенный подкласс — это класс IIe, который включает бактериоцины, состоящие из трех или четырех непедиоциноподобных пептидов. Лучшим примером является ауреоцин А70 , четырехпептидный бактериоцин, высокоактивный против Listeria monocytogenes , имеющий потенциальное биотехнологическое применение. [16]

Бактериоцины III класса

Бактериоцины класса III представляют собой крупные термолабильные (> 10 кДа) белковые бактериоцины. Этот класс подразделяется на два подкласса: подкласс IIIa (бактериолизины) и подкласс IIIb. Подкласс IIIa включает пептиды, которые убивают бактериальные клетки путем разрушения клеточной стенки , вызывая тем самым лизис клеток. Наиболее изученным бактериолизином является лизостафин , пептид массой 27 кДа, который гидролизует клеточные стенки нескольких видов стафилококков , главным образом S. aureus . [17] Подкласс IIIb, напротив, включает те пептиды, которые не вызывают лизис клеток, убивая клетки-мишени путем нарушения потенциала плазматической мембраны.

Бактериоцины IV класса

Бактериоцины класса IV определяются как сложные бактериоцины, содержащие липидные или углеводные фрагменты. Подтверждение экспериментальными данными было установлено при характеристике субланцина и гликоцина F (GccF) двумя независимыми группами. [18] [19]

Базы данных

Доступны две базы данных бактериоцинов: BAGEL [20] и BACTIBASE. [21] [22]

Использование

По состоянию на 2016 год низин был единственным бактериоцином, признанным FDA безопасным, и использовался в качестве пищевого консерванта в нескольких странах. [23] Как правило, бактериоцины бесполезны в качестве пищевых консервантов, поскольку их производство дорогое, они расщепляются в пищевых продуктах, наносят вред некоторым белкам в пищевых продуктах и ​​воздействуют на слишком узкий круг микробов. [23]

Кроме того, в растениях были получены бактериоцины, активные против E. coli , Salmonella и Pseudomonas aeruginosa, с целью их использования в качестве пищевых добавок. [24] [25] [26] FDA в целом считает использование бактериоцинов в пищевых продуктах безопасным . [24]

Бактериоцин Путидацин L1 обеспечивает надежную защиту от заболеваний против Pseudomonas syringae при экспрессии в Nicotiana benthamiana (широко известном как австралийский карликовый табак).

Более того, недавно было продемонстрировано, что бактериоцины, активные против фитопатогенных бактерий, могут экспрессироваться в растениях, обеспечивая надежную устойчивость растений к болезням. [27]

Актуальность для здоровья человека

Бактериоцины производятся непатогенными лактобактериями во влагалище и помогают поддерживать стабильность вагинального микробиома . [28]

Исследовать

Бактериоцины были предложены в качестве замены антибиотиков, к которым патогенные бактерии приобрели устойчивость . Потенциально бактериоцины могут вырабатываться бактериями, намеренно введенными пациенту для борьбы с инфекцией. [1] Существует несколько стратегий, с помощью которых можно обнаружить новые бактериоцины. В прошлом бактериоцины необходимо было идентифицировать путем интенсивного культурального скрининга на антимикробную активность против подходящих мишеней, а затем очищать с использованием сложных методов перед тестированием. Однако с наступлением геномной эры доступность последовательностей бактериального генома произвела революцию в подходе к идентификации бактериоцинов. Недавно разработанные in silico методы могут быть применены для быстрого скрининга тысяч бактериальных геномов с целью идентификации новых антимикробных пептидов. [29]

По состоянию на 2014 год некоторые бактериоцины были изучены в исследованиях in vitro , чтобы выяснить, могут ли они остановить репликацию вирусов, а именно стафилококцин 188 против вируса болезни Ньюкасла , вируса гриппа и колифагального вируса HSA; каждый из энтероцина AAR-71 класса IIa, энтероцина AAR-74 класса IIa и эрвиниоцина NA4 против колифагального вируса HSA; каждый из энтероцина ST5Ha, энтероцина NKR-5-3C и субтилозина против HSV-1; каждый из энтероцина ST4V и энтероцина CRL35 класса IIa против HSV-1 и HSV-2; лабиринтопептин А1 против ВИЧ-1 и ВПГ-1; и бактериоцин из Lactobacillus delbrueckii против вируса гриппа. [30]

По состоянию на 2009 год некоторые бактериоцины, цитолизин , пиоцин S2, колицины A и E1 и микроцин MccE492 [31] были протестированы на эукариотических клеточных линиях и на мышиной модели рака. [32]

По имени

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ ab Коттер П.Д., Росс Р.П., Хилл C (февраль 2013 г.). «Бактериоцины – жизнеспособная альтернатива антибиотикам?». Обзоры природы. Микробиология . 11 (2): 95–105. doi : 10.1038/nrmicro2937. PMID  23268227. S2CID  37563756.
  2. ^ Грация А (1925). «Sur un remarquable exmple d'antagonisme entre deux souches de coilbacille» [О замечательном примере антагонизма между двумя штаммами койлбацилл]. Компет. Ренд. Соц. Биол. (На французском). 93 : 1040–2. НАИД  10027104803.
  3. ^ Gratia JP (октябрь 2000 г.). «Андре Гратиа: предшественник микробной и вирусной генетики». Генетика . 156 (2): 471–6. doi : 10.1093/генетика/156.2.471. ПМЦ 1461273 . ПМИД  11014798. 
  4. ^ ab Каскальс Э., Бьюкенен С.К., Дюше Д., Клеантус С., Ллубес Р., Постл К. и др. (март 2007 г.). «Колициновая биология». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 71 (1): 158–229. дои : 10.1128/MMBR.00036-06. ПМЦ 1847374 . ПМИД  17347522. 
  5. ^ Арнисон П.Г., Бибб М.Дж., Бирбаум Г., Бауэрс А.А., Бугни Т.С., Булай Г. и др. (Январь 2013). «Рибосомально синтезированные и посттрансляционно модифицированные пептидные природные продукты: обзор и рекомендации по универсальной номенклатуре». Отчеты о натуральных продуктах . 30 (1): 108–60. дои : 10.1039/c2np20085f. ПМЦ 3954855 . ПМИД  23165928. 
  6. ↑ Беренс Х.М., Шесть А, Уокер Д., Клеантхаус С. (апрель 2017 г.). Уокер Д. (ред.). «Терапевтический потенциал бактериоцинов как белковых антибиотиков». Новые темы в науках о жизни . 1 (1): 65–74. doi : 10.1042/ETLS20160016. ПМЦ 7243282 . ПМИД  33525816. 
  7. ^ Мишель-Бриан И., Байсс С. (май 2002 г.). «Пиоцины Pseudomonas aeruginosa». Биохимия . 84 (5–6): 499–510. дои : 10.1016/S0300-9084(02)01422-0. ПМИД  12423794.
  8. ^ Ghequire MG, Де Мот Р. (июль 2014 г.). «Рибосомально кодируемые антибактериальные белки и пептиды Pseudomonas». Обзоры микробиологии FEMS . 38 (4): 523–68. дои : 10.1111/1574-6976.12079 . ПМИД  24923764.
  9. ^ Вашерон Дж., Хейман С.М., Кил С. (январь 2021 г.). «Динамика производства живых клеток, взрывное высвобождение и убивающая активность фагового хвостообразного оружия для исключения родственников Pseudomonas». Коммуникационная биология . 87 (4): 87. дои : 10.1038/s42003-020-01581-1. ПМЦ 7815802 . ПМИД  33469108. 
  10. ^ Коттер П.Д., Хилл С., Росс Р.П. (февраль 2006 г.). «Что в названии? Классовое различие бактериоцинов». Обзоры природы Микробиология . 4 (2): 160. doi : 10.1038/nrmicro1273-c2 . S2CID  29421506.ответ автора на комментарий к статье: Коттер П.Д., Хилл С., Росс Р.П. (октябрь 2005 г.). «Бактериоцины: развитие врожденного иммунитета к пище». Обзоры природы. Микробиология . 3 (10): 777–88. doi : 10.1038/nrmicro1273. PMID  16205711. S2CID  19040535.
  11. ^ Чжу, Лиян; Цзэн, Цзяньвэй; Ван, Чанг; Ван, Цзявэй (08 февраля 2022 г.). «Структурные основы образования пор в системе маннозофосфотрансферазы педиоцином ПА-1». Прикладная и экологическая микробиология . 88 (3): e0199221. дои : 10.1128/АЕМ.01992-21. ISSN  1098-5336. ПМЦ 8824269 . ПМИД  34851716. 
  12. ^ Чжу, Лиян; Цзэн, Цзяньвэй; Ван, Цзявэй (15 июня 2022 г.). «Структурные основы механизмов иммунитета педиоциноподобных бактериоцинов». Прикладная и экологическая микробиология . 88 (13): e0048122. дои : 10.1128/aem.00481-22. ISSN  1098-5336. ПМЦ 9275228 . ПМИД  35703550. 
  13. ^ Хенг, Северная Каролина, Уэскомб, Пенсильвания, Бертон Дж.П., Джек Р.В., Тагг-младший (2007). «Разнообразие бактериоцинов грамположительных бактерий». Бактериоцины . стр. 45–92. дои : 10.1007/978-3-540-36604-1_4. ISBN 978-3-540-36603-4.
  14. ^ Ниссен-Мейер Дж., Рогне П., Оппегорд С., Хауген Х.С., Кристиансен П.Е. (январь 2009 г.). «Структурно-функциональные взаимоотношения бактериоцинов, не содержащих лантионин (класс II), продуцируемых грамположительными бактериями». Современная фармацевтическая биотехнология . 10 (1): 19–37. дои : 10.2174/138920109787048661. ПМИД  19149588.
  15. ^ Netz DJ, Pohl R, Beck-Sickinger AG, Selmer T, Pierik AJ, Bastos M, Sahl HG (июнь 2002 г.). «Биохимическая характеристика и генетический анализ ауреоцина А53, нового атипичного бактериоцина из Staphylococcus aureus». Журнал молекулярной биологии . 319 (3): 745–56. дои : 10.1016/S0022-2836(02)00368-6. ПМИД  12054867.
  16. ^ Netz DJ, Сахл Х.Г., Марселино Р., дос Сантос Насименту Дж., де Оливейра С.С., Соареш М.Б. и др. (август 2001 г.). «Молекулярная характеристика ауреоцина А70, мультипептидного бактериоцина, выделенного из золотистого стафилококка». Журнал молекулярной биологии . 311 (5): 939–49. дои : 10.1006/jmbi.2001.4885. ПМИД  11531330.
  17. ^ Бастос, доктор медицинских наук, Коутиньо Б.Г., Коэльо М.Л. (апрель 2010 г.). «Лизостафин: стафилококковый бактериолизин с потенциальным клиническим применением». Фармацевтика . 3 (4): 1139–1161. дои : 10.3390/ph3041139 . ПМК 4034026 . ПМИД  27713293. 
  18. ^ Оман Т.Дж., Бетчер Дж.М., Ван Х., Окалибе XN, ван дер Донк В.А. (февраль 2011 г.). «Субланцин - это не лантибиотик, а S-связанный гликопептид». Химическая биология природы . 7 (2): 78–80. дои : 10.1038/nchembio.509. ПМК 3060661 . ПМИД  21196935. 
  19. ^ Степпер Дж., Шастри С., Лу Т.С., Престон Дж.К., Новак П., Ман П. и др. (февраль 2011 г.). «Цистеин S-гликозилирование, новая посттрансляционная модификация, обнаруженная в гликопептидных бактериоцинах». Письма ФЭБС . 585 (4): 645–50. doi :10.1016/j.febslet.2011.01.023. PMID  21251913. S2CID  29992601.
  20. ^ де Йонг А., ван Хиюм С.А., Бийлсма Дж.Дж., Кок Дж., Kuipers OP (июль 2006 г.). «БАГЕЛЬ: сетевой инструмент для анализа генома бактериоцинов». Исследования нуклеиновых кислот . 34 (проблема с веб-сервером): W273-9. дои : 10.1093/nar/gkl237. ПМЦ 1538908 . ПМИД  16845009. 
  21. ^ Хаммами Р., Зухир А., Бен Хамида Дж., Флисс I (октябрь 2007 г.). «BACTIBASE: новая доступная в Интернете база данных для характеристики бактериоцинов». БМК Микробиология . 7 (1): 89. дои : 10.1186/1471-2180-7-89 . ПМК 2211298 . ПМИД  17941971. 
  22. ^ Хаммами Р., Зухир А., Ле Лей С., Бен Хамида Дж., Флисс I (январь 2010 г.). «Второй выпуск BACTIBASE: база данных и инструментальная платформа для характеристики бактериоцинов». БМК Микробиология . 10 (1): 22. дои : 10.1186/1471-2180-10-22 . ПМЦ 2824694 . ПМИД  20105292. 
  23. ^ аб Фахим Х.А., Хайралла А.С., Эль-Генди АО (16 сентября 2016 г.). «Нанотехнология: ценная стратегия улучшения составов бактериоцинов». Границы микробиологии . 7 : 1385. дои : 10.3389/fmicb.2016.01385 . ПМК 5026012 . ПМИД  27695440. 
  24. ^ ab Шульц С., Стефан А., Хан С., Бортези Л., Ярчовски Ф., Беттманн Ю. и др. (октябрь 2015 г.). «Широкий и эффективный контроль основных пищевых патогенных штаммов Escherichia coli с помощью смесей колицинов растительного происхождения». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (40): Е5454-60. Бибкод : 2015PNAS..112E5454S. дои : 10.1073/pnas.1513311112 . ПМК 4603501 . ПМИД  26351689. 
  25. ^ Шнайдер Т., Хан-Лёбманн С., Стефан А., Шульц С., Гиритч А., Науманн М. и др. (март 2018 г.). «Растительные бактериоцины сальмонеллы сальмоцины для борьбы с патоварами сальмонеллы». Научные отчеты . 8 (1): 4078. Бибкод : 2018НатСР...8.4078С. дои : 10.1038/s41598-018-22465-9. ПМК 5840360 . ПМИД  29511259. 
  26. ↑ Пашкевичюс Ш, Старкевич У, Мисюнас А, Виткаускене А, Глеба Ю, Ражанскене А (3 октября 2017 г.). «Растительные пиоцины для борьбы с Pseudomonas aeruginosa». ПЛОС ОДИН . 12 (10): e0185782. Бибкод : 2017PLoSO..1285782P. дои : 10.1371/journal.pone.0185782 . ПМЦ 5626474 . ПМИД  28973027. 
  27. ^ Руни В.М., Гринтер Р.В., Коррейя А., Паркхилл Дж., Уокер, округ Колумбия, Милнер Дж.Дж. (май 2020 г.). «Инженерная бактериоцино-опосредованная устойчивость к патогену растений Pseudomonas syringae». Журнал биотехнологии растений . 18 (5): 1296–1306. дои : 10.1111/pbi.13294. ПМК 7152609 . ПМИД  31705720. 
  28. ^ Нардис С., Моска Л., Мастромарино П. (сентябрь – октябрь 2013 г.). «Вагинальная микробиота и вирусные заболевания, передающиеся половым путем». Аннали ди Иджене . 25 (5): 443–56. дои : 10.7416/ai.2013.1946. ПМИД  24048183.
  29. ^ Резаи Джаван Р., ван Тондер А.Дж., Кинг Дж.П., Харрольд КЛ, Брюггеманн AB (август 2018 г.). «Секвенирование генома раскрывает большой и разнообразный набор антимикробных пептидов». Границы микробиологии . 9 (9): 2012. doi : 10.3389/fmicb.2018.02012 . ПМК 6120550 . ПМИД  30210481. 
  30. ^ Аль Кассаа I, Хобер Д., Хамзе М., Чихиб Н.Е., Дридер Д. (декабрь 2014 г.). «Противовирусный потенциал молочнокислых бактерий и их бактериоцинов». Пробиотики и антимикробные белки . 6 (3–4): 177–85. дои : 10.1007/s12602-014-9162-6. PMID  24880436. S2CID  43785241.
  31. ^ Хуан К., Цзэн Дж, Лю X, Цзян Т, Ван Дж (апрель 2021 г.). «Структура системы маннозофосфотрансферазы (человек-ПТС) в комплексе с микроцином E492, порообразующим бактериоцином». Открытие клеток . 7 (1): 20. дои : 10.1038/s41421-021-00253-6. ПМК 8021565 . ПМИД  33820910. 
  32. ^ Лагос Р., Тельо М., Меркадо Г., Гарсия В., Монастерио О (январь 2009 г.). «Антибактериальные и противоопухолевые свойства микроцина Е492, порообразующего бактериоцина». Современная фармацевтическая биотехнология . 10 (1): 74–85. дои : 10.2174/138920109787048643. hdl : 10533/142500. ПМИД  19149591.
  33. ^ Наклерио Г., Рикка Э., Сакко М., Де Феличе М. (декабрь 1993 г.). «Противомикробная активность недавно идентифицированного бактериоцина Bacillus cereus». Прикладная и экологическая микробиология . 59 (12): 4313–6. Бибкод : 1993ApEnM..59.4313N. doi :10.1128/AEM.59.12.4313-4316.1993. ЧВК 195902 . ПМИД  8285719. 
  34. ^ Каваи Ю., Кемперман Р., Кок Дж., Сайто Т. (октябрь 2004 г.). «Циркулярные бактериоцины гасерицин А и циркулярин А» (PDF) . Современная наука о белках и пептидах . 5 (5): 393–8. дои : 10.2174/1389203043379549. PMID  15544534. S2CID  25735597.
  35. ^ Пандей Н., Малик Р.К., Кошик Дж.К., Сингроха Г. (ноябрь 2013 г.). «Гассерицин А: кольцевой бактериоцин, продуцируемый молочнокислыми бактериями Lactobacillus gasseri». Всемирный журнал микробиологии и биотехнологии . 29 (11): 1977–87. дои : 10.1007/s11274-013-1368-3. PMID  23712477. S2CID  30931536.
  36. ^ Мёртведт CI, Ниссен-Мейер Дж, Слеттен К, Нес ИФ (июнь 1991 г.). «Очистка и аминокислотная последовательность лактоцина S, бактериоцина, продуцируемого Lactobacillus Sake L45». Прикладная и экологическая микробиология . 57 (6): 1829–34. Бибкод : 1991ApEnM..57.1829M. дои :10.1128/АЕМ.57.6.1829-1834.1991. ЧВК 183476 . ПМИД  1872611. 
  37. ^ Bogaardt C, ван Тондер AJ, Brueggemann AB (июль 2015 г.). «Геномный анализ пневмококков выявил широкое разнообразие бактериоцинов, включая пневмоциклицин, новый кольцевой бактериоцин». БМК Геномика . 16 (1): 554. doi : 10.1186/s12864-015-1729-4 . ПМЦ 4517551 . ПМИД  26215050. 
  38. ^ Мишель-Бриан И., Байсс С. (2002). «Пиоцины Pseudomonas aeruginosa». Биохимия . 84 (5–6): 499–510. дои : 10.1016/s0300-9084(02)01422-0. ПМИД  12423794.
  39. ^ Кабуки Т., Сайто Т., Каваи Ю., Уэмура Дж., Ито Т. (февраль 1997 г.). «Производство, очистка и характеристика реутерицина 6, бактериоцина с литической активностью, продуцируемого Lactobacillus reuteri LA6». Международный журнал пищевой микробиологии . 34 (2): 145–56. дои : 10.1016/s0168-1605(96)01180-4. ПМИД  9039561.
  40. ^ Уэскомб П.А., Аптон М., Дирксен К.П., Рагланд Н.Л., Сивабалан С., Вираван Р.Э. и др. (февраль 2006 г.). «Производство лантибиотика саливарицина А и его вариантов пероральными стрептококками и использование специфического индукционного анализа для обнаружения их присутствия в слюне человека». Прикладная и экологическая микробиология . 72 (2): 1459–66. Бибкод : 2006ApEnM..72.1459W. дои : 10.1128/aem.72.2.1459-1466.2006. ПМК 1392966 . ПМИД  16461700. 
  41. ^ Мюллер И., Лурц Р., Гейдер К. (июль 2012 г.). «Тасманцин и лизогенные бактериофаги, индуцированные штаммами Erwinia tasmaniensis». Микробиологические исследования . 167 (7): 381–7. doi :10.1016/j.micres.2012.01.005. ПМИД  22381912.

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы, связанные с бактериоцином .