Бактериофаг phi X 174 (или ΦX174 ) представляет собой одноцепочечный ДНК-вирус ( ssDNA ) , который заражает Escherichia coli . Этот вирус был выделен в 1935 году Николасом Булгаковым [1] в лаборатории Феликса д'Эрелля в Институте Пастера из образцов, собранных в парижских канализационных системах. Его характеристика и изучение механизма его репликации проводились с 1950-х годов. Это был первый геном на основе ДНК , который был секвенирован. Эта работа была завершена Фредом Сэнгером и его командой в 1977 году . [2] В 1962 году Уолтер Фирс и Роберт Синсхаймер уже продемонстрировали физическую, ковалентно замкнутую кольцевость ДНК ΦX174. [3] Лауреат Нобелевской премии Артур Корнберг использовал ΦX174 в качестве модели, чтобы впервые доказать, что ДНК, синтезированная в пробирке очищенными ферментами, может воспроизводить все признаки естественного вируса, что положило начало эпохе синтетической биологии . [4] [5] В 1972–1974 годах Джерард Гурвиц , Сью Викнер и Рид Викнер с соавторами определили гены, необходимые для производства ферментов, катализирующих преобразование одноцепочечной формы вируса в двухцепочечную репликативную форму. [6] В 2003 году группа Крейга Вентера сообщила , что геном ΦX174 был первым, полностью собранным in vitro из синтезированных олигонуклеотидов. [7] Вирусная частица ΦX174 также была успешно собрана in vitro . [8] В 2012 году было показано, как его сильно перекрывающийся геном может быть полностью декомпрессирован и при этом оставаться функциональным. [9]
Этот бактериофаг имеет [+] смысловой кольцевой одноцепочечный ДНК- геном из 5386 нуклеотидов . [10] Содержание GC в геноме составляет 44%, а 95% нуклеотидов принадлежат кодирующим генам. Из-за сбалансированной базовой структуры генома он используется в качестве контрольной ДНК для секвенаторов Illumina. [ необходима цитата ]
ΦX174 кодирует 11 генов, названных последовательными буквами алфавита в порядке их открытия, за исключением A*, который является альтернативным стартовым кодоном в пределах больших генов A. Только гены A* и K считаются несущественными, хотя есть некоторые сомнения относительно A*, поскольку его стартовый кодон может быть изменен на ATT, но не на любую другую последовательность. [11] Теперь известно, что ATT, вероятно, все еще способен производить белок [12] в E. coli , и поэтому этот ген на самом деле может быть существенным.
Первая половина генома ΦX174 характеризуется высоким уровнем перекрытия генов [13], при этом восемь из 11 генов перекрываются по крайней мере одним нуклеотидом. [2] Было показано, что эти перекрытия не являются существенными [9], хотя рефакторингованный фаг, у которого удалены все перекрытия генов, имел сниженную приспособленность по сравнению с диким типом. [14]
Фаг ΦX174 использовался для попытки установить отсутствие неоткрытой генетической информации с помощью подхода «доказательство путем синтеза». [15]
В 2020 году был создан транскриптом ΦX174. [16] Примечательными особенностями транскриптома ΦX174 являются ряд из четырех относительно слабых промоторов в ряду с четырьмя Rho-независимыми (внутренними) терминаторами и одним Rho-зависимым терминатором. [ необходима цитата ]
ΦX174 кодирует 11 белков .
Недавно было сообщено об идентификации всех белков ΦX174 с использованием масс-спектрометрии. [14]
Инфекция начинается, когда белок G связывается с липополисахаридами на поверхности бактериальной клетки-хозяина. Белок H (или белок-пилот ДНК) направляет вирусный геном через бактериальную мембрану бактерий E.coli [18], скорее всего, через предсказанную спираль трансмембранного домена N-конца. [19] Однако стало очевидно, что белок H является многофункциональным белком. [20] Это единственный вирусный капсидный белок ΦX174, не имеющий кристаллической структуры по нескольким причинам. Он имеет низкое содержание ароматических групп и высокое содержание глицина , что делает структуру белка очень гибкой, и, кроме того, отдельные атомы водорода (группа R для глицинов) трудно обнаружить в кристаллографии белка. Кроме того, белок H вызывает лизис бактериального хозяина при высоких концентрациях, поскольку предсказанная трансмембранная спираль N-конца легко проделывает отверстия в бактериальной стенке. Согласно биоинформатике , этот белок содержит четыре предсказанных домена спиральной спирали , которые имеют значительную гомологию с известными факторами транскрипции. Кроме того, было установлено, что для оптимального синтеза других вирусных белков необходим белок H de novo . [21] Мутации в белке H, которые препятствуют включению вируса, могут быть преодолены при поставке избыточного количества белка B, внутреннего белка каркаса. [ необходима цитата ]
ДНК выбрасывается через гидрофильный канал в 5-кратной вершине. [22] Понятно, что белок H находится в этой области, но экспериментальные данные не подтвердили его точное местоположение. Оказавшись внутри бактерии-хозяина, репликация генома [+] ssDNA происходит через промежуточный продукт отрицательной полярности ДНК. Это происходит, когда геном фага суперспирализуется, и вторичная структура, образованная такой суперспирализацией, привлекает комплекс белков примосомы . Он перемещается один раз вокруг генома и синтезирует [−]ssDNA из положительного исходного генома. Геномы [+]ssDNA для упаковки в вирусы создаются из этого с помощью механизма катящегося кольца. Это механизм, с помощью которого двухцепочечный суперспирализированный геном разрезается на положительной цепи кодируемым вирусом белком A, также привлекая бактериальную ДНК-полимеразу (ДНКП) к месту расщепления. DNAP использует отрицательную цепь в качестве шаблона для создания положительной смысловой ДНК. По мере перемещения по геному она вытесняет внешнюю цепь уже синтезированной ДНК, которая немедленно покрывается белками SSBP . Белок A расщепляет весь геном каждый раз, когда он распознает исходную последовательность. [ необходима цитата ]
Поскольку белок D является наиболее распространенным транскриптом гена, он является наиболее распространенным белком в вирусном прокапсиде. Аналогично, транскрипты генов для F, J и G более распространены, чем для H, поскольку стехиометрия для этих структурных белков составляет 5:5:5:1. Праймосомы представляют собой белковые комплексы, которые прикрепляют/связывают фермент геликазу на матрице. Праймосомы дают праймеры РНК для синтеза ДНК в цепях. [ необходима цитата ]
Скорость мутации phiX174 оценивается в 1,0 x 10 -6 замен на основание за один цикл копирования, что соответствует правилу Дрейка (0,003 мутации на геном за один цикл копирования в микроорганизмах на основе ДНК) [23] .
PhiX174 способен подвергаться генетической рекомбинации . На основе частот рекомбинации, полученных в генетических скрещиваниях, была построена генетическая карта. [24] Рекомбинация в phi X174 связана с высокой отрицательной интерференцией, т.е. положительной корреляцией (отрицательной интерференцией) рекомбинационных событий (см. википедия кроссоверная интерференция ). [24]
ΦX174 тесно связан с другими микровирусами , особенно с фагом NC (например, NC1, NC7, NC11, NC16, NC37, NC5, NC41, NC56, NC51 и т. д.), а также более отдаленно связан с фагами типа G4 и еще более отдаленно связан с фагом типа α3. Rokyta et al. 2006 представили филогенетическое дерево их взаимоотношений. [25]
ΦX174 использовался в качестве модельного организма во многих эволюционных экспериментах. [26]
ΦX174 регулярно используется в качестве положительного контроля в секвенировании ДНК из-за его относительно небольшого размера генома по сравнению с другими организмами, его относительно сбалансированного содержания нуклеотидов — около 23% G, 22% C, 24% A и 31% T, т. е. 45% G+C и 55% A+T, см. доступ NC_001422.1 [10] для его последовательности длиной 5386 нуклеотидов. Инструменты секвенирования Illumina используют ΦX174 в качестве положительного контроля, [27] и один запуск секвенирования Illumina может охватить геном ΦX174 несколько миллионов раз, что делает его, весьма вероятно, наиболее секвенированным геномом в истории. [ необходима цитата ]
ΦX174 также используется для проверки устойчивости средств индивидуальной защиты к вирусам, передающимся через кровь. [28]
ΦX174 также был модифицирован для обеспечения возможности отображения пептидов (фагового отображения) из вирусного капсидного белка G. [29]
Геном ΦX174 был первым фагом, клонированным в дрожжах, [9] , что обеспечивает удобную площадку для модификаций генома. [30] ΦX174 также был первым геномом, который был полностью декомпрессирован, в котором были удалены все перекрытия генов. [13] Эффект этих изменений привел к значительному снижению прикрепления к хозяину, нарушению регуляции экспрессии белка и чувствительности к теплу. [14]