Константа специфичности

Мера эффективности фермента

В области биохимии константа специфичности (также называемая кинетической эффективностью или ) является мерой того, насколько эффективно фермент преобразует субстраты в продукты . Сравнение констант специфичности также может быть использовано в качестве меры предпочтения фермента для различных субстратов (т.е. субстратной специфичности). Чем выше константа специфичности, тем больше фермент «предпочитает» этот субстрат. ^[1] ${\displaystyle k_{cat}/K_{M}}$

Для описания кинетики ферментов используется следующее уравнение, известное как модель Михаэлиса–Ментен :

${\displaystyle {\ce {{E}+ S <=>[k_f][k_r] ES ->[k_{cat}] {E}+ P}}}$

где E, S, ES и P представляют фермент , субстрат , комплекс фермент - субстрат и продукт соответственно. Символы , и обозначают константы скорости для «прямого» связывания и «обратного» рассоединения субстрата, а также для «каталитического» превращения субстрата в продукт соответственно. ${\displaystyle k_{f}}$ ${\displaystyle k_{r}}$ ${\displaystyle k_{\mathrm {cat} }}$

Константа Михаэлиса, в свою очередь, определяется следующим образом:

${\displaystyle K_{M}={\frac {k_{r}+k_{cat}}{k_{f}}}}$

Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой фермент преобразует субстраты в продукты с половинной максимальной скоростью, и, следовательно, связана со сродством субстрата к ферменту. Каталитическая константа ( ) представляет собой скорость образования продукта, когда фермент насыщен субстратом, и, следовательно, отражает максимальную скорость фермента. Скорость образования продукта зависит как от того, насколько хорошо фермент связывает субстрат, так и от того, насколько быстро фермент преобразует субстрат в продукт после связывания субстрата. Для кинетически совершенного фермента каждая встреча между ферментом и субстратом приводит к образованию продукта, и, следовательно, скорость реакции ограничена только скоростью, с которой фермент сталкивается с субстратом в растворе. Следовательно, верхний предел для равен скорости диффузии субстрата, которая находится между 10 ⁸ и 10 ⁹ с ⁻¹ М ⁻¹ . ^[2] ${\displaystyle k_{cat}}$ ${\displaystyle k_{cat}/K_{M}}$

Смотрите также

• Оборот число

Ссылки

1. Voet D, Voet J, Пратт C (2008). Принципы биохимии (3-е изд.). Уайли. стр. 366–372. ISBN 978-0470233962.
2. Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "Раздел 8.4: Модель Михаэлиса-Ментен учитывает кинетические свойства многих ферментов". Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.